Jaderná tělesa - Nuclear bodies - Wikipedia


Jaderná tělesa (také známý jako jaderné doménynebo jaderné tečky, jsou membránové struktury nalezené v buněčná jádra z eukaryotický buňky.[1] Jaderná tělesa zahrnují Cajalská těla, jádro, a protein promyelocytární leukémie (PML) jaderná tělesa (nazývaná také PML onkogenní tečky).[2] Jaderná těla také zahrnují ND10. ND znamená jadernou doménu a 10 označuje počet viděných teček.[3]
Jaderná těla byla poprvé považována za prominentní interchromatinové struktury v jádrech maligních nebo hyperstimulovaných zvířecích buněk[4][5] identifikováno pomocí anti-sp100 autoprotilátek z primární biliární cirhóza a následně faktor promyelocytární leukémie (PML), ale zdá se, že je také zvýšený u mnoha autoimunitních a rakovinových onemocnění.[6] Jaderné tečky jsou metabolicky stabilní a odolné vůči trávení nukleázou a extrakci solí.[7]
Podtyp jaderného tělesa je a klastosom se předpokládá, že je místem degradace proteinů.[8]
Struktura
Jednoduchá jaderná tělesa (typy I a II) a skořápky složitých jaderných těles (typy III, IVa a V) sestávají z nechromatinového fibrilárního materiálu, který je s největší pravděpodobností bílkovinný.[9] Tato jaderná tělesa se izolovala s jadernou matricí a byla spojena s fibrogranulární složkou jaderné matrice projekcemi z povrchu jaderných těles.[9] Primárními složkami jaderných teček jsou proteiny sp100 nukleární antigen, LYSP100 (homolog sp100),[10] ISG20,[11] Antigen PML, NDP55 a protein 53kDa spojený s jadernou matricí.[12] Jiné proteiny, jako je PIC1 / SUMO-1, které jsou spojeny s komplex jaderných pórů také spojovat s jadernými tečkami.[13] Proteiny se mohou v jádře reorganizovat zvýšením počtu disperzí v reakci na různý stres (stimulace, respektive tepelný šok).[14]
Funkce
Zdá se, že jeden z proteinů jaderného těla je zapojen do transkripčních aktivních oblastí.[15] Exprese PML antigenu a sp100 reaguje na interferony. Zdá se, že Sp100 má transkripční transaktivační vlastnosti. Bylo hlášeno, že protein PML potlačuje růst a transformaci,[5] a specificky inhibuje infekci virem vezikulární stomatitidy (VSV) (rhabdovirus) a virem chřipky A,[16] ale ne jiné typy virů. The SUMO-1 ubikvitin jako protein je zodpovědný za modifikaci proteinu PML tak, aby byl zaměřen na tečky.[17] zatímco nadměrná exprese PML vede k programované buněčné smrti.[18]
Jedna z předpokládaných funkcí teček je jako „jaderná skládka“ nebo „skladiště“.[19] Jaderná tělesa nemusí všichni vykonávat stejnou funkci. Sp140 sdružuje se s určitými orgány a zdá se, že se účastní transkripční aktivace.[20]
Bylo prokázáno, že jaderná tělesa ND10 hrají hlavní roli v chromatin nařízení.[21]
Patologie
Bylo zjištěno, že tato nebo podobná těla jsou zvýšena za přítomnosti lymfoidních rakovin[22][23] a SLE (lupus).[24] Jsou také pozorovány při vyšších frekvencích vsubakutní sklerotizující panencefalitida; v tomto případě protilátky proti spalničky projevit a lokalizovat jaderné orgány.[25]
- v promyelocytární leukémie (PML) onkogenní PML-receptor kyseliny retinové alfa (RARalpha) chiméra narušuje normální koncentraci PML v jaderných tělesech. Správa oxid arzenitý (Tak jako2Ó3) Plus all-trans retinová kyselina (Tretinoin) způsobuje remisi této leukémie spuštěním reorganizace těl. Tak jako2Ó3 ničí chiméru a umožňuje nové SUMO-1 ubikvitinovaný PML k přemístění do jaderných těles.[17] Kyselina retinová indukuje degradaci stejné chiméry zprostředkovanou kaspázou-3.[26]
- V HHV, ICP0 narušuje jaderné tečky v rané fázi infekce.[27]
Reference
- ^ Weber SC (červen 2017). "Sekvenčně kódované vlastnosti materiálu diktují strukturu a funkci jaderných těles". Současný názor na buněčnou biologii. 46: 62–71. doi:10.1016 / j.ceb.2017.03.003. PMID 28343140.
- ^ Zimber A, Nguyen QD, Gespach C (říjen 2004). "Jaderná těla a oddíly: funkční role a buněčná signalizace ve zdraví a nemoci". Mobilní signalizace. 16 (10): 1085–104. doi:10.1016 / j.cellsig.2004.03.020. PMID 15240004.
- ^ Rivera-Molina YA, Martínez FP, Tang Q (srpen 2013). „Jaderná doména 10 virového aspektu“. World Journal of Virology. 2 (3): 110–22. doi:10.5501 / wjv.v2.i3.110. PMC 3832855. PMID 24255882.
- ^ Brasch K, Ochs RL (říjen 1992). „Jaderná tělesa (NB): nově„ nově objevená „organela“. Experimentální výzkum buněk. 202 (2): 211–23. doi:10.1016 / 0014-4827 (92) 90068-J. PMID 1397076.
- ^ A b Sternsdorf T, Grötzinger T, Jensen K, Will H (prosinec 1997). "Jaderné tečky: herci na mnoha scénách". Imunobiologie. 198 (1–3): 307–31. doi:10.1016 / s0171-2985 (97) 80051-4. PMID 9442402.
- ^ Pawlotsky JM, Andre C, Metreau JM, Beaugrand M, Zafrani ES, Dhumeaux D (červenec 1992). „Několik jaderných teček antinukleární protilátky nejsou specifické pro primární biliární cirhózu“. Hepatologie. 16 (1): 127–31. doi:10.1002 / hep. 1840160121. PMID 1319948.
- ^ Ascoli CA, Maul GG (březen 1991). „Identifikace nové jaderné domény“. The Journal of Cell Biology. 112 (5): 785–95. doi:10.1083 / jcb.112.5.785. PMC 2288866. PMID 1999457.
- ^ Lafarga M, Berciano MT, Pena E, Mayo I, Castaño JG, Bohmann D a kol. (Srpen 2002). „Klastosom: podtyp jaderného těla obohaceného o proteasomy 19S a 20S, ubikvitin a proteinové substráty proteazomu“. Molekulární biologie buňky. 13 (8): 2771–82. doi:10.1091 / mbc.e02-03-0122. PMC 117941. PMID 12181345.
- ^ A b Chaly N, Setterfield G, Kaplan JG, Brown DL (1983). „Jaderná tělíska v myších slezinných lymfocytech: II - Cytochemie a autoradiografie během stimulace konkanavalinem A“. Biologie buňky. 49 (1): 35–43. doi:10.1111 / j.1768-322x.1984.tb00220.x. PMID 6199062.
- ^ Dent AL, Yewdell J, Puvion-Dutilleul F, Koken MH, de The H, Staudt LM (srpen 1996). „Jaderné domény spojené s LYSP100 (LANDs): popis nové třídy subnukleárních struktur a jejich vztahu k jaderným tělesům PML“. Krev. 88 (4): 1423–6. doi:10.1182 / krev.V88.4.1423.bloodjournal8841423. PMID 8695863.
- ^ Gongora C, David G, Pintard L, Tissot C, Hua TD, Dejean A, Mechti N (srpen 1997). „Molekulární klonování nového proteinu souvisejícího s nukleárním tělem spojeným s PML interferonem“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (31): 19457–63. doi:10.1074 / jbc.272.31.19457. PMID 9235947.
- ^ Zuber M, Heyden TS, Lajous-Petter AM (1995). "Lidská autoprotilátka rozpoznávající jaderný protein spojený s jadernou matricí lokalizovaný v bodových strukturách". Biologie buňky. 85 (1): 77–86. doi:10.1016/0248-4900(96)89129-5. PMID 8882521.
- ^ Sternsdorf T, Jensen K, Will H (prosinec 1997). „Důkazy o kovalentní modifikaci proteinů PML a Sp100 asociovaných s jadernými tečkami pomocí PIC1 / SUMO-1“. The Journal of Cell Biology. 139 (7): 1621–34. doi:10.1083 / jcb.139.7.1621. PMC 2132645. PMID 9412458.
- ^ Maul GG, Yu E, Ishov AM, Epstein AL (prosinec 1995). „Proteiny asociované s jadernou doménou 10 (ND10) jsou také přítomny v jaderných tělesech a po stresu se redistribuují do stovek jaderných zařízení“. Journal of Cellular Biochemistry. 59 (4): 498–513. doi:10.1002 / jcb.240590410. PMID 8749719.
- ^ Xie K, Lambie EJ, Snyder M (říjen 1993). „Antigeny jaderných teček mohou specifikovat transkripční domény v jádře“. Molekulární a buněčná biologie. 13 (10): 6170–9. doi:10.1128 / MCB.13.10.6170. PMC 364676. PMID 8413218.
- ^ Chelbi-Alix MK, Quignon F, Pelicano L, Koken MH, de Thé H (únor 1998). „Odolnost proti virové infekci vyvolaná proteinem promyelocytové leukémie vyvolaným interferonem“. Journal of Virology. 72 (2): 1043–51. doi:10.1128 / JVI.72.2.1043-1051.1998. PMC 124576. PMID 9444998.
- ^ A b Müller S, Matunis MJ, Dejean A (leden 1998). „Konjugace s modifikátorem souvisejícím s ubikvitinem SUMO-1 reguluje rozdělení PML v jádře“. Časopis EMBO. 17 (1): 61–70. doi:10.1093 / emboj / 17.1.61. PMC 1170358. PMID 9427741.
- ^ Quignon F, De Bels F, Koken M, Feunteun J, Ameisen JC, de Thé H (listopad 1998). „PML indukuje nový proces smrti nezávislý na kaspáze“. Genetika přírody. 20 (3): 259–65. doi:10.1038/3068. PMID 9806544.
- ^ Maul GG (srpen 1998). "Jaderná doména 10, místo transkripce a replikace viru DNA". BioEssays. 20 (8): 660–7. doi:10.1002 / (SICI) 1521-1878 (199808) 20: 8 <660 :: AID-BIES9> 3.0.CO; 2-M. PMID 9780840.
- ^ Bloch DB, Chiche JD, Orth D, de la Monte SM, Rosenzweig A, Bloch KD (červen 1999). „Strukturální a funkční heterogenita jaderných těles“. Molekulární a buněčná biologie. 19 (6): 4423–30. doi:10.1128 / MCB.19.6.4423. PMC 104401. PMID 10330182.
- ^ Gu H, Zheng Y (duben 2016). „Role jaderných těl ND10 při represi chromatinu na HSV-1“. Virology Journal. 13: 62. doi:10.1186 / s12985-016-0516-4. PMC 4822283. PMID 27048561.
- ^ Rivas C, Oliva H (1974). „Jaderná těla u Hodgkinovy choroby“. Pathologia Europaea. 9 (4): 297–301. PMID 4457783.
- ^ Tani E, Ametani T (1975). Jaderné vlastnosti maligního lymfomu v mozku. Acta Neuropathologica. Supplementum. Suppl 6. str. 167–71. doi:10.1007/978-3-662-08456-4_28. ISBN 978-3-540-07208-9. PMID 168720.
- ^ Jones JM, Martinez AJ, Joshi VV, McWilliams N (březen 1975). "Systémový lupus erythematodes". Archivy patologie. 99 (3): 152–7. PMID 164172.
- ^ Brown HR, Thormar H (listopad 1976). „Imunoperoxidázové barvení jednoduchých jaderných tělísek při sklerotizující panencefalitidě (SSPE) antisérem na nukleokapsidy spalniček“. Acta Neuropathologica. 36 (3): 259–67. doi:10.1007 / BF00685370. PMID 795259.
- ^ Nervi C, Ferrara FF, Fanelli M, Rippo MR, Tomassini B, Ferrucci PF a kol. (Říjen 1998). „Kaspázy zprostředkovávají degradaci akutní promyelocytární leukemie PML / RARalfa fúzního proteinu indukovanou kyselinou retinovou“. Krev. 92 (7): 2244–51. PMID 9746761.
- ^ Schneider SM, Pritchard SM, Wudiri GA, Trammell CE, Nicola AV (květen 2019). Dermody TS (ed.). „První kroky při infekci virem herpes simplex blokované inhibitorem proteazomu“. mBio. 10 (3): e00732–19, /mbio/10/3/mBio.00732–19.atom. doi:10,1 128 / mBio.00732-19. PMC 6520451. PMID 31088925.