Haloperoxidáza - Haloperoxidase - Wikipedia

Haloperoxidázy jsou peroxidázy kteří jsou schopni zprostředkovat oxidace z halogenidy podle peroxid vodíku.[1][2] Jak halogenidy, tak peroxid vodíku jsou v síti široce dostupné životní prostředí.

The Nernstova rovnice ukazuje, že peroxid vodíku může oxidovat chlorid (E ° = 1,36 V), bromid (E ° = 1,09 V) a jodid (E ° = 0,536 V) z a termodynamické perspektiva za přírodních podmínek, tj. teplotní rozsah asi 0–30 ° C a pH v rozmezí od asi 3 (humín půdní vrstva) na přibližně 8 (mořská voda ). Fluorid (E ° = 2,87 V) nelze oxidovat peroxidem vodíku.

Klasifikace

Tabulka ukazuje klasifikaci haloperoxidáz podle halogenidů, jejichž oxidaci jsou schopny katalyzovat.

Klasifikace těchto enzymů podle použitelnosti substrátu nemusí nutně znamenat enzymový substrát přednost. Například i když eosinofilní peroxidáza je schopný oxidovat chlorid, přednostně oxiduje bromid.[3]

Savčí haloperoxidázy myeloperoxidáza (MPO), laktoperoxidáza (LPO) a eosinofilní peroxidáza (EPO) jsou také schopné oxidovat pseudohalogenid thiokyanát (SCN−). Každý z nich obsahuje a heme protetická skupina kovalentně vázaná dvěma esterovými vazbami na aspartát a / nebo glutamát postranní řetězy. MPO má třetí kovalentní spojení prostřednictvím a methionin zbytek. Křenová peroxidáza je také schopen oxidovat tyto substráty, ale jeho lem není kovalentně vázán a během obratu se poškodí.[4]

Specifický bromadoxidáza vanadu v mořských organismech (houby, bakterie, mikrořasy, možná jiné eukaryoty) používá zmizet a peroxid vodíku k bromaci elektrofilních organických látek.[5]

Murex šneci mají bromoperoxidáza slouží k výrobě Tyrská fialová barvivo. Enzym je velmi specifický pro bromid a fyzikálně stabilní, ale nebyl charakterizován, pokud jde o jeho aktivní místo.

HaloperoxidázaOxidovatelný halogenidPůvod, poznámky
Chlorperoxidáza (CPO)Cl−Br−, Já−neutrofily (myeloperoxidáza ),

eosinofily (eosinofilní peroxidáza, může použít Cl−, dává přednost Br−)
Caldariomyces fumago

Bromoperoxidáza (BPO)Br−, Já−mléko, sliny, slzy (laktoperoxidáza ),

mořský ježek vejce (ovoperoxidáza ),
bromadoxidáza vanadu (mořské řasy, jiné mořské spp.?),
Murex hlemýžď ​​bromoperoxidáza (nepoužívá I.− nebo Cl−)

Jodoperoxidáza (IPO)Já−křen (křenová peroxidáza )

Štítná žláza (peroxidáza štítné žlázy )

Viz také

Reference

  1. ^ S.L. Neidleman, J. Geigert (1986) Biohalogenace - principy, základní role a aplikace; Vydavatelé Ellis Horwood Ltd; Chichester; ISBN  0-85312-984-3
  2. ^ Menon, Binuraj R. K .; Richmond, Daniel; Menon, Navya (2020-10-15). „Halogenázy pro inženýrství biosyntetických drah: na cestě k novým cestám k přírodním i nepřirozeným“. Recenze katalýzy: 1–59. doi:10.1080/01614940.2020.1823788. ISSN  0161-4940.
  3. ^ [1] Eosinofily přednostně používají k výrobě halogenačních látek bromid - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Journal of Biological Chemistry
  4. ^ [2] Úloha vazeb kovalentních k hemotelovinám v savčích peroxidázách
  5. ^ Winter, JM; Moore, BS (červenec 2009). „Zkoumání chemie a biologie haloperoxidáz závislých na vanadu“. J. Biol. Chem. 284: 18577–81. doi:10.1074 / jbc.R109.001602. PMC  2707250. PMID  19363038.