Allofanát hydroláza - Allophanate hydrolase
allofanát hydroláza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.5.1.54 | ||||||||
Číslo CAS | 79121-96-3 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
v enzymologie, an allofanát hydroláza (ES 3.5.1.54 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- alofanát + 3 H2O + H+ 2 HCO3− + 2 NH4+
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou alofanát (močovina-1-karboxylát nebo N-karbamoylkarbamát) a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou HCO3− a NH4+.
Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, ty, které působí na vazby uhlík-dusík jiné než peptidové vazby, konkrétně v lineárních amidech. The systematické jméno této třídy enzymů je močovino-1-karboxylát amidohydroláza. Tento enzym se také nazývá allofanát lyáza. Tento enzym se účastní močovinový cyklus a metabolismus aminoskupin a degradace atrazinu.
Viz také
Reference
- Maitz GS, Haas EM, Castric PA (1982). "Čištění a vlastnosti allofanátové hydrolázy z Chlamydomonas reinhardii". Biochim. Biophys. Acta. 714: 486–491. doi:10.1016/0304-4165(82)90158-1.
- Roon RJ, Levenberg B (1972). "Močovinová amidolyáza. I. Vlastnosti enzymu z Candida utilis". J. Biol. Chem. 247 (13): 4107–13. PMID 4556303.
- Sumrada RA, Cooper TG (1982). „Karboxyláza močoviny a alofanát hydroláza jsou složkami multifunkčního proteinu v kvasnicích“. J. Biol. Chem. 257 (15): 9119–27. PMID 6124544.
- Kanamori T, Kanou N, Kusakabe S, Atomi H, Imanaka T (2005). "Allofanát hydroláza z Oleomonas sagaranensis podílí se na degradační cestě závislé na ATP specifické pro močovinu ". FEMS Microbiol. Lett. 245 (1): 61–5. doi:10.1016 / j.femsle.2005.02.023. PMID 15796980.
Tento EC 3.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |