Acetylornithin deacetyláza - Acetylornithine deacetylase
acetylornithin deacetyláza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.5.1.16 | ||||||||
Číslo CAS | 9025-12-1 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
v enzymologie, an acetylornithin deacetyláza (ES 3.5.1.16 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- N2-acetyl-L-ornithin + H2Ó acetát + L-ornithin
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou N2-acetyl-L-ornithin a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou acetát a L-ornitin.
Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, ty, které působí na vazby uhlík-dusík jiné než peptidové vazby, konkrétně v lineárních amidech. The systematické jméno této třídy enzymů je N2-acetyl-L-ornithin amidohydroláza. Mezi další běžně používaná jména patří acetylornithináza, N-acetylornithináza, a 2-N-acetyl-L-ornithin amidohydroláza. Tento enzym se účastní močovinový cyklus a metabolismus aminoskupin.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007 dva struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 2F7V a 2F8H.
Reference
- Vogel HJ (1953). „Cesta syntézy ornitinu v Escherichia Coli“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 39 (7): 578–83. Bibcode:1953PNAS ... 39..578V. doi:10.1073 / pnas.39.7.578. PMC 1063827. PMID 16589307.
- VOGEL HJ, BONNER DM (1956). "Acetylornithináza z Escherichia coli: částečné čištění a některé vlastnosti". J. Biol. Chem. 218 (1): 97–106. PMID 13278318.
Tento EC 3.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |