Promotor smrti spojený s Bcl-2 - Bcl-2-associated death promoter

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Pro-apoptotický protein Bcl-2, BAD
	komplex bcl-xl s peptidem ze špatného
Identifikátory
Symbol	Bcl-2_BAD
Pfam	PF10514
InterPro	IPR018868
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

ŠPATNÝ
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1G5J
Identifikátory
Aliasy	ŠPATNÝ, BBC2, BCL2L8, agonista buněčné smrti spojený s BCL2
Externí ID	OMIM: 603167 MGI: 1096330 HomoloGene: 3189 Genové karty: ŠPATNÝ
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 11 (lidský)
Konec	64,284,704 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 19 (myš)
Konec	6,951,899 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba 14-3-3 proteinů; • vázání proteinové fosfatázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita heterodimerizace proteinu; • aktivita aktivátoru endopeptidázy cysteinového typu zapojená do apoptotického procesu; • vazba fosfolipidů; • vazba protein kinázy; • vazba lipidů; • vazba proteinové fosfatázy 2B; • vazba protein kinázy B.;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • membrána; • mitochondriální vnější membrána; • mitochondrie;
Biologický proces	• pozitivní regulace diferenciace T buněk; • buněčná odpověď na hypoxii; • regulace apoptotického procesu; • reakce na aminokyselinu; • odpověď na estradiol; • reakce na hypoxii; • pozitivní regulace vývoje pankreatických buněk typu B.; • reakce na organickou cyklickou sloučeninu; • vnější apoptotická signální cesta; • pozitivní regulace autofagie; • homeostáza glukózy; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu; • reakce na testosteron; • pozitivní regulace proliferace epiteliálních buněk; • pozitivní regulace diferenciace B buněk; • reakce na progesteron; • pozitivní regulace apoptotického procesu virem; • sestava komplexu pórů; • buněčná odpověď na nikotin; • reakce na glukokortikoidy; • pozitivní regulace neuronové smrti; • reakce na glukózu; • regulace aktivity endopeptidázy cysteinového typu zapojené do apoptotického procesu; • reakce na organickou látku; • reakce na iont vápníku; • pozitivní regulace aktivity endopeptidázy cysteinového typu účastnící se apoptotického procesu; • ATP metabolický proces; • buněčná odpověď na mechanické podněty; • aktivace aktivity endopeptidázy cysteinového typu; • regulace propustnosti mitochondriální membrány; • pozitivní regulace inzerce proteinu do mitochondriální membrány zapojené do apoptotické signální dráhy; • pozitivní regulace vnitřní apoptotické signální dráhy; • pozitivní regulace aktivity glukokinázy; • spermatogeneze; • katabolický proces glukózy; • vnitřní apoptotická signální dráha v reakci na poškození DNA; • pozitivní regulace proteolýzy; • vývoj mozkové kůry; • vnější apoptotická signální dráha v nepřítomnosti ligandu; • buněčná odpověď na lipidy; • pozitivní regulace uvolňování cytochromu c z mitochondrií; • reakce na hormon; • pozitivní regulace potenciálu mitochondriální membrány; • pozitivní regulace sekrece inzulínu podílející se na buněčné reakci na stimul glukózy; • potlačení viru hostitelského apoptotického procesu; • reakce na ethanol; • Metabolický proces ADP; • aktivace aktivity endopeptidázy cysteinového typu zapojené do apoptotického procesu; • buněčná proliferace; • proliferace pankreatických buněk typu B.; • buněčná odpověď na chromát; • vnější apoptotická signální cesta přes receptory domény smrti; • reakce na drogu; • reakce na peroxid vodíku; • reakce na kyselinu olejovou; • uvolňování cytochromu c z mitochondrií; • pozitivní regulace sekrece inzulínu; • apoptotický proces; • vnitřní apoptotická signální cesta; • apoptotická signální cesta; • inzerce proteinu do mitochondriální membrány zapojené do apoptotické signální dráhy; • pozitivní regulace vnitřní apoptotické signální dráhy v reakci na osmotický stres; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • pozitivní regulace apoptotického procesu granulózových buněk;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	572
	12015
	ENSG00000002330
	ENSMUSG00000024959
	Q92934
	Q61337
	NM_032989; NM_004322
	NM_007522; NM_001285453
	NP_004313; NP_116784
	NP_001272382; NP_031548
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

The Agonista buněčné smrti spojený s BCL2^[5] (ŠPATNÝ) protein je pro-apoptotický člen Bcl-2 genová rodina, která se podílí na iniciaci apoptóza. BAD je členem Rodina pouze BH3,^[6] podčeleď Rodina Bcl-2. Neobsahuje a C-terminál transmembránový doména pro vnější mitochondriální membrána a jaderný obal cílení, na rozdíl od většiny ostatních členů Rodina Bcl-2.^[7] Po aktivaci je schopen vytvořit a heterodimer s antiapoptotickými proteiny a zabránit jim v zastavení apoptózy.

Mechanismus účinku

Bax /Bak Předpokládá se, že iniciují apoptózu vytvořením póru v mitochondriální vnější membráně, který umožňuje cytochrom c uniknout do cytoplazmy a aktivovat proapoptotickou kaspázovou kaskádu. Antiapoptotikum Bcl-2 a Bcl-xL proteiny inhibují uvolňování cytochromu c mitochondriálními póry a také inhibují aktivaci kaskády cytoplazmatické kaspázy cytochromem c.^[8]

Defosforylovaný BAD tvoří s heterodimerem Bcl-2 a Bcl-xL, deaktivovat je a tím povolit Bax /Bak - spuštěná apoptóza. Když je BAD fosforylován Akt / protein kináza B (spuštěno PIP₃), tvoří BAD- (14-3-3 ) proteinový heterodimer. To odchází Bcl-2 volně inhibovat Bax - spuštěná apoptóza.^[9] Fosforylace BAD je tedy antiapoptotická a BAD defosforylace (např. Ca²⁺-stimulováno Kalcineurin ) je pro-apoptotický. Ten může být zapojen do nervových onemocnění, jako je schizofrenie.^[10]

Interakce

Přehled drah přenosu signálu zapojených do apoptóza.

Bylo prokázáno, že promotor smrti spojený s Bcl-2 komunikovat s:

BCL2L1,^[11]^[12]^[13]^[14]^[15]^[16]^[17]^[18]^[19]^[20]^[21]
BCL2A1,^[11]^[22]
BCL2L2,^[11]^[15]^[22]^[23]
Bcl-2,^[11]^[17]
MCL1^[11]^[22]
S100A10,^[24]
YWHAQ,^[11]^[24] a
YWHAZ.^[25]

Viz také

Naprogramovaná buněčná smrt

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000002330 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000024959 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/572#gene-expression
^ Adachi M, Imai K (2002). „Proapoptotický protein BAD obsahující pouze BH3 přenáší signály buněčné smrti nezávisle na své interakci s Bcl-2“. Buněčná smrt se liší. 9 (11): 1240–7. doi:10.1038 / sj.cdd.4401097. PMID 12404123.
^ Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Mol. Endokrinol. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID 9369453.
^ Helmreich, E.J.M. (2001) The Biochemistry of Cell Signaling, str. 238-43
^ E.J.M. (2001) The Biochemistry of Cell Signaling, str. 242
^ Foster, T.C. et al. (2001) J. Neurosci. 21, 4066-4073, „Kalcineurin spojuje dysregulaci Ca ++ se stárnutím mozku“ (
^ ^A ^b ^C ^d ^E ^F Chen L, Willis SN, Wei A, Smith BJ, Fletcher JI, Hinds MG, Colman PM, Day CL, Adams JM, Huang DC (únor 2005). „Diferenciální cílení prosurviválních proteinů Bcl-2 pomocí jejich ligandů obsahujících pouze BH3 umožňuje komplementární apoptotickou funkci“. Mol. Buňka. 17 (3): 393–403. doi:10.1016 / j.molcel.2004.12.030. PMID 15694340.
^ Jin Z, Xin M, Deng X (duben 2005). „Funkce přežití protein kinázy C {iota} jako nové nitrosamin 4- (methylnitrosamino) -1- (3-pyridyl) -1-butanonu aktivované špatné kinázy“. J. Biol. Chem. 280 (16): 16045–52. doi:10,1074 / jbc.M413488200. PMID 15705582.
^ Strobel T, Tai YT, Korsmeyer S, Cannistra SA (listopad 1998). "BAD částečně zvrací rezistenci na paklitaxel v lidských buňkách rakoviny vaječníků". Onkogen. 17 (19): 2419–27. doi:10.1038 / sj.onc.1202180. PMID 9824152.
^ Zhang H, Nimmer P, Rosenberg SH, Ng SC, Joseph M (srpen 2002). "Vývoj vysoce výkonného testu fluorescenční polarizace pro Bcl-x (L)". Anální. Biochem. 307 (1): 70–5. doi:10.1016 / S0003-2697 (02) 00028-3. PMID 12137781.
^ ^A ^b Ayllón V, Cayla X, García A, Fleischer A, Rebollo A (červenec 2002). "Anti-apoptotické molekuly Bcl-xL a Bcl-w cílový protein fosfatáza 1alfa na Bad". Eur. J. Immunol. 32 (7): 1847–55. doi:10.1002 / 1521-4141 (200207) 32: 7 <1847 :: AID-IMMU1847> 3.0.CO; 2-7. PMID 12115603.
^ Komatsu K, Miyashita T, Hang H, Hopkins KM, Zheng W, Cuddeback S, Yamada M, Lieberman HB, Wang HG (leden 2000). "Lidský homolog S. pombe Rad9 interaguje s BCL-2 / BCL-xL a podporuje apoptózu". Nat. Cell Biol. 2 (1): 1–6. doi:10.1038/71316. PMID 10620799. S2CID 52847351.
^ ^A ^b Yang E, Zha J, Jockel J, Boise LH, Thompson CB, Korsmeyer SJ (leden 1995). „Bad, heterodimerní partner pro Bcl-XL a Bcl-2, vytěsňuje Bax a podporuje buněčnou smrt“. Buňka. 80 (2): 285–91. doi:10.1016/0092-8674(95)90411-5. PMID 7834748. S2CID 10343291.
^ Petros AM, Nettesheim DG, Wang Y, Olejniczak ET, Meadows RP, Mack J, Swift K, Matayoshi ED, Zhang H, Thompson CB, Fesik SW (prosinec 2000). „Odůvodnění pro tvorbu komplexu peptidů Bcl-xL / Bad ze struktury, mutageneze a biofyzikálních studií“. Protein Sci. 9 (12): 2528–34. doi:10.1110 / ps.9.12.2528. PMC 2144516. PMID 11206074.
^ Chattopadhyay A, Chiang CW, Yang E (červenec 2001). „BAD / BCL- [X (L)] heterodimerizace vede k obtoku zástavy G0 / G1“. Onkogen. 20 (33): 4507–18. doi:10.1038 / sj.onc.1204584. PMID 11494146.
^ Iwahashi H, Eguchi Y, Yasuhara N, Hanafusa T, Matsuzawa Y, Tsujimoto Y (listopad 1997). "Synergická antiapoptotická aktivita mezi Bcl-2 a SMN implikovaná v spinální svalové atrofii". Příroda. 390 (6658): 413–7. Bibcode:1997 Natur.390..413I. doi:10.1038/37144. PMID 9389483. S2CID 1936633.
^ Komatsu K, Wharton W, Hang H, Wu C, Singh S, Lieberman HB, Pledger WJ, Wang HG (listopad 2000). „PCNA interaguje s hHus1 / hRad9 v reakci na poškození DNA a inhibici replikace“. Onkogen. 19 (46): 5291–7. doi:10.1038 / sj.onc.1203901. PMID 11077446.
^ ^A ^b ^C Bae J, Hsu SY, Leo CP, Zell K, Hsueh AJ (říjen 2001). „Underfosforylovaný BAD interaguje s různými antiapoptotickými proteiny rodiny Bcl-2 za účelem regulace apoptózy“. Apoptóza. 6 (5): 319–30. doi:10.1023 / A: 1011319901057. PMID 11483855. S2CID 23119757.
^ Holmgreen SP, Huang DC, Adams JM, Cory S (červen 1999). „Aktivita přežití Bcl-2 homologů Bcl-w a A1 pouze částečně koreluje s jejich schopností vázat pro-apoptotické členy rodiny“. Buněčná smrt se liší. 6 (6): 525–32. doi:10.1038 / sj.cdd.4400519. PMID 10381646.
^ ^A ^b Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (listopad 1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Mol. Endokrinol. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID 9369453.
^ Yang H, Masters SC, Wang H, Fu H (červen 2001). "Proapoptotický protein Bad váže amfipatickou rýhu 14-3-3zeta". Biochim. Biophys. Acta. 1547 (2): 313–9. doi:10.1016 / S0167-4838 (01) 00202-3. PMID 11410287.

Další čtení

Tolstrup M, Ostergaard L, Laursen AL, Pedersen SF, Duch M (2004). „Únik HIV / SIV z imunitního dohledu: zaměření na Nefa“. Curr. HIV Res. 2 (2): 141–51. doi:10.2174/1570162043484924. PMID 15078178.
Jiang P, Du W, Wu M (2007). „p53 a Bad: vzdálení cizinci se stanou blízkými přáteli“. Cell Res. 17 (4): 283–5. doi:10.1038 / cr.2007.19. PMID 17404594.
Yang E, Zha J, Jockel J, Boise LH, Thompson CB, Korsmeyer SJ (1995). „Bad, heterodimerní partner pro Bcl-XL a Bcl-2, vytěsňuje Bax a podporuje buněčnou smrt“. Buňka. 80 (2): 285–91. doi:10.1016/0092-8674(95)90411-5. PMID 7834748. S2CID 10343291.
Zha J, Harada H, Yang E, Jockel J, Korsmeyer SJ (1996). „Serinová fosforylace BAD agonisty smrti v reakci na faktor přežití vede k navázání na 14-3-3, nikoli na BCL-X (L)“. Buňka. 87 (4): 619–28. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81382-3. PMID 8929531. S2CID 860908.
Wang HG, Rapp UR, Reed JC (1996). „Bcl-2 cílí na proteinovou kinázu Raf-1 do mitochondrií“. Buňka. 87 (4): 629–38. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81383-5. PMID 8929532. S2CID 16559750.
Inohara N, Ding L, Chen S, Núñez G (1997). „harakiri, nový regulátor buněčné smrti, kóduje protein, který aktivuje apoptózu a selektivně interaguje s proteiny podporujícími přežití Bcl-2 a Bcl-X (L)“. EMBO J.. 16 (7): 1686–94. doi:10.1093 / emboj / 16.7.1686. PMC 1169772. PMID 9130713.
Zha J, Harada H, Osipov K, Jockel J, Waksman G, Korsmeyer SJ (1997). „BH3 doména BAD je vyžadována pro heterodimerizaci s BCL-XL a pro-apoptotickou aktivitou“. J. Biol. Chem. 272 (39): 24101–4. doi:10.1074 / jbc.272.39.24101. PMID 9305851.
Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Mol. Endokrinol. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID 9369453.
del Peso L, González-García M, strana C, Herrera R, Nuñez G (1997). „Interleukin-3-indukovaná fosforylace BAD prostřednictvím proteinkinázy Akt“. Věda. 278 (5338): 687–9. Bibcode:1997Sci ... 278..687D. doi:10.1126 / science.278.5338.687. PMID 9381178.
Ottilie S, Diaz JL, Horne W, Chang J, Wang Y, Wilson G, Chang S, Weeks S, Fritz LC, Oltersdorf T (1997). "Dimerizační vlastnosti lidského BAD. Identifikace domény BH-3 a analýza její vazby na mutantní proteiny BCL-2 a BCL-XL". J. Biol. Chem. 272 (49): 30866–72. doi:10.1074 / jbc.272.49.30866. PMID 9388232.
Huang DC, Adams JM, Cory S (1998). „Konzervovaná N-koncová doména BH4 homologů Bcl-2 je nezbytná pro inhibici apoptózy a interakce s CED-4“. EMBO J.. 17 (4): 1029–39. doi:10.1093 / emboj / 17.4.1029. PMC 1170452. PMID 9463381.
Blume-Jensen P, Janknecht R, Hunter T (1998). „Receptor soupravy podporuje přežití buněk aktivací PI 3-kinázy a následnou Akt zprostředkovanou fosforylací Bad na Ser136.“ Curr. Biol. 8 (13): 779–82. doi:10.1016 / S0960-9822 (98) 70302-1. PMID 9651683. S2CID 15596347.
Strobel T, Tai YT, Korsmeyer S, Cannistra SA (1998). „BAD částečně zvrací rezistenci na paklitaxel v lidských buňkách rakoviny vaječníků“. Onkogen. 17 (19): 2419–27. doi:10.1038 / sj.onc.1202180. PMID 9824152.
Song Q, Kuang Y, Dixit VM, Vincenz C (1999). „Boo, nový negativní regulátor buněčné smrti, interaguje s Apaf-1“. EMBO J.. 18 (1): 167–78. doi:10.1093 / emboj / 18.1.167. PMC 1171112. PMID 9878060.
Yasuda M, Han JW, Dionne CA, Boyd JM, Chinnadurai G (1999). „BNIP3alpha: lidský homolog mitochondriálního proapoptotického proteinu BNIP3“. Cancer Res. 59 (3): 533–7. PMID 9973195.
Wang HG, Pathan N, Ethell IM, Krajewski S, Yamaguchi Y, Shibasaki F, McKeon F, Bobo T, Franke TF, Reed JC (1999). "Apoptóza vyvolaná Ca2 + prostřednictvím kalcineurin defosforylace BAD". Věda. 284 (5412): 339–43. Bibcode:1999Sci ... 284..339W. doi:10.1126 / science.284.5412.339. PMID 10195903.
Holmgreen SP, Huang DC, Adams JM, Cory S (1999). „Aktivita přežití Bcl-2 homologů Bcl-w a A1 pouze částečně koreluje s jejich schopností vázat pro-apoptotické členy rodiny“. Buněčná smrt se liší. 6 (6): 525–32. doi:10.1038 / sj.cdd.4400519. PMID 10381646.
Ostrerova N, Petrucelli L, Farrer M, Mehta N, Choi P, Hardy J, Wolozin B. (1999). „alfa-synuklein sdílí fyzickou a funkční homologii s 14-3-3 proteiny“. J. Neurosci. 19 (14): 5782–91. doi:10.1523 / JNEUROSCI.19-14-05782.1999. PMC 6783081. PMID 10407019.
Scheid MP, Schubert KM, Duronio V (1999). „Regulace špatné fosforylace a asociace s Bcl-x (L) kinázou MAPK / Erk“. J. Biol. Chem. 274 (43): 31108–13. doi:10.1074 / jbc.274.43.31108. PMID 10521512.
Bonni A, Brunet A, West AE, Datta SR, Takasu MA, Greenberg ME (1999). "Přežití buněk podporované signální cestou Ras-MAPK transkripčně závislými a nezávislými mechanismy". Věda. 286 (5443): 1358–62. doi:10.1126 / science.286.5443.1358. PMID 10558990.

externí odkazy

bcl-asociované + smrt + bílkoviny v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
Člověk ŠPATNÝ umístění genomu a ŠPATNÝ stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000002330 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000024959 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] ttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/572#gene-expression

[adachi-6] Adachi M, Imai K (2002). „Proapoptotický protein BAD obsahující pouze BH3 přenáší signály buněčné smrti nezávisle na své interakci s Bcl-2“. Buněčná smrt se liší. 9 (11): 1240–7. doi:10.1038 / sj.cdd.4401097. PMID 12404123.

[sheau-7] Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Mol. Endokrinol. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID 9369453.

[8] Helmreich, E.J.M. (2001) The Biochemistry of Cell Signaling, str. 238-43

[9] E.J.M. (2001) The Biochemistry of Cell Signaling, str. 242

[10] Foster, T.C. et al. (2001) J. Neurosci. 21, 4066-4073, „Kalcineurin spojuje dysregulaci Ca ++ se stárnutím mozku“ (

[pmid15694340-11] A ^b ^C ^d ^E ^F Chen L, Willis SN, Wei A, Smith BJ, Fletcher JI, Hinds MG, Colman PM, Day CL, Adams JM, Huang DC (únor 2005). „Diferenciální cílení prosurviválních proteinů Bcl-2 pomocí jejich ligandů obsahujících pouze BH3 umožňuje komplementární apoptotickou funkci“. Mol. Buňka. 17 (3): 393–403. doi:10.1016 / j.molcel.2004.12.030. PMID 15694340.

[pmid15705582-12] Jin Z, Xin M, Deng X (duben 2005). „Funkce přežití protein kinázy C {iota} jako nové nitrosamin 4- (methylnitrosamino) -1- (3-pyridyl) -1-butanonu aktivované špatné kinázy“. J. Biol. Chem. 280 (16): 16045–52. doi:10,1074 / jbc.M413488200. PMID 15705582.

[pmid9824152-13] Strobel T, Tai YT, Korsmeyer S, Cannistra SA (listopad 1998). "BAD částečně zvrací rezistenci na paklitaxel v lidských buňkách rakoviny vaječníků". Onkogen. 17 (19): 2419–27. doi:10.1038 / sj.onc.1202180. PMID 9824152.

[pmid12137781-14] Zhang H, Nimmer P, Rosenberg SH, Ng SC, Joseph M (srpen 2002). "Vývoj vysoce výkonného testu fluorescenční polarizace pro Bcl-x (L)". Anální. Biochem. 307 (1): 70–5. doi:10.1016 / S0003-2697 (02) 00028-3. PMID 12137781.

[pmid12115603-15] A ^b Ayllón V, Cayla X, García A, Fleischer A, Rebollo A (červenec 2002). "Anti-apoptotické molekuly Bcl-xL a Bcl-w cílový protein fosfatáza 1alfa na Bad". Eur. J. Immunol. 32 (7): 1847–55. doi:10.1002 / 1521-4141 (200207) 32: 7 <1847 :: AID-IMMU1847> 3.0.CO; 2-7. PMID 12115603.

[pmid10620799-16] Komatsu K, Miyashita T, Hang H, Hopkins KM, Zheng W, Cuddeback S, Yamada M, Lieberman HB, Wang HG (leden 2000). "Lidský homolog S. pombe Rad9 interaguje s BCL-2 / BCL-xL a podporuje apoptózu". Nat. Cell Biol. 2 (1): 1–6. doi:10.1038/71316. PMID 10620799. S2CID 52847351.

[pmid7834748-17] A ^b Yang E, Zha J, Jockel J, Boise LH, Thompson CB, Korsmeyer SJ (leden 1995). „Bad, heterodimerní partner pro Bcl-XL a Bcl-2, vytěsňuje Bax a podporuje buněčnou smrt“. Buňka. 80 (2): 285–91. doi:10.1016/0092-8674(95)90411-5. PMID 7834748. S2CID 10343291.

[pmid11206074-18] Petros AM, Nettesheim DG, Wang Y, Olejniczak ET, Meadows RP, Mack J, Swift K, Matayoshi ED, Zhang H, Thompson CB, Fesik SW (prosinec 2000). „Odůvodnění pro tvorbu komplexu peptidů Bcl-xL / Bad ze struktury, mutageneze a biofyzikálních studií“. Protein Sci. 9 (12): 2528–34. doi:10.1110 / ps.9.12.2528. PMC 2144516. PMID 11206074.

[pmid11494146-19] Chattopadhyay A, Chiang CW, Yang E (červenec 2001). „BAD / BCL- [X (L)] heterodimerizace vede k obtoku zástavy G0 / G1“. Onkogen. 20 (33): 4507–18. doi:10.1038 / sj.onc.1204584. PMID 11494146.

[pmid9389483-20] Iwahashi H, Eguchi Y, Yasuhara N, Hanafusa T, Matsuzawa Y, Tsujimoto Y (listopad 1997). "Synergická antiapoptotická aktivita mezi Bcl-2 a SMN implikovaná v spinální svalové atrofii". Příroda. 390 (6658): 413–7. Bibcode:1997 Natur.390..413I. doi:10.1038/37144. PMID 9389483. S2CID 1936633.

[pmid11077446-21] Komatsu K, Wharton W, Hang H, Wu C, Singh S, Lieberman HB, Pledger WJ, Wang HG (listopad 2000). „PCNA interaguje s hHus1 / hRad9 v reakci na poškození DNA a inhibici replikace“. Onkogen. 19 (46): 5291–7. doi:10.1038 / sj.onc.1203901. PMID 11077446.

[pmid11483855-22] A ^b ^C Bae J, Hsu SY, Leo CP, Zell K, Hsueh AJ (říjen 2001). „Underfosforylovaný BAD interaguje s různými antiapoptotickými proteiny rodiny Bcl-2 za účelem regulace apoptózy“. Apoptóza. 6 (5): 319–30. doi:10.1023 / A: 1011319901057. PMID 11483855. S2CID 23119757.

[pmid10381646-23] Holmgreen SP, Huang DC, Adams JM, Cory S (červen 1999). „Aktivita přežití Bcl-2 homologů Bcl-w a A1 pouze částečně koreluje s jejich schopností vázat pro-apoptotické členy rodiny“. Buněčná smrt se liší. 6 (6): 525–32. doi:10.1038 / sj.cdd.4400519. PMID 10381646.

[pmid9369453-24] A ^b Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (listopad 1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Mol. Endokrinol. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID 9369453.

[pmid11410287-25] Yang H, Masters SC, Wang H, Fu H (červen 2001). "Proapoptotický protein Bad váže amfipatickou rýhu 14-3-3zeta". Biochim. Biophys. Acta. 1547 (2): 313–9. doi:10.1016 / S0167-4838 (01) 00202-3. PMID 11410287.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]