Flavocytochrom c sulfid dehydrogenáza - Flavocytochrome c sulfide dehydrogenase

Sulfid-cytochrom-c reduktáza (flavocytochrom c)
PDB 1fcd EBI.jpg
Struktura flavocytochromu C sulfid dehydrogenáza z fialové fototrofní bakterie Allochromatium vinosum (PDB: 1 FCD​).
Identifikátory
EC číslo1.8.2.3
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Flavocytochrom c sulfid dehydrogenáza, vázající flavin
Identifikátory
SymbolFCSD-flav_bind
PfamPF09242
InterProIPR015323
SCOP21fcd / Rozsah / SUPFAM

Flavocytochrom C sulfid dehydrogenáza, také známý jako Sulfid-cytochrom-C reduktáza (flavocytochrom) C) (ES 1.8.2.3 ), je enzym s systematické jméno sirovodík: flavocytochrom c oxidoreduktáza.[1][2][3][4][5][6] Nachází se v síra -oxidující bakterie jako je fialová fototrofní bakterie Allochromatium vinosum.[4][7] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce:

sirovodík + 2 ferricytochrom c síra + 2 ferrocytochrom c + 2 H+

Tyto enzymy jsou heterodimery a flavoprotein (fccB Q06530) a dihaem cytochrom (fccA; Q06529), které provádějí sirovodík -závislý cytochrom C. snížení. Dihaemový cytochrom záhyby do dvou domén, z nichž každá se podobá mitochondriální cytochrom c, s těmito dvěma haem skupiny vázané na vnitřek podjednotky. Flavoproteinová podjednotka má a glutathion záhyb podobný reduktáze skládající se z jádra beta (3,4) -alfa (3) a sendviče alfa + beta. The Aktivní stránky flavoproteinové podjednotky obsahuje a katalyticky Důležité disulfidový most umístěný nad pyrimidin část flavin prsten. Flavoprotein obsahuje a C-terminál doména potřebná pro vazbu na flavin a následný přenos elektronů.[4] Elektrony jsou přeneseny z flavinu do jedné ze skupin hem v cytochromu. Oba FAD a heme C. jsou kovalentně vázány na protein.

Reference

  1. ^ Kusai K, Yamanaka T (listopad 1973). „Oxidační mechanismy thiosíranu a sulfidu v Chlorobium thiosulfatophilum: role cytochromu c-551 a cytochromu c-553“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 325 (2): 304–14. doi:10.1016/0005-2728(73)90106-0. PMID  4357558.
  2. ^ Fukumori Y, Yamanaka T (červen 1979). "Flavocytochrom c Chromatium vinosum. Některé enzymatické vlastnosti a struktura podjednotky". Journal of Biochemistry. 85 (6): 1405–14. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a132467. PMID  222744.
  3. ^ Gray GO, Gaul DF, Knaff DB (duben 1983). „Částečné čištění a charakterizace dvou rozpustných cytochromů typu c z Chromatium vinosum“. Archivy biochemie a biofyziky. 222 (1): 78–86. doi:10.1016/0003-9861(83)90504-0. PMID  6301383.
  4. ^ A b C Chen ZW, Koh M, Van Driessche G, Van Beeumen JJ, Bartsch RG, Meyer TE, Cusanovich MA, Mathews FS (říjen 1994). "Struktura flavocytochrom c sulfid dehydrogenázy z fialové fototrofní bakterie". Věda. 266 (5184): 430–2. doi:10.1126 / science.7939681. PMID  7939681.
  5. ^ de Jong GA, Robertson LA, Kuenen GJ (květen 1998). „Čištění a charakterizace sulfiddehydrogenázy z alkalifilních chemolithoautotrofních bakterií oxidujících síru“. FEBS Dopisy. 427 (1): 11–4. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 00379-2. PMID  9613590. S2CID  2818096.
  6. ^ Kostanjevecki V, Brigé A, Meyer TE, Cusanovich MA, Guisez Y, van Beeumen J (červen 2000). „Flavocytochrom c-sulfid dehydrogenáza vázaná na membránu z purpurové fototrofní sirné bakterie Ectothiorhodospira vacuolata“. Journal of Bacteriology. 182 (11): 3097–103. doi:10.1128 / jb.182.11.3097-3103.2000. PMC  94494. PMID  10809687.
  7. ^ Quentmeier A, Hellwig P, Bardischewsky F, Wichmann R, Friedrich CG (listopad 2004). "Sulfiddehydrogenázová aktivita monomerního flavoproteinu SoxF z Paracoccus pantotrophus". Biochemie. 43 (46): 14696–703. doi:10.1021 / bi048568y. PMID  15544340.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR015323

externí odkazy