Hemoglobin, alfa 1 - Hemoglobin, alpha 1

HBA1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1A00, 1A01, 1A0U, 1A0Z, 1A3N, 1A3O, 1A9W, 1ABW, 1ABY, 1AJ9, 1B86, 1BAB, 1BBB, 1BIJ, 1BUW, 1BZ0, 1BZ1, 1BZZ, 1C7B, 1C7C, 1C7D, 1 CLS, 1 CMY, 1 COH, 1 DKE, 1DXT, 1DXU, 1DXV, 1FDH, 1FN3, 1G9V, 1 GBU, 1 GBV, 1GLI, 1GZX, 1HAB, 1HAC, 1HBA, 1HBB, 1HBS, 1HCO, 1 HDB, 1HGA, 1 GB, 1HGC, 1HHO, 1IRD, 1J3Y, 1J3Z, 1J40, 1J41, 1J7S, 1J7W, 1J7Y, 1JY7, 1K0Y, 1K1K, 1KD2, 1LFL, 1 LFQ, 1LFT, 1LFV, 1LFY, 1LFZ, 1LJW, 1M9P, 1MKO, 1NEJ, 1NIH, 1NQP, 1O1I, 1O1J, 1O1K, 1O1L, 1O1M, 1O1N, 1O1O, 1O1P, 1QI8, 1QSH, 1 QSI, 1QXD, 1QXE, 1R1X, 1R1Y, 1 RPS, 1RQ3, 1RQ4, 1RQA, 1RVW, 1 SDK, 1 SDL, 1SHR, 1SI4, 1 THB, 1UIW, 1VWT, 1XXT, 1XY0, 1XYE, 1XZ2, 1XZ4, 1XZ5, 1XZ7, 1XZU, 1XZV, 1Y01, 1Y09, 1Y0A, 1Y0C, 1R0D, 1R0T, 1R0W, 1R22, 1Y2Z, 1R31, 1R35, 1R45, 1Y46, 1Y4B, 1Y4F, 1Y4G, 1R4P, 1Y4Q, 1R4R, 1Y4V, 1Y5F, 1Y5J, 1Y5K, 1Y7C, 1R7D, 1Y7G, 1Y7Z, 1Y83, 1Y85, 1R8W, 1YDZ, 1YE0, 1YE1, 1YE2, 1YEN, 1 ROK, 1YEQ, 1 ROK, 1 ROK, 1YFF, 1YG5, 1YGD, 1YGF, 1RH9, 1YHE, 1YHR, 1YIE, 1YIH, 1YVQ, 1YVT, 1YZI, 1Z8U, 2D5Z, 2D60, 2DN1, 2DN2, 2DN3, 2DXM, 2H35, 2HBC, 2HBD, 2HBE, 2HBF, 2HBS, 2HCO, 2HHD, 2HHE, 2M6Z, 2W6V, 2W72, 2RY, 3B75, 3D17, 3D7O, 3DUT, 3HXN, 3IA3, 3IC0, 3IC2, 3KMF, 3NL7, 3NMM, 3ODQ, 3ONZ, 3OO4, 3OO5, 3OVU, 3P5Q, 3QJB, 3QJC, 3QJD, 3QJE, 3R5I, 3S48, 3S65, 3S66, 3SZK, 3WCP, 3 WHM, 4FC3, 4HHB, 4IJ2, 4L7Y, 4M4A, 4M4B, 4MQC, 4MQG, 4MQH, 4MQI, 4MQJ, 4MQK, 4N7N, 4N7O, 4N7P, 4N8T, 4NI0, 4NI1, 4ROL, 4ROM, 4WJG, 4X0L, 4XS0, 6HBW, 5E29, 5E6E, 5EE4, 5HU6, 5JDO, 5KDQ, 5E83, %% s1Y01, 1Z8U, 1BZ1
Identifikátory
Aliasy	HBA1, HBA-T3, HBH, hemoglobinová podjednotka alfa 1, METHBA, ECYT7
Externí ID	OMIM: 141800 MGI: 96015 HomoloGene: 469 Genové karty: HBA1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 16 (lidský)
Konec	177,522 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	32,284,465 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů železa; • vázání kyslíku; • aktivita peroxidázy; • aktivita nosiče kyslíku; • vazba kovových iontů; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • hem vázání; • vázání haptoglobinu; • vázání organické kyseliny;
Buněčná složka	• cytosol; • lumen endocytických váčků; • krevní mikročástice; • membrána; • extracelulární oblast; • cytosolická malá ribozomální podjednotka; • komplex hemoglobinu; • extracelulární exosom; • komplex haptoglobin-hemoglobin; • extracelulární;
Biologický proces	• pozitivní regulace buněčné smrti; • heterooligomerizace bílkovin; • transport kyslíku; • receptorem zprostředkovaná endocytóza; • transport hydrogenuhličitanu; • katabolický proces peroxidu vodíku; • reakce na peroxid vodíku; • detoxikace buněčných oxidantů; • doprava;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	3039
	15122
	ENSG00000206172
	ENSMUSG00000069919
	P69905
	Q91VB8
	NM_000558
	NM_008218
	NP_000508; NP_000508.1; NP_000549.1
	NP_001077424; NP_032244
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Hemoglobin, alfa 1, také známý jako HBA1, je hemoglobin protein, který je u lidí kódován HBA1 gen.^[5]

Gen

Lidský alfa globin genový shluk nachází se na chromozomu 16 zabírá asi 30 kb a zahrnuje sedm lokusů: 5'- zeta - pseudozeta - mu - pseudoalpha-1 - alfa-2 - alfa-1 - theta - 3 '. Alfa-2 (HBA2 ) a alfa-1 (HBA1; tento gen) kódující sekvence jsou identické. Tyto geny se mírně liší od 5 'nepřekládané oblasti a introny, ale v porovnání s 3 'nepřekládané oblasti.^[5]

Protein

Dva alfa řetězce plus dva beta řetězce tvoří HbA, který v normálním dospělém životě tvoří asi 97% z celkového počtu hemoglobin; alfa řetězce kombinovat s delta řetězci za vzniku HbA-2, který s fetální hemoglobin (HbF) tvoří zbývající 3% dospělého hemoglobinu.^[5]

Klinický význam

Alfa thalassemias jsou výsledkem delecí každého z alfa genů i delecí obou HBA2 a HBA1; byly také hlášeny některé nedeleční alfa thalassemie.^[5]

Interakce

Bylo prokázáno, že hemoglobin alfa 1 komunikovat s HBB.^[6]^[7]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000206172 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000069919 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b ^C ^d „Entrez Gene: HBA1 hemoglobin, alpha 1“.
^ Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (září 2005). „Síť interakce lidský protein-protein: zdroj pro anotování proteomu“. Buňka. 122 (6): 957–68. doi:10.1016 / j.cell.2005.08.029. hdl:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID 16169070. S2CID 8235923.
^ Shaanan B (listopad 1983). "Struktura lidského oxyhemoglobinu při rozlišení 2,1 A". J. Mol. Biol. 171 (1): 31–59. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80313-1. PMID 6644819.

Další čtení

Turbpaiboon C, Svasti S, Sawangareetakul P a kol. (2002). „Hb Siam [alfa15 (A13) Gly -> Arg (alfa1) (GGT -> CGT)] je typická hemoglobinopatie alfa řetězce bez alfa-thalassemického účinku“. Hemoglobin. 26 (1): 77–81. doi:10.1081 / HEM-120002944. PMID 11939517. S2CID 85035930.
Yalçin A, Avcu F, Beyan C a kol. (1995). "Případ HB J-Meerut (nebo Hb J-Birmingham) [alfa 120 (H3) Ala -> Glu]". Hemoglobin. 18 (6): 433–5. doi:10.3109/03630269409045775. PMID 7713747.
Giardina B, Messana I, Scatena R, Castagnola M (1995). "Více funkcí hemoglobinu". Krit. Biochem. Mol. Biol. 30 (3): 165–96. doi:10.3109/10409239509085142. PMID 7555018.
Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO a kol. (1989). „Přehled molekulární genetiky lidského klastru genů alfa-globinů“. Krev. 73 (5): 1081–104. doi:10.1182 / krev. V73.5.1081.1081. PMID 2649166.
Schillirò G, Russo-Mancuso G, Dibenedetto SP, et al. (1992). "Šest vzácných variant hemoglobinu nalezených na Sicílii". Hemoglobin. 15 (5): 431–7. doi:10.3109/03630269108998862. PMID 1802885.
Vafa M, Troye-Blomberg M, Anchang J a kol. (2008). „Násobnost infekce Plasmodium falciparum u asymptomatických dětí v Senegalu: vztah k přenosu, věku a variantám erytrocytů“. Malar. J. 7: 17. doi:10.1186/1475-2875-7-17. PMC 2267475. PMID 18215251.
Datta P, Chakrabarty S, Chakrabarty A, Chakrabarti A (2008). „Membránové interakce variant hemoglobinu, HbA, HbE, HbF a globinových podjednotek HbA: účinky aminofosfolipidů a cholesterolu“. Biochim. Biophys. Acta. 1778 (1): 1–9. doi:10.1016 / j.bbamem.2007.08.019. PMID 17916326.
Taylor JG, Ackah D, Cobb C a kol. (2008). „Mutace a polymorfismy v hemoglobinových genech a riziko plicní hypertenze a úmrtí na srpkovitou anémii“. Dopoledne. J. Hematol. 83 (1): 6–14. doi:10.1002 / ajh.21035. PMC 3509176. PMID 17724704.
Sahu SC, Simplaceanu V, Gong Q a kol. (2007). „Pohledy na strukturu roztoku lidského deoxyhemoglobinu v nepřítomnosti a přítomnosti alosterického efektoru“. Biochemie. 46 (35): 9973–80. doi:10.1021 / bi700935z. PMC 2532491. PMID 17691822.
Sorour Y, Heppinstall S, Porter N a kol. (2007). „Je rutinní molekulární screening běžných delecí alfa-talasemie nezbytný jako součást prenatálního screeningového programu?“. Journal of Medical Screening. 14 (2): 60–1. doi:10.1258/096914107781261981. PMID 17626702. S2CID 24823660.
Hung CC, Lee CN, Chen CP a kol. (2007). „Molekulární analýza delecí -alfa (3.7) a -alfa (4.2) způsobujících alfa-talasémii denaturací vysoce účinné kapalinové chromatografie“. Clin. Biochem. 40 (11): 817–21. doi:10.1016 / j.clinbiochem.2007.03.018. PMID 17512924.
Ye BC, Zhang Z, Lei Z (2007). „Molekulární analýza alfa / beta-talasémie u populace jižní Číny“. Genet. Test. 11 (1): 75–83. doi:10.1089 / gte.2006.0502. PMID 17394396.
Dilley J, Ganesan A, Deepa R a kol. (2007). „Sdružení A1C s kardiovaskulárními chorobami a metabolickým syndromem u asijských indiánů s normální glukózovou tolerancí“. Péče o cukrovku. 30 (6): 1527–32. doi:10.2337 / dc06-2414. PMID 17351274.
Fonseka PV, Vasudevan G, Clarizia LJ, McDonald MJ (2007). „Posun spektrálního pásma závislý na teplotě doprovází sestavu lidského CN-mezohemoglobinu“. Protein J.. 26 (4): 257–63. doi:10.1007 / s10930-006-9067-7. PMID 17191128. S2CID 24601675.
Sankar VH, Arya V, Tewari D a kol. (2007). „Genotypizace alfa-talasémie u pacientů s mikrocytární hypochromní anémií ze severní Indie“. J. Appl. Genet. 47 (4): 391–5. doi:10.1007 / BF03194650. PMID 17132905. S2CID 19194610.
Origa R, Sollaino MC, Giagu N a kol. (2007). „Klinická a molekulární analýza nemoci hemoglobinu H na Sardinii: hematologické, porodnické a srdeční aspekty u pacientů s různými genotypy“. Br. J. Haematol. 136 (2): 326–32. doi:10.1111 / j.1365-2141.2006.06423.x. PMID 17129226. S2CID 23265827.
Hussein OA, Gefen Y, Zidan JM, et al. (2007). „Oxidace LDL je spojena se zvýšenou hladinou hemoglobinu A1c v krvi u pacientů s diabetem“. Clin. Chim. Acta. 377 (1–2): 114–8. doi:10.1016 / j.cca.2006.09.002. PMID 17070510.
Pan W, Galkin O, Filobelo L a kol. (2007). "Metastabilní mezoskopické klastry v roztocích srpkovitého hemoglobinu". Biophys. J. 92 (1): 267–77. doi:10.1529 / biophysj.106.094854. PMC 1697867. PMID 17040989.
Pistrosch F, Koehler C, Wildbrett J, Hanefeld M (2006). "Vztah mezi denními hladinami glukózy a HbA1c u cukrovky typu 2". Horm. Metab. Res. 38 (7): 455–9. doi:10.1055 / s-2006-947838. PMID 16933182.
Chong YM, Tan JA, Zubaidah Z a kol. (2006). "Screening souběžné alfa-talasémie 1 u nosičů beta-talasemie". Med. J. Malajsie. 61 (2): 217–20. PMID 16898315.

externí odkazy

GeneReviews / NCBI / NIH / UW vstup na Alpha-Thalassemia
OMIM hovoří o alfa-talasémii
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P69905 (Podjednotka hemoglobinu alfa) na PDBe-KB.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000206172 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000069919 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b ^C ^d „Entrez Gene: HBA1 hemoglobin, alpha 1“.

[pmid16169070-6] Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (září 2005). „Síť interakce lidský protein-protein: zdroj pro anotování proteomu“. Buňka. 122 (6): 957–68. doi:10.1016 / j.cell.2005.08.029. hdl:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID 16169070. S2CID 8235923.

[pmid6644819-7] Shaanan B (listopad 1983). "Struktura lidského oxyhemoglobinu při rozlišení 2,1 A". J. Mol. Biol. 171 (1): 31–59. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80313-1. PMID 6644819.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]