Cob (I) kyselina yrinová a, c-diamid adenosyltransferáza - Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase
| ATP: corrinoid adenosyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.5.1.17 | ||||||||
| Číslo CAS | 37277-84-2 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| ATP: corrinoid adenosyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 trojrozměrná struktura atp: corrinoid adenosyltransferáza ze Salmonella typhimurium. apo-atp formulář | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CobA_CobO_BtuR | ||||||||
| Pfam | PF02572 | ||||||||
| Pfam klan | CL0023 | ||||||||
| InterPro | IPR003724 | ||||||||
| SCOP2 | 1g64 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Kobalamin adenosyltransferáza (PduO / EutT) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura konzervovaného proteinu 0546 z termoplazmy acidophilum | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cob_adeno_trans | ||||||||
| Pfam | PF01923 | ||||||||
| InterPro | IPR002779 | ||||||||
| SCOP2 | 1nog / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii cob (I) kyselina yrinová a, c-diamid adenosyltransferáza (také známý jako ATP: cob (I) alamin adenosyltransferáza nebo ATP: corrinoid adenosyltransferáza) ES 2.5.1.17 je enzym který katalýzy přeměna kobalamin (vitamin B12) do jedné ze svých koenzymových forem, adenosylkobalamin (koenzym B12, AdoCbl).[2][3] Adenosylkobalamin je vyžadován jako a kofaktor pro činnost určitých enzymy. AdoCbl obsahuje adenosylovou část ligandovanou k kobalt ion kobalaminu přes a kovalentní Co-C vazba.
ATP: alamin adenosyltransferázy cob (I) jsou rozděleny do tří skupin: typ CobA,[4] Typ EutT [5] a typu PduO.[6] Každý ze tří typů enzymů se jeví jako specializovaný na konkrétní AdoCbl závislé enzymy nebo pro de novo syntéza AdoCbl. PduO a EutT jsou vzdáleně příbuzní, sdílení je krátké konzervovaný CobA je evolučně nesouvisí a je příkladem konvergentní evoluce.
Skupina CobA zahrnuje ATP: cob (I) alamin adenosyltransferázy CobA (Salmonella typhimurium ), CobO (Pseudomonas denitrifikani) a ButR (Escherichia coli). Existuje vysoký stupeň sekvence identita mezi nimi bílkoviny.[7] CobA je zodpovědný za připojení adenosylové skupiny z ATP na kobaltový iont corrin nutný pro přeměnu kobalaminu na adenosylkobalamin.[3][4] Funkce PduO převádějí kobalamin na AdoCbl pro 1,2-propandiol degradace,[8] zatímco EutT vyrábí AdoCbl pro ethanolamin využití.[9]
Synonyma
Tento enzym je také známý jako:
- Kobalamin adenosyltransferáza
- ATP: cob (I) alamin adenosyltransferáza
- ATP: corrinoid adenosyltransferáza
Viz také
Reference
- ^ Schubert HL, Hill CP (prosinec 2006). "Struktura lidské ATP vázané na ATP: kobalamin adenosyltransferáza". Biochemie. 45 (51): 15188–96. doi:10.1021 / bi061396f. PMC 2532598. PMID 17176040.
- ^ Mera PE, Escalante-Semerena JC (září 2010). "Více rolí ATP: cob (I) alamin adenosyltransferázy při přeměně B12 na koenzym B12". Appl. Microbiol. Biotechnol. 88 (1): 41–8. doi:10.1007 / s00253-010-2773-2. PMC 3034633. PMID 20677021.
- ^ A b Sheppard DE, Penrod JT, Bobik T, Kofoid E, Roth JR (listopad 2004). "Důkaz, že B12-adenosyltransferáza je kódována v ethanolaminovém operonu Salmonella enterica". J. Bacteriol. 186 (22): 7635–44. doi:10.1128 / JB.186.22.7635-7644.2004. PMC 524904. PMID 15516577.
- ^ A b Buan NR, Rehfeld K, Escalante-Semerena JC (květen 2006). "Studie ATP typu CobA: Co (I) rrinoidový adenosyltransferázový enzym kmene Methanosarcina mazei kmene Go1". J. Bacteriol. 188 (10): 3543–50. doi:10.1128 / JB.188.10.3543-3550.2006. PMC 1482872. PMID 16672609.
- ^ Buan NR, Suh SJ, Escalante-Semerena JC (září 2004). „Gen eutT Salmonella enterica kóduje kyslík labilní, kov obsahující ATP: corrinoid adenosyltransferázový enzym“. J. Bacteriol. 186 (17): 5708–14. doi:10.1128 / JB.186.17.5708-5714.2004. PMC 516830. PMID 15317775.
- ^ Johnson CL, Pechonick E, Park SD, Havemann GD, Leal NA, Bobik TA (březen 2001). „Funkční genomová, biochemická a genetická charakterizace genu Salmonella pduO, genu ATP: cob (I) alamin adenosyltransferázy“. J. Bacteriol. 183 (5): 1577–84. doi:10.1128 / JB.183.5.1577-1584.2001. PMC 95042. PMID 11160088.
- ^ Suh SJ, Escalante-Semerena JC (červenec 1993). "Klonování, sekvenování a nadměrná exprese cobA, který kóduje ATP: corrinoid adenosyltransferáza v Salmonella typhimurium". Gen. 129 (1): 93–7. doi:10.1016/0378-1119(93)90701-4. PMID 7916712.
- ^ Luers F, Seyfried M, Daniel R, Gottschalk G (září 1997). „Konverze glycerolu na 1,3-propandiol pomocí Clostridium pasteurianum: klonování a exprese genu kódujícího 1,3-propandioldehydrogenázu“. FEMS Microbiol. Lett. 154 (2): 337–45. doi:10.1016 / s0378-1097 (97) 00351-0. PMID 9311132.
- ^ Buan NR, Escalante-Semerena JC (červen 2006). "Čištění a počáteční biochemická charakterizace ATP: enzym Cob (I) alamin adenosyltransferázy (EutT) Salmonella enterica". J. Biol. Chem. 281 (25): 16971–7. doi:10,1074 / jbc.M603069200. PMID 16636051.
