Aminoxidáza (obsahující měď) - Amine oxidase (copper-containing) - Wikipedia
| aminoxidáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.4.3.6 | ||||||||
| Číslo CAS | 9001-53-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Měď aminoxidáza, doména enzymu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Krystalová struktura benzylaminoxidázy obsahující měď z Hansenula polymorpha.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cu_amine_oxid | ||||||||
| Pfam | PF01179 | ||||||||
| InterPro | IPR015798 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 252 | ||||||||
| |||||||||
| N-terminální doména měď aminoxidázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura e. coli aminoxidáza anaerobně redukována beta-fenyletylaminem | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cu_amine_oxidN1 | ||||||||
| Pfam | PF07833 | ||||||||
| InterPro | IPR012854 | ||||||||
| SCOP2 | 1spu / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Měď aminoxidáza, doména N2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura eukaryotické (hrachové sazenice) aminoxidázy obsahující měď při rozlišení 2,2a | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cu_amine_oxidN2 | ||||||||
| Pfam | PF02727 | ||||||||
| Pfam klan | CL0047 | ||||||||
| InterPro | IPR015800 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Měď aminoxidáza, doména N3 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura hansenula polymorpha aminoxidázy v komplexu s xe až 1,6 angstromy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cu_amine_oxidN3 | ||||||||
| Pfam | PF02728 | ||||||||
| Pfam klan | CL0047 | ||||||||
| InterPro | IPR015802 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Aminoxidáza (obsahující měď) (AOC) (ES 1.4.3.21 a ES 1.4.3.22; dříve ES 1.4.3.6 ) je rodina aminoxidáza enzymy který zahrnuje obojí primární aminoxidáza a diaminoxidáza; tyto enzymy katalyzují oxidaci široké škály biogenních aminů včetně mnoha neurotransmiterů, histaminu a xenobiotických aminů. Působí jako disulfidový homodimer. Katalyzují oxidaci primárních aminů na aldehydy s následným uvolňováním amoniaku a peroxidu vodíku, což vyžaduje jeden iont mědi na podjednotku a topakinon jako kofaktor:[2]
- RCH2NH2 + H2O + O2 RCHO + NH3 + H2Ó2
3 substráty tohoto enzymu jsou primární aminy (RCH2NH2), H2Ó, a Ó2, zatímco jeho 3 produkty jsou RCHO, NH3, a H2Ó2.
Aminoxidázy obsahující měď se nacházejí v bakteriích, houbách, rostlinách a zvířatech. U prokaryot umožňuje enzym použití různých aminových substrátů jako zdrojů uhlíku a dusíku.[3][4]
Tento enzym patří oxidoreduktázy, konkrétně ty, které působí na skupinu CH-NH2 dárců s kyslíkem jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je amin: kyslík-oxidoreduktáza (deaminující) (obsahující měď). Tento enzym se účastní 8 metabolické cesty: močovinový cyklus a metabolismus aminoskupin, metabolismus glycinu, serinu a threoninu, metabolismus histidinu, metabolismus tyrosinu, metabolismus fenylalaninu, metabolismus tryptofanu, metabolismus beta-alaninu, a biosyntéza alkaloidů ii. Má 2 kofaktory: měď, a PQQ.
Struktura
Prostorová struktura aminoxidázy mědi byla stanovena pomocí Rentgenová krystalografie.[1]Aminoxidázy mědi se vyskytují jako homodimery ve tvaru houby o 70-95 kDa, každý monomer obsahuje iont mědi a kovalentně vázaný redoxní kofaktor, topachinon (TPQ). TPQ je tvořen posttranslační modifikací konzervovaného tyrosinového zbytku. Ion mědi je koordinován se třemi histidinové zbytky a dvě molekuly vody ve zkreslené čtvercové pyramidové geometrii a má dvojí funkci v katalýze a biogenezi TPQ. Katalytická doména je největší z 3–4 domén nalezených v aminoxidázách mědi a skládá se z beta sendviče s 18 vlákny ve dvou vrstvách. Aktivní místo je pohřbeno a vyžaduje konformační změnu umožňující přístup k substrátu.
N2 a N3 N-koncové domény sdílejí společný strukturální záhyb, jehož jádro sestává z alfa-beta (4), kde je spirála zabalena proti stočeným antiparalelním beta-listům. Další doména se nachází na N-konci některých aminoxidáz mědi a také v příbuzných bílkoviny jako buněčná stěna hydroláza a N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza. Tato doména se skládá z pětvláknové antiparalelní beta-list otočil se kolem alfa spirála.[5][6]
Funkce
V eukaryotech mají širší škálu funkcí, včetně buněčné diferenciace a růstu, hojení ran, detoxikace a buněčné signalizace;[7] jeden enzym AOC (AOC3 ) funguje jako a vaskulární adhezní protein (VAP-1) v některých savčích tkáních.[1]
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
Viz také
Reference
- ^ A b C PDB: 3LOY; Chang CM, Klema VJ, Johnson BJ, Mure M, Klinman JP, Wilmot CM (březen 2010). „Kinetická a strukturní analýza specificity substrátu ve dvou aminoxidázách mědi z Hansenula polymorpha“. Biochemie. 49 (11): 2540–50. doi:10.1021 / bi901933d. PMC 2851405. PMID 20155950.
- ^ Convery MA, Phillips SE, McPherson MJ, Yadav KD, Knowles PF, Parsons MR, Wilmot CM, Blakeley V, Corner AS (1995). "Krystalová struktura chinoenzymu: měď aminoxidáza Escherichia coli při rozlišení 2 A". Struktura. 3 (11): 1171–1184. doi:10.1016 / s0969-2126 (01) 00253-2. PMID 8591028.
- ^ Murray JM, Convery MA, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF, Parsons MR, Wilmot CM, Blakeley V, Corner AS, Alton G, Palcic MM (1997). „Katalytický mechanismus chinoenzymaminoxidázy z Escherichia coli: zkoumání redukční poloreakce“. Biochemie. 36 (7): 1608–1620. doi:10.1021 / bi962205j. PMID 9048544.
- ^ Tanizawa K, Guss JM, Freeman HC, Yamaguchi H, Wilce MC, Dooley DM, Matsunami H, Mcintire WS, Ruggiero CE (1997). „Krystalové struktury aminoxidázy obsahující měď z Arthrobacter globiformis ve formách holo a apo: důsledky pro biogenezi topachinonu“. Biochemie. 36 (51): 16116–16133. doi:10.1021 / bi971797i. PMID 9405045.
- ^ Parsons MR, Convery MA, Wilmot CM, Yadav KD, Blakeley V, Corner AS, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF (listopad 1995). "Krystalová struktura chinoenzymu: měď aminoxidáza Escherichia coli při rozlišení 2 A". Struktura. 3 (11): 1171–84. doi:10.1016 / s0969-2126 (01) 00253-2. PMID 8591028.
- ^ Wilmot CM, Hajdu J, McPherson MJ, Knowles PF, Phillips SE (listopad 1999). "Vizualizace dioxygenu vázaného na měď během enzymové katalýzy". Věda. 286 (5445): 1724–8. doi:10.1126 / science.286.5445.1724. PMID 10576737.
- ^ Guss JM, Freeman HC, Kumar V, Wilce MC, Dooley DM, Harvey I, Mcguirl MA, Zubak VM (1996). "Krystalová struktura eukaryotické (hrachové sazenice) aminoxidázy obsahující měď při rozlišení 2,2". Struktura. 4 (8): 943–955. doi:10.1016 / s0969-2126 (96) 00101-3. PMID 8805580.
Další čtení
- Ameyama M, Hayashi M, Matsushita K, Shinagawa E, Adachi O (1984). "Mikrobiální výroba pyrrolochinolin chinonu". Agric. Biol. Chem. 48 (2): 561–565. doi:10,1271 / bbb1961.48.561.
- Augustinsson KB, Olsson B (1959). „Esterázy v mléce a krevní plazmě prasat. I. Substrátová specificita a elektroforetické studie“. Biochem. J. 71 (3): 477–84. doi:10.1042 / bj0710477. PMC 1196820. PMID 13638253.
- Boyer, P.D., Lardy, H. a Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2. vyd., Sv. 8, Academic Press, New York, 1963, str. 337-351.
- Buffoni F, Blaschko H (1964). „Benzylaminoxidáza a histamináza: čištění a krystalizace enzymu z vepřové plazmy“. Sborník královské společnosti B. 161 (983): 153–67. Bibcode:1964RSPSB.161..153B. doi:10.1098 / rspb.1964.0086. PMID 14224405. S2CID 43432156.
- Haywood GW, Large PJ (1981). "Mikrobiální oxidace aminů. Distribuce, čištění a vlastnosti dvou primárních aminoxidáz z kvasinek Candida boidinii pěstovaných na aminech jako jediném zdroji dusíku". Biochem. J. 199 (1): 187–201. doi:10.1042 / bj1990187. PMC 1163349. PMID 7337701.
- McEwen CM Jr (1965). "Lidská plazma monoaminooxidáza. 1. Čištění a identifikace". J. Biol. Chem. 240 (5): 2003–10. PMID 5888801.
- Mondovi B, Costa MT, Agro AF, Rotilio G (1967). „Pyridoxal fosfát jako protetická skupina diaminooxidázy z vepřových ledvin“. Oblouk. Biochem. Biophys. 119 (1): 373–81. doi:10.1016/0003-9861(67)90468-7. PMID 4964016.
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidázy mikroorganismů. Část II. Čištění a krystalizace aminoxidázy Aspergillus niger". Agric. Biol. Chem. 29: 649–654. doi:10,1271 / bbb1961.29.649.
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidázy mikroorganismů. Část III. Vlastnosti aminoxidázy Aspergillus niger". Agric. Biol. Chem. 29: 864–869. doi:10,1271 / bbb1961.29.864.
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidázy mikroorganismů. Část IV. Další vlastnosti aminoxidázy Aspergillus niger". Agric. Biol. Chem. 29: 912–917. doi:10,1271 / bbb1961.29.912.
- Boyer, P.D., Lardy, H. a Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2. vyd., Sv. 8, Academic Press, New York, 1963, str. 313-335.
