Discovery Studio - Discovery Studio

Discovery Studio je sada software pro simulaci malá molekula a makromolekula systémy. Je vyvíjen a distribuován společností Dassault Systemes BIOVIA (dříve Accelrys).

Sada produktů má silný program akademické spolupráce, Podpora vědeckého výzkumu a využívá řadu softwarových algoritmů vyvinutých původně ve vědecké komunitě, včetně CHARMM,^[1] MODELÁŘ,^[2] DELPHI,^[3] ZDOCK,^[4] DMol3^[5]^[6] a více.

Rozsah

Discovery Studio poskytuje softwarové aplikace pokrývající následující oblasti:

Simulace
- Počítaje v to Molekulární mechanika, Molekulární dynamika, Kvantová mechanika
- Pro simulace založené na molekulární mechanice: Zahrňte implicitní a explicitní modely rozpouštědel a membránové modely
- Zahrnuje také schopnost provádět hybrid QM / MM výpočty
Ligandový design
- Včetně nástrojů pro vyjmenování molekulárních knihoven a optimalizace knihoven
Modelování farmakoforů
- Včetně vytvoření, ověření a virtuální projekce^[7]^[8]
Strukturovaný design
- Včetně nástrojů pro umístění a upřesnění na základě fragmentů,^[9] ukotvení receptor-ligand a zdokonalení póz, design de novo
Návrh a validace makromolekul
Makromolekulové inženýrství
- Specializované nástroje pro dokování protein-protein^[10]
- Specializované nástroje pro Protilátkový design^[11] a optimalizace
- Specializované nástroje pro membránově vázané proteiny, počítaje v to GPCR
QSAR
- Krycí metody jako např vícenásobná lineární regrese, částečné nejmenší čtverce, rekurzivní rozdělení „Aproximace genetických funkcí a QSAR založené na 3D poli
PŘIDEJ MĚ
Prediktivní toxicita

Viz také

externí odkazy

Accelrys.com
Discovery Studio
Podpora bezplatných softwarových nástrojů: Vizualizér Discovery Studio a ovládací prvky ActiveX

Poslední články

Reference

^ Brooks BR, Brooks III CL, Mackerell AD, Nilsson L., Petrella RJ, Roux B., Won Y., Archontis G., Bartels C., Boresch S., Caflisch A., Caves L., Cui Q., večeře AR, Feig M., Fischer S., Gao J., Hodoscek M., Im W., Kuczera K., Lazaridis T., Ma J., Ovchinnikov V., Paci E., Pastor RW, Post CB, Pu JZ , Schaefer M., Tidor B., Venable RM, Woodcock HL, Wu X., Yang W., York DM a Karplus M. CHARMM: The Biomolecular simulation Program, J. Comput. Chem. 2009, 30, 1545-1615.
^ Eswar N., Marti-Renom M.A., Webb B., Madhusudhan M.S., Eramian D., Shen M., Pieper U., Sali A. Srovnávací modelování struktury proteinů pomocí MODELLER. Současné protokoly v bioinformatice, John Wiley & Sons, Inc., 2006, Dodatek 15, 5.6.1-5.6.30.
^ W.Rocchia, E.Alexov a B.Honig. Rozšíření použitelnosti nelineární Poisson-Boltzmannovy rovnice: Vícenásobné dielektrické konstanty a multivalentní ionty. J. Phys. Chem. B, 2001, 105, 6507-6514.
^ Chen R., Weng Z. ZDOCK: Algoritmus dokování proteinů v počáteční fázi. Proteiny 2003, 52, 80-87.
^ Matsuzawa N., Seto J., Dixon D. A., J. Phys. Chem. A, 1997, 101, 9391.
^ Delley Bi, J. Chem. Phys., 199092, 508; tamtéž, 1991, 94, 7245; tamtéž, 2000, 7756.
^ Sutter A., Jiabo L., Maynard A.J., Goupil A., Luu T., Katalin N., Nové funkce, které zlepšují farmakoforové nástroje od Accelrys
^ Luu T., Malcolm N., Nadassy K., Metody modelování farmakoforů při výběru zaměřené knihovny - aplikace v kontextu nového klasifikačního schématu, Hřeben. Chem. & High Thr. Promítání, 2011, 14 (6), str. 488-499 (12)
^ Haider M.K., Bertrand H.-O., Hubbard R.E., Predicting Fragment Binding Poses Using a Combined MCSS MM-GBSA Approach, J. Chem. Inf. Modelka., 2011, 51 (5), s. 1092–1105
^ Corradia V., Mancinib M, Santuccib MA, Carlomagnoc T., Sanfelicec D., Moria M., Vignarolia G., Falchia F., Manettia F., Radia M., Botta M., Výpočetní techniky jsou cennými nástroji pro objev inhibitorů interakce protein-protein: Případ 14-3-3σ
^ Almagro JC, bobři MP, Hernandez-Guzman F., Maier J., Shaulsky J., Butenhof K., Labute P., Thorsteinson N., Kelly K., Teplyakov A., Luo J., Sweet R., Gilliland GL Posouzení modelování protilátek, Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika, 2011, 79 (11), strany 3050–3066.

[1] Brooks BR, Brooks III CL, Mackerell AD, Nilsson L., Petrella RJ, Roux B., Won Y., Archontis G., Bartels C., Boresch S., Caflisch A., Caves L., Cui Q., večeře AR, Feig M., Fischer S., Gao J., Hodoscek M., Im W., Kuczera K., Lazaridis T., Ma J., Ovchinnikov V., Paci E., Pastor RW, Post CB, Pu JZ , Schaefer M., Tidor B., Venable RM, Woodcock HL, Wu X., Yang W., York DM a Karplus M. CHARMM: The Biomolecular simulation Program, J. Comput. Chem. 2009, 30, 1545-1615.

[2] Eswar N., Marti-Renom M.A., Webb B., Madhusudhan M.S., Eramian D., Shen M., Pieper U., Sali A. Srovnávací modelování struktury proteinů pomocí MODELLER. Současné protokoly v bioinformatice, John Wiley & Sons, Inc., 2006, Dodatek 15, 5.6.1-5.6.30.

[3] W.Rocchia, E.Alexov a B.Honig. Rozšíření použitelnosti nelineární Poisson-Boltzmannovy rovnice: Vícenásobné dielektrické konstanty a multivalentní ionty. J. Phys. Chem. B, 2001, 105, 6507-6514.

[4] Chen R., Weng Z. ZDOCK: Algoritmus dokování proteinů v počáteční fázi. Proteiny 2003, 52, 80-87.

[5] Matsuzawa N., Seto J., Dixon D. A., J. Phys. Chem. A, 1997, 101, 9391.

[6] Delley Bi, J. Chem. Phys., 199092, 508; tamtéž, 1991, 94, 7245; tamtéž, 2000, 7756.

[7] Sutter A., Jiabo L., Maynard A.J., Goupil A., Luu T., Katalin N., Nové funkce, které zlepšují farmakoforové nástroje od Accelrys

[8] Luu T., Malcolm N., Nadassy K., Metody modelování farmakoforů při výběru zaměřené knihovny - aplikace v kontextu nového klasifikačního schématu, Hřeben. Chem. & High Thr. Promítání, 2011, 14 (6), str. 488-499 (12)

[9] Haider M.K., Bertrand H.-O., Hubbard R.E., Predicting Fragment Binding Poses Using a Combined MCSS MM-GBSA Approach, J. Chem. Inf. Modelka., 2011, 51 (5), s. 1092–1105

[10] Corradia V., Mancinib M, Santuccib MA, Carlomagnoc T., Sanfelicec D., Moria M., Vignarolia G., Falchia F., Manettia F., Radia M., Botta M., Výpočetní techniky jsou cennými nástroji pro objev inhibitorů interakce protein-protein: Případ 14-3-3σ

[11] Almagro JC, bobři MP, Hernandez-Guzman F., Maier J., Shaulsky J., Butenhof K., Labute P., Thorsteinson N., Kelly K., Teplyakov A., Luo J., Sweet R., Gilliland GL Posouzení modelování protilátek, Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika, 2011, 79 (11), strany 3050–3066.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]