Rychlost disociace - Dissociation rate

The disociační rychlost v chemie, biochemie, a farmakologie je rychlost nebo rychlost, při které a ligand disociuje od a protein, například, a receptor.[1] Je to důležitý faktor v vazebná afinita a vnitřní aktivita (účinnost) ligandu na receptoru.[1] Rychlost disociace pro konkrétní substrát lze aplikovat na kinetiku enzymu, včetně modelu Michaelis-Menten.[2] Rychlost disociace substrátu přispívá k tomu, jak velká nebo malá bude rychlost enzymu.[2] V modelu Michaelis-Menten se enzym váže na substrát za vzniku komplexu enzymového substrátu, který může buď jít zpět disociací, nebo jít dopředu vytvořením produktu.[3] Konstanta disociační rychlosti je definována pomocí K.vypnuto.[2]

Michaelis-Mentenova konstanta je označena K.m a je reprezentován rovnicí Km= (K.vypnuto + K.kočka) / K.na. Rychlost, kterou se enzym váže a disociuje ze substrátu, představuje K.na a K.vypnuto resp. K.m je také definována jako koncentrace substrátu, při které enzymatická rychlost dosahuje poloviny své maximální rychlosti.[4] Čím pevněji se ligand váže na substrát, tím nižší bude disociační rychlost. Je důležité vědět, že K.m a K.vypnuto jsou proporcionální, takže při vyšších úrovních disociace bude Michaelis-Mentenova konstanta větší.[5]

  1. ^ A b Wanner K, Höfner G (27. června 2007). Hmotnostní spektrometrie v medicinální chemii: Aplikace při objevování léčiv. John Wiley & Sons. 142–156. ISBN  978-3-527-61091-4.
  2. ^ A b C Berezhkovskii AM, Szabo A, Rotbart T, Urbakh M, Kolomeisky AB (duben 2017). „Závislost rychlosti enzymu na rychlosti disociace substrátu“. The Journal of Physical Chemistry B. 121 (15): 3437–3442. doi:10.1021 / acs.jpcb.6b09055. PMC  5577799. PMID  28423908.
  3. ^ Berezhkovskii AM, Szabo A, Rotbart T, Urbakh M, Kolomeisky AB (duben 2017). "Závislost rychlosti enzymu na rychlosti disociace substrátu". The Journal of Physical Chemistry B. 121 (15): 3437–3442. doi:10.1021 / acs.jpcb.6b09055. PMC  5577799. PMID  28423908.
  4. ^ Reuveni, Shlomi; Urbakh, Michael; Klafter, Joseph (březen 2014). „Role uvolňování substrátu v Michaelis - mentenských enzymatických reakcích“. Národní akademie věd Spojených států amerických. 111: 4391–4396 - prostřednictvím JSTOR.
  5. ^ Copeland, Robert Allen (2000). Enzymy praktický úvod do struktury, mechanismu a analýzy dat. Katalog Wiley Library: J. Wiley. str. 76–81.




Reference