Primární aminoxidáza - Primary-amine oxidase

Primární aminoxidáza
2c10.jpg
Dimer aminoxidázy (citlivý na semikarbazid), člověk
Identifikátory
EC číslo1.4.3.21
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Primární aminoxidáza, také známý jako semikarbazid-citlivý aminooxidáza (SSAO),[1][2] je enzym (ES 1.4.3.21 ) s systematické jméno primární amin: kyslík-oxidoreduktáza (deaminující).[3][4][5][6][7][8][9][10][11][12] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

RCH2NH2 + H2O + O2 RCHO + NH3 + H2Ó2

Těmito enzymy jsou chinoproteiny mědi (2,4,5-trihydroxyfenylalanin chinon).

Jako monoaminooxidáza (MAO), SSAO může deaminovat primární aminy s krátkým řetězcem, ale je necitlivý na inhibitory MAO. Semikarbazid inhibuje enzym, kromě jiných hydraziny, hydroxylamin a propargylamin. Hydraziny jsou však slabými inhibitory a byly vyvinuty silnější inhibitory.

SSAO se nachází v hladkém svalu cév a různých jiných tkání. Fyziologická funkce SSAO není dobře známa. Navrhuje se vývoj krevních cév, regulace lipolýzy a detoxikace. Může fungovat jako zachycovací enzym, který pomáhá MAO. Proces oxidace však vytváří škodlivé produkty, které se mohou podílet na vzniku aterosklerózy a poškození cév u cukrovky. Zvýšení aktivity SSAO je pozorováno v ateroskleróza, diabetes mellitus, obezita, karotická deska případy a varikozity.

Ve vývoji jsou inhibitory SSAO.[13][14]

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

Bakteriální proteiny obsahující tuto doménu

Reference

  1. ^ Andrew McDonald. „Primární aminoxidáza“. ExplorEnz - databáze enzymů. Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii. Citováno 30. prosince 2015.
  2. ^ Solé M, Unzeta M (listopad 2011). „Cévní buněčné linie exprimující SSAO / VAP-1: nový experimentální nástroj ke studiu jejího zapojení do cévních onemocnění“. Biologie buňky. 103 (11): 543–57. doi:10.1042 / BC20110049. PMID  21819380.
  3. ^ Haywood GW, Large PJ (říjen 1981). "Mikrobiální oxidace aminů. Distribuce, čištění a vlastnosti dvou primárních aminoxidáz z kvasinek Candida boidinii pěstovaných na aminech jako jediném zdroji dusíku". The Biochemical Journal. 199 (1): 187–201. doi:10.1042 / bj1990187. PMC  1163349. PMID  7337701.
  4. ^ Tipping AJ, McPherson MJ (červenec 1995). "Klonování a molekulární analýza sazenice hrachu měď aminoxidázy". The Journal of Biological Chemistry. 270 (28): 16939–46. doi:10.1074 / jbc.270.28.16939. PMID  7622512.
  5. ^ Lyles GA (březen 1996). "Savčí plazma a tkáňově vázané semikarbazid-senzitivní aminoxidázy: biochemické, farmakologické a toxikologické aspekty". International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 28 (3): 259–74. doi:10.1016/1357-2725(95)00130-1. PMID  8920635.
  6. ^ Wilce MC, Dooley DM, Freeman HC, Guss JM, Matsunami H, McIntire WS, Ruggiero CE, Tanizawa K, Yamaguchi H (prosinec 1997). „Krystalové struktury aminoxidázy obsahující měď z Arthrobacter globiformis ve formách holo a apo: důsledky pro biogenezi topachinonu“. Biochemie. 36 (51): 16116–33. doi:10.1021 / bi971797i. PMID  9405045.
  7. ^ Lee Y, Sayre LM (červenec 1998). „Opětovné potvrzení, že metabolismus polyaminů bovinní plazmatickou aminoxidázou probíhá striktně na primárních amino-koncích“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (31): 19490–4. doi:10.1074 / jbc.273.31.19490. PMID  9677370.
  8. ^ Houen G (1999). "Savčí aminoxidázy obsahující Cu (CAO): nové metody analýzy, strukturní vztahy a možné funkce". APMIS. 107 (S96): 1–46. doi:10.1111 / apm.1999.107.s96.5. PMID  10668504.
  9. ^ Andrés N, Lizcano JM, Rodríguez MJ, Romera M, Unzeta M, Mahy N (únor 2001). "Tkáňová aktivita a buněčná lokalizace lidské aminoxidázy citlivé na lidský semikarbazid". The Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 49 (2): 209–17. doi:10.1177/002215540104900208. PMID  11156689.
  10. ^ Saysell CG, Tambyrajah WS, Murray JM, Wilmot CM, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF (srpen 2002). „Testování katalytického mechanismu Escherichia coli aminoxidázy pomocí mutačních variant a reverzibilního inhibitoru jako analogu substrátu“. The Biochemical Journal. 365 (Pt 3): 809–16. doi:10.1042 / BJ20011435. PMC  1222726. PMID  11985492.
  11. ^ O'Sullivan J, Unzeta M, Healy J, O'Sullivan MI, Davey G, Tipton KF (leden 2004). „Aminoxidázy citlivé na semikarbazid: enzymy, kterých je spousta práce“. Neurotoxikologie. 25 (1–2): 303–15. doi:10.1016 / S0161-813X (03) 00117-7. PMID  14697905.
  12. ^ Airenne TT, Nymalm Y, Kidron H, Smith DJ, Pihlavisto M, Salmi M, Jalkanen S, Johnson MS, Salminen TA (srpen 2005). „Krystalová struktura proteinu lidské vaskulární adheze-1: jedinečné strukturní rysy s funkčními důsledky“. Věda o bílkovinách. 14 (8): 1964–74. doi:10.1110 / ps.051438105. PMC  2279308. PMID  16046623.
  13. ^ O'Rourke AM, Wang EY, Miller A a kol. (2008). „Protizánětlivé účinky LJP 1586 [Z-3-fluor-2- (4-methoxybenzyl) alylamin-hydrochlorid], což je inhibitor aminoxidázy citlivé na semikarbazid, na bázi aminu.“ The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 324 (2): 867–75. doi:10.1124 / jpet.107.131672. PMID  17993604. S2CID  5217225.
  14. ^ Wang EY, Gao H, Salter-Cid L a kol. (2006). „Návrh, syntéza a biologické hodnocení inhibitorů aminoxidázy citlivých na semikarbazid (SSAO) s protizánětlivou aktivitou“. Journal of Medicinal Chemistry. 49 (7): 2166–73. doi:10.1021 / jm050538l. PMID  16570912.
  15. ^ „EC 1.4.3.21 - primární aminoxidáza a organismy Escherichia coli, Escherichia coli K-12“. BRENDA. Technische Universität Braunschweig. Citováno 8. srpna 2019.
  16. ^ Elovaara H, Huusko T, Maksimow M, Elima K, Yegutkin GG, Skurnik M, Dobrindt U, Siitonen A, McPherson MJ, Salmi M, Jalkanen S (2015). „Primární aminoxidáza z Escherichia coli je metabolický enzym, který může jako substrát využívat molekulu lidského leukocytu“. PLOS ONE. 10 (11): e0142367. Bibcode:2015PLoSO..1042367E. doi:10.1371 / journal.pone.0142367. PMC  4640556. PMID  26556595.

externí odkazy