Retrovirová aspartylproteáza - Retroviral aspartyl protease
| Retrovirová aspartylproteáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 HIV-1 proteáza dimer v bílé a šedé barvě, s peptidem Podklad v černé a Aktivní stránky aspartátové postranní řetězy červeně. (PDB: 1KJF) | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | RVP | ||||||||
| Pfam | PF00077 | ||||||||
| InterPro | IPR001995 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00128 | ||||||||
| MEROPS | A2 | ||||||||
| SCOP2 | 1ida / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 100 | ||||||||
| OPM protein | 2q63 | ||||||||
| Membranome | 532 | ||||||||
| |||||||||
Retrovirové aspartylproteázy nebo retropepsiny jsou jedna doména aspartylproteázy z retroviry, retrotranspozony, a špatné viry (rostlina dsDNA viry). Tyto proteázy jsou obecně součástí většího pol nebo roubíku polyprotein. Retrovirové proteázy jsou homologní s jedinou doménou dvoudoménové eukaryotické aspartylproteázy jako pepsiny, katepsiny, a reniny (Pfam PF00026; MEROPS A1). Retropepsiny jsou členy MEROPS A2, klanu AA. Všichni známí členové jsou endopeptidázy.
Enzym je aktivní pouze jako a homodimer, protože každý z nich odpovídá polovině eukaryotického enzymu se dvěma laloky. Každá ze dvou částí přispívá jedním katalytickým zbytkem aspartylu.[1]
Retrovirová aspartylproteáza je syntetizována jako součást POL polyprotein který obsahuje aspartylproteáza, a reverzní transkriptáza, RNáza H a integráza. POL polyprotein prochází specifickým enzymatickým štěpením za vzniku zralých proteinů.
Ne všechny retrovirové aspartylproteázy generované z pol jsou retropepsiny v užším slova smyslu. Spumapepsin z pěnivý virus je natolik odlišný, aby získal svou vlastní rodinu, MEROPS A9. Mnoho dalších příkladů se nachází v klanu AA.
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
Reference
- ^ Pettit SC, Everitt LE, Choudhury S, Dunn BM, Kaplan AH (srpen 2004). „K počátečnímu štěpení prekurzoru viru lidské imunodeficience typu 1 GagPol aktivovanou proteázou dochází intramolekulárním mechanismem“. Journal of Virology. 78 (16): 8477–85. doi:10.1128 / JVI.78.16.8477-8485.2004. PMC 479095. PMID 15280456.
