Amin dehydrogenáza - Amine dehydrogenase
| Amin dehydrogenáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.4.99.3 | ||||||||
| Číslo CAS | 60496-14-2 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Amin dehydrogenáza (ES 1.4.99.3 ), také známý jako methylamin dehydrogenáza (MADH), je a tryptofan tryptophylchinon -dependent (TTQ-dependent) enzym že katalyzuje the oxidační deaminace a primární amin do aldehyd a amoniak. Reakce probíhá následovně:
RCH2NH2 + H2O + akceptor → RCHO + NH3 + snížena akceptor
Amin dehydrogenáza má α2β2 struktura s každou menší p podjednotkou, která má protein TTQ kofaktor.
Amin dehydrogenáza, studováno v Paracoccus denitrificans, alespoň přechodně tvoří ternární komplex pro katalýzu redukce cytochromu c-551i závislou na methylaminu. V tomto komplexu jsou elektrony přenášeny z kofaktoru TTQ MADH do centra mědi typu 1 amicyaninu a poté do heme z cytochrom.
Reference
- Davidson VL (srpen 2004). "Přenos elektronů v chinoproteinech". Archivy biochemie a biofyziky. 428 (1): 32–40. doi:10.1016 / j.abb.2004.03.022. PMID 15234267.
externí odkazy
- methylamin + dehydrogenáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
 | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |