Karboxypeptidáza T. - Carboxypeptidase T - Wikipedia
Karboxypeptidáza T. | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.4.17.18 | ||||||||
Číslo CAS | 89623-65-4 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Karboxypeptidáza T. (ES 3.4.17.18, CPT) je enzym.[1][2][3] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce:
- Zprávy a C-terminál zbytek, který může být hydrofobní nebo kladně nabitý.
Tento enzym je izolován z Thermoactinomyces vulgaris.
Reference
- ^ Osterman AL, Stepanov VM, Rudenskaia GN, Khodova OM, Tsaplina IA (únor 1984). „[Karboxypeptidáza T - intracelulární karboxypeptidáza z Thermoactinomycetes - vzdálený analog živočišné karboxypeptidázy]“. Biokhimiia. 49 (2): 292–301. PMID 6424730.
- ^ Smulevitch SV, Osterman AL, Galperina OV, Matz MV, Zagnitko OP, Kadyrov RM, Tsaplina IA, Grishin NV, Chestukhina GG, Stepanov VM (říjen 1991). "Molekulární klonování a primární struktura Thermoactinomyces vulgaris karboxypeptidázy T. Metaloenzym s dvojitou substrátovou specificitou". FEBS Dopisy. 291 (1): 75–8. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 81107-j. PMID 1936254.
- ^ Teplyakov A, Polyakov K, Obmolova G, Strokopytov B, Kuranova I, Osterman A, Grishin N, Smulevitch S, Zagnitko O, Galperina O (září 1992). "Krystalová struktura karboxypeptidázy T z Thermoactinomyces vulgaris". European Journal of Biochemistry. 208 (2): 281–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb17184.x. PMID 1521526.
externí odkazy
- Karboxypeptidáza + T. v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)