L-allo-threonin aldoláza - L-allo-threonine aldolase
| L-allo-threonin aldoláza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.1.2.49 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
L-allo-threonin aldoláza (GLY1, ES 4.1.2.49 ) je enzym katalyzující konverzi mezi L-alothreonin (neobvyklý stereoizomer) [1] na jedné straně a glycin Plus acetaldehyd na jiné straně. Umělé zakázání (knokaut ) tohoto enzymu u divokých bakterií nemá žádný významný účinek. Takové deaktivace však potlačuje růst mutantů, kterým již chybí jiný enzym, serin hydroxymethyltransferáza. L-alo-threonin aldoláza tedy poskytuje alternativní cestu pro buněčný glycin, když je serinová hydroxymethyltransferáza inertní.[1] E-coli L-allo-threonin aldoláza je vysoce termostabilní enzym (přežívá 60 stupňů C), který lze použít k čištění.
Enzym je specifický pro L-alothreonin a nemůže působit na běžnější L-threonin. Liší se od ES 4.1.2.5 (L-threonin aldoláza) a ES 4.1.2.48 (méně specifický enzym, který působí na L-threonin i L-alothreonin). Dříve uvedený enzym s velmi podobným názvem (alothreonin aldoláza, minulost ES 4.1.2.6 ), byl zrušen v roce 1971 poté, co bylo shledáno, že je totožný s ES 2.1.2.1.
Tento enzym se může také vyskytovat u zvířat a rostlin,[2] včetně myši.
Reference
- ^ A b Liu JQ, Dairi T, Itoh N, Kataoka M, Shimizu S, Yamada H (červenec 1998). „Genové klonování, biochemická charakterizace a fyziologická role termostabilní nízko specificitní L-threoninové aldolázy z Escherichia coli“. European Journal of Biochemistry. 255 (1): 220–6. doi:10.1046 / j.1432-1327.1998.2550220.x. PMID 9692922.
- ^ NCBI Unigene záznam Zm.80943, seznam různých druhů, kde jsou přítomny enzymové homology.
