Globin - Globin
| Rodina Globin (rodina M) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura deoxyhemoglobinu Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: mutace, která vytváří místo pro vazbu mezi chloridy.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Globin | ||||||||
| Pfam | PF00042 | ||||||||
| Pfam klan | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR000971 | ||||||||
| STRÁNKA | PS01033 | ||||||||
| SCOP2 | 1 hba / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01040 | ||||||||
| |||||||||
| Bakteriální globin (rodina T) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura "zkráceného" hemoglobinu n (hbn) z Mycobacterium tuberculosis, nasáklá atomy xe | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Bac_globin | ||||||||
| Pfam | PF01152 | ||||||||
| Pfam klan | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR001486 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00933 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlw / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd14756 | ||||||||
| |||||||||
| Protoglobin (rodina S) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Protoglobin | ||||||||
| Pfam | PF11563 | ||||||||
| Pfam klan | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR012102 | ||||||||
| CDD | cd01068 | ||||||||
| |||||||||
The globiny plocha nadčeleď z heme -obsahující globulární proteiny, zahrnutý do něčeho, zůčastnit se čeho vazba a / nebo přepravovat kyslík. Všechny tyto proteiny obsahují globinový záhyb, sérii osmi alfa spirálové segmenty. Mezi dva významné členy patří myoglobin a hemoglobin. Oba tyto proteiny reverzibilně váží kyslík prostřednictvím a heme protetická skupina. Jsou široce distribuovány v mnoha organismy.[2]
Struktura
Členové nadrodiny Globin sdílejí společné trojrozměrný záhyb.[3] Tento „globinový záhyb“ se obvykle skládá z osmi alfa helixy, i když některé proteiny mají na svých koncích další prodloužení šroubovice.[4] Jelikož globinový fold obsahuje pouze spirály, je klasifikován jako all-alpha protein fold.
Globinový záhyb se nachází v jeho jmenovce globinu rodiny stejně jako v fykocyaniny. Globinový záhyb byl tedy prvním objeveným proteinovým záhybem (myoglobin byl prvním proteinem, jehož struktura byla vyřešena).
Balení šroubovice
Osm šroubovic jádra globinu má na rozdíl od jiných významnou nelokální strukturu strukturální motivy ve kterém aminokyseliny blízko sebe v primární sekvence jsou také blízko ve vesmíru. Šroubovice se skládají dohromady v průměrném úhlu asi 50 stupňů, což je výrazně strmější než u jiných šroubovicových ucpávek, jako je svazek šroubovice. Přesný úhel balení šroubovice závisí na sekvenci proteinu, protože balení je zprostředkováno sterics a hydrofobní interakce aminokyseliny boční řetězy poblíž spirálových rozhraní.
Vývoj
 | Tato sekce chybí informace o rodinách M (podobný myoglobinu + jednoduchý, 3/3), S (senzor, 3/3) a T (zkrácený, 2/2); PMID 16061809, PMID 23541529, a PMID 26788940. (Listopad 2020) |
Globiny vyvinul od společného předka a lze je rozdělit do tří skupin: globiny s jednou doménou a dva typy chimérický globiny, flavohaemoglobiny a globiny spojené senzory. Bakterie mít všechny tři typy globinů archaea chybí flavohaemoglobiny a eukaryoty chybí senzory spojené s globinem.[5] Několik funkčně odlišných hemoglobinů může existovat současně druh.
Je známo, že u obratlovců se vyskytuje osm globinů: androglobin, cytoglobin, globin E, globin X, globin Y, hemoglobin, myoglobin a neuroglobin.
Zachování sekvence
I když je záhyb globinové superrodiny velmi vysoký evolučně konzervovaný, sekvence, které tvoří záhyb, mohou mít pouze 16% sekvenční identitu. I když sekvenční specificita záhybu není přísná, hydrofobní jádro proteinu musí být obecně udržovány a hydrofobní náplasti hydrofilní Je třeba se vyhnout povrchu vystavenému rozpouštědlům, aby struktura zůstala stabilní a rozpustný. Nejznámější mutací v globinovém záhybu je změna od glutamát na valin v jednom řetězci molekuly hemoglobinu. Tato mutace vytváří na povrchu proteinu „hydrofobní náplast“, která podporuje mezimolekulární agregaci, molekulární událost, která vede k srpkovitá anémie.
Podskupiny
- Leghaemoglobin InterPro: IPR001032
- Myoglobin InterPro: IPR002335
- Erythrocruorin InterPro: IPR002336
- Hemoglobin, beta InterPro: IPR002337
- Hemoglobin, alfa InterPro: IPR002338
- Myoglobin, trematodový typ InterPro: IPR011406
- Globin, hlístice InterPro: IPR012085
- Globin, mihule / hagfish InterPro: IPR013314
- Globin, annelidový typ InterPro: IPR013316
- Hemoglobin, extracelulární InterPro: IPR014610
Příklady
Lidské geny kódující globinové proteiny zahrnují:
Mezi globiny patří:
- Hemoglobin (Hb)
- Myoglobin (Mb)
- Neuroglobin: hemoglobin podobný hemproteinu vyjádřený u obratlovců mozek a sítnici, kde se podílí na neuroprotekci před poškozením způsobeným hypoxie nebo ischemie.[6] Neuroglobin patří do větve rodiny globinů, která se na počátku roku rozcházela vývoj.
- Cytoglobin: kyslíkový senzor vyjádřený ve více papírové kapesníky. Souvisí s neuroglobinem.[7]
- Erythrocruorin: vysoce kooperativní extracelulární respirační bílkoviny nalezen v annelids a členovci které jsou sestaveny z až 180 podjednotek do šestihranných dvojvrstev.[8]
- Leghaemoglobin (legHb nebo symbiotický Hb): vyskytuje se v kořenové uzliny z luštěniny rostlin, kde to usnadňuje difúze kyslíku na symbiotické bakteriodydy za účelem podpory fixace dusíkem.
- Nesymbiotický hemoglobin (NsHb): vyskytuje se u jiných než luštěnin a může být nadměrně vyjádřena stresem rostliny .
- Flavohaemoglobiny (FHb): chimérický, s N-terminální globbinovou doménou a C-terminálem ferredoxin reduktáza podobná doména vázající NAD / FAD. FHb poskytuje ochranu proti oxid dusnatý prostřednictvím své C-terminální domény, která přenáší elektrony hem v globinu.[9]
- Globin E: globin odpovědný za skladování a dodávání kyslíku do sítnice u ptáků[10]
- Senzory spojené s globinem: chimérické, s N-terminální doménou podobnou myoglobinu a C-terminální doménou, která se podobá cytoplazmatický signalizace doména bakteriální chemoreceptory. Ony svázat kyslík a působí tak, že vyvolá aerotaktickou reakci nebo regulovat genová exprese.[11][12]
- Protoglobin: jediný doménový globin nalezený v archaea který souvisí s N-terminální doménou senzorů spojených s globinem.[13]
- Zkrácený 2/2 globin: chybí první šroubovice, což jim dává kanonický 2-nad-2 místo kanonického 3-nad-3 alfa-šroubovice sendvič složit. Lze rozdělit do tří hlavních skupin (I, II a II) na základě strukturální funkce.
- HbN (nebo GlbN): zkrácený protein podobný hemoglobinu, který váže kyslík kooperativně s velmi vysokou afinitou a pomalým disociace rychlost, která ji může vyloučit z transportu kyslíku. Zdá se, že je zapojen do bakteriální oxid dusnatý detoxikace a v nitrosativu stres.[14]
- Kyanoglobin (nebo GlbN): zkrácený hemoprotein nacházející se v sinice který má vysokou afinitu ke kyslíku a zdá se, že slouží spíše jako součást terminální oxidázy než jako respirační pigment.[15]
- HbO (nebo GlbO): zkrácený protein podobný hemoglobinu s nižší afinitou ke kyslíku než HbN. HbO se asociuje s bakterií buňka membrána, kde je výrazně zvyšuje absorpci kyslíku membrány chybí tento protein. Zdá se, že HbO komunikovat s terminální oxidázou a mohl by se účastnit procesu přenosu kyslíku / elektronů, který usnadňuje přenos kyslíku během aerobní metabolismus.[16]
- Glb3: nukleárně kódovaný zkrácený hemoglobin z rostliny který se zdá být více příbuzný HbO než HbN. Glb3 z Arabidopsis thaliana (Řeřicha ušní) vykazuje neobvyklou koncentraci nezávislou vazbu kyslíku a oxid uhličitý.[17]
Globinový záhyb
Složení globinu (cd01067) také zahrnuje některé nehemové proteiny. Některé z nich jsou fykobiliproteiny, N-terminální doména dvousložkový regulační systém histidinkináza, RsbR, a RsbN.
Viz také
Reference
- ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, případ DA, Arnone A (duben 1992). „Rentgenová studie s vysokým rozlišením deoxyhemoglobinu Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: mutace, která vytváří místo pro vazbu mezi chloridy“. Biochemie. 31 (16): 4111–21. doi:10.1021 / bi00131a030. PMID 1567857.
- ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (srpen 2007). "Model vývoje globinu". Gen. 398 (1–2): 132–42. doi:10.1016 / j.gene.2007.02.041. PMID 17540514.
- ^ Branden, Carl; Tooze, John (1999). Úvod do proteinové struktury (2. vyd.). New York: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
- ^ Bolognesi, M; Onesti, S; Gatti, G; Coda, A; Ascenzi, P; Brunori, M (1989). „Myoglobin Aplysia limacina. Krystalografická analýza při rozlišení 1,6“. Journal of Molecular Biology. 205 (3): 529–44. doi:10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID 2926816.
- ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Arredondo-Peter R, Gough J, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (2006). „Fylogenomický profil globinů“. BMC Evol. Biol. 6: 31. doi:10.1186/1471-2148-6-31. PMC 1457004. PMID 16600051.
- ^ Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (září 2003). „Neuroglobinová struktura lidského mozku odhaluje odlišný způsob řízení afinity kyslíku“. Struktura. 11 (9): 1087–95. doi:10.1016 / S0969-2126 (03) 00166-7. PMID 12962627.
- ^ Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE (2004). "Funkční vlastnosti neuroglobinu a cytoglobinu. Pohledy na fyziologické role předků globinů". IUBMB Life. 56 (11–12): 689–96. doi:10.1080/15216540500037299. PMID 15804833.
- ^ Royer WE, Omartian MN, Knapp JE (leden 2007). „Krystalová struktura Arenicola erythrocruorin s nízkým rozlišením: vliv stočených cívek na architekturu megadaltového respiračního proteinu“. J. Mol. Biol. 365 (1): 226–36. doi:10.1016 / j.jmb.2006.10.016. PMC 1847385. PMID 17084861.
- ^ Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR (březen 2001). „Flavohemoglobin, globin s katalytickým místem podobným peroxidáze“. J. Biol. Chem. 276 (10): 7272–7. doi:10,1074 / jbc.M009280200. PMID 11092893.
- ^ Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T (2011). „Zásoba kyslíku z ptačí perspektivy: Globin E je respirační protein v kuřecí sítnici“. J. Biol. Chem. 286 (30): 26507–15. doi:10,1074 / jbc.M111.224634. PMC 3143615. PMID 21622558.
- ^ Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (červenec 2001). „Senzory spojené s globinem: třída senzorů obsahujících hem v Archaei a bakteriích“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (16): 9353–8. doi:10.1073 / pnas.161185598. PMC 55424. PMID 11481493.
- ^ Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (leden 2005). „Senzory spojené s globinem, protoglobiny a poslední univerzální společný předek“. J. Inorg. Biochem. 99 (1): 23–33. doi:10.1016 / j.jinorgbio.2004.10.024. PMID 15598488.
- ^ Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, Gonzalez G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M (duben 2004). "Rodové hemoglobiny v Archaei". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101 (17): 6675–80. doi:10.1073 / pnas.0308657101. PMC 404104. PMID 15096613.
- ^ Lama A, Pawaria S, Dikshit KL (červenec 2006). "Vazba na kyslík a NO vychytávací vlastnosti zkráceného hemoglobinu, HbN, Mycobacterium smegmatis". FEBS Lett. 580 (17): 4031–41. doi:10.1016 / j.febslet.2006.06.037. PMID 16814781.
- ^ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (únor 2000). „Řešení 1H NMR studie hemové dutiny a skládací topologie zkráceného řetězce 118 zbytkového globinu z obce cyanobacterium Nostoc“. Biochemie. 39 (6): 1389–99. doi:10.1021 / bi992081l. PMID 10684619.
- ^ Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Dikshit KL (květen 2002). „Mycobacterium tuberculosis hemoglobin HbO asociuje s membránami a stimuluje buněčné dýchání rekombinantní Escherichia coli“. J. Biol. Chem. 277 (18): 15293–302. doi:10,1074 / jbc.M111478200. PMID 11796724.
- ^ Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES (srpen 2001). „Hemoglobin z rostlin homologních se zkrácenými hemoglobiny mikroorganismů“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (18): 10119–24. doi:10.1073 / pnas.191349198. PMC 56925. PMID 11526234.