Peptidoglykanový rozpoznávací protein 2 - Peptidoglycan recognition protein 2

Peptidoglykanový rozpoznávací protein 2 (PGLYRP2) je enzym (EC 3.5.1.28), N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza (NAMLAA), který hydrolyzuje bakteriální buněčná stěna peptidoglykan a je kódován PGLYRP2 gen.[1][2][3][4][5][6]

PGLYRP2
Identifikátory
AliasyPGLYRP2, HMFT0141, PGLYRPL, PGRP-L, PGRPL, TAGL-podobné, tagL, tagL-alfa, tagl-beta, peptidoglykanový rozpoznávací protein 2
Externí IDOMIM: 608199 MGI: 1928099 HomoloGene: 49671 Genové karty: PGLYRP2
Umístění genu (člověk)
Chromozom 19 (lidský)
Chr.Chromozom 19 (lidský)[7]
Chromozom 19 (lidský)
Genomické umístění pro PGLYRP2
Genomické umístění pro PGLYRP2
Kapela19p13.12Start15,468,645 bp[7]
Konec15,498,956 bp[7]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

114770

57757

Ensembl

ENSG00000161031

ENSMUSG00000079563

UniProt

Q96PD5

Q8VCS0

RefSeq (mRNA)

NM_052890
NM_001363546

NM_001271476
NM_001271477
NM_001271478
NM_001271479
NM_021319

RefSeq (protein)

NP_443122
NP_001350475

NP_001258405
NP_001258406
NP_001258407
NP_001258408
NP_067294

Místo (UCSC)Chr 19: 15,47 - 15,5 MbChr 17: 32,41 - 32,42 Mb
PubMed Vyhledávání[9][10]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Objev

The NEnzymatická aktivita -acetylmuramoyl-L-alanin amidázy byla poprvé pozorována u lidí a myší sérum v roce 1981 Branko Ladešić a spolupracovníci.[11] Enzym (zkráceně NAMLAA) byl poté purifikován z lidského séra[12] a další skupiny.[13][14][15][16] Byla identifikována sekvence 15 N-koncových aminokyselin NAMLAA,[15] ale cDNA pro protein nebyl klonován a gen kódující NAMLAA nebyl znám.

V roce 2000 Dan Hultmark a spolupracovníci objevili 12člennou rodinu Protein pro rozpoznávání peptidoglykanů (PGRP) geny v Drosophila melanogaster a homologickým vyhledáváním dostupných lidských a myších sekvencí předpovědělo přítomnost dlouhých forem lidských a myších PGRP, které pojmenovaly PGRP-L analogicky k dlouhým formám hmyzích PGRP.[17]

V roce 2001 Roman Dziarski a spolupracovníci objevili a klonovali tři lidské PGRP, pojmenované PGRP-L, PGRP-Iα a PGRP-Iβ (pro přepisy s dlouhou a střední velikostí),[1] a ustanovil toho člověka genom kódy pro rodinu 4 PGRP: PGRP-S (krátký PGRP)[18] a PGRP-L, PGRP-la a PGRP-ip.[1] Následně Výbor pro genovou nomenklaturu organizace pro lidský genom změnil genové symboly PGRP-S, PGRP-L, PGRP-la a PGRP-Iβ na PGLYRP1 (protein rozpoznávající peptidoglykany 1 ), PGLYRP2 (protein rozpoznávající peptidoglykany 2 ), PGLYRP3 (protein rozpoznávající peptidoglykany 3 ), a PGLYRP4 (protein rozpoznávající peptidoglykany 4 ) a tato nomenklatura se v současné době používá i pro ostatní savčí PGRP. Sergei Kiselev a spolupracovníci také nezávisle klonovali myš PGLYRP2 (kterou pojmenovali TagL).[2][19]

Umístění člověka PGLYRP2 gen na chromozomu 19 a schématický gen, cDNA a proteinové struktury s vyznačenými exony, introny a proteinovými doménami.

V roce 2003 Håkan Steiner a spolupracovníci[3] a Roman Dziarski a spolupracovníci[4] objevil tu myš[3] a lidské[4] PGLYRP2 (PGRP-L) proteiny kódované myší a člověkem PGLYRP2 geny jsou N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy. Rekombinantní a nativní lidské proteiny PGLYRP2 se poté dále ukázaly jako identické s dříve identifikovaným a purifikovaným sérovým NAMLAA.[20]

Distribuce a sekrece tkání

Lidský a myší PGLYRP2 je konstitutivně exprimován v dospělosti a plodu játra, odkud je vylučován do krev.[1][3][20][21][22] PGLYRP2 (NAMLAA) je v lidské plazmě přítomen v množství 100 až 200 ug / ml[16][23] a při nižších koncentracích ve slinách, mléce, mozkomíšní mok, a synoviální tekutina.[23] PGLYRP2 je také vyjádřen na mnohem nižší úrovni v tlustém střevě, lymfatické uzliny, slezina, brzlík, srdce a polymorfonukleární leukocyty granule.[1][24][25] PGLYRP2 je odlišně exprimován ve vyvíjejícím se mozku a tato exprese je ovlivňována střevem mikrobiom.[26] Bakterie a cytokiny vyvolat nízkou hladinu PGLYRP2 exprese v kůže a gastrointestinální a orální epiteliální buňky,[22][27][28][29][30] a také v střevní intraepiteliální T lymfocyty, dendritické buňky, NK (přírodní zabiják ) buňky a zánětlivé makrofágy.[31][32] Někteří savci, např. prasata, vyjádřit více spojovací formy PGLYRP2 s diferenciálním výrazem.[33]

Bakterie a cytokiny indukují expresi PGLYRP2 v epiteliálních buňkách prostřednictvím proteinkináza aktivovaná mitogenem p38 (MAPK) a IRAK1 (kináza 1 spojená s receptorem interleukinu-1) signální dráhy.[27][30] Konstitutivní a indukovaná exprese PGLYRP2 je řízena různými transkripční faktory jehož vazebné sekvence jsou umístěny v různých oblastech DNA PGLYRP2 promotér.[22] Konstitutivní vyjádření PGLYRP2 v hepatocyty je regulován transkripčními faktory c-červen a ATF2 (aktivační transkripční faktor 2 ) prostřednictvím sekvencí v proximální oblasti promotoru.[22] Vyvolané vyjádření PGLYRP2 v keratinocyty je regulován transkripčními faktory NF-kB (nukleární faktor kapa-zesilovač lehkého řetězce aktivovaných B buněk) a Sp1 (specificita proteinu 1) prostřednictvím sekvencí v distální oblasti promotoru.[22]

Struktura

PGLYRP2 má jeden kanonický karboxy-terminální katalyzátor peptidoglykan vázající amidázovou doménu typu 2 (také známá jako doména PGRP) s předpokládanou vazbou peptidoglykanů a katalytickou štěrbinou se stěnami tvořenými α-šroubovicemi a podlahou pomocí β-listu.[1][3][34] PGLYRP2 má také dlouhý N-koncový segment, který zahrnuje dvě třetiny sekvence PGLYRP2, má dvě hydrofobní oblasti se nenachází v jiných savčích PGLYRP1, PGLYRP3 a PGLYRP4 a v bezobratlý PGRP a je jedinečný bez identifikovatelných funkčních motivů nebo domén.[1][3][34] C-terminální segment je také delší než v jiných savčích PGLYRP.[1][3][34] PGLYRP2 má dva páry cysteiny v doméně PGRP, které jsou konzervovány ve všech lidských PGRP a u nichž se předpokládá, že tvoří dvě disulfid vazby.[1] Lidský PGLYRP2 je glykosylovaný[13][15] a vylučovaný,[12][13][14][15][16][20][21] a tvoří nedisulfidově vázané homodimery.[15]

PGLYRP2, podobně jako všechny ostatní amidázově aktivní PGRP (bezobratlí a obratlovců ), má konzervovaný Zn2+vazebné místo v rozštěpu vázajícího peptidoglykany, které je také přítomno v bakteriofág amidázy typu 2 a skládá se ze dvou histidiny, jeden tyrosin a jeden cystein (His411, Tyr447, His522, Cys530 v lidském PGLYRP2).[4]

Funkce

Protein PGLYRP2 hraje důležitou roli v vrozené imunitní odpovědi.

Vazba a hydrolýza peptidoglykanů

PGLYRP2 je enzym (EC 3.5.1.28), N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza, která váže a hydrolyzuje peptidoglykan bakteriální buněčné stěny.[1][3][4][11][12][13][14][15][16][35] Peptidoglykan je hlavní složkou bakteriální buněčné stěny a je polymerem vázaným na β (1-4) N-acetylglukosamin (GlcNAc) a N-acetylmuramová kyselina (MurNAc) se zkratkou připojenou k MurNAc peptidy, obvykle složené ze střídavých L a D aminokyseliny, které zesíťují sousední polysacharid řetězy.

PGLYRP2 hydrolyzuje amidovou vazbu mezi MurNAc a L-Ala, první aminokyselinou v kmenovém peptidu.[3][4][11][12] Tato hydrolýza odděluje zesíťující peptidy od polysacharidových řetězců a solubilizuje zesítěný bakteriální peptidoglykan na nezesítěné polysacharidové řetězce.[4] Minimálním peptidoglykanovým fragmentem hydrolyzovaným PGLYRP2 je MurNAc-tripeptid.[4]

Vazebné místo pro peptidoglykany, které je také amidázovou katalytickou doménou, se nachází v C-koncové doméně PGRP. Tato PGRP doména je dostatečná pro enzymatickou aktivitu PGLYRP2, i když tato aktivita izolovaného C-koncového fragmentu je snížena ve srovnání s celou molekulou PGLYRP2.[4] Zn2+ a Zn2+pro amidázovou aktivitu jsou vyžadovány vazebné aminokyseliny (His411, Tyr447 a Cys530 v lidském PGLYRP2).[4] Cys419 v lidském PGLYRP2, který je široce konzervován v PRGP bezobratlých a obratlovců, tvoří disulfidovou vazbu s Cys425 (v lidském PGLYRP2) a je vyžadován pro amidázovou aktivitu, protože tato disulfidová vazba je nezbytná pro strukturální integritu domény PGRP.[4] Cys530 je konzervován u všech amidázově aktivních PGRP obratlovců a bezobratlých, zatímco nekatalytické PGRP (včetně savčích PGLYRP1, PGLYRP3 a PGLYRP4) mají serin v této poloze,[1] a tedy přítomnost Cys nebo Ser v této poloze může být použita k předpovědi amidázové aktivity PGRP.[4] Cys530 a sedm dalších aminokyselin, které jsou všechny potřebné pro amidázovou aktivitu PGRP, však nejsou dostatečné pro amidázovou aktivitu, která vyžaduje další dosud neidentifikované aminokyseliny.[4]

Obrana proti infekcím

PGLYRP2 hraje omezenou roli v obraně hostitele proti infekce. PGLYRP2-deficitní myši jsou citlivější na Pseudomonas aeruginosa -způsobená keratitida[36] a Streptococcus pneumoniae -indukovaná pneumonie a sepse.[37] Nicméně, PGLYRP2-deficitní myši nevykazovaly změněnou náchylnost k systémovým Escherichia coli, Zlatý stafylokok, a Candida albicans infekce[21] nebo střevní Salmonella enterica infekce,[32] ačkoli toto bylo doprovázeno zvýšeným zánětem v céku.[31]

Ačkoli PGLYRP2 není přímo bakteriolytický,[4] má antibakteriální aktivitu proti oběma Grampozitivní a Gramnegativní bakterie a Chlamydie trachomatis.[38]

Udržování mikrobiomu

Myš PGLYRP2 hraje roli při udržování zdravého mikrobiomu, as PGLYRP2myši s deficitem mají významné změny ve složení jejich střevního mikrobiomu, které ovlivňují jejich citlivost na kolitida.[39][40]

Účinky na zánět

PGLYRP2 přímo a nepřímo ovlivňuje zánět a hraje roli při udržování protizánětlivé homeostázy ve střevě, kůži, kloubech a mozku.

Hydrolýza peptidoglykanu pomocí PGLYRP2 snižuje prozánětlivou aktivitu peptidoglykanu.[31][41] Tento účinek je pravděpodobně způsoben amidázovou aktivitou PGLYRP2, která odděluje kmenový peptid od MurNAc v peptidoglykanu a ničí motiv požadovaný pro peptidoglykanem indukovanou aktivaci NOD2 (nukleotid vázající oligomerizační doména obsahující protein 2), jeden z prozánětlivých peptidoglykanových receptorů.[31]

PGLYRP2Deficitní myši jsou citlivější než myši divokého typu na kolitidu indukovanou dextranem síranem sodným (DSS), což naznačuje, že PGLYRP2 chrání myši před kolitidou vyvolanou DSS.[39] Pro tuto ochranu je důležitý střevní mikrobiom, protože tuto zvýšenou citlivost na kolitidu lze přenést na divoký typ bez bakterií myší mikrobiomovou transplantací z PGLYRP2- nedostatečné myši.[39]

PGLYRP2myši s deficitem jsou náchylnější k vývoji experimentálně indukovaných myší než myši divokého typu psoriáza - jako zánět,[42] což naznačuje, že PGLYRP2 je protizánětlivý a chrání myši před tímto typem zánětu kůže. Tento prozánětlivý účinek je způsoben zvýšeným počtem a aktivitou Pomocník T 17 (Th17) buněk a snížený počet T regulační (Treg) buňky.[42] PGLYRP2-deficitní myši jsou náchylnější než myši divokého typu S. enterica-indukovaný střevní zánět,[32] což naznačuje, že PGLYRP2 má také protizánětlivý účinek na střevní trakt.

PGLYRP2 má však také opačné účinky. PGLYRP2-deficitní myši jsou vůči vývoji odolnější než myši divokého typu artritida vyvolané systémovým podáním peptidoglykanu nebo peptidoglykanového fragmentu MurNAc-L-Ala-D-isoGln (muramyldipeptid, MDP).[43] V tomto modelu je PGLYRP2 vyžadován pro výrobu chemokiny a cytokiny, které přitahují neutrofily do artritických kloubů.[43] PGLYRP2-deficitní myši jsou také odolnější než myši divokého typu vůči bakteriálně indukovaným keratitida[36] a zánět v S. pneumoniae-indukovaná plicní infekce.[37] Tyto výsledky ukazují, že za určitých podmínek má PGLYRP2 prozánětlivé účinky.[36][37][43]

PGLYRP2- nedostatečné myši také vykazují vyšší hodnoty družnost a snížené hladiny úzkost podobné chování ve srovnání s divokým typem myší, což naznačuje, že PGLYRP2 ovlivňuje chování u myší.[26][44]

Lékařský význam

Genetický PGLYRP2 varianty nebo změněná exprese PGLYRP2 jsou spojeny s některými chorobami. Pacienti s zánětlivé onemocnění střev (IBD), který zahrnuje Crohnova nemoc a ulcerózní kolitida, mají v systému výrazně častější varianty missense PGLYRP2 gen (a také v dalších třech PGLYRP geny) než zdravé kontroly.[34] Tyto výsledky naznačují, že PGLYRP2 chrání lidi před těmito zánětlivými chorobami a mutacemi v nich PGLYRP2 Gen patří mezi genetické faktory predisponující k těmto nemocem. PGLYRP2 varianty jsou také spojeny s karcinom dlaždicových buněk jícnu[45] a Parkinsonova choroba.[46]

Snížená exprese PGLYRP2 je spojena s HIV - přidružené tuberkulóza,[47] Lyme nemoc,[48] hepatocelulární karcinom,[49] a infarkt myokardu.[50]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C d E F G h i j k Liu C, Xu Z, Gupta D, Dziarski R (září 2001). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny: nová rodina čtyř molekul rozpoznávajících lidskou vrozenou imunitu. The Journal of Biological Chemistry. 276 (37): 34686–94. doi:10,1074 / jbc.M105566200. PMID  11461926. S2CID  44619852.
  2. ^ A b Kibardin AV, Mirkina II, Korneeva EA, Gnuchev NV, Georgiev GP, Kiselev SL (květen 2000). "Molekulární klonování nového myšího genového tagL obsahujícího doménu podobnou lysozymu". Doklady Biochemistry. 372 (1–6): 103–5. PMID  10935177.
  3. ^ A b C d E F G h i Gelius E, Persson C, Karlsson J, Steiner H (červenec 2003). „Protein rozpoznávající peptidoglykany savců s aktivitou N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 306 (4): 988–94. doi:10.1016 / s0006-291x (03) 01096-9. PMID  12821140.
  4. ^ A b C d E F G h i j k l m n Wang ZM, Li X, Cocklin RR, Wang M, Wang M, Fukase K a kol. (Prosinec 2003). „Lidský peptidoglykanový rozpoznávací protein-L je N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (49): 49044–52. doi:10,1074 / jbc.M307758200. PMID  14506276. S2CID  35373818.
  5. ^ "PGLYRP2 peptidoglykanový rozpoznávací protein 2 [Homo sapiens (člověk)] - gen - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Citováno 2020-11-02.
  6. ^ "Pglyrp2 peptidoglykanový rozpoznávací protein 2 [Mus musculus (domácí myš)] - gen - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Citováno 2020-11-03.
  7. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000161031 - Ensembl, Květen 2017
  8. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000079563 - Ensembl, Květen 2017
  9. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  10. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  11. ^ A b C Ladesić B, Tomasić J, Kveder S, Hrsak I (listopad 1981). „Metabolický osud imunoadjuvantního monomeru peptidoglykanu značeného 14C. II. Studie in vitro“. Biochimica et Biophysica Acta. 678 (1): 12–7. doi:10.1016/0304-4165(81)90042-8. PMID  6118181.
  12. ^ A b C d Valinger Z, Ladesić B, Tomasić J (únor 1982). „Částečné čištění a charakterizace N-acetylmuramyl-L-alanin amidázy z lidského a myšího séra“. Biochimica et Biophysica Acta. 701 (1): 63–71. doi:10.1016/0167-4838(82)90313-2. PMID  6120007.
  13. ^ A b C d Mollner S, Braun V (prosinec 1984). „Murein hydroláza (N-acetyl-muramyl-L-alanin amidáza) v lidském séru“. Archiv mikrobiologie. 140 (2–3): 171–7. doi:10.1007 / BF00454921. PMID  6152147. S2CID  28541212.
  14. ^ A b C Vanderwinkel E, de Vlieghere M, de Pauw P, Cattalini N, Ledoux V, Gigot D, ten Have JP (červenec 1990). "Čištění a charakterizace N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy z lidského séra". Biochimica et Biophysica Acta. 1039 (3): 331–8. doi:10.1016 / 0167-4838 (90) 90267-j. PMID  1974148.
  15. ^ A b C d E F De Pauw P, Neyt C, Vanderwinkel E, Wattiez R, Falmagne P (červen 1995). "Charakterizace lidského séra N-acetylmuramyl-L-alanin amidázy čištěná afinitní chromatografií". Exprese a čištění proteinů. 6 (3): 371–8. doi:10.1006 / prep.1995.1049. PMID  7663175.
  16. ^ A b C d Hoijer MA, Melief MJ, Keck W, poslanec Hazenberg (únor 1996). „Čištění a charakterizace N-acetylmuramyl-L-alanin amidázy z lidské plazmy pomocí monoklonálních protilátek“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1289 (1): 57–64. doi:10.1016/0304-4165(95)00136-0. PMID  8605233.
  17. ^ Werner T, Liu G, Kang D, Ekengren S, Steiner H, Hultmark D (prosinec 2000). „Rodina proteinů rozpoznávajících peptidoglykany v ovocné mušce Drosophila melanogaster“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (25): 13772–7. doi:10.1073 / pnas.97.25.13772. PMC  17651. PMID  11106397.
  18. ^ Kang D, Liu G, Lundström A, Gelius E, Steiner H (srpen 1998). „Protein rozpoznávající peptidoglykany s vrozenou imunitou konzervovanou před hmyzem lidem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 95 (17): 10078–82. doi:10.1073 / pnas.95.17.10078. PMC  21464. PMID  9707603.
  19. ^ Kibardin AV, Mirkina II, Baranova EV, Zakeyeva IR, Georgiev GP, Kiselev SL (únor 2003). „Diferenciálně sestříhaný myší tagL gen, homolog rodiny genů tag7 / PGRP u savců a Drosophila, dokáže rozpoznat grampozitivní a gramnegativní bakteriální buněčnou stěnu nezávisle na doméně homologie T fágového lysozymu“. Journal of Molecular Biology. 326 (2): 467–74. doi:10.1016 / s0022-2836 (02) 01401-8. PMID  12559914.
  20. ^ A b C Zhang Y, van der Fits L, Voerman JS, Melief MJ, Laman JD, Wang M a kol. (Srpen 2005). "Identifikace sérové ​​N-acetylmuramoyl-l-alanin amidázy jako jaterního peptidoglykanového rozpoznávacího proteinu 2". Biochimica et Biophysica Acta. 1752 (1): 34–46. doi:10.1016 / j.bbapap.2005.07.001. PMID  16054449.
  21. ^ A b C Xu M, Wang Z, Locksley RM (září 2004). „Vrozené imunitní odpovědi u myší s deficitem proteinu L s deficitem peptidoglykanu“. Molekulární a buněčná biologie. 24 (18): 7949–57. doi:10.1128 / MCB.24.18.7949-7957.2004. PMC  515053. PMID  15340057.
  22. ^ A b C d E Li X, Wang S, Wang H, Gupta D (červenec 2006). „Diferenciální exprese proteinu 2 rozpoznávajícího peptidoglykany v kůži a játrech vyžaduje různé transkripční faktory“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (30): 20738–48. doi:10,1074 / jbc.M601017200. PMID  16714290. S2CID  22076229.
  23. ^ A b Vanderwinkel E, de Pauw P, Philipp D, Ten Have JP, Bainter K (únor 1995). „Lidská a savčí N-acetylmuramyl-L-alanin amidáza: distribuce, působení na různé bakteriální peptidoglykany a srovnání s lidskými aktivitami lysozymu“. Biochemická a molekulární medicína. 54 (1): 26–32. doi:10.1006 / bmme.1995.1004. PMID  7551813.
  24. ^ Hoijer MA, Melief MJ, Calafat J, Roos D, van den Beemd RW, van Dongen JJ, poslanec Hazenberg (srpen 1997). „Exprese a intracelulární lokalizace lidské N-acetylmuramyl-L-alanin amidázy, enzymu degradujícího bakteriální buněčnou stěnu“. Krev. 90 (3): 1246–54. doi:10,1182 / krev. V90.3.1246. PMID  9242559.
  25. ^ Hoijer MA, de Groot R, van Lieshout L, Jacobs BC, Melief MJ, Hazenberg MP (leden 1998). „Rozdíly v N-acetylmuramyl-L-alanin amidáze a lysozymu v séru a mozkomíšním moku pacientů s bakteriální meningitidou“. The Journal of Infectious Diseases. 177 (1): 102–6. doi:10.1086/513815. PMID  9419176.
  26. ^ A b Arentsen T, Qian Y, Gkotzis S, Femenia T, Wang T, Udekwu K a kol. (Únor 2017). „Molekula Pglyrp2, která detekuje bakteriální peptidoglykany, moduluje vývoj a chování mozku“. Molekulární psychiatrie. 22 (2): 257–266. doi:10.1038 / mp.2016.182. PMC  5285465. PMID  27843150.
  27. ^ A b Wang H, Gupta D, Li X, Dziarski R (listopad 2005). „Peptidoglykanový rozpoznávací protein 2 (N-acetylmuramoyl-L-Ala amidáza) je indukován v keratinocytech bakteriemi cestou kinázy p38“. Infekce a imunita. 73 (11): 7216–25. doi:10.1128 / IAI.73.11.7216-7225.2005. PMC  1273900. PMID  16239516.
  28. ^ Lu X, Wang M, Qi J, Wang H, Li X, Gupta D, Dziarski R (březen 2006). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny jsou novou třídou lidských baktericidních proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (9): 5895–907. doi:10,1074 / jbc.M511631200. PMID  16354652. S2CID  21943426.
  29. ^ Uehara A, Sugawara Y, Kurata S, Fujimoto Y, Fukase K, Kusumoto S a kol. (Květen 2005). „Chemicky syntetizované molekulární vzorce spojené s patogeny zvyšují expresi proteinů rozpoznávajících peptidoglykany prostřednictvím toll-like receptorů, NOD1 a NOD2 v lidských orálních epiteliálních buňkách“. Buněčná mikrobiologie. 7 (5): 675–86. doi:10.1111 / j.1462-5822.2004.00500.x. PMID  15839897. S2CID  20544993.
  30. ^ A b Scholz GM, Heath JE, Aw J, Reynolds EC (září 2018). "Regulace peptidoglykan amidázy PGLYRP2 v epitelových buňkách pomocí interleukinu-36y". Infekce a imunita. 86 (9). doi:10.1128 / IAI.00384-18. PMC  6105881. PMID  29914927.
  31. ^ A b C d Duerr CU, Salzman NH, Dupont A, Szabo A, Normark BH, Normark S a kol. (Květen 2011). "Kontrola rozpoznávání peptidoglykanů zprostředkovaných Nod2 peptidy asociovanými s epitelem". Slizniční imunologie. 4 (3): 325–34. doi:10.1038 / mi.2010.71. PMID  20980996. S2CID  10298644.
  32. ^ A b C Lee J, Geddes K, Streutker C, Philpott DJ, Girardin SE (srpen 2012). „Role myšího rozpoznávacího proteinu peptidoglykanu PGLYRP2 ve vrozené imunitní odpovědi na sérovar infekce Salmonella enterica Typhimurium in vivo“. Infekce a imunita. 80 (8): 2645–54. doi:10.1128 / IAI.00168-12. PMC  3434585. PMID  22615249.
  33. ^ Sang Y, Ramanathan B, Ross CR, Blecha F (listopad 2005). „Ztlumení genů a nadměrná exprese dlouhých izoforem proteinu rozpoznávajícího peptidoglykany: účast na expresi beta-defensinu-1“. Infekce a imunita. 73 (11): 7133–41. doi:10.1128 / IAI.73.11.7133-7141.2005. PMC  1273832. PMID  16239507.
  34. ^ A b C d Zulfiqar F, Hozo I, Rangarajan S, Mariuzza RA, Dziarski R, Gupta D (2013). „Genetická asociace proteinových variant rozpoznávání peptidoglykanů se zánětlivým onemocněním střev“. PLOS ONE. 8 (6): e67393. doi:10.1371 / journal.pone.0067393. PMC  3686734. PMID  23840689.
  35. ^ "Reactome | PGLYRP2 hydrolyzuje bakteriální peptidoglykan". reagovatome.org. Citováno 2020-11-03.
  36. ^ A b C Gowda RN, Redfern R, Frikeche J, Pinglay S, Foster JW, Lema C a kol. (2015). „Funkce proteinů rozpoznávajících peptidoglykany (Pglyrps) na povrchu oka: Bakteriální keratitida u myší zaměřených na gen s nedostatkem Pglyrp-2, -3 a -4“. PLOS ONE. 10 (9): e0137129. doi:10.1371 / journal.pone.0137129. PMC  4558058. PMID  26332373.
  37. ^ A b C Dabrowski AN, Conrad C, Behrendt U, Shrivastav A, Baal N, Wienhold SM a kol. (2019). "Infekce Streptococcus pneumoniae". Hranice v mikrobiologii. 10: 199. doi:10.3389 / fmicb.2019.00199. PMC  6389715. PMID  30837960.
  38. ^ Bobrovsky P, Manuvera V, Polina N, Podgorny O, Prusakov K, Govorun V, Lazarev V (červenec 2016). „Rekombinantní proteiny rozpoznávající lidský peptidoglykan odhalují antichlamydiální aktivitu“. Infekce a imunita. 84 (7): 2124–2130. doi:10.1128 / IAI.01495-15. PMC  4936355. PMID  27160295.
  39. ^ A b C Saha S, Jing X, Park SY, Wang S, Li X, Gupta D, Dziarski R (srpen 2010). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteiny chrání myši před experimentální kolitidou podporou normální střevní flóry a prevencí indukce interferonu-gama“. Mobilní hostitel a mikrob. 8 (2): 147–62. doi:10.1016 / j.chom.2010.07.005. PMC  2998413. PMID  20709292.
  40. ^ Dziarski R, Park SY, Kashyap DR, Dowd SE, Gupta D (2016). „Střevní mikroflóra regulovaná Pglyrp Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis a Bacteroides eggerthii Enhance a Alistipes finegoldii tlumí kolitidu u myší“. PLOS ONE. 11 (1): e0146162. doi:10.1371 / journal.pone.0146162. PMC  4699708. PMID  26727498.
  41. ^ Hoijer MA, Melief MJ, Debets R, Hazenberg MP (prosinec 1997). „Zánětlivé vlastnosti peptidoglykanu jsou sníženy po degradaci lidskou N-acetylmuramyl-L-alanin amidázou“. Evropská síť cytokinů. 8 (4): 375–81. PMID  9459617.
  42. ^ A b Park SY, Gupta D, Hurwich R, Kim CH, Dziarski R (prosinec 2011). „Peptidoglykanový rozpoznávací protein Pglyrp2 chrání myši před záněty kůže podobné lupénce tím, že podporuje regulační T buňky a omezuje reakce Th17“. Journal of Immunology. 187 (11): 5813–23. doi:10,4049 / jimmunol. 1101068. PMC  3221838. PMID  22048773.
  43. ^ A b C Saha S, Qi J, Wang S, Wang M, Li X, Kim YG a kol. (Únor 2009). „PGLYRP-2 a Nod2 jsou vyžadovány pro peptidoglykanem vyvolanou artritidu a lokální zánět“. Mobilní hostitel a mikrob. 5 (2): 137–50. doi:10.1016 / j.chom.2008.12.010. PMC  2671207. PMID  19218085.
  44. ^ Arentsen T, Khalid R, Qian Y, Diaz Heijtz R (leden 2018). „Pohlaví závislé změny v motorickém a úzkostném chování stárnoucí bakteriální peptidoglykanu snímající molekuly 2 knockoutované myši“. Mozek, chování a imunita. 67: 345–354. doi:10.1016 / j.bbi.2017.09.014. PMID  28951252. S2CID  27790787.
  45. ^ Ng D, Hu N, Hu Y, Wang C, Giffen C, Tang ZZ a kol. (Říjen 2008). „Replikace celogenomové studie případové kontroly karcinomu dlaždicových buněk jícnu“. International Journal of Cancer. 123 (7): 1610–5. doi:10.1002 / ijc.23682. PMC  2552411. PMID  18649358.
  46. ^ Goldman SM, Kamel F, Ross GW, Jewell SA, Marras C, Hoppin JA a kol. (Srpen 2014). „Peptidoglykanové rozpoznávací proteinové geny a riziko Parkinsonovy choroby“. Poruchy pohybu. 29 (9): 1171–80. doi:10,1002 / mds.25895. PMC  4777298. PMID  24838182.
  47. ^ Achkar JM, Cortes L, Croteau P, Yanofsky C, Mentinova M, Rajotte I a kol. (Září 2015). „Biomarkery hostitelských proteinů identifikují aktivní tuberkulózu u jedinců neinfikovaných a koinfikovaných HIV“. EBioMedicine. 2 (9): 1160–8. doi:10.1016 / j.ebiom.2015.07.039. PMC  4588417. PMID  26501113.
  48. ^ Zhou Y, Qin S, Sun M, Tang L, Yan X, Kim TK a kol. (Leden 2020). „Měření orgánově specifických a akutních fázových hladin bílkovin v krvi u časné boreliózy“. Journal of Proteome Research. 19 (1): 346–359. doi:10.1021 / acs.jproteome.9b00569. PMID  31618575.
  49. ^ Yang Z, Feng J, Xiao L, Chen X, Yao Y, Li Y a kol. (Květen 2020). „Protein 2 rozpoznávající peptidoglykany odvozený z nádoru předpovídá přežití a protinádorové imunitní odpovědi u hepatocelulárního karcinomu“. Hepatologie. 71 (5): 1626–1642. doi:10,1002 / hep.30924. PMC  7318564. PMID  31479523.
  50. ^ Das AA, Choudhury KR, Jagadeeshaprasad MG, Kulkarni MJ, Mondal PC, Bandyopadhyay A (červen 2020). „Proteomická analýza detekuje deregulovaný reverzní transport cholesterolu u lidských subjektů s infarktem myokardu s elevací ST-segmentu“. Journal of Proteomics. 222: 103796. doi:10.1016 / j.jprot.2020.103796. PMID  32376501.

Další čtení