Rodina cytochromu C. - Cytochrome c family
Cytochromy C (cyt C, cytochromy typu C) cytochromy nebo heme -obsahující bílkoviny, které mají heme C. kovalentně připojený k peptidové kostře prostřednictvím jednoho nebo dvou thioether vazby.[1] Tyto dluhopisy jsou ve většině případů součástí konkrétního Cys -X-X-Cys-Jeho (CXXCH) vazba motiv, kde X označuje různé aminokyselina. Dvě thioetherové vazby cysteinových zbytků se vážou na vinyl postranní řetězce hemu a histidinový zbytek koordinuje jeden axiální vazebné místo hemu žehlička. Méně běžné vazebné motivy mohou zahrnovat jednu thioetherovou vazbu,[2] lysin[3] nebo methionin[4] místo axiálního histidinu nebo CXnCH vázací motiv s n> 2.[5] Druhé axiální místo železa může být koordinováno aminokyselinami proteinu,[6] Podklad molekuly nebo voda. Cytochromy C mají širokou škálu vlastností a funkcí jako elektronový přenos bílkoviny nebo katalyzovat chemické reakce zahrnující redoxní procesy.[7] Významným členem této rodiny je mitochondriální cytochrom c.
Klasifikace
Cytochrom C (Třída I) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Cytochrom_C | ||||||||
Pfam | PF00034 | ||||||||
InterPro | IPR009056 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00169 | ||||||||
SCOP2 | 1křik / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
OPM nadčeleď | 71 | ||||||||
OPM protein | 1 hod | ||||||||
Membranome | 210 | ||||||||
|
Cytochrom C (Třída II) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Cytochrom_C_2 | ||||||||
Pfam | PF01322 | ||||||||
InterPro | IPR002321 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00169 | ||||||||
SCOP2 | 1cgo / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
|
Cytochrom c s vysokou molekulovou hmotností (třída III) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Cytochrom_CIII | ||||||||
Pfam | PF02085 | ||||||||
Pfam klan | CL0317 | ||||||||
InterPro | IPR020942 | ||||||||
SCOP2 | 2cdv / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd08168 | ||||||||
|
Cytochrom C proteiny lze rozdělit do čtyř tříd na základě jejich velikosti, počtu hemových skupin a redukčních potenciálů:[9]
Třída I.
Malý rozpustný cytochrom C proteiny s a molekulární váha 8-12 kDa a jediná skupina hemu patří do třídy I.[10][11] Zahrnuje nízké otáčky rozpustný cytC mitochondrií a bakterií s místem pro připojení hemu směrem k N-konec a šestý ligand poskytnutý a methionin zbytek asi 40 zbytků dále směrem k C-konci. Typická třída, kterou skládám, obsahuje pět α-šroubovice. Na základě sekvenční podobnosti byly cytC třídy I dále rozděleny do pěti tříd, IA až IE. Třída IB zahrnuje eukaryotický mitochondriální cyt C a prokaryotický „krátký“ cyt C2 ilustrovaný Rhodopila globiformis cyt C2; třída IA zahrnuje „dlouhý“ cyt C2, jako Rhodospirillum rubrum cyt C2 a Aquaspirillum itersonii cyt C550, které mají několik navíc smyčky porovnáním s cyt IB třídy C.
Propojená položka InterPro představuje monohemové proteiny cytochromu c (kromě cytochromů třídy II a f), jako jsou cytochromy c, c1, c2, c5, c555, c550-c553, c556, c6 a cbb3. Dihaem cytochrom c (InterPro: IPR018588 ) jsou proteiny s klastrem třídy I a jedinečným klastrem.
Podtřídy
- Cytochrom c, třída IA / IB InterPro: IPR002327
- Cytochrom c, třída IC InterPro: IPR008168
- Cytochrom c, ID třídy InterPro: IPR002324
- Cytochrom c, třída IE InterPro: IPR002323
Třída II
Hemová skupina ve třídě II cytochromu C proteiny jsou připojeny k a C-terminál vazba motiv. Konstrukční záhyb třídy II C-typ cytochromů obsahuje čtyřku α-šroubovice svazek s kovalentně připojenou skupinou hemu v jejím jádru.[12] Zástupci třídy II jsou cytochrom s vysokým spinem C„a řada cytochromů s nízkým spinem C, např. cyt C556. Cyt C„jsou schopni vazba takový ligandy tak jako CO, NE nebo CN−, i když s rychlostní a rovnovážné konstanty 100krát až 1 000 000krát menší než u jiných high-spinů hemeproteiny.[13] To, spolu s jeho relativně nízkou redox potenciál, je nepravděpodobné, že by cyt C„je terminál oxidáza. Tedy cyt C'pravděpodobně funguje jako protein přenosu elektronů.[12] The 3D struktury řady cyt C', které ukazují, že proteiny obvykle existují jako a dimer. The Chromatium vinosum cyt C'exponáty dimer disociace na vazba ligandu.[14]
Třída III
Proteiny obsahující více kovalentně vázaných skupin hemu s nízkým redoxním potenciálem jsou zahrnuty do třídy III. The heme C. skupiny, všechny koordinované bis-histidinylem, jsou strukturálně a funkčně neekvivalentní a přítomné odlišné redox potenciály v rozsahu 0 až -400 mV.[15] Členy této třídy jsou např. cytochrom C7 (trihem), cytochrom C3 (tetrahém) a vysokomolekulární cytochrom C (Hmc), obsahující 16 hemových skupin s pouze 30-40 zbytky na hemovou skupinu.[16] 3D struktur řady cyt C3 bílkoviny byly určeny. Proteiny se skládají ze 4-5 α-šroubovice a 2 β-listy ovinutý kolem kompaktního jádra čtyř neparalelních lemů, které představují relativně vysoký stupeň expozice vůči solventní. Celková proteinová architektura, orientace hemové roviny a vzdálenosti železo-železo jsou velmi zachovány.[15]
Příkladem je Centrum fotosyntetické reakce z Rhodopseudomonas viridis který obsahuje tetrahémový cytochrom C podjednotka.[17]
Třída IV
Podle Amblera (1991), Cytochrom C proteiny obsahující jiné protetické skupiny kromě hemu C, jako je flavocytochromy C (sulfiddehydrogenáza) a cytochromy CD1 (nitrit reduktáza) patří do třídy IV.[9] Protože toto seskupení více souvisí s jak místo hemu se použije skupina hemu co samotné domény vypadají, že proteiny umístěné v této skupině mají tendenci být rozptýleny v jiných v bioinformatických skupinách.
Biogeneze
Připevnění hemové skupiny je fyzicky oddělené od biosyntéza bílkovin. Proteiny jsou syntetizovány uvnitř cytoplazma a endoplazmatické retikulum, zatímco zrání cytochromů C se vyskytuje v periplazma z prokaryoti, mezimembránový prostor mitochondrií nebo stromatu chloroplasty. Několik biochemické cesty byly objeveny, které se liší v závislosti na organismu.[18]
Systém I
Také se nazývá cytochrom C zrání (ccm) a nalezen v proteobakterie, rostlinné mitochondrie, některé protozoální mitochondrie, deinokoky a archaea.[19] Ccm zahrnuje nejméně osm membránové proteiny (CcmABCDEFGH), které jsou potřebné pro elektronový přenos do skupiny hemu, apo-cytochrom manipulace a připojení hemu k apo-cytochromu. An ABC transportér -jako komplex tvořený CcmA2BCD připojí skupinu hemu k CcmE pomocí ATP. CcmE transportuje hem na CcmF, kde dochází k připojení k apo-cytochromu. Transport apoproteinu z cytoplazmy do periplazmy probíhá prostřednictvím Sec translocation Systém. CcmH systém používá k rozpoznání apo-cytochromu a jeho nasměrování na CcmF.
Systém II
Cytochromy C v chloroplasty, Grampozitivní bakterie, sinice a některé proteobakterie jsou produkovány cytochromem C systém syntézy (CCS). Skládá se ze dvou membránových proteinů CcsB a CcsA. Bylo navrženo, aby proteinový komplex CcsBA fungoval během procesu připojení jako transportér hemu.[20] V některých organismech, jako je Helicobacter hepaticus oba proteiny se nacházejí jako fúzovaný jediný protein. K transportu apoproteinů dochází i přes Sec translocon.
Systém III
Houba, obratlovců a bezobratlý mitochondrie produkují cytochrom C proteiny s jediným enzymem zvaným HCCS (holocytochrom c syntáza ) nebo cytochrom C hemová lyáza (CCHL).[21][22] Protein je připojen k vnitřní membráně mezimembránového prostoru.[23] V některých organismech, jako je např Saccharomyces cerevisiae, cytochrom C a cytochrom C1 jsou syntetizovány samostatnými hemovými lyázami, CCHL a CC1HL.[24] v Homo sapiens jeden HCCS se používá pro biosyntézu obou cytochromů C bílkoviny.[25]
Systém IV
K připojení hemu jsou nezbytné čtyři membránové proteiny cytochrom b6. Hlavní rozdíl oproti systémům I-III spočívá v tom, že k hemu dochází ve srovnání s ostatními systémy na opačné straně lipidové dvojvrstvy.[18]
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
Reference
- ^ „Nomenklaturní výbor Mezinárodní unie pro biochemii (NC-IUB). Nomenklatura proteinů pro přenos elektronů. Doporučení 1989“. The Journal of Biological Chemistry. 267 (1): 665–77. Ledna 1992. PMID 1309757.
- ^ Allen JW, Ginger ML, Ferguson SJ (listopad 2004). „Zrání neobvyklých mitochondriálních cytochromů c-typu jednoho cysteinu (XXXCH) nalezených v trypanosomatidech musí probíhat novou cestou biogeneze“. The Biochemical Journal. 383 (Pt. 3): 537–42. doi:10.1042 / BJ20040832. PMC 1133747. PMID 15500440.
- ^ Eaves DJ, Grove J, Staudenmann W, James P, Poole RK, White SA, Griffiths I, Cole JA (duben 1998). „Zapojení produktů genů nrfEFG do kovalentní vazby hem na nový motiv cystein-lysin v nitrátreduktase cytochromu c552 z Escherichia coli“. Molekulární mikrobiologie. 28 (1): 205–16. doi:10.1046 / j.1365-2958.1998.00792.x. PMID 9593308. S2CID 23841928.
- ^ Rodrigues ML, Oliveira TF, Pereira IA, Archer M (prosinec 2006). „Rentgenová struktura cytochromu c chinol dehydrogenázy NrfH vázané na membránu odhaluje novou koordinaci hemu“. Časopis EMBO. 25 (24): 5951–60. doi:10.1038 / sj.emboj.7601439. PMC 1698886. PMID 17139260.
- ^ Hartshorne RS, Kern M, Meyer B, Clarke TA, Karas M, Richardson DJ, Simon J (květen 2007). „Pro zrání nového bakteriálního cytochromu c s nekonvenční kovalentní vazbou na hem je vyžadována speciální hemáza.“ (PDF). Molekulární mikrobiologie. 64 (4): 1049–60. doi:10.1111 / j.1365-2958.2007.05712.x. PMID 17501927. S2CID 20332910.
- ^ Assfalg M, Bertini I, Dolfi A, Turano P, Mauk AG, Rosell FI, Gray HB (březen 2003). „Strukturální model pro alkalickou formu ferricytochromu C“ (PDF). Journal of the American Chemical Society. 125 (10): 2913–22. doi:10.1021 / ja027180s. PMID 12617658.
- ^ Pettigrew GW, Moore GR (1987). "Funkce bakteriálních a fotosyntetických cytochromů c". Cytochromy c: Biologické aspekty. Berlin Heidelberg: Springer. str.113–229. doi:10.1007/978-3-642-72698-9_3. ISBN 978-3-642-72698-9.
- ^ Miki K, Sogabe S, Uno A a kol. (Květen 1994). "Aplikace postupu automatické molekulární náhrady na analýzu krystalové struktury cytochromu c2 z Rhodopseudomonas viridis". Acta Crystallogr. D. 50 (Pt 3): 271–5. doi:10.1107 / S0907444993013952. PMID 15299438.
- ^ A b Ambler RP (květen 1991). "Variabilita sekvencí v bakteriálních cytochromech c". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1058 (1): 42–7. doi:10.1016 / S0005-2728 (05) 80266-X. PMID 1646017.
- ^ Liu J, Chakraborty S, Hosseinzadeh P, Yu Y, Tian S, Petrik I, Bhagi A, Lu Y (duben 2014). „Metalloproteiny obsahující cytochrom, železo-síru nebo redoxní centra mědi“. Chemické recenze. 114 (8): 4366–469. doi:10.1021 / cr400479b. PMC 4002152. PMID 24758379.
- ^ Alvarez-Paggi D, Hannibal L, Castro MA, Oviedo-Rouco S, Demicheli V, Tórtora V, Tomasina F, Radi R, Murgida DH (listopad 2017). „Multifunkční cytochrom c: Učení nových triků od starého psa“. Chemické recenze. 117 (21): 13382–13460. doi:10.1021 / acs.chemrev.7b00257. PMID 29027792.
- ^ A b Moore GR (květen 1991). "Bakteriální 4-alfa-helikální svazek cytochromů". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1058 (1): 38–41. doi:10.1016 / s0005-2728 (05) 80265-8. PMID 1646016.
- ^ Kassner RJ (květen 1991). "Ligandové vazebné vlastnosti cytochromů c'". Biochimica et Biophysica Acta. 1058 (1): 8–12. doi:10.1016 / s0005-2728 (05) 80257-9. PMID 1646027.
- ^ Ren Z, Meyer T, McRee DE (listopad 1993). „Atomová struktura cytochromu c 's neobvyklou disociací dimeru řízenou ligandem při rozlišení 1,8 A“. Journal of Molecular Biology. 234 (2): 433–45. doi:10.1006 / jmbi.1993.1597. PMID 8230224.
- ^ A b Coutinho IB, Xavier AV (1994). „Tetraheme cytochromes“. Metody v enzymologii. 243: 119–40. doi:10.1016 / 0076-6879 (94) 43011-X. ISBN 9780121821449. PMID 7830606.
- ^ Czjzek M, ElAntak L, Zamboni V, Morelli X, Dolla A, Guerlesquin F, Bruschi M (prosinec 2002). "Krystalová struktura hexadeka-hemu cytochromu Hmc a strukturální model jeho komplexu s cytochromem c (3)". Struktura. 10 (12): 1677–86. doi:10.1016 / s0969-2126 (02) 00909-7. PMID 12467575.
- ^ Lancaster CR, Hunte C, Kelley J, Trumpower BL, Ditchfield R (duben 2007). "Srovnání konformací stigmatellinu, volných a vázaných na fotosyntetické reakční centrum a komplex cytochromu bc1". Journal of Molecular Biology. 368 (1): 197–208. doi:10.1016 / j.jmb.2007.02.013. PMID 17337272.
- ^ A b Kranz RG, Richard-Fogal C, Taylor JS, Frawley ER (září 2009). „Biogeneze cytochromu c: mechanismy pro kovalentní modifikace a obchodování s hem a pro kontrolu redoxu hem-železo“. Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. 73 (3): 510–28, obsah. doi:10.1128 / MMBR.00001-09. PMC 2738134. PMID 19721088.
- ^ Stevens JM, Mavridou DA, Hamer R, Kritsiligkou P, Goddard AD, Ferguson SJ (listopad 2011). „Cytochrom c biogenesis System I“. FEBS Journal. 278 (22): 4170–8. doi:10.1111 / j.1742-4658.2011.08376.x. PMC 3601427. PMID 21958041.
- ^ Frawley ER, Kranz RG (červen 2009). „CcsBA je cytochrom c syntetáza, která funguje také v transportu hemu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (25): 10201–6. doi:10.1073 / pnas.0903132106. PMC 2700922. PMID 19509336.
- ^ Dumont ME, Ernst JF, Hampsey DM, Sherman F (leden 1987). "Identifikace a sekvence genu kódujícího cytochrom chemickou lyázu v kvasinkách Saccharomyces cerevisiae". Časopis EMBO. 6 (1): 235–41. doi:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb04744.x. PMC 553382. PMID 3034577.
- ^ Hamel P, Corvest V, Giegé P, Bonnard G (leden 2009). "Biochemické požadavky na zrání mitochondriálních cytochromů typu c". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1793 (1): 125–38. doi:10.1016 / j.bbamcr.2008.06.017. PMID 18655808.
- ^ Babbitt SE, Sutherland MC, San Francisco B, Mendez DL, Kranz RG (srpen 2015). „Biogeneze mitochondriálního cytochromu c: již není záhadou“. Trendy v biochemických vědách. 40 (8): 446–55. doi:10.1016 / j.tibs.2015.05.006. PMC 4509832. PMID 26073510.
- ^ Steiner H, Zollner A, Haid A, Neupert W, Lill R (září 1995). „Biogeneze mitochondriálních hemových lyáz v kvasinkách. Import a skládání v mezimembránovém prostoru“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (39): 22842–9. doi:10.1074 / jbc.270.39.22842. PMID 7559417.
- ^ Bernard DG, Gabilly ST, Dujardin G, Merchant S, Hamel PP (prosinec 2003). "Překrývající se specificity mitochondriálních cytochromů c a C1 hemových lyáz". The Journal of Biological Chemistry. 278 (50): 49732–42. doi:10,1074 / jbc.M308881200. PMID 14514677.