Thaumatin - Thaumatin

Thaumatinová rodina
Thaumatin I 1RQW.png
Stuha[1][2] schéma thaumatinu I. Od PDB: 1RQW​.
Identifikátory
SymbolThaumatin
PfamPF00314
InterProIPR001938
CHYTRÝSM00205
STRÁNKAPDOC00286
SCOP21. čt / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď168
OPM protein1aun
CDDcd09215
Membranome1336
Thaumatin I.
Identifikátory
OrganismusThaumatococcus daniellii
SymbolThm1
PDB1RQW
UniProtP02883
Thaumatin II
Identifikátory
OrganismusThaumatococcus daniellii
SymbolThm2
PDB3
UniProtP02884

Thaumatin (také známý jako talin) je nízkokalorický sladidlo a modifikátor chuti. Protein se často používá především pro své vlastnosti ovlivňující chuť a ne výhradně jako sladidlo.[3]

Thaumatiny byly nejprve nalezeny jako směs bílkoviny izolovaný od katemfe ovoce (Thaumatococcus daniellii Bennett) (marantaceae) ze západu Afrika. Některé proteiny ze skupiny sladidel thaumatinu jsou zhruba 2 000krát účinnější než cukr. Ačkoli je velmi sladká, chuť thaumatinu se výrazně liší od cukru. Sladkost thaumatinu se vytváří velmi pomalu. Vnímání trvá dlouho, takže lékořice - jako dochuť při vysokých úrovních využití. Thaumatin je vysoce rozpustný ve vodě, stabilní při zahřívání a stabilní za kyselých podmínek.

Biologická role

Produkce thaumatinu je indukována v katemfe v reakci na útok na rostlinu viroid patogeny. Několik členů rodiny proteinů thaumatinu vykazuje významné výsledky in vitro inhibice růstu hyf a sporulace různými houby. Thaumatinový protein je považován za prototyp proteinové domény patogenní reakce. Tato thaumatinová doména byla nalezena u druhů tak různorodých jako rýže a Caenorhabditis elegans.Tumumatiny jsou proteiny související s patogenezí (PR), které jsou indukovány různými látkami od ethylenu po patogeny a jsou strukturálně různorodé a všudypřítomné v rostlinách:[4] Zahrnují thaumatin, osmotin, hlavní a vedlejší PR proteiny tabáku, inhibitor alfa-amylázy / trypsinu a proteiny sóji P21 a PWIR2 a pšeničných listů. Proteiny se podílejí na systematicky získávané rezistenci a stresové reakci u rostlin, i když jejich přesná role není známa.[4] Thaumatin je protein s intenzivní sladkou chutí (na molární bázi asi 100 000krát sladší než sacharóza)[5]) nalezený v západoafrické rostlině Thaumatococcus daniellii: je vyvolán útokem viroidů, což jsou jednovláknové neenkapsulované molekuly RNA, které nekódují bílkoviny. Thaumatinový protein I sestává z jediného polypeptidového řetězce o 207 zbytcích.

Stejně jako u jiných proteinů PR se předpokládá, že thaumatin má převážně beta strukturu s vysokým obsahem beta-závitů a malou spirálou.[4] Tabákové buňky vystavené postupně se zvyšujícím koncentrací solí vytvářejí značně zvýšenou toleranci vůči solím díky expresi osmotinu,[6] člen rodiny proteinů PR. Rostliny pšenice napadené padlí ječmenem exprimují protein PR (PWIR2), což vede k odolnosti proti této infekci.[7] Podobnost mezi tímto proteinem PR a jinými proteiny PR s kukuřičným inhibitorem alfa-amylázy / trypsinu naznačuje, že proteiny PR mohou působit jako určitá forma inhibitoru.[7]

Thaumatinový krystal (~ 1 mm dlouhý) pěstovaný difúzí kapalina – kapalina pod a micro-g prostředí ve vesmíru. Šipka označuje nukleační bod.[8]

V západní Africe se ovoce katemfe po určitou dobu místně pěstuje a používá k dochucování jídel a nápojů. Semena ovoce jsou uzavřena v membránovém vaku nebo aril, to je zdroj thaumatinu. V 70. letech Tate a Lyle začal z ovoce extrahovat thaumatin. V roce 1990 vědci v Unilever popsali izolaci a sekvenování dvou hlavních proteinů nalezených v thaumatinu, které nazvali thaumatin I. a thaumatin II. Tito vědci byli také schopni exprimovat thaumatin v geneticky upraveno bakterie.

Thaumatin byl schválen jako sladidlo v EU Evropská unie (E957), Izrael, a Japonsko. V Spojené státy, to je obecně uznáván jako bezpečný jako ochucovadlo (FEMA GRAS 3732), ale ne jako sladidlo.


Zdá se, že proteiny podobné thaumatinu izolované z kiwi nebo jablka mají své alergenní vlastnosti minimálně snížené gastroduodenálními zažívacími procesy, ale ne zahříváním.[9][10]

Krystalizace

Protože thaumatin rychle a snadno krystaluje v přítomnosti vínan ionty, směsi thaumatin-tartrát se často používají jako modelové systémy ke studiu krystalizace bílkovin. Rozpustnost thaumatinu, jeho krystalický návyk a mechanismus tvorby krystalů závisí na chirality použitého srážecího prostředku. Když krystalizuje s L-tartrátem, thaumatin tvoří bipyramidové krystaly a vykazuje rozpustnost, která se zvyšuje s teplotou; s D- a meso-tartrátem tvoří tlusté a hranolové krystaly a vykazuje rozpustnost, která klesá s teplotou.[11] To naznačuje, že kontrola srážecí chirality může být obecně důležitým faktorem při krystalizaci proteinu.

Vlastnosti

Jako složka potravin je thaumatin považován za bezpečný pro konzumaci.[12][13] Ve švýcarském závodě na výrobu žvýkaček byl thaumatin identifikován jako alergen. Thaumatinový prášek vedl u profesionálně exponovaných jedinců k alergickým příznakům v horních dýchacích cestách. Poté, co továrna nahradila práškový thaumatin v tekuté formě, se u všech postižených jedinců zcela neobjevily žádné příznaky.[14]

Thaumatin interaguje s člověkem TAS1R3 produkovat sladkou chuť. Interakční zbytky jsou specifické pro opice a opice starého světa (včetně lidí), takže pouze tato zvířata to mohou vnímat jako sladké.[15]

Viz také

  • Kurculin, sladký protein z Malajsie s aktivitou upravující chuť
  • Miraculin, protein ze západní Afriky s aktivitou upravující chuť
  • Monellin, sladký protein nalezený v západní Africe
  • Stevia, 0 kalorické sladidlo až 150krát sladší než cukr

Reference

  1. ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Stuckey PJ (prosinec 2011). „Automatické generování karikatur proteinové struktury pomocí Pro-origami“. Bioinformatika. 27 (23): 3315–6. doi:10.1093 / bioinformatika / btr575. PMID  21994221.
  2. ^ DeLano Scientific LLC. (2004). Kreslená znázornění.
  3. ^ Green C (1999). "Thaumatin: přírodní aromatická přísada". Nízkokalorická sladidla: současnost a budoucnost. Světový přehled výživy a dietetiky. 85. str. 129–32. doi:10.1159/000059716. ISBN  3-8055-6938-6. PMID  10647344.
  4. ^ A b C Ruiz-Medrano R, Jimenez-Moraila B, Herrera-Estrella L, Rivera-Bustamante RF (prosinec 1992). "Nukleotidová sekvence cDNA podobné osmotinu indukovaná v rajčatech během viroidní infekce". Molekulární biologie rostlin. 20 (6): 1199–202. doi:10.1007 / BF00028909. PMID  1463856. S2CID  12039515.
  5. ^ Edens L, Heslinga L, Klok R, Ledeboer AM, Maat J, Toonen MY, Visser C, Verrips CT (duben 1982). "Klonování cDNA kódující sladce chutnající rostlinný protein thaumatin a jeho exprese v Escherichia coli". Gen. 18 (1): 1–12. doi:10.1016/0378-1119(82)90050-6. PMID  7049841.
  6. ^ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (červenec 1989). „Molekulární klonování osmotinu a regulace jeho exprese pomocí ABA a adaptace na nízký vodní potenciál“. Fyziologie rostlin. 90 (3): 1096–101. doi:10,1104 / str. 90,3.1096. PMC  1061849. PMID  16666857.
  7. ^ A b Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (červen 1991). "Gen pšeničné glutathion-S-transferázy s sekvencemi podobnými transposonu v promotorové oblasti". Molekulární biologie rostlin. 16 (6): 1089–91. doi:10.1007 / BF00016083. PMID  1650615. S2CID  30899297.
  8. ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Krystalizace proteinu mikrogravitace". Mikrogravitace NPJ. 1: 15010. doi:10.1038 / npjmgrav.2015.10. PMC  5515504. PMID  28725714.
  9. ^ Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR a kol. (Říjen 2008). "Účinky trávicího traktu a zahřívání na alergenicitu kiwi alergenů Act d 1, aktinidin a Act d 2, protein podobný thaumatinu". Molekulární výživa a výzkum potravin. 52 (10): 1130–9. doi:10.1002 / mnfr.200700167. PMID  18655003.
  10. ^ Smole U, Bublin M, Radauer C, Ebner C, Breiteneder H (2008). „Mal d 2, thaumatinový alergen z jablka, je vysoce odolný vůči trávení a tepelnému zpracování“. Mezinárodní archiv alergie a imunologie. 147 (4): 289–98. doi:10.1159/000144036. PMID  18617748. S2CID  40879610.
  11. ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, Blass S, Knafo S (2008). „Účinky čistoty bílkovin a srážkové stereochemie na krystalizaci thaumatinu“. Růst a design krystalů. 8 (12): 4200. doi:10.1021 / cg800616q.
  12. ^ Higginbotham JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (prosinec 1983). "Hodnocení bezpečnosti thaumatinu (talinového proteinu)". Potravinová a chemická toxikologie. 21 (6): 815–23. doi:10.1016/0278-6915(83)90218-1. PMID  6686588.
  13. ^ Green C (1999). "Thaumatin: přírodní aromatická přísada". Světový přehled výživy a dietetiky. 85: 129–32. doi:10.1159/000059716. ISBN  3-8055-6938-6. PMID  10647344.
  14. ^ Tschannen MP, Glück U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (červenec 2017). "Alergie na thaumatin a arabskou gumu v továrnách na žvýkačky". American Journal of Industrial Medicine. 60 (7): 664–669. doi:10.1002 / ajim.22729. PMID  28543634. S2CID  42018297.
  15. ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (červenec 2013). „Pět aminokyselinových zbytků v cysteinem bohaté doméně lidského T1R3 bylo zahrnuto v odezvě na protein sladké chuti, thaumatin.“ Biochimie. 95 (7): 1502–5. doi:10.1016 / j.biochi.2013.01.010. hdl:2433/175269. PMID  23370115.

Další čtení

  • Chang, Hsin-Yu. "Nejsladší věc". InterPro Protein Focus.
  • Higginbotham JD (1986). Gelardi RC, Nabors LO (eds.). Alternativní sladidla. New York: M. Dekker, Inc. ISBN  0-8247-7491-4.
  • Higginbotham J, Witty M (1994). Thaumatin. Boca Raton: CRC Press. ISBN  0-8493-5196-0.

externí odkazy

  • Média související s Thaumatin na Wikimedia Commons