Cyklická pyranopterinmonofosfát syntáza - Cyclic pyranopterin monophosphate synthase
| Cyklická pyranopterinmonofosfát syntáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.1.99.18 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Cyklická pyranopterinmonofosfát syntáza (ES 4.1.99.18, MOCS1A, MoaA, MoaC, protein biosyntézy kofaktoru molybdenu 1) je enzym s systematické jméno GTP 8,9-lyáza (tvořící cyklický pyranopterin monofosfát).[1][2][3][4][5][6][7] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- GTP cyklický pyranopterin monofosfát + difosfát
Tento enzym katalyzuje počáteční krok v biosyntéza z molybdopterin.
Reference
- ^ Rieder C, Eisenreich W, O'Brien J, Richter G, Götze E, Boyle P, Blanchard S, Bacher A, Simon H (červenec 1998). „Přesmykové reakce v biosyntéze molybdopterinu - studie NMR s množstvím prekurzorů značených 13C / 15N“. European Journal of Biochemistry. 255 (1): 24–36. doi:10.1046 / j.1432-1327.1998.2550024.x. PMID 9692897.
- ^ Wuebbens MM, Rajagopalan KV (leden 1995). „Zkoumání prvních kroků biosyntézy molybdopterinu v Escherichia coli pomocí studií značení in vivo“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (3): 1082–7. doi:10.1074 / jbc.270.3.1082. PMID 7836363.
- ^ Hänzelmann P, Hernández HL, Menzel C, García-Serres R, Huynh BH, Johnson MK, Mendel RR, Schindelin H (srpen 2004). „Charakterizace MOCS1A, na kyslík citlivého proteinu železa a síry zapojeného do biosyntézy lidského kolyfaktoru molybdenu“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (33): 34721–32. doi:10,1074 / jbc.M313398200. PMID 15180982.
- ^ Hänzelmann P, Schindelin H (srpen 2004). „Krystalová struktura enzymu MoaA závislého na S-adenosylmethioninu a její důsledky pro nedostatek kofaktoru molybdenu u lidí“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (35): 12870–5. doi:10.1073 / pnas.0404624101. PMC 516487. PMID 15317939.
- ^ Sanishvili R, Beasley S, Skarina T, Glesne D, Joachimiak A, Edwards A, Savchenko A (říjen 2004). „Krystalová struktura Escherichia coli MoaB naznačuje pravděpodobnou roli při syntéze kofaktorů molybdenu“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (40): 42139–46. doi:10,1074 / jbc.M407694200. PMC 3366512. PMID 15269205.
- ^ Hänzelmann P, Schindelin H (květen 2006). „Vazba 5'-GTP na C-terminální klastr FeS radikálního S-adenosylmethioninového enzymu MoaA poskytuje přehled o jeho mechanismu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 103 (18): 6829–34. doi:10.1073 / pnas.0510711103. PMC 1458979. PMID 16632608.
- ^ Lees NS, Hänzelmann P, Hernandez HL, Subramanian S, Schindelin H, Johnson MK, Hoffman BM (červenec 2009). „ENDOR spektroskopie ukazuje, že guanin N1 se váže na [4Fe-4S] klastr II enzymu MoaA závislého na S-adenosylmethioninu: mechanické důsledky“. Journal of the American Chemical Society. 131 (26): 9184–5. doi:10.1021 / ja903978u. PMC 2757093. PMID 19566093.
externí odkazy
- Cyklický + pyranopterin + monofosfát + syntáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
