Prefenátdehydrogenáza - Prephenate dehydrogenase

prefenátdehydrogenáza
Identifikátory
EC číslo1.3.1.12
Číslo CAS9044-92-2
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Prefenátdehydrogenáza je enzym nacházející se v shikimate dráze a pomáhá katalyzovat reakci z prefenátu na tyrosin.

Nomenklatura

Gen: (Saccharomyces Cerevisiae ) TYR1[1]

Shikimate cesta: Arogenát /Prephenate (ADH / PDH). I když v shikimate cestě arogenovat a prefenátdehydrogenáza katalyzují různé reakce, mohou být někdy použity zaměnitelně.[2]

  • TyrA (tyrosin A: uvnitř tyrosinové dráhy)[3]
  • Prefenátdehydrogenáza[4]
  • Prefenát (nikotinamid adenin dinukleotid fosfát) dehydrogenáza[5]
  • Prefenátdehydrogenáza (NADP)[6]
  • NADP + oxidoreduktáza[7]

Homologie

Tento enzym byl dosud nalezen v šestnácti různých organismech; dvanáct různých druhů bakterií (většinou sinice ) a čtyři různé druhy rostlin (většinou různé druhy fazolí).[8]

Bakteriální organismy (příklady): Acenitobacter calcoaceticus, Fischerella sp., Flavobacterium tak., Comamonas testosteroni, a nostoc sp.

Rostlinné organismy: Phaseolus coccineus, Phaseolus vulgaris, vicia faba, vigna radiata

Funkce

Přítomný v shikimate cestě, v cestě syntetizovat tyrosin (neesenciální aminokyselina u rostlin i zvířat). Katalyzuje to oxidační dekarboxylace reakce prefenátu na 4-hydroxyfenylpyruvát.[9]

Reakce

Prefenátdehydrogenázová katalýza

v enzymologie, a prefenátdehydrogenáza (ES 1.3.1.12 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

prefenát + NAD+ 4-hydroxyfenylpyruvát + CO2 + NADH

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou prefenovat a NAD+, zatímco jeho 3 produkty jsou 4-hydroxyfenylpyruvát, CO2, a NADH.

Struktura

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně ty, které působí na CH-CH skupinu dárce s NAD + nebo NADP + jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je prefenát: NAD + oxidoreduktáza (dekarboxylační). Mezi další běžně používaná jména patří hydroxyfenylpyruvát syntáza, a chorismát mutáza --- prefenátdehydrogenáza. Tento enzym se účastní biosyntéza fenylalaninu, tyrosinu a tryptofanu a biosyntéza novobiocinu.

Nalezeno také v haemophilus influenzae, synechocystis (bakterie) a aquifex aeolicus (rostlina).

U haemophilus influenzae je však prefenátdehydrogenáza fúzována s enzymem chorismát mutáza. Tato fúze se nenachází u rostlin nebo zvířat.[10]

Strukturální studie

Ke konci roku 2007 dva struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 2G5C a 2PV7.

Reference

  1. ^ Mannhaupt G, Stucka R, Pilz U, Schwarzlose C, Feldmann H (1989). "Charakterizace genu kódujícího prefenátdehydrogenázu, TYR1, ze Saccharomyces Cerevisiae". Gen. 85 (2): 303–11. doi:10.1016/0378-1119(89)90422-8. PMID  2697638.
  2. ^ „ES 1.3.1.13.“ ES 1.3.1.13. Nomenklatura enzymů IUBMB, 1972. Web. 24. dubna 2014.
  3. ^ "Prephenate Dehydrogenase - TyrA - Bacillus Subtilis (kmen 168)."Prefenátdehydrogenáza - TyrA - Bacillus Subtilis (kmen 168). UniProt, 13. listopadu 2013. Web. 24. dubna 2014.
  4. ^ „ES 1.3.1.13.“ ES 1.3.1.13. Nomenklatura enzymů IUBMB, 1972. Web. 24. dubna 2014.
  5. ^ „ES 1.3.1.13.“ ES 1.3.1.13. Nomenklatura enzymů IUBMB, 1972. Web. 24. dubna 2014.
  6. ^ „ES 1.3.1.13.“ ES 1.3.1.13. Nomenklatura enzymů IUBMB, 1972. Web. 24. dubna 2014.
  7. ^ „ES 1.3.1.13.“ ES 1.3.1.13. Nomenklatura enzymů IUBMB, 1972. Web. 24. dubna 2014.
  8. ^ „EC 1.3.1.13 - Prefenátdehydrogenáza (NADP +).“ Informace o prefenátdehydrogenáze. BRENDA, n.d. Web. 24. dubna 2014.
  9. ^ „InterPro.“ Bifunkční chorismát mutáza / prefenát dehydrogenáza T-protein (IPR008244). InterPro, n.d. Web. 24. dubna 2014.
  10. ^ Chiu HJ, Abdubek P, Astakhova T, Axelrod HL, Carlton D, Clayton T, Das D, Deller MC, Duan L, Feuerhelm J, Grant JC, Grzechnik A, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW Kozbial P, Krishna SS, Kumar A, Marciano D, McMullan D, Miller MD, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Reyes R, Tien HJ, Trame CB, van den Bedem H, Weekes D, Xu Q, Hodgson KO , Wooley J, Elsliger MA, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (říjen 2010). „Struktura prefenátdehydrogenázy Haemophilus Influenzae naznačuje jedinečné vlastnosti bifunkčních enzymů TyrA“. Acta Crystallogr F. 66 (Pt 10): 1317–25. doi:10.1107 / S1744309110021688. PMC  2954222. PMID  20944228.