S100A10 - S100A10

S100A10
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyS100A10, 42C, ANX2L, ANX2LG, CAL1L, CLP11, Ca [1], GP11, P11, p10, S100 protein vázající vápník
Externí IDOMIM: 114085 MGI: 1339468 HomoloGene: 2228 Genové karty: S100A10
Umístění genu (člověk)
Chromozom 1 (lidský)
Chr.Chromozom 1 (lidský)[1]
Chromozom 1 (lidský)
Genomické umístění pro S100A10
Genomické umístění pro S100A10
Kapela1q21.3Start151,982,915 bp[1]
Konec151,993,859 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE S100A10 200872 na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

6281

20194

Ensembl

ENSG00000197747

ENSMUSG00000041959

UniProt

P60903

P08207

RefSeq (mRNA)

NM_002966

NM_009112

RefSeq (protein)

NP_002957

NP_033138

Místo (UCSC)Chr 1: 151,98 - 151,99 MbChr 3: 93,56 - 93,56 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

S100 protein vázající vápník A10 (S100A10), také známý jako p11, je a protein[5] který je kódován S100A10 gen u lidí a S100a10 gen u jiných druhů.[6][7] S100A10 je členem S100 rodina proteinů obsahující dva EF ruka motivy vázající vápník. S100 proteiny jsou lokalizovány v cytoplazmě a / nebo jádru široké škály buněk. Regulují řadu buněčných procesů, jako je progrese a diferenciace buněčného cyklu. Protein S100 je zapojen do exocytóza a endocytóza reorganizací F-aktinu.[7]

Protein p11 je spojen s transportem neurotransmitery. Nachází se v mozku lidí a jiných savců a podílí se na regulaci nálada. Navíc díky své interakci s serotonin -signalizující proteiny a jejich korelace s příznaky poruchy nálady, p11 je nový potenciální cíl pro farmakoterapii.[8]

Gen

Rodina genů S100, lokalizovaná v cytoplazmě a jádru buněk,[9] zahrnuje alespoň 13 členů, které jsou umístěny jako shluk na chromozomu 1q21.[10] U lidí je aktuálně známo 19 členů rodiny s většinou genů S100 (S100A1 až S100A16). Je známo, že proteiny v rodině genů S100 regulují řadu buněčných procesů, jako je progrese a diferenciace buněčného cyklu. [9]

Struktura

Protein p11.
Krystalografická struktura proteinového tetrameru p11. Disulfidové vazby mezi dvojicí dimerů (azurová a zelená) je znázorněno žlutými tyčinkami. The N-konec z Annexin II je purpurová barva.[11]

Protein p11 lze nalézt jako volný monomer, homodimer nebo heterotetramer složený z komplexu dimeru p11 se dvěma molekulami Annexin II. Homodimer nebo heterotetramer může zase dimerizovat vytvořením dvou disulfidové vazby (viz obrázek vlevo). Monomer p11 je asymetrický protein složený ze čtyř alfa šroubovic. Dimerizovaná forma proteinu je vytvořena zabalením mezi helixy H1 a H4 v antiparalelním uspořádání s hydrofobními oblastmi umístěnými v jádru.

Struktura p11 je klasifikována dvojicí spirála-smyčka-spirála motiv, známý také jako EF-ruční typ, který rozpoznává a váže ionty vápníku. To je společné pro všechny známé proteiny S-100. Typy EF ruky, spojené antiparalelním beta vláknem mezi smyčkami L1 a L3, jsou umístěny na stejné straně molekuly, naproti N- a C-koncům.[11] Jako člen rodiny S-100 se jeho struktura podobá struktuře proteinů S-100A1 a S-100B. Tato třída proteinů se podílí na regulaci sestavy cytoskeletu, cytosolických enzymů a dynamiky membrány.

Zapojení P11 do cytoskeletu může pomoci transportu dalších proteinů v buňce a na buněčnou membránu. Na rozdíl od jiných proteinů S-100 je druhá ruka EF proteinu p11 neschopná vázat vápník v důsledku řady mutací způsobených delecemi a substitucemi. Annexin II, který je přitahován k záporně nabitým fosfolipidům, se váže na p11 na Ca2+ vazebné místo. Navíc, Annexin II se podílí na interakcích membrána-cytoskelet a na regulaci iontových proudů a látek přes membránu.[11] P11 a anexin II tvoří heterotetramerický proteinový komplex, který napodobuje strukturu a funkci proteinů S-100 aktivovaných vazbou vápníku. Tento tetramerní komplex je stabilnější než dimer p11, a proto nadměrná exprese genu pro anexin II vede k vyšším hladinám proteinu p11.[11][12]

Funkce

P11 je nedílnou součástí buněčného strukturního lešení, které interaguje s proteiny plazmatické membrány prostřednictvím své asociace s anexinem II. Nedávno bylo objeveno, že tvoří komplex s anexinem I, ačkoli mechanismus zůstává neznámý. Při vývoji intracelulární membrány spolupracuje s proteiny asociovanými s cytosolem a periferními membránami, jako je AHNAK. P11 se podílí na transportu proteinů podílejících se na regulaci nálady, nocicepci a polarizaci buněk. Nachází se v buněčných typech v celém těle, i když je umístěn převážně v plicích a ledvinách. Podílí se na přenosu proteinů do plazmatické membrány a může být exprimován na buněčném povrchu jako receptor. Mnoho transportovaných proteinů jsou receptory buněčného povrchu v signálních transdukčních drahách a iontových kanálech. P11 usnadňuje nocicepci, Ca2+ absorpce a polarizace buněk. V komplexu s anexinem II p11 váže proteiny receptoru a kanálu a vede je na buněčný povrch, což vede ke zvýšené lokalizaci membrány a následné zvýšené funkční expresi těchto proteinů.[13]

Iontové kanály patří mezi několik proteinů, které jsou transportovány interakcí s p11. Některé z těchto proteinů zahrnují Naproti1.8, TRPV5, TRPV6, ÚKOL 1, a ASIC1a. Naproti1.8 je a tetrodotoxin -odolný sodíkový kanál, který nahrazuje ztracený sodík po poškození buněk. Zvýšená exprese těchto kanálů mění velikost proudu sodíku přes membránu. TRPV5 a TRPV6 jsou přechodné kanály potenciálu receptoru selektivní pro Ca+ a Mg2+ ionty. TASK-1 je doména K se dvěma póry+ kanál TWIK související s kyselinou citlivý na K (TASK). P11 může také fungovat jako retenční faktor, který brání úkolu TASK-1 opustit endoplazmatické retikulum. ASIC1a je iontový kanál snímající kyselinu zapojený do senzorické dráhy bolesti, který je regulován p11.[13]

Ačkoli přesný mechanismus není jasný, ukázalo se, že protein p11 je nezbytný při regulaci serotoninové signalizace v mozku. Serotonin (5-hydroxytryptamin nebo 5-HT) je neurotransmiter nacházející se v centrálním a periferním nervovém systému. Je zapojen do mechanismů odpovědných za formování paměti a učení, ale je nejvíce známý svou rolí v regulaci svalové kontrakce, chuti k jídlu, spánku a nálady. Různé hladiny serotoninu v mozku jsou spojeny s vývojem poruch nálady, jako je klinická deprese. P11 interaguje s proteiny receptoru serotoninu, 5-HT receptory jako 5-HT1B receptor zapojený do fyziologického účinku pohybového chování, sytosti, spánku, sexuálního chování, regulace tělesné teploty a regulace procesů učení a paměti,[14] modulování signálních transdukčních drah receptoru aktivovaných vazbou serotoninu. P11 také rekrutuje expresi buněčného povrchu 5-HT4 receptor, což zvyšuje jeho koncentraci na synapse. To má za následek rychlejší aktivity závislé na serotoninu. 5-HT4 podílí se na regulaci aktivity kinázy v centrálním nervovém systému, fosforyluje cílové proteiny a usnadňuje endozomální aktivity. P11 je koexprimován s 5-HT4 mRNA a její protein v částech mozku spojených s depresí, což naznačuje, že jejich funkce jsou propojené a ovlivňují náladu.[15]

Protein p11 může být také prezentován na buněčném povrchu jako receptor pro tkáňový typ plazminogen aktivátor (tPA ) a plazminogen.[16] Produkce plazminu mnoha buňkami závisí na p11.

Interakce

S100A10 bylo prokázáno komunikovat s TRPV5,[17] TRPV6, ÚKOL 1, ASIC1a, CTSB,[18] ŠPATNÝ,[19] KCNK3,[20] UBC[21] a ANXA2.[11][21]

Existuje interakce mezi p11 a 5-HT1B. Na dvouhybridním screeningu s použitím dvaceti šesti z 29 dvojitě pozitivních klonů kořisti obsahujících gen kódující p11. Tato studie ukázala, že p11 interagoval s 5-HT1B receptory, ale ne s 5-HT1A, 5-HT2A, 5-HT5A, 5-HT6 dopamin D1 nebo D2 receptory, dvě irelevantní návnady (C {Delta} 115 a pRP21) nebo prázdný plazmid.[22] Specifická interakce byla ověřena třemi dalšími způsoby: v HeLa buňky a bylo zjištěno, že p11 mozkové tkáně koimunoprecipituje s 5-HT1B receptory; Imunofluorescence studie ukazují kolokalizaci mezi p11 a 5-HT1B receptory na povrchu buněk; a distribuce p11 mRNA v mozku se podobá 5-HT1B mRNA receptoru. Tabulka níže ukazuje proteiny, které interagují s p11 a funkční roli p11 v těchto interakcích[23]

stůl 1

InterakceBiologická funkce P11Odkaz
Annexin 2Regulace endosomálních funkcí[16]
5-HT1B receptorLokalizace 5-HT1B receptorů na povrchu buněk[22]
NaV1,8 sodíkový kanálZvýšení NaV1,8 kanálů na plazmatické membráně[24]
Draselný kanál TASK-1Regulace kanálů TASK-1 na plazmatické membráně[20]
Kanály ASIC-1Zvýšení ASIC kanálů na plazmatické membráně[25]
Kanály TRPV5 / TRPV6Zvýšení TRPV5 / TRPV6 kanálů na plazmatické membráně[17]
NS3Zprostředkování uvolňování virů[26]
Cytosolická fosfolipáza A2Snížené uvolňování kyseliny arachidonové[27]
ŠPATNÝInhibice proapoptotického účinku[19]
HPV16 L2Usnadňuje vázání a vstup z lidsky papillomavirus typ 16[28]

Nařízení

Regulace aktivity bílkovin

Komplex p11 a anexinu II reguluje fosforylace SerII na molekule anexinu II protein kináza C. (PKC). Tato fosforylace brání schopnosti komplexu vázat se na určité cílové molekuly. Protein kináza A (PKA) zvrací účinky PKC aktivací fosfatázy, která komplex reaktivuje defosforylace.[13]

Regulace transkripce

Současné experimenty na zvířatech ukázaly, že různé faktory a fyziologické podněty byly úspěšné při regulaci úrovní transkripce proteinu p11. Některé z těchto faktorů jsou uvedeny v následující tabulce.[23]

Tabulka 2

FaktorBiologický systémOdkaz
DexamethasonBEAS a HeLa buňky[29]
Transformující růstový faktor-αBuňky RGM-1[30]
Epidermální růstový faktordepolarizační buňky BEAS a HeLa[31]
Oxid dusnatý dárciBuňky BEAS a HeLa[32]
Interferon-gamaBuňky BEAS[33]
Vitamín Dmyš ledviny[17]
Kyselina retinováBuňky BEAS[24]
nervový růstový faktorBuňky PC12, krysa hřbetní kořenový ganglion[34]
imipraminmyš frontální kůra[22]
tranylcyprominmyší frontální kůra[22]
Elektrokonvulzivní léčbakrysí čelní kůra[22]
Sedacího nervu lézekrysa[35]
Experimentální autoimunitní encefalomyelitidakrysa mozeček[36]

Klinický význam

Deprese

Deprese je rozšířené a oslabující onemocnění postihující osoby všech věkových skupin a původu. Deprese je charakterizována množstvím emocionálních a fyziologických příznaků, včetně pocitů smutku, beznaděje, pesimismu, viny, všeobecné ztráty zájmu o život a pocitu snížené emoční pohody nebo nízké energie. O základní patofyziologii klinické deprese a dalších souvisejících poruch nálady je známo velmi málo úzkost, bipolární porucha, PŘIDAT, ADHD, a Schizofrenie.

Protein p11 byl úzce spojen s poruchami nálady, konkrétně s depresí, díky své roli v serotoninových systémech prostřednictvím svých interakcí s serotoninovými 5-HT receptory. Serotonin ovlivňuje různé systémy včetně kardiovaskulárního, ledvinového, imunitního a gastrointestinálního systému. Současný výzkum se zaměřuje na vztah neurotransmiteru s regulací nálady.[15]

Při experimentování vykazovaly myši s deficitem proteinu p11 chování podobné depresi. Pokusy s vyřazením, ve kterých byl gen kódující protein p11 odstraněn z myšího genomu, způsobily, že vykazovaly známky deprese. Toto je také pozorováno u lidí. Na druhou stranu se osoby s dostatečným množstvím proteinu p11 chovají normálně. Když byly myším, které vykazovaly depresivní příznaky, podávány antidepresiva, bylo zjištěno, že jejich hladiny p11 rostou stejnou rychlostí, protože antidepresiva ovlivňují jejich změny v chování. Kromě toho postmortální srovnání mozkových tkání ukázaly mnohem nižší hladiny p11 u depresivních jedinců ve srovnání s kontrolními subjekty. Bylo zjištěno, že hladiny p11 jsou podstatně nižší u depresivních lidí a bezmocných myší, což naznačuje, že změněné hladiny p11 mohou být zapojeny do vývoje symptomů podobných depresi.

Léčba

Většina současných léků a léčby deprese a úzkosti zvyšuje hladinu přenosu serotoninu mezi neurony. Selektivní inhibitory zpětného vychytávání serotoninu (SSRI ), což je velmi úspěšná třída léků, je známo, že poměrně rychle zvyšuje množství serotoninu dostupného pro mozkové buňky. Navzdory tomu jejich terapeutické účinky trvají několik týdnů až měsíců. Nedávné studie ukazují, že protein p11 zvyšuje koncentraci serotoninových 5-HT receptorů na neuronálních synapsích, čímž činí serotoninovou signalizaci mnohem efektivnější. Interakce s receptorem serotoninu lb (5-HT1B) a p11 lze shrnout následovně: Když se hladiny p11 zvyšují, počet 5-HT1B receptory na povrchu buněk se úměrně zvyšují.[8] Zvýšení počtu 5-HT1B receptory na povrchu neuronu zvyšují účinnost komunikace serotoninu napříč synapsou. Na druhou stranu, když se hladiny p11 sníží, méně 5-HT1B receptory migrují zevnitř neuronu do buněčné membrány v synaptické štěrbině, čímž snižují účinnost, se kterou může serotoninová signalizace probíhat napříč synapsou. Tato zjištění naznačují, že ačkoliv jsou hladiny serotoninu okamžitě zavedeny léčbou, doba, během které lék zmírňuje depresi pacienta, s největší pravděpodobností závisí na jiných regulačních proteinech. Vzhledem k interakci proteinu p11 s 5-HT receptory serotoninu a rostoucím důkazům korelace proteinu s poruchami nálady byl tento protein identifikován jako cíl výzkumu vývoje budoucích antidepresiv.[37]

Léčba antidepresivy (tricyklický inhibitor a inhibitor monoaminooxidázy) a elektrokonvulzivní terapie (ECT) způsobil zvýšení množství p11 v mozku těchto myší - stejná biochemická změna.[8] Hladiny proteinu pll u lidí a myší s příznaky deprese byly podstatně nižší ve srovnání s hladinami p11 u nedepresivních zvířat. Přední výzkumný pracovník Paul Greengard a jeho kolegové předpokládali, že zvýšení hladin p11 by vedlo k tomu, že by myši vykazovaly chování podobné antidepresivům, a naopak, kdyby byly hladiny p11 proteinu sníženy. K potvrzení této hypotézy použili test, který se používá k měření aktivity podobné antidepresivu. Podle jejich zjištění měly nadměrně exprimované geny p11 ve srovnání s kontrolními myšmi zvýšenou mobilitu a více 5-HT1B receptory na povrchu buněk, což umožnilo více přenosu serotoninu. Když vědci „vyřadili“ gen p11 u myší, zjistili, že knockoutované myši měly méně receptorů na buněčném povrchu, sníženou signalizaci serotoninu, sníženou odezvu na sladkou odměnu a sníženou pohyblivost, což je chování charakteristické pro chování podobné depresi. Také 5-HT1B receptory myší s knockoutem p11 méně reagovaly na serotonin a antidepresiva ve srovnání s receptory kontrolních myší, což dále implikuje p11 v hlavním účinku antidepresiv.[22] Antidepresivní manipulace zvyšují hladinu p11, zatímco depresivní manipulace ji snižují. Proto, aby se dosáhlo antidepresivního účinku, antidepresivní léky by se měly zaměřit na hlavní působení proteinů p11 a zvýšit hladinu proteinu.[22]

Budoucí klinické studie

V současné době studie Národního institutu zdravotního klinického centra (CC) získává účastníky do studie, která bude porovnávat hladiny proteinu p11 u lidí s nebo bez velká depresivní porucha (MDD) a určit, zda jsou hladiny p11 u pacientů ovlivněny léčbou citalopram (Celexa), a inhibitor zpětného vychytávání serotoninu. Pokud bude úspěšná, bude v budoucnu k dispozici personalizovanější léčba MDD.[38]

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000197747 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000041959 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Gerke V, Weber K (listopad 1985). „Regulační řetězec v komplexu substrátu p36-kd virových tyrosinově specifických proteinových kináz je sekvenčně příbuzný proteinu S-100 gliových buněk“. Časopis EMBO. 4 (11): 2917–20. doi:10.1002 / j.1460-2075.1985.tb04023.x. PMC  554598. PMID  2998764.
  6. ^ Harder T, Kube E, Gerke V (duben 1992). "Klonování a charakterizace lidského genu kódujícího p11: strukturní podobnost s ostatními členy rodiny genů S-100". Gen. 113 (2): 269–74. doi:10.1016 / 0378-1119 (92) 90406-F. PMID  1533380.
  7. ^ A b „Entrez Gene: S100A10 S100 protein vázající vápník A10“.
  8. ^ A b C Rosack J (2006). „Objev proteinů může vést k novým psychiatrickým lékům“. Psychiatr News. Archivovány od originál dne 2006-02-23.
  9. ^ A b Rouillard AD, Gundersen GW, Fernandez NF, Wang Z, CD Monteiro, McDermott MG, Ma'ayan A. (3. července 2016). „Harmonizom: soubor zpracovaných datových souborů shromážděných za účelem poskytování a získávání znalostí o genech a proteinech“. Oxford.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  10. ^ Volz A, Korge BP, Compton JG, Ziegler A, Steinert PM, Mischke D (říjen 1993). "Fyzické mapování funkčního klastru epidermálních diferenciačních genů na chromozomu 1q21". Genomika. 18 (1): 92–9. doi:10.1006 / geno.1993.1430. PMID  8276421.
  11. ^ A b C d E Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, Russo-Marie F, Lewit-Bentley A (leden 1999). "Krystalová struktura komplexu p11 s N-koncovým peptidem anexinu II". Přírodní strukturní biologie. 6 (1): 89–95. doi:10.1038/4965. PMID  9886297.
  12. ^ Puisieux A, Ji J, Ozturk M (leden 1996). „Annexin II reguluje buněčné hladiny proteinu p11 posttranslačními mechanismy“. The Biochemical Journal. 313. 313 (1): 51–5. doi:10.1042 / bj3130051. PMC  1216908. PMID  8546709.
  13. ^ A b C Rescher U, Gerke V (leden 2008). "S100A10 / p11: rodina, přátelé a funkce". Archiv Pflügers. 455 (4): 575–82. doi:10.1007 / s00424-007-0313-4. PMID  17638009.
  14. ^ Tiger, Mikael; Varnäs, Katarina; Okubo, Yoshiro; Lundberg, Johan (květen 2018). „Receptor 5-HT1B - potenciální cíl pro antidepresivní léčbu“. Psychofarmakologie. 235 (5): 1317–1334. doi:10.1007 / s00213-018-4872-1. ISSN  0033-3158. PMC  5919989. PMID  29546551.
  15. ^ A b Warner-Schmidt JL, Flajolet M, Maller A, Chen EY, Qi H, Svenningsson P, Greengard P (únor 2009). „Role p11 v buněčných a behaviorálních účincích stimulace receptoru 5-HT4“. The Journal of Neuroscience. 29 (6): 1937–46. doi:10.1523 / JNEUROSCI.5343-08.2009. PMC  6666274. PMID  19211900.
  16. ^ A b Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (leden 2005). "S100A10, anexin A2 a anexin a2 heterotetramer jako kandidátní receptory plazminogenu". Frontiers in Bioscience. 10 (1–3): 300–25. doi:10.2741/1529. PMID  15574370.
  17. ^ A b C van de Graaf SF, Hoenderop JG, Gkika D, Lamers D, Prenen J, Rescher U, Gerke V, Staub O, Nilius B, Bindels RJ (duben 2003). „Funkční exprese epiteliálních Ca (2+) kanálů (TRPV5 a TRPV6) vyžaduje asociaci komplexu S100A10-anexin 2“. Časopis EMBO. 22 (7): 1478–87. doi:10.1093 / emboj / cdg162. PMC  152906. PMID  12660155.
  18. ^ Mai J, Finley RL, Waisman DM, Sloane BF (duben 2000). „Lidský procathepsin B interaguje s tetramerem anexinu II na povrchu nádorových buněk“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (17): 12806–12. doi:10.1074 / jbc.275.17.12806. PMID  10777578.
  19. ^ A b Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ (listopad 1997). „Interference BAD (promotor smrti související s Bcl-xL / Bcl-2) vyvolala apoptózu v savčích buňkách 14-3-3 izoformami a P11“. Molekulární endokrinologie. 11 (12): 1858–67. doi:10.1210 / já.11.12.1858. PMID  9369453.
  20. ^ A b Girard C, Tinel N, Terrenoire C, Romey G, Lazdunski M, Borsotto M (září 2002). „p11, podjednotka anexinu II, pomocný protein spojený s pozadím kanálu K +, TASK-1“. Časopis EMBO. 21 (17): 4439–48. doi:10.1093 / emboj / cdf469. PMC  125412. PMID  12198146.
  21. ^ A b He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (červenec 2008). „Anexin z endoteliálních buněk reguluje polyubikvitaci a degradaci svého vazebného partnera S100A10 / p11“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (28): 19192–200. doi:10,1074 / jbc.M800100200. PMC  2443646. PMID  18434302.
  22. ^ A b C d E F G Svenningsson P, Chergui K, Rachleff I, Flajolet M, Zhang X, El Yacoubi M, Vaugeois JM, Nomikos GG, Greengard P (leden 2006). "Změny ve funkci 5-HT1B receptoru p11 ve stavech podobných depresi". Věda. 311 (5757): 77–80. doi:10.1126 / science.1117571. PMID  16400147.
  23. ^ A b Falk W, Leonard EJ (květen 1982). „Chemotaxe purifikovaných lidských monocytů in vitro: nedostatek potřeby doplňkových buněk“. Infekce a imunita. 36 (2): 591–7. doi:10.1016 / j.coph.2006.10.001. PMC  351269. PMID  7085073.
  24. ^ A b Gladwin MT, Yao XL, Cowan M, Huang XL, Schneider R, Grant LR, Logun C, Shelhamer JH (prosinec 2000). „Kyselina retinová snižuje posttranslační mechanismus hladiny proteinu p11 v buňkách epitelu průdušek“. American Journal of Physiology. Plicní buněčná a molekulární fyziologie. 279 (6): L1103-9. doi:10.1152 / ajplung.2000.279.6.l1103. PMID  11076800.
  25. ^ Donier E, Rugiero F, Okuse K, Wood JN (listopad 2005). „Lehký řetězec p11 Annexinu II podporuje funkční expresi iontového kanálu snímajícího kyselinu ASIC1a“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (46): 38666–72. doi:10,1074 / jbc.M505981200. PMID  16169854.
  26. ^ Beaton AR, Rodriguez J, Reddy YK, Roy P (říjen 2002). „Protein kalpactin přenášející membránu tvoří komplex s proteinem NS3 viru katarální horečky ovcí a zprostředkovává uvolňování viru“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (20): 13154–9. doi:10.1073 / pnas.192432299. PMC  130602. PMID  12235365.
  27. ^ Wu T, Angus CW, Yao XL, Logun C, Shelhamer JH (červenec 1997). „P11, jedinečný člen rodiny proteinů vázajících vápník S100, interaguje s a inhibuje aktivitu 85-kDa cytosolické fosfolipázy A2“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (27): 17145–53. doi:10.1074 / jbc.272.27.17145. PMID  9202034.
  28. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, Isas JM, Langen R, Kast WM (01.01.2012). „Podjednotka S100A10 heterotetrameru anexinu A2 usnadňuje infekci lidským papilomavirem zprostředkovanou L2“. PLOS ONE. 7 (8): e43519. doi:10.1371 / journal.pone.0043519. PMC  3425544. PMID  22927980.
  29. ^ Yao XL, Cowan MJ, Gladwin MT, Lawrence MM, Angus CW, Shelhamer JH (červen 1999). „Dexamethason mění uvolňování arachidonátu z lidských epiteliálních buněk indukcí syntézy proteinu p11 a inhibicí aktivity fosfolipázy A2“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (24): 17202–8. doi:10.1074 / jbc.274.24.17202. PMID  10358078.
  30. ^ Akiba S, Hatazawa R, Ono K, Hayama M, Matsui H, Sato T (listopad 2000). „Transformující růstový faktor-alfa stimuluje tvorbu prostaglandinů prostřednictvím cytosolické fosfolipázy A (2) pod kontrolou p11 v buňkách epitelu žaludku potkana“. British Journal of Pharmacology. 131 (5): 1004–10. doi:10.1038 / sj.bjp.0703637. PMC  1572404. PMID  11053223.
  31. ^ Huang XL, Pawliczak R, Cowan MJ, Gladwin MT, Madara P, Logun C, Shelhamer JH (říjen 2002). „Epidermální růstový faktor indukuje expresi genu a proteinu p11 a reguluje uvolňování arachidonové kyseliny indukované vápníkovými ionofory v lidských epiteliálních buňkách“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (41): 38431–40. doi:10,1074 / jbc.M207406200. PMID  12163506.
  32. ^ Pawliczak R, Cowan MJ, Huang X, Nanavaty UB, Alsaaty S, Logun C, Shelhamer JH (listopad 2001). „Exprese p11 v lidských bronchiálních epiteliálních buňkách je zvýšena oxidem dusnatým v cGMP-dependentní dráze zahrnující aktivaci proteinkinázy G“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (48): 44613–21. doi:10,1074 / jbc.M104993200. PMID  11571284.
  33. ^ Huang XL, Pawliczak R, Yao XL, Cowan MJ, Gladwin MT, Walter MJ, Holtzman MJ, Madara P, Logun C, Shelhamer JH (březen 2003). „Interferon-gama indukuje expresi genu a proteinu p11 v lidských epiteliálních buňkách prostřednictvím sekvencí aktivovaných interferonem-gama v promotoru p11“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (11): 9298–308. doi:10,1074 / jbc.M212704200. PMID  12645529.
  34. ^ Okuse K, Malik-Hall M, Baker MD, Poon WY, Kong H, Chao MV, Wood JN (červen 2002). „Lehký řetězec Annexinu II reguluje expresi sodíkových kanálů specifických pro senzorické neurony“. Příroda. 417 (6889): 653–6. doi:10.1038 / nature00781. PMID  12050667.
  35. ^ De León M, Van Eldik LJ, střelec EM (červen 1991). „Diferenciální regulace S100 beta a mRNA kódující proteiny podobné S100 (42A a 42C) během vývoje a po poškození sedacího nervu potkana“. Journal of Neuroscience Research. 29 (2): 155–62. doi:10.1002 / jnr.490290204. PMID  1890696.
  36. ^ Craner MJ, Lo AC, Black JA, Baker D, Newcombe J, Cuzner ML, Waxman SG (březen 2003). „Annexin II / p11 je nadměrně regulován v Purkyňových buňkách v EAE a MS“. NeuroReport. 14 (4): 555–8. doi:10.1097/00001756-200303240-00005. PMID  12657884.
  37. ^ Hamilton J (2006). „Studie osvětluje, jak fungují léky na depresi“. Národní veřejné rádio.
  38. ^ „Hladiny proteinu p11 u pacientů s depresivní poruchou léčených citalopramem“. ClinicalTrials.gov.

Další čtení

externí odkazy