Peptidoglykanový rozpoznávací protein - Peptidoglycan recognition protein

Struktura lidského proteinu PGLYRP1. Na základě PyMOL vykreslování PDB 1yck.

Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny (PGRP) jsou skupinou vysoce konzervovaných receptory rozpoznávání vzoru s alespoň jedním rozpoznáním peptidoglykanu doména schopný rozpoznat peptidoglykan složka buněčná stěna z bakterie. Jsou přítomni v hmyz, měkkýši, ostnokožci a strunatci. Mechanismus působení PGRP se mezi taxony liší. v hmyz, PGRP nepřímo ničí bakterie aktivací jedné ze čtyř jedinečných efektorových drah: profenoloxidáza kaskáda, mýtná cesta, Cesta IMD a indukce fagocytóza.[1][2][3][4] v savci PGRP buď zabíjejí bakterie přímo interakcí s jejich buněčnou stěnou nebo vnější membránou, nebo hydrolyzují peptidoglykan.[1][2][3][4] Také modulují zánět a mikrobiom a interagovat s hostitelskými receptory.[1][3]

Objev

První PGRP byl objeven v roce 1996 Masaaki Ashidou a spolupracovníky, kteří purifikovali protein 19 kDa přítomný v hemolymfa a pokožka bource morušového (Bombyx mori ) a pojmenovali jej Peptidoglycan Recognition Protein, protože specificky vázal peptidoglykan a aktivoval kaskádu profenoloxidázy.[5] V roce 1998 Håkan Steiner a spolupracovníci pomocí diferenciálního displeje identifikovali a naklonovali PGRP ortolog do můry (Trichoplusia ni ) a poté objevili a klonovali myší a lidské PGRP ortology,[6] což ukazuje, že PGRP jsou vysoce konzervativní od hmyzu po savce. Také v roce 1998 Sergej Kiselev a spolupracovníci nezávisle objevili a klonovali protein z myšího adenokarcinomu se stejnou sekvencí jako PGRP, kterou pojmenovali Tag7.[7] V roce 1999 Masanori Ochiai a Masaaki Ashida klonovali bource morušového (B. mori) PGRP.[8]

V roce 2000, na základě dostupné sekvence ovocné mušky (Drosophila melanogaster ) genom, Dan Hultmark a spolupracovníci objevili v roce rodinu 12 vysoce diverzifikovaných genů PGRP Drosophila,[9] které klasifikovali do krátké (S) a dlouhé (L) formy na základě velikosti jejich přepisy. Homologickým prohledáváním dostupných sekvencí také předpověděli přítomnost dlouhé formy lidského a myšího PGRP (PGRP-L).[9]

V roce 2001 Roman Dziarski a spolupracovníci objevili a klonovali tři lidské PGRP, pojmenované PGRP-L, PGRP-Iα a PGRP-Iβ (pro přepisy s dlouhou a střední velikostí).[10] Zjistili, že lidský genom kóduje rodinu 4 PGRP: PGRP-S (krátký PGRP)[6] a PGRP-L, PGRP-la a PGRP-ip.[10] Následně Výbor pro genovou nomenklaturu organizace pro lidský genom změnil genové symboly PGRP-S, PGRP-L, PGRP-la a PGRP-Iβ na PGLYRP1, PGLYRP2, PGLYRP3, a PGLYRP4a tato nomenklatura se v současné době používá také pro jiné savčí PGRP. Sergei Kiselev a spolupracovníci také nezávisle klonovali myš PGLYRP2 (TagL).[11][12] Poté byly PGRP identifikovány v celé živočišné říši, i když nižší metazoa (např. Hlístice Caenorhabditis elegans ) a rostliny nemají PGRP.[2][3][4]

V roce 2003 Byung-Ha Oh a spolupracovníci krystalizovali PGRP-LB z Drosophila a vyřešil jeho strukturu.[13]

Typy

Hmyz generuje až 19 alternativně sestříhané PGRP, klasifikované do dlouhé (L) a krátké (S) formy. Například ovocná muška (D. melanogaster) má 13 genů PGRP, jejichž transkripty jsou alternativně spojeny do 19 proteinů, zatímco komár (Anopheles gambiae ) má 7 genů PGRP s 9 variantami sestřihu.[1][2][9][14]

Umístění člověka PGLYRP1 gen na chromozomu 19 a schématický gen, cDNA a proteinové struktury s vyznačenými exony, introny a proteinovými doménami.
Umístění člověka PGLYRP2 gen na chromozomu 19 a schématický gen, cDNA a proteinové struktury s vyznačenými exony, introny a proteinovými doménami.
Umístění člověka PGLYRP3 gen na chromozomu 1 a schematický gen, cDNA a proteinové struktury s vyznačenými exony, introny a proteinovými doménami.
Umístění člověka PGLYRP4 gen na chromozomu 1 a schematický gen, cDNA a proteinové struktury s vyznačenými exony, introny a proteinovými doménami.

Savci mají až čtyři PGRP, které jsou všechny vylučovány. Tyto jsou protein rozpoznávající peptidoglykany 1 (PGLYRP1), protein rozpoznávající peptidoglykany 2 (PGLYRP2), protein rozpoznávající peptidoglykany 3 (PGLYRP3) a protein rozpoznávající peptidoglykany 4 (PGLYRP4).[1][2][3][4][10]

Struktura

PGRP obsahují alespoň jednu C-koncovou rozpoznávací doménu peptidoglykanu (doména PGRP), která je dlouhá asi 165 aminokyselin. Tento peptidoglykan vázající amidázovou doménu typu 2 je homologní s bakteriofág a bakteriální amidázy typu 2.[4]

PGRP doména má tři periferní α-helixy a několik centrálních β-řetězců, které tvoří drážku vázající peptidoglykany na přední straně molekuly, zatímco zadní část molekuly má segment specifický pro PGRP, který je často hydrofobní, různorodý mezi různými PGRP a nejsou přítomny v bakteriofágových amidázách.[2][3][4][13][15][16]

Bezobratlí PGRP mohou být malé sekretované proteiny (např. PGRP-SB, -SA, -SD a -LB v Drosophila), větší transmembránové proteiny (např. PGRP-LA, -LC a -LF v Drosophila) nebo intracelulární proteiny (např. PGRP-LEfl in Drosophila).[1][2][3][4] Obvykle mají jednu C-koncovou PGRP doménu, až na několik výjimek, jako např Drosophila PGRP-LF, který má dvě PGRP domény.[1] Savčí PGRP jsou sekretované proteiny, které typicky tvoří dimery a obsahují buď jednu PGRP doménu (např. Lidský PGLYRP1 a PGLYRP2) nebo dvě PGRP domény (např. Lidský PGLYRP3 a PGLYRP4).[1][3][17][18][19]

Funkce

Vazba peptidoglykanu

PGRP váží peptidoglykan, hlavní složku bakteriální buněčné stěny.[1][2][3][4] Peptidoglykan je polymer vázaný na p (1-4) N-acetylglukosamin (GlcNAc) a N-acetylmuramová kyselina (MurNAc) zesítěný krátkými peptidy složenými ze střídajících se L- a D-aminokyseliny. MurNAc-tripeptid je minimální fragment peptidoglykanu, který se váže na PGRP, a MurNAc-tetrtapeptidy a MurNAc-pentapeptidy se vážou s vyšší afinitou.[15][16][20] Vazba peptidoglykanu obvykle indukuje změnu ve struktuře PGRP nebo interakci s jinou molekulou PGRP, která blokuje peptid MurNAc ve vazebném háji.[16] Některé PGRP mohou rozlišovat mezi různými aminokyselinami přítomnými v peptidové části peptidoglykanu, zejména mezi aminokyselinami ve třetí poloze peptidoglykanového peptidu, což je obvykle L-lysin v Grampozitivní koky nebo kyselina mesodiaminopimelová (m-DAP) v Gramnegativní bakterie a grampozitivní bacily. Některé PGRP mohou také rozlišovat mezi MurNAc a jeho anhydro formou.[2][15][16][20][21]

Funkce v hmyzu

PGRP jsou hlavní senzory bakterií u hmyzu a hlavní složky jejich antimikrobiální obrany. PGRP aktivují signalizační kaskády, které indukují produkci antimikrobiální peptidy a další imunitní efektory. Rozpustné PGRP (např. PGRP-SA a PGRP-SD v Drosophila) detekujte peptidoglykan obsahující L-lysin a aktivujte proteolytickou kaskádu, která generuje endogenní ligand Spätzle který aktivuje receptor Toll-1 na povrchu buněk. Toll-1 zase spouští kaskádu signální transdukce, která vede k produkci antimikrobiálních peptidů primárně aktivních proti grampozitivním bakteriím a houby.[1][2][3][22][23][24][25]

Transmembránové PGRP (např. Drosophila PGRP-LC) a intracelulární PGRP (např. Drosophila PGRP-LE) fungují jako receptory - detekují m-DAP obsahující peptidoglykan a aktivovat IMD (imunodeficienci) signální transdukční cestu, která indukuje produkci antimikrobiálních peptidů aktivních primárně proti gramnegativním bakteriím.[1][2][3][26][27][28] Tato aktivace dráhy IMD také indukuje produkci duální oxidázy, která generuje antimikrobiální látku reaktivní formy kyslíku.[1][29]

Některé hmyzí PGRP (např. Drosophila PGRP-SA a -LE a B. mori PGRP-S) aktivuje kaskádu profenoloxidázy, která vede k tvorbě melaninu, reaktivních forem kyslíku a dalších antimikrobiálních sloučenin.[3][5][30][31]

Několik malých hmyzích PGRP (např. Drosophila PGRP-SB, -SC a -LB) jsou peptidoglykanové hydrolázy (N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy ), který hydrolyzuje amidovou vazbu mezi MurNAc a L-Ala (první aminokyselina v kmenovém peptidu).[1][32] Tyto amidázy působí jako vychytávače peptidoglykanů, protože způsobují, že výsledné peptidoglykanové fragmenty se nemohou vázat na PGRP.[1][32] Zruší buněčnou aktivační kapacitu peptidoglykanu a omezí systémové vychytávání peptidoglykanu ze střevního traktu zatíženého bakteriemi a regulují nebo zabraňují nadměrné aktivaci obranných cest hostitele.[1][33][34] Některé z těchto amidáz jsou také přímo baktericidní, což dále chrání hostitele před infekcemi a pomáhá kontrolovat počet komenzálních bakterií.[35][36]

Některé další hmyzí PGRP (např. Drosophila PGRP-LF) se neváží na peptidoglykan a postrádají intracelulární signální doménu - komplexují se s PGRP-LC a fungují tak, že regulují aktivaci IMD dráhy dolů.[1][37][38]

Funkce u jiných bezobratlých

PGRP jsou přítomny a konstitutivně exprimovány nebo indukovány bakteriemi u většiny bezobratlých, včetně červi,[39] šneci,[40] ústřice,[41][42] lastury,[43][44] oliheň,[45] a mořská hvězdice.[46] Tyto PGRP jsou potvrzené nebo předpokládané amidázy a některé mají antibakteriální aktivitu. Pravděpodobně brání hostitele před infekcemi nebo regulují kolonizaci určitými komenzálními bakteriemi, jako jsou Vibrio fischeri ve světelném orgánu havajského bobtailu olihně, Euprymna scolopes.[47][48]

Výraz a funkce u nižších obratlovců

Rané chordáty podobné rybám, amphioxi (lancelety ), mají rozsáhlý vrozený imunitní systém (ale žádnou adaptivní imunitu) a mají více PGRP geny - např PGRP geny na floridském kopí (Branchiostoma floridae ), z nichž všechny jsou předpovídané peptidoglykan-hydrolyzující amidázy a alespoň jedna je baktericidní.[49]

Ryby, jako je zebrafish (Danio rerio ), obvykle mají 4 PGRP geny,[50] ale nejsou všechny ortologické pro savce PGLYRP a různé druhy mohou mít více PGRP varianty spoje.[51][52][53][54] Konstitutivně jsou exprimovány v mnoha tkáních dospělých ryb, jako jsou játra, žábry, střevo, slinivka, slezina a kůže a bakterie mohou zvýšit jejich expresi. PGRP jsou také vysoce vyjádřeny ve vývoji oocyty a ve vejcích (např. zebrafish PGLYRP2 a PGLYRP5).[50] Tyto PGRP mají aktivitu peptidoglykanu hydrolyzující amidázy a jsou přímo baktericidní vůči grampozitivním i gramnegativním bakteriím a chrání vajíčka a vyvíjejí se embrya z bakteriálních infekcí.[50] Mohou také regulovat několik signálních drah.[55][56]

Obojživelník PGRP jsou také prokázané nebo předpokládané amidázy a pravděpodobně mají podobné funkce jako rybí PGRP.[4]

Exprese u savců

Všechny čtyři savčí PGRP jsou sekretované proteiny.[18][19][57][58]

PGLYRP1 (protein rozpoznávající peptidoglykany 1 ) má nejvyšší úroveň exprese ze všech savčích PGRP. PGLYRP1 je vysoce konstitutivně vyjádřen v kostní dřeň a v granulích z neutrofily a eosinofily, a také v aktivovaném makrofágy, kojící prsní žláza a střevní Peyerovy náplasti „Mikroskládané (M) buňky a v mnohem menší míře v epiteliální buňky v oku, ústech a dýchacích a střevních cestách.[6][10][59][60][61][62][63][64][65][66]

PGLYRP2 (protein rozpoznávající peptidoglykany 2 ) je konstitutivně exprimován v játrech, odkud je vylučován do krve.[10][18][67][68] Játra PGLYRP2 a dříve identifikované sérum N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza jsou stejný protein kódovaný PGLYRP2 gen.[17][18][58][69] Bakterie a cytokiny indukují nízkou hladinu exprese PGLYRP2 v buňkách kůže a gastrointestinálního epitelu,[19][68][70][71] střevní intraepiteliální T lymfocyty, dendritické buňky, NK (přírodní zabiják ) buňky a zánětlivé makrofágy.[72][73] Někteří savci, např. prasata, exprimují více sestřihových forem PGLYRP2 s diferenciální expresí.[74]

PGLYRP3 (protein rozpoznávající peptidoglykany 3 ) a PGLYRP4 (protein rozpoznávající peptidoglykany 4 ) jsou konstitutivně vyjádřeny v kůži, v oku a v sliznice v jazyku, hrdlo, a jícen, a na mnohem nižší úrovni ve zbývajících částech střevního traktu.[10][19][75][76] PGLYRP4 je také vyjádřen v slinné žlázy a sliz - vylučující žlázy v krku.[19] Bakterie a jejich produkty zvyšují expresi PGLYRP3 a PGLYRP4 v keratinocyty a orální epiteliální buňky.[19][71] Pokud jsou exprimovány ve stejných buňkách, tvoří se PGLYRP3 a PGLYRP4 disulfid spojené heterodimery.[19]

Myší PGLYRP1, PGLYRP2, PGLYRP3 a PGLYRP4 jsou také odlišně exprimovány ve vyvíjejícím se mozku a tato exprese je ovlivněna střevním mikrobiomem.[77] Exprese PGLYRP1 je také indukována v mozku potkana deprivací spánku[78] a v myším mozku tím ischemie.[79]

Funkce u savců

Lidské PGLYRP1, PGLYRP3 a PGLYRP4 jsou přímo baktericidní pro grampozitivní i gramnegativní bakterie.[19][63][80][81][82][83][84][85][86] Myš[87][60] a skot[59][88] PGLYRP1 mají také antibakteriální aktivitu a hovězí PGLYRP1 mají také antifungální aktivitu.[59] Tyto lidské PGRP zabíjejí bakterie současným vyvoláním tří synergických stresových odpovědí: oxidační stres, thiolový stres a kovový stres.[81][83][84][85][86] Bakteriální usmrcování těmito PGRP nezahrnuje permeabilizaci buněčné membrány, hydrolýzu buněčné stěny nebo osmotický šok,[19][80][81] ale je synergický s lysozym[63] a antibakteriální peptidy.[80]

Člověk,[18][58] myš,[57] a prasečí[74] PGLYRP2 jsou enzymy, N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy, které hydrolyzují amidovou vazbu mezi MurNAc a L-alaninem, první aminokyselinou v kmenovém peptidu v peptidoglykanu bakteriální buněčné stěny. Minimálním peptidoglykanovým fragmentem hydrolyzovaným PGLYRP2 je MurNAc-tripeptid.[58] Hydrolýza peptidoglykanu pomocí PGLYRP2 snižuje jeho prozánětlivou aktivitu.[72][89]

Na rozdíl od PGRP bezobratlých a nižších obratlovců mají savčí PGRP pouze omezenou roli v obraně proti infekcím. Intranazální aplikace PGLYRP3 nebo PGLYRP4 u myší chrání před intranasální plicní infekcí Zlatý stafylokok a Escherichia coli,[19][90] a intravenózní podání PGLYRP1 chrání myši před systémovým Listeria monocytogenes infekce.[91] Taky, PGLYRP1-deficitní myši jsou citlivější na systémové infekce nepatogenními bakteriemi (Micrococcus luteus a Bacil subtilis )[60] a do Pseudomonas aeruginosa -indukovaný keratitida,[64] ale ne na systémové infekce patogenními bakteriemi (S. aureus a E-coli).[60] PGLYRP2-deficitní myši jsou citlivější na P. aeruginosa-způsobená keratitida[92] a Streptococcus pneumoniae -indukovaný zápal plic a sepse,[93] a PGLYRP4-deficitní myši jsou citlivější na S. pneumoniae-indukovaná pneumonie.[94]

Myší PGRP hrají roli při udržování zdravého mikrobiomu, as PGLYRP1-, PGLYRP2-, PGLYRP3-, a PGLYRP4myši s deficitem mají významné změny ve složení jejich střevních mikrobiomů[76][94][95][96] a PGLYRP1myši s deficitem mají také změny v plicním mikrobiomu.[96]

Myší PGRP také hrají roli při udržování protizánětlivé homeostázy ve střevě, kůži, plicích, kloubech a mozku.[1][97] Všechny čtyři PGLYRP chrání myši před dextranem indukovaným síranem sodným (DSS) kolitida a za tuto ochranu je zodpovědný účinek PGLYRP2 a PGLYRP3 na střevní mikrobiom.[76][95][98] PGLYRP3 je protizánětlivý v buňkách střevního epitelu.[99] PGLYRP4 má protizánětlivý účinek na myší model S. pneumoniae zápal plic a sepse, který také závisí na mikrobiomu kontrolovaném PGLYRP4.[94]

PGLYRP3 a PGLYRP4 jsou protizánětlivé a chrání myši před atopická dermatitida[100] a PGLYRP4 také chrání myši před Bordetella pertussis -indukovaný zánět dýchacích cest.[101] PGLYRP2 je protizánětlivý a chrání myši před experimentálně vyvolaným psoriáza - jako zánět[102] a Salmonella enterica -indukovaný střevní zánět.[73] Ale některé PGRP mají opačné účinky: PGLYRP2 má také prozánětlivé účinky, protože podporuje vývoj experimentálních artritida,[103] bakteriálně vyvolaná keratitida,[92] a zánět v S. pneumoniae infekce plic[93] u myší. PGLYRP1 je prozánětlivý a podporuje experimentálně indukovaný astma[65][66] a zánět kůže[100][102] u myší a tento prozánětlivý účinek na astma závisí na střevním mikrobiomu regulovaném PGLYRP1.[96]

PGLYRP1 také podporuje hojení ran u experimentálně vyvolané keratitidy u myší [64], zatímco PGLYRP2 reguluje motorickou aktivitu a chování závislé na úzkosti u myší.[77][104]

Některé savčí PGRP mohou také fungovat jako agonisté nebo antagonisté hostitelských receptorů. Lidský PGLYRP1 v komplexu s peptidoglykanem nebo multimerizovaný se váže a stimuluje TREM-1 (spouštěcí receptor exprimovaný na myeloidních buňkách-1), receptor přítomný na neutrofilech, monocyty a makrofágy, které indukují produkci prozánětlivých cytokinů.[105]

Lidský a myší PGLYRP1 (Tag7) váží protein tepelného šoku 70 (Hsp70 ) v roztoku a komplexy PGLYRP1-Hsp70 jsou také vylučovány cytotoxickými lymfocyty a tyto komplexy jsou cytotoxické pro nádorové buňky.[106][107] Tato cytotoxicita je antagonizována metastasinem (S100A4 )[108] a protein vázající tepelný šok HspBP1.[109] Komplexy PGLYRP1-Hsp70 se vážou na TNFR1 (receptor nekrotizující faktor 1, což je receptor smrti) a vyvolávají cytotoxický účinek prostřednictvím apoptóza a nekroptóza.[110] Tato cytotoxicita je spojena s permeabilizací lysozomy a mitochondrie.[111] Naproti tomu volný PGLYRP1 působí jako antagonista TNFR1 tím, že se váže na TNFR1 a inhibuje jeho aktivaci komplexy PGLYRP1-Hsp70.[110] Peptid z lidského PGLYRP1 (aminokyseliny 163-175) také inhibuje cytotoxické účinky TNF-α a PGLYRP1-Hsp70 komplexy.[112]

Lékařský význam

Genetický PGLYRP varianty nebo změněná exprese PGRP jsou spojeny s několika chorobami. Pacienti s zánětlivé onemocnění střev (IBD), který zahrnuje Crohnova nemoc a ulcerózní kolitida, mají výrazně častější varianty missense ve všech čtyřech PGLYRP geny než zdravé kontroly.[113] Tyto výsledky naznačují, že PGRP chrání člověka před těmito zánětlivými chorobami a mutacemi v nich PGLYRP geny patří mezi genetické faktory predisponující k těmto chorobám. PGLYRP1 varianty jsou také spojeny se zvýšeným fetální hemoglobin v srpkovitá nemoc,[114] PGLYRP2 varianty jsou spojeny s jícnem spinocelulární karcinom,[115] PGLYRP2, PGLYRP3, a PGLYRP4 varianty jsou spojeny s Parkinsonova choroba,[116] PGLYRP3 a PGLYRP4 varianty jsou spojeny s psoriázou[117][118] a složení mikrobiomu dýchacích cest,[119] a PGLYRP4 varianty jsou spojeny s rakovina vaječníků.[120]

Několik onemocnění je spojeno se zvýšenou expresí PGLYRP1, včetně: ateroskleróza,[121][122] infarkt myokardu, srdeční selhání,[123] sepse,[124] plicní fibróza,[125] astma,[126] chronické onemocnění ledvin,[127] revmatoidní artritida,[128] zánět dásní,[129][130][131][132][133] artróza,[134] kardiovaskulární příhody a úmrtí u pacientů po transplantaci ledviny,[135] alopecie,[136] cukrovka I. typu,[137] infekční komplikace v hemodialýza,[138] a trombóza,[139] v souladu s prozánětlivými účinky PGLYRP1. Nižší exprese PGLYRP1 byla nalezena v endometrióza.[140]

Snížená exprese PGLYRP2 je spojena s HIV - přidružené tuberkulóza,[141] Lyme nemoc,[142] hepatocelulární karcinom,[143] a infarkt myokardu.[144]

Aplikace

Test plazmy larev bource morušového (SLP) k detekci peptidoglykanu, založený na aktivaci kaskády profenoloxidázy PGRP v hemolymfě bource morušového, Bombyx mori, je k dispozici.[145][146]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó p q Royet, Julien; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (11. listopadu 2011). "Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny: modulátory mikrobiomu a zánětu". Recenze přírody Imunologie. 11 (12): 837–51. doi:10.1038 / nri3089. PMID  22076558. S2CID  5266193.
  2. ^ A b C d E F G h i j k Royet, Julien; Dziarski, Roman (duben 2007). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny: pleiotropní senzory a efektory antimikrobiální obrany“. Příroda Recenze Mikrobiologie. 5 (4): 264–277. doi:10.1038 / nrmicro1620. ISSN  1740-1526. PMID  17363965. S2CID  39569790.
  3. ^ A b C d E F G h i j k l Dziarski, Roman; Royet, Julien; Gupta, Dipika (2016), "Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny a lyzozym", Encyklopedie imunobiologie, Elsevier, s. 389–403, doi:10.1016 / b978-0-12-374279-7.02022-1, ISBN  978-0-08-092152-5, vyvoláno 2020-10-22
  4. ^ A b C d E F G h i Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (2006). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny (PGRP)“. Genome Biology. 7 (8): 232. doi:10.1186 / gb-2006-7-8-232. PMC  1779587. PMID  16930467.
  5. ^ A b Yoshida, Hideya; Kinoshita, Kuninori; Ashida, Masaaki (06.06.1996). „Čištění proteinu pro rozpoznávání peptidoglykanů z hemolymfy bource morušového, Bombyx mori“. Journal of Biological Chemistry. 271 (23): 13854–13860. doi:10.1074 / jbc.271.23.13854. ISSN  0021-9258. PMID  8662762. S2CID  20831557.
  6. ^ A b C Kang, D .; Liu, G .; Lundstrom, A .; Gelius, E .; Steiner, H. (1998-08-18). „Protein rozpoznávající peptidoglykany s vrozenou imunitou konzervovanou před hmyzem lidem“. Sborník Národní akademie věd. 95 (17): 10078–10082. Bibcode:1998PNAS ... 9510078K. doi:10.1073 / pnas.95.17.10078. ISSN  0027-8424. PMC  21464. PMID  9707603.
  7. ^ Kiselev, Sergei L .; Kustikova, Olga S .; Korobko, Elena V .; Prokhortchouk, Egor B .; Kabishev, Andrei A .; Lukanidin, Evgenii M .; Georgiev, Georgii P. (1998-07-17). "Molekulární klonování a charakterizace myšího genu kódujícího nový cytokin". Journal of Biological Chemistry. 273 (29): 18633–18639. doi:10.1074 / jbc.273.29.18633. ISSN  0021-9258. PMID  9660837. S2CID  11417742.
  8. ^ Ochiai, Masanori; Ashida, Masaaki (1999-04-23). „Protein pro rozpoznávání vzorů pro peptidoglykan: KLONOVÁNÍ cDNA A GENU HODNOTY BOMBYX MORI“. Journal of Biological Chemistry. 274 (17): 11854–11858. doi:10.1074 / jbc.274.17.11854. ISSN  0021-9258. PMID  10207004. S2CID  38022527.
  9. ^ A b C Werner, T .; Liu, G .; Kang, D .; Ekengren, S .; Steiner, H .; Hultmark, D. (05.12.2000). „Rodina proteinů rozpoznávajících peptidoglykany v ovocné mušce Drosophila melanogaster“. Sborník Národní akademie věd. 97 (25): 13772–13777. Bibcode:2000PNAS ... 9713772W. doi:10.1073 / pnas.97.25.13772. ISSN  0027-8424. PMC  17651. PMID  11106397.
  10. ^ A b C d E F Liu, Chao; Xu, Zhaojun; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (14. 9. 2001). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny: NOVÉ RODINY ČTYŘI LIDSKÝCH VNITŘNÍCH VNITŘNÍCH IMUNITNÍCH MOLEKULŮ PRO UZNÁVÁNÍ VZORKŮ“. Journal of Biological Chemistry. 276 (37): 34686–34694. doi:10,1074 / jbc.M105566200. ISSN  0021-9258. PMID  11461926. S2CID  44619852.
  11. ^ Kibardin, A. V .; Mirkina, I. I .; Korneeva, E. A .; Gnuchev, N.V .; Georgiev, G. P .; Kiselev, S.L. (květen 2000). "Molekulární klonování nového myšího genového tagL obsahujícího doménu podobnou lysozymu". Doklady Biochemistry: Proceedings of the Academy of Sciences of the SSSR, Biochemistry Section. 372 (1–6): 103–105. ISSN  0012-4958. PMID  10935177.
  12. ^ Kibardin, A. V .; Mirkina, I. I .; Baranova, E. V .; Zakeyeva, I. R .; Georgiev, G. P .; Kiselev, S.L. (2003-02-14). „Diferenciálně sestříhaný myší tagL gen, homolog rodiny genů tag7 / PGRP u savců a Drosophila, dokáže rozpoznat grampozitivní a gramnegativní bakteriální buněčnou stěnu nezávisle na doméně homologie T fágového lysozymu“. Journal of Molecular Biology. 326 (2): 467–474. doi:10.1016 / s0022-2836 (02) 01401-8. ISSN  0022-2836. PMID  12559914.
  13. ^ A b Kim, Min-Sung; Byun, Minji; Byung-Ha (srpen 2003). „Krystalová struktura proteinu LB rozpoznávajícího peptidoglykany z Drosophila melanogaster“. Přírodní imunologie. 4 (8): 787–793. doi:10.1038 / ni952. ISSN  1529-2908. PMID  12845326. S2CID  11458146.
  14. ^ Christophides, George K .; Zdobnov, Evgeny; Barillas-Mury, Carolina; Birney, Ewan; Blandin, Stephanie; Blass, Claudia; Brey, Paul T .; Collins, Frank H .; Danielli, Alberto; Dimopoulos, George; Hetru, Charles (04.10.2002). „Geny a rodiny genů související s imunitou v Anopheles gambiae“. Věda. 298 (5591): 159–165. Bibcode:2002Sci ... 298..159C. doi:10.1126 / science.1077136. ISSN  1095-9203. PMID  12364793. S2CID  806834.
  15. ^ A b C Guan, Rongjin; Roychowdhury, Abhijit; Ember, Brian; Kumar, Sanjay; Boons, Geert-Jan; Mariuzza, Roy A. (07.12.2004). "Strukturální základ pro vazbu peptidoglykanu pomocí rozpoznávacích proteinů peptidoglykanu". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (49): 17168–17173. Bibcode:2004PNAS..10117168G. doi:10.1073 / pnas.0407856101. ISSN  0027-8424. PMC  535381. PMID  15572450.
  16. ^ A b C d Guan, Rongjin; Brown, Patrick H .; Swaminathan, Chittoor P .; Roychowdhury, Abhijit; Boons, Geert-Jan; Mariuzza, Roy A. (květen 2006). „Krystalová struktura lidského proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany I alfa vázaného na muramyl pentapeptid z grampozitivních bakterií“. Věda o bílkovinách. 15 (5): 1199–1206. doi:10.1110 / ps.062077606. ISSN  0961-8368. PMC  2242522. PMID  16641493.
  17. ^ A b De Pauw, P .; Neyt, C .; Vanderwinkel, E .; Wattiez, R .; Falmagne, P. (červen 1995). "Charakterizace lidského séra N-acetylmuramyl-L-alanin amidázy čištěná afinitní chromatografií". Exprese a čištění proteinů. 6 (3): 371–378. doi:10.1006 / prep.1995.1049. ISSN  1046-5928. PMID  7663175.
  18. ^ A b C d E Zhang, Yinong; van der Fits, Leslie; Voerman, Jane S .; Melief, Marie-Jose; Laman, Jon D .; Wang, Mu; Wang, Haitao; Wang, Minhui; Li, Xinna; Walls, Chad D .; Gupta, Dipika (31. 8. 2005). "Identifikace sérové ​​N-acetylmuramoyl-l-alanin amidázy jako jaterního peptidoglykanového rozpoznávacího proteinu 2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1752 (1): 34–46. doi:10.1016 / j.bbapap.2005.07.001. ISSN  0006-3002. PMID  16054449.
  19. ^ A b C d E F G h i j Lu, Xiaofeng; Wang, Minhui; Qi, Jin; Wang, Haitao; Li, Xinna; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (03.03.2006). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny jsou novou třídou lidských baktericidních proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (9): 5895–5907. doi:10,1074 / jbc.M511631200. ISSN  0021-9258. PMID  16354652. S2CID  21943426.
  20. ^ A b Lim, Jae-Hong; Kim, Min-Sung; Kim, Han-Eol; Yano, Tamaki; Oshima, Yoshiteru; Aggarwal, Kamna; Goldman, William E .; Silverman, Neal; Kurata, Shoichiro; Byung-Ha (2006-03-24). „Strukturální základ pro preferenční rozpoznávání peptidoglykanu typu kyseliny diaminopimelické podskupinou rozpoznávacích proteinů peptidoglykanu“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (12): 8286–8295. doi:10,1074 / jbc.M513030200. ISSN  0021-9258. PMID  16428381. S2CID  6805851.
  21. ^ Kumar, Sanjay; Roychowdhury, Abhijit; Ember, Brian; Wang, Qian; Guan, Rongjin; Mariuzza, Roy A .; Boons, Geert-Jan (04.11.2005). „Selektivní rozpoznávání peptidoglykánových fragmentů typu syntetického lysinu a kyseliny meso-diaminopimelické lidskými peptidoglykanovými rozpoznávacími proteiny I {alfa} a S". The Journal of Biological Chemistry. 280 (44): 37005–37012. doi:10,1074 / jbc.M506385200. ISSN  0021-9258. PMID  16129677. S2CID  44913130.
  22. ^ Rutschmann, S .; Jung, A. C .; Hetru, C .; Reichhart, J. M .; Hoffmann, J. A .; Ferrandon, D. (květen 2000). „Rel protein DIF zprostředkovává antifungální, ale nikoli antibakteriální obranu hostitele v Drosophile“. Imunita. 12 (5): 569–580. doi:10.1016 / s1074-7613 (00) 80208-3. ISSN  1074-7613. PMID  10843389.
  23. ^ Michel, T .; Reichhart, J. M .; Hoffmann, J. A .; Royet, J. (2001-12-13). „Drosophila Toll je aktivována grampozitivními bakteriemi prostřednictvím cirkulujícího peptidoglykanového rozpoznávacího proteinu“. Příroda. 414 (6865): 756–759. Bibcode:2001 Natur.414..756M. doi:10.1038 / 414756a. ISSN  0028-0836. PMID  11742401. S2CID  4401465.
  24. ^ Gobert, Vanessa; Gottar, Marie; Matskevich, Alexey A .; Rutschmann, Sophie; Royet, Julien; Belvin, Marcia; Hoffmann, Jules A .; Ferrandon, Dominique (2003-12-19). „Duální aktivace mýtné dráhy Drosophila dvěma receptory pro rozpoznávání vzorů“. Věda. 302 (5653): 2126–2130. Bibcode:2003Sci ... 302.2126G. doi:10.1126 / science.1085432. ISSN  1095-9203. PMID  14684822. S2CID  36399744.
  25. ^ Bischoff, Vincent; Vignal, Cécile; Boneca, Ivo G .; Michel, Tatiana; Hoffmann, Jules A .; Royet, Julien (listopad 2004). „Funkce receptoru pro rozpoznávání vzoru drosophila PGRP-SD při detekci grampozitivních bakterií“. Přírodní imunologie. 5 (11): 1175–1180. doi:10.1038 / ni1123. ISSN  1529-2908. PMID  15448690. S2CID  22507734.
  26. ^ Leulier, François; Parkety, Claudine; Pili-Floury, Sebastien; Ryu, Ji-Hwan; Caroff, Martine; Lee, Won-Jae; Mengin-Lecreulx, Dominique; Lemaitre, Bruno (květen 2003). „Imunitní systém Drosophila detekuje bakterie prostřednictvím specifického rozpoznávání peptidoglykanů“. Přírodní imunologie. 4 (5): 478–484. doi:10.1038 / ni922. ISSN  1529-2908. PMID  12692550. S2CID  2430114.
  27. ^ Kaneko, Takashi; Goldman, William E .; Mellroth, Peter; Steiner, Håkan; Fukase, Koichi; Kusumoto, Shoichi; Harley, William; Fox, Alvin; Golenbock, Douglas; Silverman, Neal (květen 2004). „Monomerní a polymerní gramnegativní peptidoglykan, ale nečištěný LPS stimulují dráhu IMD Drosophila“. Imunita. 20 (5): 637–649. doi:10.1016 / s1074-7613 (04) 00104-9. ISSN  1074-7613. PMID  15142531.
  28. ^ Choe, Kwang-Min; Lee, Hyangkyu; Anderson, Kathryn V. (2005-01-25). „Drosophila peptidoglykanový rozpoznávací protein LC (PGRP-LC) působí jako vrozený imunitní receptor přenášející signál“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 102 (4): 1122–1126. Bibcode:2005PNAS..102.1122C. doi:10.1073 / pnas.0404952102. ISSN  0027-8424. PMC  545828. PMID  15657141.
  29. ^ Ha, Eun-Mi; Lee, Kyung-Ah; Seo, ty Yeong; Kim, Sung-Hee; Lim, Jae-Hong; Byung-Ha; Kim, Jaesang; Lee, Won-Jae (září 2009). „Koordinace více duálních oxidačně-regulačních drah v reakci na komenzální a infekční mikroby ve střevě drosophila“. Přírodní imunologie. 10 (9): 949–957. doi:10.1038 / ni.1765. ISSN  1529-2916. PMID  19668222. S2CID  26945390.
  30. ^ Takehana, Aya; Katsuyama, Tomonori; Yano, Tamaki; Oshima, Yoshiteru; Takada, Haruhiko; Aigaki, Toshiro; Kurata, Shoichiro (2002-10-15). „Nadměrná exprese receptoru rozpoznávajícího vzorec, proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany-LE, aktivuje antibakteriální obranu zprostředkovanou imd / dochutením a kaskádu profenoloxidázy u larev Drosophila“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (21): 13705–13710. Bibcode:2002PNAS ... 9913705T. doi:10.1073 / pnas.212301199. ISSN  0027-8424. PMC  129750. PMID  12359879.
  31. ^ Park, Ji-Won; Kim, Chan-Hee; Kim, Jung-Hyun; Je, Byung-Rok; Roh, Kyung-Baeg; Kim, Su-Jin; Lee, Hyeon-Hwa; Ryu, Ji-Hwan; Lim, Jae-Hong; Byung-Ha; Lee, Won-Jae (2007-04-17). „Shlukování peptidu rozpoznávajícího peptidoglykany-SA je nutné pro snímání peptidoglykanu lysinového typu u hmyzu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 104 (16): 6602–6607. Bibcode:2007PNAS..104,6602P. doi:10.1073 / pnas.0610924104. ISSN  0027-8424. PMC  1871832. PMID  17409189.
  32. ^ A b Mellroth, Peter; Karlsson, Jenny; Steiner, Hakan (2003-02-28). "Funkce zachycování proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany Drosophila". The Journal of Biological Chemistry. 278 (9): 7059–7064. doi:10,1074 / jbc.M208900200. ISSN  0021-9258. PMID  12496260. S2CID  22490347.
  33. ^ Bischoff, Vincent; Vignal, Cécile; Duvic, Bernard; Boneca, Ivo G .; Hoffmann, Jules A .; Royet, Julien (únor 2006). "Downregulace imunitní odpovědi Drosophila pomocí proteinů SC1 a SC2 rozpoznávajících peptidoglykany". PLOS patogeny. 2 (2): e14. doi:10.1371 / journal.ppat.0020014. ISSN  1553-7374. PMC  1383489. PMID  16518472.
  34. ^ Zaidman-Rémy, Anna; Hervé, Mireille; Poidevin, Mickael; Pili-Floury, Sébastien; Kim, Min-Sung; Blanot, Didier; Byung-Ha; Ueda, Ryu; Mengin-Lecreulx, Dominique; Lemaitre, Bruno (duben 2006). „Drosophila amidáza PGRP-LB moduluje imunitní odpověď na bakteriální infekci“. Imunita. 24 (4): 463–473. doi:10.1016 / j.immuni.2006.02.012. ISSN  1074-7613. PMID  16618604.
  35. ^ Mellroth, Peter; Steiner, Håkan (01.12.2006). „PGRP-SB1: N-acetylmuramoyl L-alanin amidáza s antibakteriální aktivitou“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 350 (4): 994–999. doi:10.1016 / j.bbrc.2006.09.139. ISSN  0006-291X. PMID  17046713.
  36. ^ Wang, Jingwen; Aksoy, Serap (2012-06-26). „PGRP-LB je mateřsky přenášený imunitní mléčný protein, který ovlivňuje symbiózu a parazitismus u potomků tsetse“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 109 (26): 10552–10557. Bibcode:2012PNAS..10910552W. doi:10.1073 / pnas.1116431109. ISSN  1091-6490. PMC  3387098. PMID  22689989.
  37. ^ Maillet, Frédéric; Bischoff, Vincent; Vignal, Cécile; Hoffmann, Jules; Royet, Julien (15.05.2008). „Protein rozpoznávající peptidoglykany Drosophila PGRP-LF blokuje aktivaci dráhy PGRP-LC a IMD / JNK“. Mobilní hostitel a mikrob. 3 (5): 293–303. doi:10.1016 / j.chom.2008.04.002. ISSN  1934-6069. PMID  18474356.
  38. ^ Basbous, Nada; Coste, Franck; Leone, Philippe; Vincentelli, Renaud; Royet, Julien; Kellenberger, Christine; Roussel, Alain (duben 2011). „Protein rozpoznávající peptidoglykany Drosophila LF interaguje s proteinem rozpoznávajícím peptidoglykany LC za účelem downregulace dráhy Imd“. Zprávy EMBO. 12 (4): 327–333. doi:10.1038 / embor.2011.19. ISSN  1469-3178. PMC  3077246. PMID  21372849.
  39. ^ Blanco, Guillermo A .; Malchiodi, Emilio L .; De Marzi, Mauricio C. (říjen 2008). „Tvorba buněčné sraženiny v červu sipunkulovém: zachycení cizích částic, buněčná smrt a identifikace proteinu souvisejícího s PGRP“. Journal of bezobratlých patologie. 99 (2): 156–165. doi:10.1016 / j.jip.2008.05.006. ISSN  1096-0805. PMID  18621387.
  40. ^ Zhang, Si-Ming; Zeng, Yong; Loker, Eric S. (listopad 2007). „Charakterizace imunitních genů ze schistosomového šneka hostitele Biomphalaria glabrata, který kóduje proteiny rozpoznávající peptidoglykany a gramnegativní bakterie vázající protein“. Imunogenetika. 59 (11): 883–898. doi:10.1007 / s00251-007-0245-3. ISSN  0093-7711. PMC  3632339. PMID  17805526.
  41. ^ Itoh, Naoki; Takahashi, Keisuke G. (srpen 2008). „Distribuce více proteinů rozpoznávajících peptidoglykany v tkáních ústřice tichomořské, Crassostrea gigas“. Srovnávací biochemie a fyziologie. Část B, Biochemie a molekulární biologie. 150 (4): 409–417. doi:10.1016 / j.cbpb.2008.04.011. ISSN  1096-4959. PMID  18538602.
  42. ^ Iizuka, Masao; Nagasaki, Toshihiro; Takahashi, Keisuke G .; Osada, Makoto; Itoh, Naoki (březen 2014). „Zapojení ústřice tichomořské CgPGRP-S1S do rozpoznávání bakterií, aglutinace a degranulace granulocytů“. Vývojová a srovnávací imunologie. 43 (1): 30–34. doi:10.1016 / j.dci.2013.10.011. ISSN  1879-0089. PMID  24201133.
  43. ^ Ni, Duojiao; Song, Linsheng; Wu, Longtao; Chang, Yaqing; Yu, Yundong; Qiu, Limei; Wang, Lingling (2007). „Molekulární klonování a exprese mRNA genu pro rozpoznávání proteinu peptidoglykanu (PGRP) v hřebenatce (Argopecten irradians, Lamarck 1819)“. Vývojová a srovnávací imunologie. 31 (6): 548–558. doi:10.1016 / j.dci.2006.09.001. ISSN  0145-305X. PMID  17064771.
  44. ^ Yang, Jialong; Wang, Wan; Wei, Xiumei; Qiu, Limei; Wang, Lingling; Zhang, Huan; Song, Linsheng (prosinec 2010). „Peptidoglykanový rozpoznávací protein Chlamys farreri (CfPGRP-S1) zprostředkovává imunitní obranu proti bakteriální infekci“. Vývojová a srovnávací imunologie. 34 (12): 1300–1307. doi:10.1016 / j.dci.2010.08.006. ISSN  1879-0089. PMID  20713083.
  45. ^ Goodson, Michael S .; Kojadinovic, Mila; Troll, Joshua V .; Scheetz, Todd E .; Casavant, Thomas L .; Soares, M. Bento; McFall-Ngai, Margaret J. (listopad 2005). „Identifikace složek dráhy NF-kappaB v prospěšné symbióze světelných orgánů Euprymna scolopes-Vibrio fischeri“. Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 71 (11): 6934–6946. doi:10.1128 / AEM.71.11.6934-6946.2005. ISSN  0099-2240. PMC  1287678. PMID  16269728.
  46. ^ Coteur, Geoffroy; Mellroth, Peter; De Lefortery, Coline; Gillan, David; Dubois, Philippe; Communi, David; Steiner, Håkan (2007). "Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny s amidázovou aktivitou v časných deuterostomech (Echinodermata)". Vývojová a srovnávací imunologie. 31 (8): 790–804. doi:10.1016 / j.dci.2006.11.006. ISSN  0145-305X. PMID  17240448.
  47. ^ Troll, Joshua V .; Adin, Dawn M .; Wier, Andrew M .; Paquette, Nicholas; Silverman, Neal; Goldman, William E .; Stadermann, Frank J .; Stabb, Eric V .; McFall-Ngai, Margaret J. (červenec 2009). „Peptidoglykan indukuje ztrátu jaderného proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany během vývoje hostitelské tkáně ve výhodné zvířecí-bakteriální symbióze“. Buněčná mikrobiologie. 11 (7): 1114–1127. doi:10.1111 / j.1462-5822.2009.01315.x. ISSN  1462-5822. PMC  2758052. PMID  19416268.
  48. ^ Troll, Joshua V .; Bent, Eric H .; Pacquette, Nicholas; Wier, Andrew M .; Goldman, William E .; Silverman, Neal; McFall-Ngai, Margaret J. (srpen 2010). „Zkrocení symbiontu pro koexistenci: hostitelský PGRP neutralizuje bakteriální toxin symbiontu“. Mikrobiologie prostředí. 12 (8): 2190–2203. doi:10.1111 / j.1462-2920.2009.02121.x. ISSN  1462-2920. PMC  2889240. PMID  21966913.
  49. ^ Huang, Shengfeng; Wang, Xin; Yan, Qingyu; Guo, Lei; Yuan, Shaochun; Huang, Guangrui; Huang, Huiqing; Li, červen; Dong, Meiling; Chen, Shangwu; Xu, Anlong (2011-02-15). „Vývoj a regulace imunitní složitosti sliznice v amphioxu bazálního strunatce“. Journal of Immunology (Baltimore, MD: 1950). 186 (4): 2042–2055. doi:10,4049 / jimmunol.1001824. ISSN  1550-6606. PMID  21248255. S2CID  25397745.
  50. ^ A b C Li, Xinna; Wang, Shiyong; Qi, Jin; Echtenkamp, ​​Stephen F .; Chatterjee, Rohini; Wang, Mu; Boons, Geert-Jan; Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (září 2007). „Proteiny rozpoznávající peptidoglykany zebra jsou baktericidní amidázy nezbytné pro obranu proti bakteriálním infekcím“. Imunita. 27 (3): 518–529. doi:10.1016 / j.immuni.2007.07.020. ISSN  1074-7613. PMC  2074879. PMID  17892854.
  51. ^ Chang, M. X .; Nie, P .; Wei, L. L. (duben 2007). „Krátké a dlouhé proteiny rozpoznávající peptidoglykany (PGRP) u zebrafish, s nálezy více homologů PGRP u teleost ryb“. Molekulární imunologie. 44 (11): 3005–3023. doi:10.1016 / j.molimm.2006.12.029. ISSN  0161-5890. PMID  17296228.
  52. ^ Montaño, Adriana M .; Tsujino, Fumi; Takahata, Naoyuki; Satta, Yoko (2011-03-25). "Evoluční původ proteinů rozpoznávajících peptidoglykany vrozeného imunitního systému obratlovců". BMC Evoluční biologie. 11: 79. doi:10.1186/1471-2148-11-79. ISSN  1471-2148. PMC  3071341. PMID  21439073.
  53. ^ Li, Jun Hua; Chang, Ming Xian; Xue, Na Na; Nie, P. (srpen 2013). "Funkční charakterizace krátkého proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany, PGRP5 u amura Ctenopharyngodon idella". Imunologie ryb a měkkýšů. 35 (2): 221–230. doi:10.1016 / j.fsi.2013.04.025. ISSN  1095-9947. PMID  23659995.
  54. ^ Li, Jun Hua; Yu, Zhang Long; Xue, Na Na; Zou, Peng Fei; Hu, Jing Yu; Nie, P .; Chang, Ming Xian (únor 2014). "Molekulární klonování a funkční charakterizace proteinu 6 rozpoznávajícího peptidoglykany v amurech Ctenopharyngodon idella". Vývojová a srovnávací imunologie. 42 (2): 244–255. doi:10.1016 / j.dci.2013.09.014. ISSN  1879-0089. PMID  24099967.
  55. ^ Chang, M. X .; Nie, P. (2008-08-15). „Potlačení RNAi proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany zebrafish 6 (zfPGRP6) zprostředkovalo rozdílně exprimované geny zapojené do signální dráhy receptoru podobného Toll a způsobilo zvýšenou citlivost na kolonu Flavobacterium.“. Veterinární imunologie a imunopatologie. 124 (3–4): 295–301. doi:10.1016 / j.vetimm.2008.04.003. ISSN  0165-2427. PMID  18495251.
  56. ^ Chang, M. X .; Wang, Y. P .; Nie, P. (únor 2009). „Zebrafishový peptidoglykanový rozpoznávací protein SC (zfPGRP-SC) zprostředkovává více intracelulárních signálních drah“. Imunologie ryb a měkkýšů. 26 (2): 264–274. doi:10.1016 / j.fsi.2008.11.007. ISSN  1095-9947. PMID  19084604.
  57. ^ A b Gelius, Eva; Persson, Carina; Karlsson, Jenny; Steiner, Håkan (11.7.2003). „Protein rozpoznávající peptidoglykany savců s aktivitou N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 306 (4): 988–994. doi:10.1016 / s0006-291x (03) 01096-9. ISSN  0006-291X. PMID  12821140.
  58. ^ A b C d Wang, Zheng-Ming; Li, Xinna; Cocklin, Ross R .; Wang, Minhui; Wang, Mu; Fukase, Koichi; Inamura, Seiichi; Kusumoto, Shoichi; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (05.12.2003). „Lidský peptidoglykanový rozpoznávací protein-L je N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (49): 49044–49052. doi:10,1074 / jbc.M307758200. ISSN  0021-9258. PMID  14506276. S2CID  35373818.
  59. ^ A b C Tydell, C. Chace; Yount, Nannette; Tran, Dat; Yuan, červen; Selsted, Michael E. (2002-05-31). „Izolace, charakterizace a antimikrobiální vlastnosti proteinu vázajícího hovězí oligosacharidy. Mikrobicidní granulovaný protein z eosinofilů a neutrofilů“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (22): 19658–19664. doi:10,1074 / jbc.M200659200. ISSN  0021-9258. PMID  11880375. S2CID  904536.
  60. ^ A b C d Dziarski, Roman; Platt, Kenneth A .; Gelius, Eva; Steiner, Håkan; Gupta, Dipika (15. 7. 2003). „Defekt v zabíjení neutrofilů a zvýšená náchylnost k infekci nepatogenními grampozitivními bakteriemi u myší s deficitem peptidoglykanového rozpoznávacího proteinu-S (PGRP-S)“. Krev. 102 (2): 689–697. doi:10.1182 / krev-2002-12-3853. ISSN  0006-4971. PMID  12649138.
  61. ^ Lo, David; Tynan, Wendy; Dickerson, Janet; Mendy, Jason; Chang, Hwai-Wen; Scharf, Melinda; Byrne, Daragh; Brayden, David; Higgins, Lisa; Evans, Claire; O'Mahony, Daniel J. (červenec 2003). „Exprese proteinu rozpoznávající peptidoglykany v myším epitelu spojeném s folikulem Peyer's Patch naznačuje funkční specializaci“. Buněčná imunologie. 224 (1): 8–16. doi:10.1016 / s0008-8749 (03) 00155-2. ISSN  0008-8749. PMID  14572796.
  62. ^ Kappeler, S. R .; Heuberger, C .; Farah, Z .; Puhan, Z. (August 2004). "Expression of the peptidoglycan recognition protein, PGRP, in the lactating mammary gland". Journal of Dairy Science. 87 (8): 2660–2668. doi:10.3168/jds.S0022-0302(04)73392-5. ISSN  0022-0302. PMID  15328291.
  63. ^ A b C Cho, Ju Hyun; Fraser, Iain P.; Fukase, Koichi; Kusumoto, Shoichi; Fujimoto, Yukari; Stahl, Gregory L .; Ezekowitz, R. Alan B. (2005-10-01). "Human peptidoglycan recognition protein S is an effector of neutrophil-mediated innate immunity". Krev. 106 (7): 2551–2558. doi:10.1182/blood-2005-02-0530. ISSN  0006-4971. PMC  1895263. PMID  15956276.
  64. ^ A b Ghosh, Amit; Lee, Seakwoo; Dziarski, Roman; Chakravarti, Shukti (September 2009). "A novel antimicrobial peptidoglycan recognition protein in the cornea". Investigativní oftalmologie a vizuální věda. 50 (9): 4185–4191. doi:10.1167/iovs.08-3040. ISSN  1552-5783. PMC  3052780. PMID  19387073.
  65. ^ A b Park, Shin Yong; Jing, Xuefang; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2013-04-01). "Peptidoglycan recognition protein 1 enhances experimental asthma by promoting Th2 and Th17 and limiting regulatory T cell and plasmacytoid dendritic cell responses". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 190 (7): 3480–3492. doi:10.4049/jimmunol.1202675. ISSN  1550-6606. PMC  3608703. PMID  23420883.
  66. ^ A b Yao, Xianglan; Gao, Meixia; Dai, Cuilian; Meyer, Katharine S.; Chen, Jichun; Keeran, Karen J.; Nugent, Gayle Z.; Qu, Xuan; Yu, Zu-Xi; Dagur, Pradeep K.; McCoy, J. Philip (December 2013). "Peptidoglycan recognition protein 1 promotes house dust mite-induced airway inflammation in mice". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology. 49 (6): 902–911. doi:10.1165/rcmb.2013-0001OC. ISSN  1535-4989. PMC  3931111. PMID  23808363.
  67. ^ Xu, min; Wang, Zhien; Locksley, Richard M. (September 2004). "Innate immune responses in peptidoglycan recognition protein L-deficient mice". Molekulární a buněčná biologie. 24 (18): 7949–7957. doi:10.1128/MCB.24.18.7949-7957.2004. ISSN  0270-7306. PMC  515053. PMID  15340057.
  68. ^ A b Li, Xinna; Wang, Shiyong; Wang, Haitao; Gupta, Dipika (2006-07-28). "Differential expression of peptidoglycan recognition protein 2 in the skin and liver requires different transcription factors". The Journal of Biological Chemistry. 281 (30): 20738–20748. doi:10.1074/jbc.M601017200. ISSN  0021-9258. PMID  16714290. S2CID  22076229.
  69. ^ Hoijer, M. A.; Melief, M. J.; Keck, W.; Hazenberg, M. P. (1996-02-09). "Purification and characterization of N-acetylmuramyl-L-alanine amidase from human plasma using monoclonal antibodies". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1289 (1): 57–64. doi:10.1016/0304-4165(95)00136-0. ISSN  0006-3002. PMID  8605233.
  70. ^ Wang, Haitao; Gupta, Dipika; Li, Xinna; Dziarski, Roman (November 2005). "Peptidoglycan recognition protein 2 (N-acetylmuramoyl-L-Ala amidase) is induced in keratinocytes by bacteria through the p38 kinase pathway". Infekce a imunita. 73 (11): 7216–7225. doi:10.1128/IAI.73.11.7216-7225.2005. ISSN  0019-9567. PMC  1273900. PMID  16239516.
  71. ^ A b Uehara, A.; Sugawara, Y .; Kurata, S.; Fujimoto, Y.; Fukase, K.; Kusumoto, S.; Satta, Y.; Sasano, T.; Sugawara, S.; Takada, H. (May 2005). "Chemically synthesized pathogen-associated molecular patterns increase the expression of peptidoglycan recognition proteins via toll-like receptors, NOD1 and NOD2 in human oral epithelial cells". Buněčná mikrobiologie. 7 (5): 675–686. doi:10.1111/j.1462-5822.2004.00500.x. ISSN  1462-5814. PMID  15839897. S2CID  20544993.
  72. ^ A b Duerr, C. U.; Salzman, N. H.; Dupont, A .; Szabo, A .; Normark, B. H.; Normark, S .; Locksley, R. M.; Mellroth, P.; Hornef, M. W. (May 2011). "Control of intestinal Nod2-mediated peptidoglycan recognition by epithelium-associated lymphocytes". Slizniční imunologie. 4 (3): 325–334. doi:10.1038/mi.2010.71. ISSN  1935-3456. PMID  20980996. S2CID  10298644.
  73. ^ A b Lee, Jooeun; Geddes, Kaoru; Streutker, Catherine; Philpott, Dana J.; Girardin, Stephen E. (August 2012). "Role of mouse peptidoglycan recognition protein PGLYRP2 in the innate immune response to Salmonella enterica serovar Typhimurium infection in vivo". Infekce a imunita. 80 (8): 2645–2654. doi:10.1128/IAI.00168-12. ISSN  1098-5522. PMC  3434585. PMID  22615249.
  74. ^ A b Sang, Yongming; Ramanathan, Balaji; Ross, Christopher R.; Blecha, Frank (November 2005). "Gene silencing and overexpression of porcine peptidoglycan recognition protein long isoforms: involvement in beta-defensin-1 expression". Infekce a imunita. 73 (11): 7133–7141. doi:10.1128/IAI.73.11.7133-7141.2005. ISSN  0019-9567. PMC  1273832. PMID  16239507.
  75. ^ Mathur, Punam; Murray, Beth; Crowell, Thomas; Gardner, Humphrey; Allaire, Normand; Hsu, Yen-Ming; Thill, Greg; Carulli, John P. (June 2004). "Murine peptidoglycan recognition proteins PglyrpIalpha and PglyrpIbeta are encoded in the epidermal differentiation complex and are expressed in epidermal and hematopoietic tissues". Genomika. 83 (6): 1151–1163. doi:10.1016/j.ygeno.2004.01.003. ISSN  0888-7543. PMID  15177568.
  76. ^ A b C Saha, Sukumar; Jing, Xuefang; Park, Shin Yong; Wang, Shiyong; Li, Xinna; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2010-08-19). "Peptidoglycan recognition proteins protect mice from experimental colitis by promoting normal gut flora and preventing induction of interferon-gamma". Mobilní hostitel a mikrob. 8 (2): 147–162. doi:10.1016/j.chom.2010.07.005. ISSN  1934-6069. PMC  2998413. PMID  20709292.
  77. ^ A b Arentsen, T.; Qian, Y.; Gkotzis, S.; Femenia, T.; Wang, T .; Udekwu, K.; Forssberg, H.; Diaz Heijtz, R. (February 2017). "The bacterial peptidoglycan-sensing molecule Pglyrp2 modulates brain development and behavior". Molekulární psychiatrie. 22 (2): 257–266. doi:10.1038/mp.2016.182. ISSN  1476-5578. PMC  5285465. PMID  27843150.
  78. ^ Rehman, A.; Taishi, P.; Fang, J .; Majde, J. A.; Krueger, J. M. (2001-01-07). "The cloning of a rat peptidoglycan recognition protein (PGRP) and its induction in brain by sleep deprivation". Cytokin. 13 (1): 8–17. doi:10.1006/cyto.2000.0800. ISSN  1043-4666. PMID  11145837.
  79. ^ Lang, Ming-Fei; Schneider, Armin; Krüger, Carola; Schmid, Roland; Dziarski, Roman; Schwaninger, Markus (2008-01-10). "Peptidoglycan recognition protein-S (PGRP-S) is upregulated by NF-kappaB". Neurovědy Dopisy. 430 (2): 138–141. doi:10.1016/j.neulet.2007.10.027. ISSN  0304-3940. PMID  18035491. S2CID  54406942.
  80. ^ A b C Wang, Minhui; Liu, Li-Hui; Wang, Shiyong; Li, Xinna; Lu, Xiaofeng; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2007-03-01). "Human peptidoglycan recognition proteins require zinc to kill both gram-positive and gram-negative bacteria and are synergistic with antibacterial peptides". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 178 (5): 3116–3125. doi:10.4049/jimmunol.178.5.3116. ISSN  0022-1767. PMID  17312159. S2CID  22160694.
  81. ^ A b C Kashyap, Des Raj; Wang, Minhui; Liu, Li-Hui; Boons, Geert-Jan; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (June 2011). "Peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by activating protein-sensing two-component systems". Přírodní medicína. 17 (6): 676–683. doi:10.1038/nm.2357. ISSN  1546-170X. PMC  3176504. PMID  21602801.
  82. ^ Bobrovsky, Pavel; Manuvera, Valentin; Polina, Nadezhda; Podgorny, Oleg; Prusakov, Kirill; Govorun, Vadim; Lazarev, Vassili (July 2016). "Recombinant Human Peptidoglycan Recognition Proteins Reveal Antichlamydial Activity". Infekce a imunita. 84 (7): 2124–2130. doi:10.1128/IAI.01495-15. ISSN  1098-5522. PMC  4936355. PMID  27160295.
  83. ^ A b Kashyap, Des Raj; Rompca, Annemarie; Gaballa, Ahmed; Helmann, John D.; Chan, Jefferson; Chang, Christopher J.; Hozo, Iztok; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (July 2014). "Peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by inducing oxidative, thiol, and metal stress". PLOS patogeny. 10 (7): e1004280. doi:10.1371/journal.ppat.1004280. ISSN  1553-7374. PMC  4102600. PMID  25032698.
  84. ^ A b Kashyap, Des R.; Kuzma, Marcin; Kowalczyk, Dominik A.; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (September 2017). "Bactericidal peptidoglycan recognition protein induces oxidative stress in Escherichia coli through a block in respiratory chain and increase in central carbon catabolism". Molekulární mikrobiologie. 105 (5): 755–776. doi:10.1111/mmi.13733. ISSN  1365-2958. PMC  5570643. PMID  28621879.
  85. ^ A b Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (February 2018). "How innate immunity proteins kill bacteria and why they are not prone to resistance". Současná genetika. 64 (1): 125–129. doi:10.1007/s00294-017-0737-0. ISSN  1432-0983. PMC  5777906. PMID  28840318.
  86. ^ A b Kashyap, Des R.; Kowalczyk, Dominik A.; Shan, Yue; Yang, Chun-Kai; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (6 February 2020). "Formate dehydrogenase, ubiquinone, and cytochrome bd-I are required for peptidoglycan recognition protein-induced oxidative stress and killing in Escherichia coli". Vědecké zprávy. 10 (1): 1993. Bibcode:2020NatSR..10.1993K. doi:10.1038/s41598-020-58302-1. ISSN  2045-2322. PMC  7005000. PMID  32029761.
  87. ^ Liu, C .; Gelius, E.; Liu, G.; Steiner, H.; Dziarski, R. (2000-08-11). "Mammalian peptidoglycan recognition protein binds peptidoglycan with high affinity, is expressed in neutrophils, and inhibits bacterial growth". The Journal of Biological Chemistry. 275 (32): 24490–24499. doi:10.1074/jbc.M001239200. ISSN  0021-9258. PMID  10827080. S2CID  24226481.
  88. ^ Tydell, C. Chace; Yuan, červen; Tran, Patti; Selsted, Michael E. (2006-01-15). "Bovine peptidoglycan recognition protein-S: antimicrobial activity, localization, secretion, and binding properties". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 176 (2): 1154–1162. doi:10.4049/jimmunol.176.2.1154. ISSN  0022-1767. PMID  16394004. S2CID  11173657.
  89. ^ Hoijer, M. A.; Melief, M. J.; Debets, R.; Hazenberg, M. P. (December 1997). "Inflammatory properties of peptidoglycan are decreased after degradation by human N-acetylmuramyl-L-alanine amidase". European Cytokine Network. 8 (4): 375–381. ISSN  1148-5493. PMID  9459617.
  90. ^ Dziarski, Roman; Kashyap, Des Raj; Gupta, Dipika (June 2012). "Mammalian peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by activating two-component systems and modulate microbiome and inflammation". Microbial Drug Resistance (Larchmont, N.Y.). 18 (3): 280–285. doi:10.1089/mdr.2012.0002. ISSN  1931-8448. PMC  3412580. PMID  22432705.
  91. ^ Osanai, Arihiro; Sashinami, Hiroshi; Asano, Krisana; Li, Sheng-Jun; Hu, Dong-Liang; Nakane, Akio (February 2011). "Mouse peptidoglycan recognition protein PGLYRP-1 plays a role in the host innate immune response against Listeria monocytogenes infection". Infekce a imunita. 79 (2): 858–866. doi:10.1128/IAI.00466-10. ISSN  1098-5522. PMC  3028829. PMID  21134971.
  92. ^ A b Gowda, Ranjita N.; Redfern, Rachel; Frikeche, Jihane; Pinglay, Sudarshan; Foster, James William; Lema, Carolina; Cope, Leslie; Chakravarti, Shukti (2015). "Functions of Peptidoglycan Recognition Proteins (Pglyrps) at the Ocular Surface: Bacterial Keratitis in Gene-Targeted Mice Deficient in Pglyrp-2, -3 and -4". PLOS ONE. 10 (9): e0137129. Bibcode:2015PLoSO..1037129G. doi:10.1371/journal.pone.0137129. ISSN  1932-6203. PMC  4558058. PMID  26332373.
  93. ^ A b Dabrowski, Alexander N.; Conrad, Claudia; Behrendt, Ulrike; Shrivastav, Anshu; Baal, Nelli; Wienhold, Sandra M.; Hackstein, Holger; N'Guessan, Philippe D.; Aly, Sahar; Reppe, Katrin; Suttorp, Norbert (2019). "Peptidoglycan Recognition Protein 2 Regulates Neutrophil Recruitment Into the Lungs After Streptococcus pneumoniae Infection". Hranice v mikrobiologii. 10: 199. doi:10.3389/fmicb.2019.00199. ISSN  1664-302X. PMC  6389715. PMID  30837960.
  94. ^ A b C Dabrowski, Alexander N.; Shrivastav, Anshu; Conrad, Claudia; Komma, Kassandra; Weigel, Markus; Dietert, Kristina; Gruber, Achim D.; Bertrams, Wilhelm; Wilhelm, Jochen; Schmeck, Bernd; Reppe, Katrin (2019). "Peptidoglycan Recognition Protein 4 Limits Bacterial Clearance and Inflammation in Lungs by Control of the Gut Microbiota". Hranice v imunologii. 10: 2106. doi:10.3389/fimmu.2019.02106. ISSN  1664-3224. PMC  6763742. PMID  31616404.
  95. ^ A b Dziarski, Roman; Park, Shin Yong; Kashyap, Des Raj; Dowd, Scot E.; Gupta, Dipika (2016). "Pglyrp-Regulated Gut Microflora Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis and Bacteroides eggerthii Enhance and Alistipes finegoldii Attenuates Colitis in Mice". PLOS ONE. 11 (1): e0146162. Bibcode:2016PLoSO..1146162D. doi:10.1371/journal.pone.0146162. ISSN  1932-6203. PMC  4699708. PMID  26727498.
  96. ^ A b C Banskar, Sunil; Detzner, Ashley A.; Juarez-Rodriguez, Maria D.; Hozo, Iztok; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (15 December 2019). "The Pglyrp1-Regulated Microbiome Enhances Experimental Allergic Asthma". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 203 (12): 3113–3125. doi:10.4049/jimmunol.1900711. ISSN  1550-6606. PMID  31704882. S2CID  207942798.
  97. ^ Laman, Jon D.; 't Hart, Bert A.; Power, Christopher; Dziarski, Roman (July 2020). "Bacterial Peptidoglycan as a Driver of Chronic Brain Inflammation". Trendy v molekulární medicíně. 26 (7): 670–682. doi:10.1016/j.molmed.2019.11.006. ISSN  1471-499X. PMID  32589935.
  98. ^ Jing, Xuefang; Zulfiqar, Fareeha; Park, Shin Yong; Núñez, Gabriel; Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (2014-09-15). "Peptidoglycan recognition protein 3 and Nod2 synergistically protect mice from dextran sodium sulfate-induced colitis". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 193 (6): 3055–3069. doi:10.4049/jimmunol.1301548. ISSN  1550-6606. PMC  4157132. PMID  25114103.
  99. ^ Zenhom, Marwa; Hyder, Ayman; de Vrese, Michael; Heller, Knut J.; Roeder, Thomas; Schrezenmeir, Jürgen (April 2012). "Peptidoglycan recognition protein 3 (PglyRP3) has an anti-inflammatory role in intestinal epithelial cells". Imunobiologie. 217 (4): 412–419. doi:10.1016/j.imbio.2011.10.013. ISSN  1878-3279. PMID  22099350.
  100. ^ A b Park, Shin Yong; Gupta, Dipika; Kim, Chang H.; Dziarski, Roman (2011). "Differential effects of peptidoglycan recognition proteins on experimental atopic and contact dermatitis mediated by Treg and Th17 cells". PLOS ONE. 6 (9): e24961. Bibcode:2011PLoSO...624961P. doi:10.1371/journal.pone.0024961. ISSN  1932-6203. PMC  3174980. PMID  21949809.
  101. ^ Skerry, Ciaran; Goldman, William E.; Carbonetti, Nicholas H. (February 2019). "Peptidoglycan Recognition Protein 4 Suppresses Early Inflammatory Responses to Bordetella pertussis and Contributes to Sphingosine-1-Phosphate Receptor Agonist-Mediated Disease Attenuation". Infekce a imunita. 87 (2). doi:10.1128/IAI.00601-18. ISSN  1098-5522. PMC  6346131. PMID  30510103.
  102. ^ A b Park, Shin Yong; Gupta, Dipika; Hurwich, Risa; Kim, Chang H.; Dziarski, Roman (2011-12-01). "Peptidoglycan recognition protein Pglyrp2 protects mice from psoriasis-like skin inflammation by promoting regulatory T cells and limiting Th17 responses". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 187 (11): 5813–5823. doi:10.4049/jimmunol.1101068. ISSN  1550-6606. PMC  3221838. PMID  22048773.
  103. ^ Saha, Sukumar; Qi, Jin; Wang, Shiyong; Wang, Minhui; Li, Xinna; Kim, Yun-Gi; Núñez, Gabriel; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2009-02-19). "PGLYRP-2 and Nod2 are both required for peptidoglycan-induced arthritis and local inflammation". Mobilní hostitel a mikrob. 5 (2): 137–150. doi:10.1016/j.chom.2008.12.010. ISSN  1934-6069. PMC  2671207. PMID  19218085.
  104. ^ Arentsen, Tim; Khalid, Roksana; Qian, Yu; Diaz Heijtz, Rochellys (January 2018). "Sex-dependent alterations in motor and anxiety-like behavior of aged bacterial peptidoglycan sensing molecule 2 knockout mice". Mozek, chování a imunita. 67: 345–354. doi:10.1016/j.bbi.2017.09.014. ISSN  1090-2139. PMID  28951252. S2CID  27790787.
  105. ^ Read, Christine B.; Kuijper, Joseph L.; Hjorth, Siv A.; Heipel, Mark D.; Tang, Xiaoting; Fleetwood, Andrew J.; Dantzler, Jeffrey L.; Grell, Susanne N.; Kastrup, Jesper; Wang, Camilla; Brandt, Cameron S. (2015-02-15). "Cutting Edge: identification of neutrophil PGLYRP1 as a ligand for TREM-1". Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 194 (4): 1417–1421. doi:10.4049/jimmunol.1402303. ISSN  1550-6606. PMC  4319313. PMID  25595774.
  106. ^ Sashchenko, Lidia P.; Dukhanina, Elena A.; Yashin, Denis V.; Shatalov, Yurii V.; Romanova, Elena A.; Korobko, Elena V.; Demin, Alexander V.; Lukyanova, Tamara I.; Kabanova, Olga D.; Khaidukov, Sergei V.; Kiselev, Sergei L. (2004-01-16). "Peptidoglycan recognition protein tag7 forms a cytotoxic complex with heat shock protein 70 in solution and in lymphocytes". The Journal of Biological Chemistry. 279 (3): 2117–2124. doi:10.1074/jbc.M307513200. ISSN  0021-9258. PMID  14585845. S2CID  23485070.
  107. ^ Sashchenko, Lidia P.; Dukhanina, Elena A.; Shatalov, Yury V.; Yashin, Denis V.; Lukyanova, Tamara I.; Kabanova, Olga D.; Romanova, Elena A.; Khaidukov, Sergei V.; Galkin, Alexander V.; Gnuchev, Nikolai V.; Georgiev, Georgii P. (2007-09-15). "Cytotoxic T lymphocytes carrying a pattern recognition protein Tag7 can detect evasive, HLA-negative but Hsp70-exposing tumor cells, thereby ensuring FasL/Fas-mediated contact killing". Krev. 110 (6): 1997–2004. doi:10.1182/blood-2006-12-064444. ISSN  0006-4971. PMID  17551095.
  108. ^ Dukhanina, Elena A.; Kabanova, Olga D.; Lukyanova, Tamara I.; Shatalov, Yury V.; Yashin, Denis V.; Romanova, Elena A.; Gnuchev, Nikolai V.; Galkin, Alexander V.; Georgiev, Georgii P.; Sashchenko, Lidia P. (2009-08-18). "Opposite roles of metastasin (S100A4) in two potentially tumoricidal mechanisms involving human lymphocyte protein Tag7 and Hsp70". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (33): 13963–13967. Bibcode:2009PNAS..10613963D. doi:10.1073/pnas.0900116106. ISSN  1091-6490. PMC  2729003. PMID  19666596.
  109. ^ Yashin, Denis V.; Dukhanina, Elena A.; Kabanova, Olga D.; Romanova, Elena A.; Lukyanova, Tamara I.; Tonevitskii, Alexsander G.; Raynes, Deborah A.; Gnuchev, Nikolai V.; Guerriero, Vince; Georgiev, Georgii P.; Sashchenko, Lidia P. (2011-03-25). "The heat shock-binding protein (HspBP1) protects cells against the cytotoxic action of the Tag7-Hsp70 complex". The Journal of Biological Chemistry. 286 (12): 10258–10264. doi:10.1074/jbc.M110.163436. ISSN  1083-351X. PMC  3060480. PMID  21247889.
  110. ^ A b Yashin, Denis V.; Ivanova, Olga K.; Soshnikova, Natalia V.; Sheludchenkov, Anton A.; Romanova, Elena A.; Dukhanina, Elena A.; Tonevitsky, Alexander G.; Gnuchev, Nikolai V.; Gabibov, Alexander G.; Georgiev, Georgii P.; Sashchenko, Lidia P. (2015-08-28). "Tag7 (PGLYRP1) in Complex with Hsp70 Induces Alternative Cytotoxic Processes in Tumor Cells via TNFR1 Receptor". Journal of Biological Chemistry. 290 (35): 21724–21731. doi:10.1074/jbc.M115.639732. ISSN  0021-9258. PMC  4571894. PMID  26183779.
  111. ^ Yashin, Denis V.; Romanova, Elena A.; Ivanova, Olga K.; Sashchenko, Lidia P. (April 2016). "The Tag7-Hsp70 cytotoxic complex induces tumor cell necroptosis via permeabilisation of lysosomes and mitochondria". Biochimie. 123: 32–36. doi:10.1016/j.biochi.2016.01.007. ISSN  1638-6183. PMID  26796882.
  112. ^ Romanova, Elena A.; Sharapova, Tatiana N.; Telegin, Georgii B.; Minakov, Alexei N.; Chernov, Alexander S.; Ivanova, Olga K.; Bychkov, Maxim L.; Sashchenko, Lidia P.; Yashin, Denis V. (20 February 2020). "A 12-mer Peptide of Tag7 (PGLYRP1) Forms a Cytotoxic Complex with Hsp70 and Inhibits TNF-Alpha Induced Cell Death". Buňky. 9 (2): 488. doi:10.3390/cells9020488. ISSN  2073-4409. PMC  7072780. PMID  32093269.
  113. ^ Zulfiqar, Fareeha; Hozo, Iztok; Rangarajan, Sneha; Mariuzza, Roy A.; Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (2013). "Genetic Association of Peptidoglycan Recognition Protein Variants with Inflammatory Bowel Disease". PLOS ONE. 8 (6): e67393. Bibcode:2013PLoSO...867393Z. doi:10.1371/journal.pone.0067393. ISSN  1932-6203. PMC  3686734. PMID  23840689.
  114. ^ Nkya, Siana; Mwita, Liberata; Mgaya, Josephine; Kumburu, Happiness; van Zwetselaar, Marco; Menzel, Stephan; Mazandu, Gaston Kuzamunu; Sangeda, Raphael; Chimusa, Emile; Makani, Julie (5 June 2020). "Identifying genetic variants and pathways associated with extreme levels of fetal hemoglobin in sickle cell disease in Tanzania". Lékařská genetika BMC. 21 (1): 125. doi:10.1186/s12881-020-01059-1. ISSN  1471-2350. PMC  7275552. PMID  32503527.
  115. ^ Ng, David; Hu, Nan; Hu, Ying; Wang, Chaoyu; Giffen, Carol; Tang, Ze-Zhong; Han, Xiao-You; Yang, Howard H.; Lee, Maxwell P.; Goldstein, Alisa M.; Taylor, Philip R. (2008-10-01). "Replication of a genome-wide case-control study of esophageal squamous cell carcinoma". International Journal of Cancer. 123 (7): 1610–1615. doi:10.1002/ijc.23682. ISSN  1097-0215. PMC  2552411. PMID  18649358.
  116. ^ Goldman, Samuel M .; Kamel, Freya; Ross, G. Webster; Jewell, Sarah A.; Marras, Connie; Hoppin, Jane A .; Umbach, David M.; Bhudhikanok, Grace S .; Meng, Cheryl; Korell, Monica; Comyns, Kathleen (August 2014). "Peptidoglycan recognition protein genes and risk of Parkinson's disease". Poruchy pohybu. 29 (9): 1171–1180. doi:10.1002/mds.25895. ISSN  1531-8257. PMC  4777298. PMID  24838182.
  117. ^ Sun, Chao; Mathur, Punam; Dupuis, Josée; Tizard, Rich; Ticho, Barry; Crowell, Tom; Gardner, Humphrey; Bowcock, Anne M .; Carulli, John (March 2006). "Peptidoglycan recognition proteins Pglyrp3 and Pglyrp4 are encoded from the epidermal differentiation complex and are candidate genes for the Psors4 locus on chromosome 1q21". Genetika člověka. 119 (1–2): 113–125. doi:10.1007/s00439-005-0115-8. ISSN  0340-6717. PMID  16362825. S2CID  31486449.
  118. ^ Kainu, Kati; Kivinen, Katja; Zucchelli, Marco; Suomela, Sari; Kere, Juha; Inerot, Annica; Baker, Barbara S.; Powles, Anne V.; Fry, Lionel; Samuelsson, Lena; Saarialho-Kere, Ulpu (February 2009). "Association of psoriasis to PGLYRP and SPRR genes at PSORS4 locus on 1q shows heterogeneity between Finnish, Swedish and Irish families". Experimentální dermatologie. 18 (2): 109–115. doi:10.1111/j.1600-0625.2008.00769.x. ISSN  1600-0625. PMID  18643845. S2CID  5771478.
  119. ^ Igartua, Catherine; Davenport, Emily R.; Gilad, Yoav; Nicolae, Dan L.; Pinto, Jayant; Ober, Carole (1 February 2017). "Host genetic variation in mucosal immunity pathways influences the upper airway microbiome". Mikrobiom. 5 (1): 16. doi:10.1186/s40168-016-0227-5. ISSN  2049-2618. PMC  5286564. PMID  28143570.
  120. ^ Zhang, Lei; Luo, Min; Yang, Hongying; Zhu, Shaoyan; Cheng, Xianliang; Qing, Chen (2019-02-20). "Next-generation sequencing-based genomic profiling analysis reveals novel mutations for clinical diagnosis in Chinese primary epithelial ovarian cancer patients". Journal of Ovarian Research. 12 (1): 19. doi:10.1186/s13048-019-0494-4. ISSN  1757-2215. PMC  6381667. PMID  30786925.
  121. ^ Rohatgi, Anand; Ayers, Colby R.; Khera, Amit; McGuire, Darren K.; Das, Sandeep R.; Matulevicius, Susan; Timaran, Carlos H.; Rosero, Eric B.; de Lemos, James A. (April 2009). "The association between peptidoglycan recognition protein-1 and coronary and peripheral atherosclerosis: Observations from the Dallas Heart Study". Ateroskleróza. 203 (2): 569–575. doi:10.1016/j.atherosclerosis.2008.07.015. ISSN  1879-1484. PMID  18774573.
  122. ^ Brownell, Nicholas K.; Khera, Amit; de Lemos, James A.; Ayers, Colby R.; Rohatgi, Anand (17 May 2016). "Association Between Peptidoglycan Recognition Protein-1 and Incident Atherosclerotic Cardiovascular Disease Events: The Dallas Heart Study". Journal of the American College of Cardiology. 67 (19): 2310–2312. doi:10.1016/j.jacc.2016.02.063. ISSN  1558-3597. PMID  27173041.
  123. ^ Klimczak-Tomaniak, Dominika; Bouwens, Elke; Schuurman, Anne-Sophie; Akkerhuis, K. Martijn; Constantinescu, Alina; Brugts, Jasper; Westenbrink, B. Daan; van Ramshorst, Jan; Germans, Tjeerd; Pączek, Leszek; Umans, Victor (June 2020). "Temporal patterns of macrophage- and neutrophil-related markers are associated with clinical outcome in heart failure patients". Srdeční selhání ESC. 7 (3): 1190–1200. doi:10.1002/ehf2.12678. ISSN  2055-5822. PMC  7261550. PMID  32196993.
  124. ^ Zhang, Junli; Cheng, Yuelei; Duan, Minmin; Qi, Nannan; Liu, Jian (May 2017). "Unveiling differentially expressed genes upon regulation of transcription factors in sepsis". 3 Biotech. 7 (1): 46. doi:10.1007/s13205-017-0713-x. ISSN  2190-572X. PMC  5428098. PMID  28444588.
  125. ^ Molyneaux, Philip L.; Willis-Owen, Saffron A. G.; Cox, Michael J.; James, Phillip; Cowman, Steven; Loebinger, Michael; Blanchard, Andrew; Edwards, Lindsay M.; Stock, Carmel; Daccord, Cécile; Renzoni, Elisabetta A. (15 June 2017). "Host-Microbial Interactions in Idiopathic Pulmonary Fibrosis". American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine. 195 (12): 1640–1650. doi:10.1164/rccm.201607-1408OC. ISSN  1535-4970. PMC  5476909. PMID  28085486.
  126. ^ Kasaian, M. T.; Lee, J .; Brennan, A .; Danto, S. I.; Black, K. E.; Fitz, L.; Dixon, A. E. (July 2018). "Proteomic analysis of serum and sputum analytes distinguishes controlled and poorly controlled asthmatics". Clinical and Experimental Allergy: Journal of the British Society for Allergy and Clinical Immunology. 48 (7): 814–824. doi:10.1111/cea.13151. ISSN  1365-2222. PMID  29665127. S2CID  4938216.
  127. ^ Nylund, Karita M.; Ruokonen, Hellevi; Sorsa, Timo; Heikkinen, Anna Maria; Meurman, Jukka H.; Ortiz, Fernanda; Tervahartiala, Taina; Furuholm, Jussi; Bostanci, Nagihan (January 2018). "Association of the salivary triggering receptor expressed on myeloid cells/its ligand peptidoglycan recognition protein 1 axis with oral inflammation in kidney disease". Časopis periodontologie. 89 (1): 117–129. doi:10.1902/jop.2017.170218. ISSN  1943-3670. PMID  28846062. S2CID  21830535.
  128. ^ Luo, Qing; Li, Xue; Zhang, Lu; Yao, Fangyi; Deng, Zhen; Qing, Cheng; Su, Rigu; Xu, Jianqing; Guo, Yang; Huang, Zikun; Li, Junming (January 2019). "Serum PGLYRP‑1 is a highly discriminatory biomarker for the diagnosis of rheumatoid arthritis". Zprávy o molekulární medicíně. 19 (1): 589–594. doi:10.3892/mmr.2018.9632. ISSN  1791-3004. PMID  30431075.
  129. ^ Silbereisen, A.; Hallak, A. K.; Nascimento, G. G.; Sorsa, T.; Belibasakis, G. N.; Lopez, R .; Bostanci, N. (October 2019). "Regulation of PGLYRP1 and TREM-1 during Progression and Resolution of Gingival Inflammation". JDR Clinical and Translational Research. 4 (4): 352–359. doi:10.1177/2380084419844937. ISSN  2380-0852. PMID  31013451. S2CID  129941967.
  130. ^ Raivisto, T.; Heikkinen, A. M.; Silbereisen, A.; Kovanen, L.; Ruokonen, H.; Tervahartiala, T.; Haukka, J .; Sorsa, T.; Bostanci, N. (October 2020). "Regulation of Salivary Peptidoglycan Recognition Protein 1 in Adolescents". JDR Clinical and Translational Research. 5 (4): 332–341. doi:10.1177/2380084419894287. ISSN  2380-0852. PMID  31860804.
  131. ^ Yucel, Zeynep Pinar Keles; Silbereisen, Angelika; Emingil, Gulnur; Tokgoz, Yavuz; Kose, Timur; Sorsa, Timo; Tsilingaridis, Georgios; Bostanci, Nagihan (October 2020). "Salivary biomarkers in the context of gingival inflammation in children with cystic fibrosis". Časopis periodontologie. 91 (10): 1339–1347. doi:10.1002/JPER.19-0415. ISSN  1943-3670. PMID  32100289.
  132. ^ Karsiyaka Hendek, Meltem; Kisa, Ucler; Olgun, Ebru (January 2020). "The effect of smoking on gingival crevicular fluid peptidoglycan recognition protein-1 level following initial periodontal therapy in chronic periodontitis". Orální nemoci. 26 (1): 166–172. doi:10.1111/odi.13207. ISSN  1601-0825. PMID  31587460.
  133. ^ Teixeira, Mayla K. S.; Lira-Junior, Ronaldo; Lourenço, Eduardo José Veras; Telles, Daniel Moraes; Boström, Elisabeth A.; Figueredo, Carlos Marcelo; Bostanci, Nagihan (May 2020). "The modulation of the TREM-1/PGLYRP1/MMP-8 axis in peri-implant diseases". Klinická orální vyšetření. 24 (5): 1837–1844. doi:10.1007/s00784-019-03047-z. ISSN  1436-3771. PMID  31444693. S2CID  201283050.
  134. ^ Yang, Zhanyu; Ni, Jiangdong; Kuang, Letian; Gao, Yongquan; Tao, Shibin (2020-09-11). "Identification of genes and pathways associated with subchondral bone in osteoarthritis via bioinformatic analysis". Lék. 99 (37): e22142. doi:10.1097/MD.0000000000022142. ISSN  1536-5964. PMC  7489699. PMID  32925767.
  135. ^ Ortiz, Fernanda; Nylund, Karita M.; Ruokonen, Hellevi; Meurman, Jukka H.; Furuholm, Jussi; Bostanci, Nagihan; Sorsa, Timo (2020-08-04). "Salivary Biomarkers of Oral Inflammation Are Associated With Cardiovascular Events and Death Among Kidney Transplant Patients". Řízení o transplantaci. doi:10.1016/j.transproceed.2020.07.007. ISSN  1873-2623. PMID  32768288.
  136. ^ Glickman, Jacob W.; Dubin, Celina; Renert-Yuval, Yael; Dahabreh, Dante; Kimmel, Grace W.; Auyeung, Kelsey; Estrada, Yeriel D.; Singer, Giselle; Krueger, James G.; Pavel, Ana B.; Guttman-Yassky, Emma (2020-05-04). "Cross-sectional study of blood biomarkers of patients with moderate to severe alopecia areata reveals systemic immune and cardiovascular biomarker dysregulation". Journal of the American Academy of Dermatology. doi:10.1016/j.jaad.2020.04.138. ISSN  1097-6787. PMID  32376430.
  137. ^ Yang, Shuting; Cao, Chuqing; Xie, Zhiguo; Zhou, Zhiguang (March 2020). "Analysis of potential hub genes involved in the pathogenesis of Chinese type 1 diabetic patients". Annals of Translational Medicine. 8 (6): 295. doi:10.21037/atm.2020.02.171. ISSN  2305-5839. PMC  7186604. PMID  32355739.
  138. ^ Arenius, Ilona; Ruokonen, Hellevi; Ortiz, Fernanda; Furuholm, Jussi; Välimaa, Hannamari; Bostanci, Nagihan; Eskola, Maija; Maria Heikkinen, Anna; Meurman, Jukka H .; Sorsa, Timo; Nylund, Karita (červenec 2020). „Vztah mezi orálními chorobami a infekčními komplikacemi u pacientů na dialýze“. Orální nemoci. 26 (5): 1045–1052. doi:10.1111 / odi.13296. ISSN  1601-0825. PMID  32026534.
  139. ^ Guo, Chao; Li, Zhenling (05.12.2019). „Bioinformatická analýza klíčových genů a cest souvisejících s trombózou u esenciální trombocytémie“. Medical Science Monitor: International Medical Journal of Experimental and Clinical Research. 25: 9262–9271. doi:10,12659 / MSM.918719. ISSN  1643-3750. PMC  6911306. PMID  31801935.
  140. ^ Grande, Giuseppe; Vincenzoni, Federica; Milardi, Domenico; Pompa, Giuseppina; Ricciardi, Domenico; Fruscella, Erika; Mancini, Francesca; Pontecorvi, Alfredo; Castagnola, Massimo; Marana, Riccardo (2017). "Cervikální hlenový proteom v endometrióze". Klinická proteomika. 14: 7. doi:10.1186 / s12014-017-9142-4. ISSN  1542-6416. PMC  5290661. PMID  28174513.
  141. ^ Achkar, Jacqueline M .; Cortes, Laetitia; Croteau, Pascal; Yanofsky, Corey; Mentinova, Marija; Rajotte, Isabelle; Schirm, Michael; Zhou, Yiyong; Junqueira-Kipnis, Ana Paula; Kasprowicz, Victoria O .; Larsen, Michelle (září 2015). „Biomarkery hostitelských proteinů identifikují aktivní tuberkulózu u jedinců neinfikovaných a koinfikovaných HIV“. EBioMedicine. 2 (9): 1160–1168. doi:10.1016 / j.ebiom.2015.07.039. ISSN  2352-3964. PMC  4588417. PMID  26501113.
  142. ^ Zhou, Yong; Qin, Shizhen; Sun, Mingjuan; Tang, Li; Yan, Xiaowei; Kim, Taek-Kyun; Caballero, Juan; Glusman, Gustavo; Brunkow, Mary E .; Soloski, Mark J .; Rebman, Alison W. (3. ledna 2020). „Měření orgánově specifických a akutních fázových hladin bílkovin v krvi u časné boreliózy“. Journal of Proteome Research. 19 (1): 346–359. doi:10.1021 / acs.jproteome.9b00569. ISSN  1535-3907. PMID  31618575.
  143. ^ Yang, Zongyi; Feng, Jia; Xiao, Li; Chen, Xi; Yao, Yuanfei; Li, Yiqun; Tang, Yu; Zhang, Shuai; Lu, Min; Qian, Yu; Wu, Hongjin (květen 2020). „Protein 2 rozpoznávající peptidoglykany odvozený z nádoru předpovídá přežití a protinádorové imunitní odpovědi u hepatocelulárního karcinomu“. Hepatologie (Baltimore, MD). 71 (5): 1626–1642. doi:10,1002 / hep.30924. ISSN  1527-3350. PMC  7318564. PMID  31479523.
  144. ^ Das, Apabrita Ayan; Choudhury, Kamalika Roy; Jagadeeshaprasad, M. G .; Kulkarni, Mahesh J .; Mondal, Prakash Chandra; Bandyopadhyay, Arun (30.06.2020). „Proteomická analýza detekuje deregulovaný reverzní transport cholesterolu u lidských subjektů s infarktem myokardu s elevací ST-segmentu“. Journal of Proteomics. 222: 103796. doi:10.1016 / j.jprot.2020.103796. ISSN  1876-7737. PMID  32376501.
  145. ^ Tsuchiya, M .; Asahi, N .; Suzuoki, F .; Ashida, M .; Matsuura, S. (září 1996). „Detekce peptidoglykanu a beta-glukanu pomocí testu plazmy larev bource morušového“. Imunologie FEMS a lékařská mikrobiologie. 15 (2–3): 129–134. doi:10.1111 / j.1574-695X.1996.tb00063.x. ISSN  0928-8244. PMID  8880138.
  146. ^ Kobayashi, T .; Tani, T .; Yokota, T .; Kodama, M. (květen 2000). „Detekce peptidoglykanu v lidské plazmě pomocí testu plazmy larev bource morušového“. Imunologie FEMS a lékařská mikrobiologie. 28 (1): 49–53. doi:10.1111 / j.1574-695X.2000.tb01456.x. ISSN  0928-8244. PMID  10767607.

Další čtení

Bastos PAD, Wheeler R, Boneca IG. Příjem, rozpoznávání a reakce na peptidoglykan u savčího hostitele. FEMS Microbiol Rev.2020 8. září: fuaa044. doi: 10,1093 / femsre / fuaa044. Online před tiskem. PMID  32897324

Wolf AJ, Underhill DM. Rozpoznávání peptidoglykanů vrozeným imunitním systémem. Nat Rev Immunol. Duben 2018; 18 (4): 243-254. doi: 10.1038 / nri.2017.136. Epub 2018 2. ledna. PMID  29292393

Gonzalez-Santana A, Diaz Heijtz R. Bakteriální peptidoglykany z mikrobioty v rozvoji a chování. Trends Mol Med. 2020 srpen; 26 (8): 729-743. doi: 10,1016 / j.molmed.2020.05.003. Epub 2020 6. června. PMID  32507655