Leghemoglobin - Leghemoglobin

Leghaemoglobin
Leghemoglobin 1FSL.png
Leghemoglobin A z sója (PDB: 1FSL​).
Identifikátory
SymbolLeghaemoglobin
InterProIPR001032
Odpovídá všem 3 / 3krát „fytoglobiny“. Totéž pro PS00208.
Leghaemoglobin, vazebné místo pro železo
Identifikátory
SymbolLeghaemoglobin_Fe_BS
InterProIPR019824
STRÁNKAPS00208

Leghemoglobin (taky leghaemoglobin nebo legoglobin) je nesoucí kyslík fytoglobin nalezen v fixace dusíkem kořenové uzliny z luštěniny rostliny. Vyrábí se těmito rostlinami v reakci na to, že kořeny jsou kolonizovány bakteriemi fixujícími dusík rhizobia jako součást symbiotický interakce mezi rostlinou a bakterií: kořeny nejsou kolonizovány Rhizobium nesyntetizujte leghemoglobin. Leghemoglobin má blízké chemické a strukturní podobnosti hemoglobin, a stejně jako hemoglobin má červenou barvu. Původně se předpokládalo, že heme protetickou skupinu pro rostlinný leghemoglobin poskytl bakteriální symbiont v uzlech symbiotického kořene.[1][2] Následující práce však ukazují, že hostitel rostliny silně exprimuje geny biosyntézy hemu v uzlících a že aktivace těchto genů koreluje s expresí genu leghemoglobinu ve vývoji uzlů.[3][4][5][6][7][8][9][10]

V rostlinách kolonizovaných Rhizobium, jako vojtěška nebo sójové boby, přítomnost někoho kyslík v kořenových uzlinách by snížila aktivitu citlivých na kyslík dusičnan, což je enzym odpovědný za fixaci atmosférického dusíku. Ukázalo se, že leghemoglobin tlumí koncentraci volného kyslíku v cytoplazma infikovaných rostlinných buněk k zajištění správné funkce kořenových uzlin. Jak již bylo řečeno, fixace dusíku je extrémně energeticky nákladný proces, takže aerobní dýchání, který vyžaduje vysokou koncentraci kyslíku, je nezbytný v buňkách kořenového uzlíku.[11] Leghemoglobin udržuje koncentraci volného kyslíku, která je dostatečně nízká, aby umožnila funkci dusíkaté látky, ale dostatečně vysokou celkovou koncentraci kyslíku (volného a vázaného na leghemoglobin) pro aerobní dýchání.

Jiné rostliny, jako Casuarina spp., které jsou aktinorhizální rostliny, produkují hemoglobin ve svých symbiotických kořenových uzlinách.[12]

Struktura

Leghemoglobiny jsou monomerní proteiny s hmotností kolem 16 kDa a jsou strukturně podobné myoglobin.[13] Jeden protein leghemoglobinu se skládá z hemu vázaného na železo a jednoho polypeptidového řetězce (globin).[13] Podobně jako myoglobin a hemoglobin se v něm nachází železo hemu železný stavu in vivo a je to skupina, která váže kyslík.[13] Navzdory podobnostem v mechanismu vazby kyslíku mezi leghemoglobinem a zvířecím hemoglobinem a skutečnosti, že leghemoglobin a zvířecí hemoglobin se vyvinuly ze společného předka, existuje aminokyselinová sekvence mezi těmito proteiny na přibližně 80% pozic.[13]

Karikatury tří molekul okysličeného globinu. Kyslíky (zobrazené šedě) se v každém vážou podobně jako hem.

Kyslík vazebné afinity leghemoglobinů je mezi 11 a 24krát vyššími než afinity k vazbě kyslíku na myoglobin.[14] Rozdíly v afinitách jsou způsobeny rozdílnými rychlostmi asociace mezi těmito dvěma typy proteinů.[14] Jedno vysvětlení tohoto jevu je, že v myoglobinu je vázaná molekula vody stabilizována v kapse obklopující hemovou skupinu. Aby se mohl kyslík vázat, musí být tato vodní skupina přemístěna. Žádná taková voda není vázána v analogické kapse leghemoglobinu, takže je snazší molekule kyslíku přiblížit se k leghemoglobinovému hemu.[13] Leghemoglobin má pomalou rychlost disociace kyslíku, podobně jako myoglobin.[15] Stejně jako myoglobin a hemoglobin má leghemoglobin vysokou afinitu k oxidu uhelnatému.[15]

Hemové skupiny jsou stejné ve všech známých leghemoglobinech, ale aminokyselinová sekvence globinu se mírně liší v závislosti na bakteriálním kmeni a druzích luštěnin.[13] I v rámci jedné luštěniny více izoformy může existovat leghemoglobinů. Ty se často liší afinitou ke kyslíku a pomáhají uspokojovat potřeby buňky v konkrétním prostředí v uzlu.[16]

Debata o hlavní funkci

Výsledky studie z roku 1995 naznačují, že nízká koncentrace volného kyslíku v buňkách kořenových uzlin je ve skutečnosti způsobena nízkou propustností kyslíku v buňkách kořenových uzlin.[17] Z toho vyplývá, že hlavním účelem leghemoglobinu je zachytit omezený volný kyslík v buňce a dodat jej do mitochondrie pro dýchání. Vědci z pozdějšího článku z roku 2005 ale naznačují, že leghemoglobin je zodpovědný jak za tlumení koncentrace kyslíku, tak za dodávku kyslíku do mitochondrií.[18] Jejich leghemoglobin knokaut studie ukázaly, že leghemoglobin ve skutečnosti významně snižuje koncentraci volného kyslíku v buňkách kořenových uzlin a že exprese dusíkaté látky byla eliminována u mutantů s knockoutem leghemoglobinu, pravděpodobně kvůli degradaci dusičnanu s vysokou koncentrací volného kyslíku. Jejich studie také ukázala vyšší ATP /ADP poměr v buňkách kořenového uzlíku divokého typu s aktivním leghemoglobinem, což naznačuje, že leghemoglobin také pomáhá při dodávání kyslíku k dýchání.

Jiné rostlinné hemoglobiny

Hlavní článek: Fytoglobin

Globiny byly od té doby identifikovány jako protein společný mnoha rostlinným taxonům, neomezuje se pouze na symbiotické. Ve světle tohoto objevu bylo navrženo, aby se termín fytoglobiny používal pro označení rostlinných globinů obecně.[19]

Fytoglobiny lze rozdělit do dvou subtypů. Třínásobný typ obsahuje třídy I a II fytoglobinů krytosemenných rostlin a je společný pro všechny eukaryoty (HGT bakteriálního flavohemoglobinu). Leghemoglobin sensu stricto je fytoglobin třídy II. 2 / 2násobný typ „TrHb2“ obsahuje třídu III v nomenklatuře krytosemenných rostlin a zdá se být získán z Chloroflexi předchůdcem suchozemských rostlin.[19]

Komerční použití

Nemožné potraviny zeptal se Američan FDA za jejich souhlas s použitím sójového leghemoglobinu v potravinách jako analogový z masa hemoglobin.[20][21] Schválení FDA přišlo v červenci 2019.[22] V současné době se ve svých výrobcích používá k napodobování barvy, chuti a struktury masa.[23]

Viz také

Reference

  1. ^ Nadler KD, Avissar YJ (září 1977). "Hemová syntéza v kořenových uzlích sóji: I. O roli bakteriosyntázy kyseliny delta-aminolevulinové a dehydrázy kyseliny delta-aminolevulinové v syntéze hem leghemoglobinu". Fyziologie rostlin. 60 (3): 433–6. doi:10,1104 / str. 60,3,433. PMC  542631. PMID  16660108.
  2. ^ O'Brian MR, Kirshbom PM, Maier RJ (prosinec 1987). „Syntéza bakteriálních hemů je nutná pro expresi holoproteinu leghemoglobinu, nikoli však apoproteinu v uzlinách kořene sóji.“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 84 (23): 8390–3. Bibcode:1987PNAS ... 84.8390O. doi:10.1073 / pnas.84.23.8390. PMC  299548. PMID  3479799.
  3. ^ Sangwan I, O'brian MR (březen 1991). "Důkazy o interorganické biosyntetické cestě hemu v uzlech symbiotického kořene sóji". Věda. 251 (4998): 1220–2. Bibcode:1991Sci ... 251.1220S. doi:10.1126 / science.251.4998.1220. PMID  17799282.
  4. ^ Sangwan I, O'brian MR (březen 1992). "Charakterizace tvorby kyseliny delta-aminolevulinové v uzlících kořene sóji". Fyziologie rostlin. 98 (3): 1074–9. doi:10.1104 / str. 98.3.1074. PMC  1080310. PMID  16668729.
  5. ^ Sangwan I, O'Brian MR (červenec 1993). "Exprese sójového (Glycine max) glutamátového genu 1-semialdehyd aminotransferázy v uzlech symbiotického kořene". Fyziologie rostlin. 102 (3): 829–34. doi:10.1104 / str. 102.3.829. PMC  158853. PMID  8278535.
  6. ^ Madsen O, Sandal L, Sandal NN, Marcker KA (říjen 1993). "Gen sóji pro koproporfyrinogen oxidázu je vysoce exprimován v kořenových uzlinách". Molekulární biologie rostlin. 23 (1): 35–43. doi:10.1007 / BF00021417. PMID  8219054.
  7. ^ Kaczor CM, Smith MW, Sangwan I, O'Brian MR (duben 1994). „Rostlinná dehydratáza kyseliny delta-aminolevulinové. Exprese v uzlinách kořene sóji a důkazy o bakteriální linii genu Alad“. Fyziologie rostlin. 104 (4): 1411–7. doi:10.1104 / str. 104.4.1411. PMC  159307. PMID  8016269.
  8. ^ Frustaci JM, Sangwan I, O'Brian MR (březen 1995). „gsa1 je univerzální gen pro syntézu tetrapyrrolu v sóji a je regulován elementem GAGA“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (13): 7387–93. doi:10.1074 / jbc.270.13.7387. PMID  7706283.
  9. ^ Santana MA, Pihakaski-Maunsbach K, Sandal N, Marcker KA, Smith AG (duben 1998). „Důkaz, že hostitel rostliny syntetizuje hemovou část leghemoglobinu v kořenových uzlinách“. Fyziologie rostlin. 116 (4): 1259–69. doi:10.1104 / pp.116.4.1259. PMC  35032. PMID  9536042.
  10. ^ Sangwan I, O'Brian MR (únor 1999). „Exprese genu pro sóju kódující enzym syntézy tetrapyrrolu glutamyl-tRNA reduktázu v uzlech symbiotického kořene“. Fyziologie rostlin. 119 (2): 593–8. doi:10.1104 / pp.119.2.593. PMC  32136. PMID  9952455.
  11. ^ Berg, J., Tymoczko, J., Gatto Jr., G., Stryer., L. Biochemistry. Osmé vydání; W.H. & Freeman Company, 2015; str. 715.
  12. ^ Jacobsen-Lyon K, Jensen EO, Jørgensen JE, Marcker KA, Peacock WJ, Dennis ES (únor 1995). „Symbiotické a nesymbiotické geny hemoglobinu Casuarina glauca“. Rostlinná buňka. 7 (2): 213–23. doi:10,1105 / tpc.7.2.213. PMC  160777. PMID  7756831.
  13. ^ A b C d E F Singh S., Varma A. (2017) Struktura, funkce a odhad leghemoglobinu. In: Hansen A., Choudhary D., Agrawal P., Varma A. (eds) Rhizobium Biology and Biotechnology. Soil Biology, sv. 50. Springer, Cham
  14. ^ A b Struktura deoxy- a oxy-leghaemoglobinu z lupinu Harutyunyan EH, Safonova TN, Kuranova IP, Popov AN, Teplyakov AV, Obmolova GV, Rusakov AA, Vainshtein BK, Dodson GG, Wilson JC
  15. ^ A b Wittenberg J. B., Appleby C. A., Wittenberg B. A. (1972) J. Biol. Chem. 247: 527–531. https://www.jbc.org/content/247/2/527.short
  16. ^ Kawashima K, Suganuma N, Tamaoki M, Kouchi H. Dva typy genů hrachového leghemoglobinu vykazující různé vazebné afinity k O2 a odlišné vzory prostorové exprese v uzlících. Plant Physiol. 2001; 125 (2): 641–651. doi: 10,1104 / pp.125.2.641
  17. ^ Ludwig RA, de Vries GE (1986). "Biochemická fyziologie fixace Rhizobium dinitrogenů". V Broughton WJ, Pühler S (eds.). Fixace dusíku, sv. 4: Molekulární biologie. Oxford, Velká Británie: Clarendon University Press. str.50–69. ISBN  978-0-19-854575-0.
  18. ^ Ott a kol., 2005T. Ott, J.T. van Dongen, C. Günther, L. Krusell, G. Desbrosses, H. Vigeolas a kol. Symbiotické leghemoglobiny jsou klíčové pro fixaci dusíku v uzlinách kořenů luštěnin, ale ne pro obecný růst a vývoj rostlin. Current Biology, 15 (2005), str. 531-535
  19. ^ A b Becana, Manuel; Yruela, Inmaculada; Sarath, Gautam; Catalán, Pilar; Hargrove, Mark S. (září 2020). „Rostlinné hemoglobiny: cesta od jednobuněčných zelených řas k cévnatým rostlinám“. Nový fytolog. 227 (6): 1618–1635. doi:10,1111 / nph.16444.
  20. ^ „Oznámení GRAS 540“. www.accessdata.fda.gov. Citováno 2018-01-21.
  21. ^ „Oznámení GRAS 737“. www.accessdata.fda.gov. Citováno 2018-08-22.
  22. ^ „Společnost Beyond Meat's Impossible Foods plánuje spuštění v obchodech s potravinami v září po schválení FDA“. CNBC. 31. července 2019. Citováno 31. července 2019.
  23. ^ Bandoim, L. (2019, 20. prosince). Co znamená rozhodnutí FDA o sójovém leghemoglobinu pro nemožný hamburger. Citováno 4. března 2020 z https://www.forbes.com/sites/lanabandoim/2019/12/20/what-the-fdas-decision-about-soy-leghemoglobin-means-for-impossible-burger/#5e0a8c7457f6

Další čtení