Stresová granule - Stress granule

Dynamika stresových granulí

Stresové granule jsou husté agregace v cytosol složen z bílkoviny & RNA které se objeví, když buňka je ve stresu.[1] Uložené molekuly RNA se zastaví překlad preinicializační komplexy: neúspěšné pokusy vyrobit protein mRNA. Stresové granule mají velikost 100–200 nm (jsou-li biochemicky vyčištěny), nejsou obklopeny membrána a související s endoplazmatické retikulum.[2] Všimněte si, že existují také jaderný stresové granule. Tento článek je o cytosolický odrůda.

Navrhované funkce

Funkce stresových granulí zůstává do značné míry neznámá. Dlouhodobě se navrhuje, aby stresové granule chránily RNA před škodlivými podmínkami, a tím i jejich výskytem při stresu.[3] Akumulace RNA do hustých globulí by jim mohla zabránit v reakci se škodlivými chemikáliemi a chránit informace kódované v jejich sekvenci RNA.

Stresové granule mohou také fungovat jako rozhodovací bod pro nepřekládané mRNA. Molekuly mohou jít jednou ze tří cest: další skladování, degradace nebo opětovné zahájení překlad.[4] Naopak se také tvrdilo, že stresové granule nejsou důležitými místy pro skladování mRNA, ani neslouží jako mezilehlé místo pro tranzit mRNA mezi stavem skladování a stavem degradace.[5]

Snahy o identifikaci všech RNA ve stresových granulích (transkriptom stresových granulí) nezaujatým způsobem sekvenováním RNA z „jader“ biochemicky vyčištěných stresových granulí ukázaly, že RNA nejsou přijímány do stresových granulí sekvenčně specifickým způsobem, ale spíše obecně, s obohacením delších a / nebo méně optimálně přeložených přepisů.[6] Tato data naznačují, že transkriptom stresových granulí je ovlivněn valencí RNA (pro proteiny nebo jiné RNA) a rychlostí odtoku RNA z polysomy. Posledně jmenovaný je dále podporován nedávným zobrazování jedné molekuly studie.[7] Dále se odhadovalo, že pouze asi 15% celkové mRNA v buňce je lokalizováno na stresové granule,[6] což naznačuje, že stresové granule ovlivňují pouze menšinu mRNA v buňce a nemusí být pro zpracování mRNA tak důležité, jak se dříve myslelo.[6][8] To znamená, že tyto studie představují pouze snímek v čase a je pravděpodobné, že větší část mRNA je v jednom bodě uložena ve stresových granulích kvůli těm RNA, které přecházejí dovnitř a ven.

Stresové proteiny, které jsou hlavní složkou stresových granulí v rostlinných buňkách, jsou molekulární chaperony že izolují, chrání a případně opravují proteiny, které se odvíjejí během tepla a jiných typů stresu.[9][10] Proto může být jakákoli asociace mRNA se stresovými granulemi jednoduše vedlejším účinkem asociace částečně rozložených proteinů vázajících RNA se stresovými granulemi,[11] podobné asociaci mRNA s proteazomy.[12]

Formace

Stresové faktory prostředí spouštějí buněčnou signalizaci, která nakonec vede k tvorbě stresových granulí. In vitro, tyto stresory mohou zahrnovat teplo, chlad, oxidační stres (arsenit sodný), stres endoplazmatického retikula (thapsigargin), inhibice proteazomu (MG132), hyperosmotický stres, ultrafialová radiace, inhibice eIF4A (pateamin A, hippuristanol nebo RocA ), akumulace oxidu dusnatého po léčbě 3-morfolinosydnoniminem (SIN-1),[13] narušení sestřihu pre-mRNA,[14] a další stresory jako puromycin které vedou k demontáži polysomy.[15] Mnoho z těchto stresorů vede k aktivaci konkrétního stresu kinázy (HRI, PERK, PKR a GCN2), translační inhibice a tvorba stresových granulí.[15]

Tvorba stresových granulí je často pod aktivací stresu fosforylace z eukaryotický iniciační faktor translace eIF2α, ale to neplatí pro všechny typy stresorů, které indukují stresové granule,[15] například inhibice eIF4A. Dále po proudu, prion agregace proteinu TIA-1 podporuje tvorbu stresových granulí. Termín prion -like se používá, protože agregace TIA-1 je koncentrace závislý, inhibovaný chaperony, a protože agregáty jsou odolné vůči proteázy.[16] Bylo rovněž navrženo, aby mikrotubuly hrají roli při tvorbě stresových granulí, možná transportem složek granulí. Tato hypotéza je založena na skutečnosti, že narušení mikrotubulů chemickou látkou nocodazole blokuje vzhled granulí.[17] Navíc se ukázalo, že mnoho signálních molekul reguluje tvorbu nebo dynamiku stresových granulí; mezi ně patří hlavní snímač energie AMP-aktivovaná protein kináza (AMPK),[18] the Enzym O-GlcNAc transferázy (OGT),[19] a pro-apoptotickou kinázu ROCK1.[20]

Potenciální role interakcí RNA-RNA

Při tvorbě stresových granulí mohou hrát roli fázové přechody RNA částečně řízené intermolekulárními interakcemi RNA-RNA. Podobně jako proteiny s vnitřní poruchou jsou i celkové extrakty RNA schopny podstoupit fázovou separaci za fyziologických podmínek in vitro.[21] RNA sekvence Analýzy ukazují, že tyto sestavy se do značné míry překrývají přepis se stresovými granulemi,[21][6] s obohacením RNA v obou případech převážně na základě délky RNA. Stresové granule dále obsahují mnoho RNA helikáz,[22] včetně DEAD / H-box helikázy Ded1p /DDX3, eIF4A1, a RHAU.[23] V kvasnicích, katalytické ded1 mutantní alely vedou ke vzniku konstitutivních stresových granulí[24] Mutantní alely DDX3X s nedostatkem ATPázy (savčí homolog Ded1) se vyskytují v pediatrických meduloblastom,[25] a tyto se shodují s konstitutivními granulovanými sestavami v pacientských buňkách.[26] Tyto mutantní proteiny DDX3 podporují shromáždění stresových granulí HeLa buňky.[26] V savčích buňkách vedou mutanty RHAU ke snížení dynamiky stresových granulí.[23] Někteří tedy předpokládají, že agregace RNA usnadněná intermolekulárními interakcemi RNA-RNA hraje roli při tvorbě stresových granulí a že tato role může být regulována RNA helikázami.[27] Existují také důkazy, že RNA ve stresových granulích je kompaktnější ve srovnání s RNA v cytoplazmě a že RNA je přednostně posttranslačně modifikována N6-methyladenosinem (m6A) na jeho 5 'koncích.[28][29] Nedávná práce ukázala, že vysoce hojný faktor iniciace translace a protein DEAD-box eIF4A omezují tvorbu stresových granulí. Činí tak díky své schopnosti vázat ATP a RNA působením analogicky k proteinu chaperony jako Hsp70.[30]

Spojení se zpracovatelskými subjekty

Stresové granule a zpracovatelská těla sdílet RNA a proteinové komponenty, obě se objevují ve stresu a mohou se fyzicky spojovat. Jak 2018, z ~ 660 proteinů identifikovaných jako lokalizujících stresové granule bylo ~ 11% také identifikováno jako zpracovávající proteiny lokalizované v těle (viz níže). Protein G3BP1 je nezbytný pro řádné dokování zpracovatelských těl a stresových granulí navzájem, což může být důležité pro uchování polyadenylovaný mRNA.[31]

Ačkoli některé proteinové složky jsou sdíleny mezi stresovými granulemi a zpracovatelskými těly, většina proteinů v každé struktuře je jedinečně lokalizována do kterékoli struktury.[32] Zatímco jak stresové granule, tak zpracovatelská těla jsou spojena s mRNA, byla zpracovatelská těla již dlouho navržena jako místa degradace mRNA, protože obsahují enzymy jako DCP1 / 2 a XRN1, o nichž je známo, že degradují mRNA.[33] Jiní však prokázali, že mRNA spojené se zpracovatelskými těly jsou do značné míry translačně potlačovány, ale ne degradovány.[32] Rovněž bylo navrženo, aby mRNA vybrané pro degradaci byly předávány ze stresových granulí do zpracovatelských těl,[33] ačkoli existují také údaje naznačující, že zpracovatelská těla předcházejí a podporují tvorbu stresových granulí.[34]

Proteinové složení stresových granulí

Úplný proteom stresových granulí stále není znám, ale bylo vyvinuto úsilí ke katalogizaci všech proteinů, u nichž bylo experimentálně prokázáno, že přecházejí do stresových granulí.[35][36][37] Důležité je, že různé stresory mohou mít za následek stresové granule s různými proteinovými složkami.[15] Mnoho proteinů asociovaných se stresovými granulemi bylo identifikováno přechodným stresováním kultivovaných buněk a využitím mikroskopie k detekci lokalizace požadovaného proteinu buď expresí tohoto proteinu fúzovaného s fluorescenčním proteinem (tj. zelený fluorescenční protein (GFP)) a / nebo upevnění buněk a pomocí protilátek k detekci sledovaného proteinu spolu se známými proteinovými markery stresových granulí (imunocytochemie ).[38]

V roce 2016 byla experimentálně identifikována „jádra“ stresových granulí a poté poprvé biochemicky vyčištěna. Proteiny v jádrech byly identifikovány nezaujatým způsobem hmotnostní spektrometrie. Tento technický pokrok vedl k identifikaci stovek nových proteinů lokalizovaných na stresových granulích.[39][22][40]

Proteom stresových granulí byl také experimentálně stanoven použitím dvou mírně odlišných označení blízkosti přístupy. Jedním z těchto přístupů k označování blízkosti je metoda askorbátperoxidázy (APEX), ve které jsou buňky konstruovány tak, aby exprimovaly známý stresový granulovaný protein, jako je G3BP1, fúzovaný s modifikovaným enzymem askorbátperoxidázy zvaným APEX.[35][41] Po inkubaci buněk v biotin a po ošetření buněk peroxidem vodíku bude krátce aktivován enzym APEX biotinylát všechny proteiny v těsné blízkosti požadovaného proteinu, v tomto případě G3BP1 ve stresových granulích. Poté lze izolovat proteiny, které jsou biotinylované streptavidin a identifikovány pomocí hmotnostní spektrometrie. Technika APEX byla použita k identifikaci ~ 260 proteinů asociovaných se stresovými granulemi v několika typech buněk, včetně neuronů, a s různými stresory. Z 260 proteinů identifikovaných v této studii u ~ 143 nebylo dříve prokázáno, že jsou spojeny se stresovými granulemi.[41]

Další metodou blízkého značení používanou ke stanovení proteomu stresových granulí je BioID.[42] BioID je podobný přístupu APEX, protože biotinylační protein (BirA * místo APEX) byl exprimován v buňkách jako fúzní protein s několika známými proteiny spojenými se stresovými granulemi. Proteiny v těsné blízkosti BirA * budou biotinylované a poté identifikovány hmotnostní spektrometrie. Youn a kol. použil tuto metodu k identifikaci / předpovědi 138 proteinů spojených se stresovými granulemi a 42 souvisejících se zpracováním těla.[42]

Kurátorskou databázi proteinů asociovaných se stresovými granulemi naleznete zde [1].[37]

Následuje seznam proteinů, u nichž bylo prokázáno, že jsou lokalizovány na stresové granule (sestaveno z [35][36][22][41][42][43]):

Genové IDNázev proteinuPopisReferenceNalezeno také v zpracovatelská těla ?
ABCF1ABCF1ATP Binding Cassette Subfamily F Member 1[41]
ABRACLABRACLABRA C-Terminal Like[41]
ACAP1ACAP1ArfGAP s doménami Coiled-Coil, Ankyrin Repeat a PH 1[41]
ACBD5ACBD5Acyl-CoA vazebná doména obsahující 5[41]
ACTBL2ACTBL2Protein podobný beta-aktinu 2[22]Ano[32]
ACTR1AACTR1AAlfa-centractin[22]
ACTR1BACTR1BBeta-centractin[22]
ADARADAR1Adenosindeamináza, specifická pro RNA[44][22]
PŘIDAT1Adducin 1Adducin 1[41]
AGO1Argonaute 1 / EIF2C1Argonaute 1, RISC Catalytic Component[41][45]Ano[32]
AGO2Argonaute 2Argonaute 2, RISC Catalytic Component[41][46][45][47][22][48][43]Ano[32]
AKAP8AKAP8Ukotvení proteinu A-kinázou 8[43]
AKAP9AKAP350Ukotvení proteinu A-kinázou 9[49]
AKAP13AKAP13 / LBCUkotvení proteinu A-kinázou 13[41][43]
ALDH18A1ALDH18A1Delta-1-pyrrolin-5-karboxylát syntáza[22]
ALG13ALG13ALG13, podjednotka UDP-N-acetylglukosaminyltransferázy[42]
ALPK2ALPK2 / HAKAlfa kináza 2[43]
AMOTL2AMOTL2 / LCCPAngiomotin jako 2[43]
ANKHD1ANKHD1Ankyrin Repeat a KH doména obsahující 1[42]Ano[42]
ANKRD17ANKRD17 / MASK2 / GTARAnkyrin Repeat Domain 17[41][42]Ano[42]
ANGAngiogeninAngiogenin[50]
ANP32EANP32EJaderný fosfoprotein bohatý na kyselý leucin 32, člen rodiny E.[22]
ANXA1ANXA1Annexin A1[22]
ANXA11ANXA11Annexin 11[41]
ANXA6ANXA6Annexin 6[22]
ANXA7ANXA7Annexin 7[22][41]
APEX1APEX1DNA- (apurinické nebo apyrimidinové místo) lyáza[22]
APOBEC3CAPOBEC3CMRNA Apolipoprotein B Úpravy enzymové katalytické podjednotky 3C[41][43]
APOBEC3GAPOBEC3GMRNA Apolipoprotein B Úpravy enzymové katalytické podjednotky 3G[45]
ARID2ARID2 / BAF200Interakční doména bohatá na AT 2[43]
ARPC1BARPC1BS aktinem související protein 2/3 komplexní podjednotka 1B[22]
AHSA1AHA1Aktivátor aktivity HSP90 ATPázy 1[51]
AQRAQR / IBP160Spliceosomální faktor vázající se na introny ve Vodnáři[41]
ARMC6ARMC6Armadillo Repeat Obsahující 6[41]
ASCC1ASCC1Aktivace komplexu podjednotek signálu 1[41][42]
ASCC3ASCC3Aktivace spojovacího zařízení signálu 1, komplexní podjednotka 3[42]
ATAD2ATAD2Protein obsahující AAP doménu rodiny ATPáz 2[22]
ATAD3AATAD3AProtein 3A rodiny ATPáz obsahující AAA doménu[22]Ano[32]
ATG3ATG3Související s autofagií 3[41]
ATP5A1ATP5A1ATP syntáza podjednotka alfa, mitochondriální[22]
ATP6V1G1ATP6V1G1 / ATP6GATPáza H + transportující podjednotku V1 G1[41]
ATXN2Ataxin 2Ataxin 2[22][41][42][43][52][53][54][55][56][57]
ATXN2LAtaxin-2 jakoAtaxin 2 Like[22][41][42][43][54][57]
BAG3BAG3Regulátor molekulárních chaperonů rodiny BAG 3[22]
BANF1BANF1Faktor bariéry vůči autointegraci[22]
BCCIPBCCIPBRCA2 a CDKN1A interagující protein[41]
BCLAF1BCLAF1Faktor transkripce asociovaný s BCL2 1[41]
BICC1BICC1Protein vázající RNA rodiny BicC 1[42]
BOLLBOULEBoule Homolog, RNA Binding Protein[58]
BRAT1BRAT1Aktivátor ATM spojený s BRCA1 1[22]
BRF1BRF1BRF1, podjednotka faktoru iniciace transkripce RNA polymerázy III[33]
BTG3BTG3Faktor proti šíření BTG 3[42]Ano[42]
C9orf72C9orf72Necharakterizovaný protein C9orf72[59][60]
C15orf52C15orf52Necharakterizovaný protein C15orf52[22]
C20orf27C20orf72Chromozom 20 Otevřený rámeček pro čtení 27[41]
C2CD3C2CD3Doména závislá na vápníku C2 obsahující 3[41]
CALML5CALML5Protein podobný kalmodulinu 5[22]
CALRKalretikulin / CRTKalretikulin[61]
CAP1CAP1Protein spojený s adenylylcyklázou 1[22]
CAPRIN1Caprin-1Protein spojený s buněčným cyklem 1[41][42][62][49][63][22][64][31][65][57]
CAPZA2CAPZA2F-aktin-zakončující proteinová podjednotka alfa-2[22]
CARHSP1CARHSP1Tepelně stabilní protein regulovaný vápníkem 1[22]
CASC3MLN51 / BTZCitlivost na rakovinu 3[41][42][66][67]
CBFBCBFBPodjednotka faktoru vazby na jádro beta[22]
CBX1CBX1Homolog proteinu Chromobox 1[22][57]
CCAR1CARP-1Regulátor cyklu a apoptózy buněčného dělení 1[49]
CCDC124CCDC124Coiled-Coil doména obsahující 124[41]
CCDC85CCCDC85CCoiled-Coil doména obsahující 85C[41]
CCT3CCT3T-komplex protein 1 podjednotka gama[22]
CCT6ACCT6AT-komplex protein 1 podjednotka zeta[22]
CDC37CDC37Cyklus buněčného dělení 37[51]
CDC5LCDC5LCyklus buněčného dělení 5-jako protein[22]
CDC73CDC73Parafibromin[22]
CDK1CDK1Cyklin-dependentní kináza 1[22]
CDK2CDK2Cyklin závislá kináza 2[68]
CDV3CDV3CDV3 homolog[41]
CELF1CUGBP1CUGBP Člen rodiny podobný Elavovi 1[22][41][42][69]
CELF2CUGBP2 / BRUNOL3CUGBP Člen rodiny podobný Elavovi 2[41]
CELF3CUGBP3 / BRUNOL1CUGBP Člen rodiny podobný Elavovi 3[41]
CENPBCENPBHlavní centromérní autoantigen B[22]
CEP78CEP78 / CRDHLCentrozomální protein 78[41]
CEP85CEP85 / CCDC21Centrozomální protein 78[42]
CERKLJako ceramid-kinázaCeramid kináza jako[70]
CFL1Cofilin-1Cofilin-1[22]
CHCHD3CHCHD3Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix doména obsahující protein 3, mitochondriální[22]
CHORDC1CHORDC1 / CHP1Proteiny obsahující domény bohaté na cystein a histidiny 1[22]
CIRBPCIRPChladem indukovatelný protein vázající RNA[41][71]
CITCITCitron Rho-interagující kináza[22]
CLIC4CLIC4Chloridový protein intracelulárního kanálu 4[22]
CLNS1ACLNS1AKanál citlivý na chloridové nukleotidy 1A[41]
CLPPCLPPProteolytická podjednotka kaseinolytické mitochondriální matrixové peptidázy[41]
CNBPZNF9Protein vázající nukleové kyseliny zinkového prstu typu CCHC[72]
CNN3CNN3Calponin-3[22]
CNOT1CNOT1 / CCR4CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 1[22][42]Ano[42][73]
CNOT10CNOT10CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 10[42]Ano[42]
CNOT11CNOT11CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 11[42]Ano[42]
CNOT2CNOT2CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 2[42]Ano[42]
CNOT3CNOT3CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 3[42]Ano[42]
CNOT4CNOT4CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 4[42]Ano[42]
CNOT6CNOT6CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 6[42]Ano[42]
CNOT6LCNOT6LCCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 6L[42]Ano[42]
CNOT7CNOT7CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 7[42]Ano[42]
CNOT8CNOT8CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 8[42]Ano[42]
CNOT9CNOT9CCR4-ne Komplexní podjednotka transkripce 9[42]
CORO1BCORO1BCoronin-1B[22]
CPB2Karboxypeptidáza B2Karboxypeptidáza B2[74]
CPEB1CPEBProtein vázající cytoplazmatický polyadenylační prvek 1[75]
CPEB4CPEB4Cytoplazmatický polyadenylační prvek vázající protein 4[41][42]Ano[42]
CPSF3CPSF3Podjednotka faktoru štěpnosti a polyadenylační specificity 3[22]
CPSF6CPSF6Podjednotka faktoru štěpnosti a polyadenylační specificity 6[22]
CPSF7CPSF7Podjednotka faktoru štěpnosti a polyadenylační specificity 7[22]
CPVLCPVLKarboxypeptidáza, podobná vitellogenu[42]Ano[42]
CRKLCRKLCRK Jako Proto-Oncogene, Adaptér Protein[41]
CROCCCROCCCiliární kořen Coiled-Coil, Rootletin[41]
CRYABCRYABAlfa-krystalin B řetězec[22]
CSDE1CSDE1Protein E1 obsahující doménu studeného šoku[22][41][42][57]
CSE1LCSE1L / XPO2 / Exportin-2Exportin-2[22]
CSNK2A1Kasein kináza 2 alfaKasein kináza 2 Alpha 1[76]
CSTBCystatin B.Cystatin B.[41]
CSTF1CSTF1Podjednotka stimulačního faktoru štěpení 1[22]
CTNNA2CTNNA2Catenin alfa-2[22]
CTNND1CTNND1Catenin delta-1[22]
CTTNBP2NLCTTNBP2NLCTTNBP2 N-terminální protein[22]
CWC22CWC22Homolog faktoru CWC22 spojujícího pre-mRNA[22]
DAZAP1DAZAP1Protein asociovaný s DAZ 1[22][41][42]
DAZAP2PRTBProtein přidružený k DAZ 2[77]
DAZLDAZL1Odstraněno v Azoospermii jako[78]
DCDDCDDermcidin[22]
DCP1ADCP1aDekapování mRNA 1a[22][41][75]Ano[32]
DCP1BDCP1bDekapování mRNA 1b[41]Ano[32]
DCP2DCP2Dekapování mRNA 2[42]
DCTN1DCTN1Dynaktinová podjednotka 1[22]
DDX1DEAD box protein 1DEAD-Box Helicase 1[22][41][42][79]
DDX19ADDX19AATP-dependentní RNA helikáza DDX19A[22][57]
DDX21DDX21Nukleolární RNA helikáza 2[22]Ano[32]
DDX3DEAD box protein 3DEAD-Box Helicase 3[22][80][81]
DDX3XDDX3XDEAD-Box Helicase 3, X-Linked[41][42][82][83][57]
DDX3YDDX3YDEAD-Box Helicase 3, Y-Linked[41]
DDX47DDX47Pravděpodobná ATP závislá RNA helikáza DDX47[22]
DDX50DDX50ATP-dependentní RNA helikáza DDX50[22]Ano[32]
DDX58RIG-IDExD / H-Box Helicase 58[84]
DDX6DEAD box protein 6DEAD-Box Helicase 6[22][41][42][53][85][75][45][86]Ano[32][42]
DERADERADeoxyribóza-fosfát Aldoláza[87]
DHX30DHX30Předpokládaná ATP-dependentní RNA helikáza DHX30[22][41]Ano[32]
DHX33DHX33DEAH-Box Helicase 33[41]
DHX36RHAUDEAH-Box Helicase 36[41][42][23]
DHX57DHX57DExH-Box Helicase 57[42]
DHX58LGP2DExH-Box Helicase 58[84]
DIS3L2DIS3L2 / FAM3ADIS3 Jako 3'-5 'exoribonukleáza 2[41]
DISC1Narušen u schizofrenie 1Narušen u schizofrenie 1[88]
DKC1DKC1dyskerin; Podjednotka komplexu H / ACA ribonukleoproteinů 4[22][89]
DNAI1Axonemal Dynein Intermediate Chain 1Dynein Axonemal Intermediate Chain 1[90]
DNAJA1DNAJA1DnaJ homolog podrodina A člen 1[22]
DNAJC8DNAJC8DnaJ homolog podčeleď C člen 8[22]
DPYSL2DPYSL2Protein související s dihydropyrimidinázou 2[22]
DPYSL3DPYSL3Protein související s dihydropyrimidinázou 3[22]
DROSHADROSHADrosha ribonukleáza III[41]
DSPDSPDesmoplakin[22][41]
DSTDSTDystonin[22]
DSTNDSTNDestrin[22]
DTX3LDTX3LE3 ubikvitin-protein ligáza DTX3L[22]
DUSP12DUSP12 / YVH1Fosfatáza dvojí specificity[91]
DYNC1H1Cytoplazmatický dyneinový těžký řetězec 1Dynein Cytoplasmic 1 Heavy Chain 1[90]
DYNLL1Cytoplasmatický Dynein Light PolypeptideLehký řetěz Dynein LC8 typu 1[41][92]
DYNLL2DYNLL2Dyneinový lehký řetězec 2, cytoplazmatický[22]
DYRK3DYRK3Kináza regulovaná duální specificitou tyrosin fosforylace 3[93]
DZIP1DZIP1DAZ interagující s proteinem se zinkovým prstem 1[94]
DZIP3DZIP3DAZ interagující s proteinem se zinkovým prstem 3[42]
EDC3EDC3Vylepšení odstraňování mRNA 3[41][42]Ano[42]
EDC4EDC4Zesilovač proteinu mRNA-dekapování 4[22][41]Ano[32]
EIF1EIF1Faktor zahájení eukaryotického překladu 1[41]
EIF2AEIF2AFaktor iniciace eukaryotického překladu 2A[33][22][49][95]
EIF2AK2Protein kináza R / PKREukaryotický iniciační faktor translace 2 alfa kináza 2[65][84][96]
EIF2B1-5EIF2BFaktor iniciace eukaryotického překladu 2B[95]
EIF2S1EIF2A podjednotka 1Eukaryotický překladový iniciační faktor 2 podjednotka alfa[22]
EIF2S2EIF2A podjednotka 2Eukaryotický překladový iniciační faktor 2 Beta podjednotka[22]
EIF3AEIF3AEukaryotický iniciační faktor translace 3 podjednotka A[22][41][46][31][97]
EIF3BEIF3BEukaryotický iniciační faktor 3 podjednotky B[33][22][77][98][99]
EIF3CEIF3CEukaryotický iniciační faktor 3 podjednotky C[41]
EIF3DEIF3DEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka D[22][41][57]
EIF3EEIF3EEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka E[22][41][57]
EIF3FEIF3FEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka F[22]
EIF3GEIF3GEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka G[22][41][57]
EIF3HEIF3HEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka H[22][41]
EIF3IEIF3IEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka I[22]
EIF3JEIF3JEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka J.[22][41]
EIF3KEIF3KEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka K.[22]
EIF3LEIF3LEukaryotický translační iniciační faktor 3 podjednotka L[22][41][57]
EIF3MEIF3MEukaryotická translace iniciační faktor 3 podjednotka M[22]
EIF4A1EIF4A1Faktor iniciace eukaryotického překladu 4A1[22][41][100]
EIF4A2EIF4A2Faktor iniciace eukaryotického překladu 4A2[41][101]
EIF4A3EIF4A3Faktor iniciace eukaryotického překladu 4A3[41]
EIF4BEIF4BEukaryotický překlad Inicializační faktor 4B[22][41]
EIF4EEIF4EFaktor iniciace eukaryotického překladu 4E[97][95][2][102][67][103][104][33]Ano[33]
EIF4E2EIF4E2Faktor iniciace eukaryotického překladu 4E Člen rodiny 2[42][104]Ano[42]
EIF4E3EIF4E3Faktor iniciace eukaryotického překladu 4E Člen rodiny 3[104]
EIF4ENIF1EIF4ENIF1Faktor iniciace eukaryotického překladu 4E Faktor jaderného importu 1[41][42]Ano[42]
EIF4G1EIF4G1Faktor iniciace eukaryotického překladu 4G1[22][41][97][95][2][102][105][106][77][107][31]
EIF4G2EIF4G2Faktor iniciace eukaryotického překladu 4G2[22][42]
EIF4G3EIF4G3Faktor iniciace eukaryotického překladu 4G3[41]
EIF4HEIF4HEukaryotický překlad Zahajovací faktor 4H[22][41]
EIF5AEIF5AFaktor iniciace eukaryotického překladu 5A[98]
ELAVL1HuRELAV Like RNA Binding Protein 1[22][31][41][108][97][109][102][103][77][92][110][111]Ano[32]
ELAVL2ELAVL2Protein podobný ELAV 2[22][41]Ano[32]
ELAVL3ELAVL3 / HuCELAV Like RNA Binding Protein 3[41]
ELAVL4HuDELAV Like RNA Binding Protein 4[41][112]
ENDOVEndoVEndonukleáza V[113]
ENTPD1ENTPD1Ektonukleosid trifosfát difosfohydroláza 1[41]
EPPK1EPPK1Epiplakin[22]
ETF1ETF1Podjednotka faktoru uvolňujícího eukaryotický peptidový řetězec 1[22]
EWSR1EWSR1EWS RNA vazebný protein 1[114][115]
FABP5FABP5Protein vázající mastné kyseliny 5[41]
FAM120AFAM120A / OSSAKonstitutivní koaktivátor proteinu podobného genu PPAR 1[22][41][42]Ano[32]
FAM120CFAM120CRodina se sekvenční podobností 120C[41][42]
FAM168BFAM168B / MANIRodina se sekvenční podobností 168 členů B[41]
FAM98AFAM98ARodina se sekvenční podobností 98 Člen A[22][41][116]
RYCHLERYCHLEFas aktivovaná serin / threonin kináza[33]Ano[33]
FBLFBLrRNA 2-O-methyltransferáza fibrillarin[22]
FBRSL1Fibrosin jako 1Fibrosin jako 1[42]
FHL1FHL1Čtyři a půl LIM domény protein 1[22]
FLNBFLNBFilamin-B[22]
FMR1FMRPFragile X Mentální retardace 1[20][22][41][42][66][67][102][117][118][91][57]
FNDC3BFNDC3BProtein 3B obsahující doménu fibronektinu typu III[22][42]
FSCN1FSCN1Fascin[22]
FTSJ3FTSJ3protein zpracovávající pre-rRNA FTSJ3[22]
FUBP1FUBP1Daleko vzdálený prvek vázající protein 1[41]
FUBP3FUBP3Daleko upstream protein vázající prvek 3[22][41][42]
FUSFUSFUS RNA vazebný protein[22][41][46][114][115][119][120][121][122][123][124][125]
FXR1FXR1FMR1 Autosomální homolog 1[22][41][42][117][102][103][126]
FXR2FXR2FMR1 Autosomální homolog 2[22][41][42][117][102]
G3BP1G3BP1Faktor sestavy stresových granulí G3BP 1[22][41][42][64][96][65][127][128][33][103][129][126][130][57]
G3BP2G3BP2Faktor sestavy stresových granulí G3BP 2[22][41][42][131][132][57]
GABARAPL2GABARAPL2 / GEF2 / ATG8Proteiny spojené s receptory GABA typu A jako 2[41]
GAR1GAR1Podjednotka komplexu H / ACA ribonukleoproteinů 1[89]
GCAGrancalcinGrancalcin[41]
GEMIN5Gemin-5Protein související s drahokamy nukleovými organelami 5[105]
GFPT1GFPT1Glutamin - fruktóza-6-fosfátaminotransferáza [izomeruje] 1[22]
GIGYF1GIGYF1 / PERQ1GRB10 interagující GYF protein 1[41]
GIGYF2GIGYF2 / TNRC15 / PARK11 / PERQ2GRB10 interagující GYF protein 2[41][42]Ano[42]
GLE1GLE1GLE1, RNA Export Mediator[42][133][134]
GLO1GlyoxalázaGlyoxaláza[41]
GLRX3GLRX3 / glutaredoxin 3 / TNLX2Glutaredoxin 3[41]
GNB2GNB2Guaninový nukleotid vázající protein G (I) / G (S) / G (T) podjednotka beta-2[22]
GOLGA2Golgin A2Golgin A2[41]
GRB2GRB2 / ASHVázaný protein na růstový faktor 2[41]
GRB7GRB7Vázaný protein na růstový faktor 7[135][136]
GRSF1GRSF1Faktor vazby sekvence RNA bohaté na G 1[41][42]
GSPT1eRF3Přechod z fáze G1 na S 1[41][137]
H1F0H1F0Histon H1.0[22]
H1FXH1FXHiston H1x[22]
H2AFVH2AFVHiston H2A.V[22]
HABP4Ki-1/57Protein vázající hyaluronan 4[138]
HDAC6HDAC6Histon deacetyláza 6[83][129][57]
HDLBPProtein vázající HDL / VGL / VigilinVazebný protein s vysokou hustotou lipoproteinů[41]
HELZHELZPravděpodobná helikáza s doménou zinkových prstů[22][41][42]Ano[42]
HELZ2HELZ2Helikáza se zinkovou prstovou doménou 2[22]
HMGA1HMGA1Skupinový protein s vysokou mobilitou HMG-I / HMG-Y[22]
HMGB3HMGB3Skupinový protein s vysokou mobilitou B3[22]
HMGN1HMGN1Nehistonový chromozomální protein HMG-14[22]
HNRNPA1HnRNPA1Heterogenní jaderný ribonukleoprotein A1[22][41][46][139][140][141][142]
HNRNPA2B1HnRNPA2 / B1Heterogenní jaderný ribonukleoprotein A2 / B1[22][41][143][57]
HNRNPA3HNRNPA3Heterogenní jaderný ribonukleoprotein A3[22][41]
HNRNPABHNRNPABHeterogenní jaderný ribonukleoprotein A / B[22][41][42]
HNRNPDHNRNPDHeterogenní jaderný ribonukleoprotein D[41]
HNRNPDLHNRNPDLHeterogenní jaderný ribonukleoprotein podobný D[41]
HNRNPFHNRNPFHeterogenní jaderný ribonukleoprotein F[41]
HNRNPH1HNRNPH1Heterogenní jaderný ribonukleoprotein H1[41]
HNRNPH2HNRNPH2Heterogenní jaderný ribonukleoprotein H2[22]
HNRNPH3HNRNPH3Heterogenní jaderný ribonukleoprotein H3[41]
HNRNPKHNRNPKHeterogenní jaderný ribonukleoprotein K.[22][111][144]
HNRNPUL1HNRNPUL1Heterogenní jaderný ribonukleoproteinový protein podobný U 2[22]
HSBP1HSBP1Protein vázající faktor tepelného šoku 1[41]
HSP90AA1HSP90Protein tepelného šoku HSP 90-alfa[22]
HSPA4HSP70 RYTepelný šok 70 kDa protein 4[22]
HSPA9HSP70 9BStres-70 protein, mitochondriální[22]
HSPB1HSP27Člen rodiny proteinů Heat Shock B (malý) Člen 1[22][145]Ano[32]
HSPB8HSPB8Člen rodiny proteinů Heat Shock B (malý) Člen 8[146]
HSPBP1HSPBP1Vazebný protein HSPA (Hsp70) 1[147]
HSPD1HSPD1Protein tepelného šoku 60 kDa, mitochondriální[22][41]
HTTHuntingtinHuntingtin[63]
IBTKIBTKInhibitor bruton tyrosinkinázy[42]
IFIH1MDA5Interferon indukovaný doménou Helicase C 1[84]
IGF2BP1IGF2BP1Inzulinu podobný růstový faktor 2 Protein vázající mRNA 1[22][41][42]Ano[32]
IGF2BP2IGF2BP2Inzulinu podobný růstový faktor 2 Protein vázající mRNA 2[22][41][42]Ano[32]
IGF2BP3IGF2BP3Inzulinu podobný růstový faktor 2 mRNA vazebný protein 3[22][41][42][131]Ano[32]
IKIKProteinová červená[22]
ILF3NF90Vazebný faktor pro zvýšení interleukinu 3[148]Ano[32]
IPO7IPO7Importin-7[22]
IPPKIP5KInositol-pentakisfosfát 2-kináza[149]
ITGB1ITGB1Integrin beta-1[22]
JMJD6JMJD6Arginin demethyláza a lysinhydroxyláza[130]
KANK2KANK2Motiv KN a protein obsahující ankyrinovou repetiční doménu 2[22]
KEAP1KEAP1 / KLHL19Kelch Like ECH Associated Protein 1[41]
KHDRBS1Sam68Obsahující doménu vázající KH RNA, spojenou s transdukcí signálu 1[22][150][151][152]
KHDRBS3KHDRBS3Protein obsahující KH doménu, vázající RNA, signální transdukce spojený s proteinem 3[22]
KHSRPKSRP / FBP2Regulační protein typu sestřihu KH[22][41][153]
KIAA0232KIAA0232KIAA0232[42]Ano[42]
KIAA1524CIP2AProtein CIP2A[22]
KIF1BKIF1BČlen rodiny Kinesin 1B[42]
KIF13BKIF13B / GAKINČlen rodiny Kinesin 13B[41]
KIF23KIF23Kinesin podobný protein KIF23[22]Ano[32]
KIF2AČlen těžkého řetězce Kinesin 2Člen rodiny Kinesin 2A[90]
KLC1Kinesin Light Chain 1Kinesin Light Chain 1[90]
KPNA1Importin-ɑ5Karyopherinová podjednotka Alpha 1[22][41][154]
KPNA2Import-1Karyopherinová podjednotka Alpha 2[22][154][155][134]
KPNA3Import -4Karyopherinová podjednotka Alpha 3[41][154]
KPNA6Importin -7Importovat podjednotku alfa[22]
KPNB1Importin-β1Karyopherinová podjednotka Beta 1[22][154][134][57]
L1RE1LINE1 ORF1pLINE1 ORF1 protein[22][46]
LANCL1LanC jako 1LanC jako 1[41]
LARP1LARP1Protein související s La 1[22]
LARP1BLARP1BProtein související s La 1b[42]
LARP4La-příbuzný protein 4Člen rodiny domény La Ribonucleoprotein 4[22][41][42][156]
LARP4BLARP4BČlen rodiny La Ribonucleoprotein 4B[41][42]
LASP1LIM A SH3 Protein 1 / MLN50LIM A SH3 Protein 1[41]
LBRLBRLamin-B receptor[22]
LEMD3LEMD3Vnitřní jaderný membránový protein Man1[22]
LIG3DNA ligáza 3DNA ligáza 3[41]
LIN28ALIN28ALin-28 Homolog A[41][157]
LIN28BLIN28BLin-28 Homolog B[41][157]
LMNALMNAPrelamin-A / C[22]
LPPLPPLipoma preferovaný partner[22]
LSM1LSM1LSM1 Homolog, mRNA Degradation Associated[41]Ano[158]
LSM12LSM12LSM12 Homolog[41][42]
LSM14ARAP55LSM14A, faktor sestavy těla zpracování mRNA[22][41][42][159][160]Ano[32][42]
LSM14BLSM14BHomolog proteinu LSM14 B[22][41][42]Ano[32]
LSM3LSM3Sm-like protein LSm3 spojený s U6 snRNA[22]Ano[158]
LUC7LLUC7LPředpokládaný protein vázající RNA Luc7-like 1[22]
LUZP1LUZP1Leucinový zipový protein 1[22][42]
MACF1MACF1Mikrotubul-aktinový zesíťující faktor 1, izoformy 1/2/3/5[22][57]
MAELMAELSpermatogenní tlumič transpozonů Maelstrom[161]
MAGEA4MAGEA4Antigen asociovaný s melanomem 4[22]
MAGED1MAGED1Antigen spojený s melanomem D1[22][41][42]
MAGED2MAGED2Antigen spojený s melanomem D2[22]
MAGOHBMAGOHBProtein mago nashi homolog 2[22]
MAP1LC3ALC3-IProtein přidružený k mikrotubulům 1 lehký řetězec 3 alfa[162][163]
MAP4MAP4Protein asociovaný s mikrotubuly 4[22]
MAPK1IP1LMAPK1IP1LMitogenem aktivovaná proteinkináza 1 Interakční protein 1 Líbí se[41]
MAP4K4MAP4K4Mitogenem aktivovaná protein kináza kináza kináza kináza 4[22]
MAPK8JNK1Mitogenem aktivovaná protein kináza 8[164]
MAPRE1MAPRE1Člen rodiny proteinů RP / EB spojený s mikrotubuly 1[22]
MAPRE2MAPRE2Člen rodiny proteinu RP / EB spojený s mikrotubuly 2[41]
MARF1MARF1Regulátor meiózy a faktor stability mRNA 1[42]Ano[42]
MARSMARSMethionin - tRNA ligáza, cytoplazmatická[22]
MBNL1MBNL1Muscleblind Like Splicing Regulator 1[79]
MBNL2MBNL2Muscleblind Like Splicing Regulator 2[42]
MCM4MCM4Licenční faktor replikace DNA MCM4[22]
MCM5MCM5Licenční faktor replikace DNA MCM5[22]
MCM7MCM7Licenční faktor replikace DNA MCM7[22]Ano[32]
METAP1METAP1Methioninaminopeptidáza[22]
METAP2METAP2Methionyl aminopeptidáza 2[41]
MCRIP1FAM195B / GRAN2Granulin-2[41][42][86]
MCRIP2FAM195A / GRAN1Granulin-1[42][86]
MEX3AMEX3AProtein vázající RNA MEX3A[22]Ano[32]
MEX3BMEX3BMex-3 RNA Binding Family Family B[41][165]
MEX3CMEX3CČlen rodiny vazeb Mex-3 RNA C.[41][166]
MEX3DMEX3DMex-3 RNA Binding Family Family D[42]
MFAP1MFAP1Protein spojený s mikrofibrilami[22]
MKI67MKI67Antigen KI-67[22]
MKRN2MKRN2Protein Makorin Ring Finger 2[41][42]
MOV10MOV-10Mov10 RISC Complex RNA Helicase[22][42][45]Ano[32][42]
MSH6MSH6Opravný protein nesouladu DNA Msh6[22]
MSI1Musashi-1Musashi RNA Binding Protein 1[41][160][167]Ano[32]
MSI2MSI2Protein vázající RNA Musashi homolog 2[22][41]
MTHFD1MTHFD1Cytoplazmatická C-l-tetrahydrofolát syntáza[22]
MTHFSDMTHFSDObsahující doménu methenyltetrahydrofolátu syntetázy[168]
MTORMTORMechanický cíl rapamycinu[93][169]
MYO6MYO6Nekonvenční myosin-VI[22]
NCOA3SRC-3Koaktivátor jaderného receptoru 3[170]
NDEL1NUDEL / MITAP1 / EOPANudE Neurodevelopment Protein 1 jako 1[41]
NELFENELF-E / RDSložitý člen faktoru prodloužení E[41]
NEXNNEXNNexilin[22]
NXF1NXF1 / MEX67 / TAPFaktor exportu jaderné RNA 1[42][57]
NKRFNRFFaktor potlačující NFK-B[41]
NOLC1Nukleolární a stočený tělní fosfoprotein 1 / NOPP140Nukleolární a stočený tělní fosfoprotein 1[41]
NENonODoména bez POU obsahující vazbu oktameru[22][171]
NOP58NOP58Nukleolární protein 58[22]Ano[32]
NOSIPNOSIPProtein interagující se syntázou oxidu dusnatého[22]
NOVA2NOVA2Regulátor alternativního sestřihu NOVA 2[41]
NRG2Neuregulin-2Neuregulin-2[99]
NSUN2NSUN2tRNA (cytosin (34) -C (5)) - methyltransferáza[22]
NTMT1NTMT1N-terminální Xaa-Pro-Lys N-methyltransferáza 1[22]
NUDCNUDCProtein nukleární migrace nudC[22]
NUFIP1NUFIPInteragující protein NUFIP1, FMR1 1[102]
NUFIP2NUFIP2Nukleární křehký X protein interagující s mentální retardací 2[22][41][42][86][57]
NUPL2NUPL2Nucleoporin jako 2[134]
NUP153NUP153Nukleoporin 153[41]
NUP205NUP205Protein komplexu jaderných pórů Nup205[22][134]
NUP210NUP210 / GP210Nucleoporin 210[134]
NUP214NUP214Nucleoporin 214[134]
NUP50NUP50Nucleoporin 50[134]
NUP58NUP58 / NUPL1Nucleoporin 58[134]
NUP85NUP85Nucleoporin 85[134]
NUP88NUP88Nucleoporin 88[134]
NUP98NUP98 / NUP96Protein komplexu jaderných pórů Nup98-Nup96[22][134][57]
OASLOASL / OASL12'-5'-oligoadenylát syntetáza jako[172]
OAS1OAS2′ – 5 ′ oligoadenylát syntetáza[84]
OAS2OAS22'-5'-Oligoadenylát syntetáza 2[96]
OGFOD1TPA12-oxoglutarát a na železu závislá doména oxygenázy obsahující 1[173]
OGG1OGG18-oxoguanin DNA glykosyláza[174]
OSBPL9Oxysterol vázající protein jako 9Oxysterol vázající protein jako 9[41]
OTUD4OTUD4 / HIN1OTU deubikvitináza 4[41][42][175]
P4HBPodjednotka prolyl 4-hydroxylázy BetaPodjednotka prolyl 4-hydroxylázy Beta[41]
PABPC1PABP1Poly (A) vazebný protein cytoplazmatický 1[22][41][42][145][109][52][117][67][102][131]
PABPC4PABPC4Protein vázající polyadenylát 4[22][41][42]
PAK4PAK4Serink / threonin-protein kináza PAK 4[22][41]
PALLDPalladinPalladin[22]
PARGPARG / PARG99 / PARG102Poly (ADP-ribóza) glykohydroláza[176]
PARK7PARK7 / DJ-1Deglycase spojená s parkinsonismem[177]Ano[177]
PARNPARN / DANPoly (A) -specifická ribonukleáza[41]
PARP12PARP-12 / ARTD12Člen rodiny Poly (ADP-Ribose) Polymerase 12[42][176][178]
PARP14PARP-14Člen rodiny Poly (ADP-Ribose) Polymerase 14[176]
PARP15PARP-15Člen rodiny Poly (ADP-Ribose) Polymerase 15[176]
PATL1PATL1PAT1 Homolog 1, Zpracovatelský faktor mRNA Decay Factor[41][42]Ano[42]
PAWRPAWRPRKC apoptóza WT1 regulátorový protein[22]
PCBP1PCBP1 / HNRNPE1Poly (RC) vazebný protein 1[41][42]
PCBP2PCBP2 / HNRNPE2Poly (RC) vazebný protein 2[22][41][42][74]
PCNAPCNAJaderný antigen proliferujících buněk[22]
PDAP1PDAP1Protein související s PDGFA 1[41]
PDCD4PDCD4Programovaná buněčná smrt 4[179]
PDCD6IPPDCD6IPProgramovaná buněčná smrt 6-interagující protein[22]
PDIA3PDIA3Rodina protein disulfid izomeráz A Člen 3[41]
PDLIM1PDLIM1PDZ a LIM doménový protein 1[22]
PDLIM4PDLIM4PDZ a LIM doménový protein 4[22]
PDLIM5PDLIM5PDZ a LIM doménový protein 5[22]
PDS5BPDS5BSesterský chromatidový kohezní protein PDS5 homolog B[22]
PEF1PEF1Penta-EF-ruční doména obsahující 1[41]
PEG10PEG10Otcovsky vyjádřeno 10[42]
PELOPELOHomolog proteinu pelota[22]
PEPDPeptidáza DPeptidáza D[41]
PEX11BPEX11BFaktor 11 peroxidální biogeneze Beta[41]
PFDN4PFDN4Prefoldinová podjednotka 4[22]
PFN1Profilin 1Profilin 1[22][56]
PFN2Profilin 2Profilin 2[22][56]
PGAM5PGAM5Serin / threonin-protein-fosfatáza PGAM5, mitochondriální[22]
PGPPGP / G3PPFosfoglykolátfosfatáza[41]
PHB2Prohibitin 2Prohibitin 2[19]
PHLDB2PHLDB2Člen skupiny B domény homologie typu Pleckstrin 2[22]
PKP1Plakofilin 1Plakofilin 1[126]
PKP2Plakofilin 2Plakofilin 2[22]
PKP3Plakofilin 3Plakofilin 3[126]
PNPT1PNPase IPolyribonukleotid Nukleotidyltransferáza 1[41]
POLR2BPOLR2BDNA-řízená RNA polymeráza[22][57]
POM121POM121POM121 Transmembránový nukleoporin[134]
POP7RPP20POP7 homolog, ribonukleáza P / MRP podjednotka[128]
PPME1PPME1Protein fosfatáza methylesteráza 1[22]
PPP1R8PPP1R8Regulační podjednotka proteinové fosfatázy 1 8[41]
PPP1R10PPP1R10Regulační podjednotka serin / threonin-protein fosfatáza 1 10[22][57]
PPP1R18PPP1R18Phostensin[22]
PPP2R1APPP2R1ASerin / threonin-protein fosfatáza 2A 65 kDa regulační podjednotka alfa izoforma[22][57]
PPP2R1BPPP2R1BSerin / threonin-protein fosfatáza 2A 65 kDa regulační podjednotka beta izoforma[41]
PQBP1PQBP-1Polyglutamin vázající protein 1[180]
PRDX1PRDX1Peroxiredoxin-1[22][41]
PRDX6PRDX6Peroxiredoxin-6[22]
PRKAA2AMPK-a2Katalytická podjednotka Alpha 2 aktivovaná proteinkinázou AMP[18]
PRKCAPKC-ɑProtein kináza C Alpha[131]
PRKRAPAKTProteinový aktivátor interferonem indukované proteinkinázy EIF2AK2[22][51]
PRMT1PRMT1Protein arginin N-methyltransferáza 1[22]
PRMT5PRMT5Protein arginin N-methyltransferáza 5[22]
PRRC2APRRC2AProline Rich Coiled-Coil 2A[22][41][42]
PRRC2BPRRC2BProlin Rich Coiled-Coil 2B[41][42]
PRRC2CPRRC2CProlin Rich Coiled-Coil 2C[22][41][42][57]
PSMD2PSMD2Regulační podjednotka proteasomu 26S proteazomu 2[22][181]
PSPC1PSP1Součást paraspeckle 1[41]
PTBP1PTBP1Protein vázající polypyrimidinový trakt 1[41]
PTBP3PTBP3Protein vázající polypyrimidinový trakt 3[22][41][42]
PTGES3PTGES3Prostaglandin E syntáza 3[22]
PTK2FAKProtein tyrosinkináza 2[135]
PUM1Pumilio-1Homolog Pumilio 1[22][41][42]Ano[32]
PUM2Pumilio-2Člen rodiny Pumilio RNA Binding 2[41][42][67]
PURAPURATranskripční aktivátorový protein Pur-alfa[22][41][121][123]
PURBPURBTranskripční aktivátorový protein Pur-beta[22][41]
PWP1PWP1PWP1 homolog, endonuklein[41]
PXDNLPMR1Peroxidasin jako[182]
PYCR1PYCR1Pyrrolin-5-karboxylátreduktáza[22]
QKIQKI / HQKDoména QKI, KH obsahující vazbu RNA[41]
R3HDM1R3HDM1Doména R3H obsahující 1[41][42]
R3HDM2R3HDM2Doména R3H obsahující 2[42]
RAB1ARAB1AProtein související s Ras Rab-1A[22][57]
RACGAP1RACGAP1Protein aktivující Rac GTPázu 1[22]
RACK1RACK1Receptor pro aktivovanou C kinázu 1[19][107][183]
RAD21RAD21Dvouřetězcová opravná bílkovina rad21 homolog[22]
RAE1RAE1Export ribonukleových kyselin 1[134]
BĚŽELBĚŽELRAN, člen rodiny RAS Oncogene[155][134]
RANBP1RANBP1Ran-specifický protein aktivující GTPázu[22]
RANBP2RANBP2 / NUP358RAN vazebný protein 2[134]
RBBP4RBBP4Protein vázající histon RBBP4[22]
RBFOX1RBFOX1Homolog RNA vázající protein fox-1[22][184][185]Ano[185]
RBFOX2RBFOX2Homolog RNA vázající protein fox-1 2[184]
RBFOX3RBFOX3Homolog RNA vázající protein fox-1 3[184]
RBM12BRBM12BProtein vázající RNA 12B[22]
RBM15RBM15Protein vázající RNA 15[41]
RBM17RBM17Protein vázající RNA 17[41]
RBM25RBM25Protein vázající RNA25[41]
RBM26RBM26Protein vázající RNA26[22]
RBM3RBM3Protein vázající RNA 3[41]
RBM38RBM38Protein vázající RNA 38[41]
RBM4RBM4RNA vázající motiv protein 4[41][186]
RBM4BRBM4BRNA vázající motivový protein 4B[41]
RBM42RBM42RNA vázající motiv protein 42[144]
RBM45RBM45RNA vázající motiv protein 45[187][188]
RBM47RBM47RNA vázající motiv protein 47[42]
RBMS1RBMS1Motiv vázající RNA, jednovláknový interagující protein 1[22][41][42]
RBMS2RBMS2Motiv vázající RNA, jednovláknový interagující protein 2[22][41][42]
RBMXRBMXProtein vázající RNA, vázaný na X[42]
RBPMSRBPMSProtein vázající RNA s vícenásobným sestřihem[189]
RC3H1Roquin-1Domény typu Ring Finger a CCCH 1[41][42][190]
RC3H2MNABDomény typu Ring Finger a CCCH 2[42][190]
RCC1RCC1Regulátor kondenzace chromozomů[22]
RCC2RCC2Protein RCC2[22]
RECQLRECQL1RecQ jako Helicase[41]
RFC3RFC3Replikační faktor C podjednotka 3[22]
RFC4RFC4Replikační faktor C podjednotka 4[22]
RGPD3RGPD3Protein obsahující RanBP2 a GRIP doménu 3[22]
RHOARhoAČlen rodiny Ras Homolog A[20]
RNASELRNAse L.Ribonukleáza L.[84][65]
RNF214RNF214Prstový protein RING 214[22][41]
RNF219RNF219Prstový protein RING 219[42]Ano[42]
RNF25RNF25Prstencový protein 25[41]
RNH1RNH1Inhibitor ribonukleázy[22][50]
ROCK1ROCK1Rho Associated Coiled-Coil obsahující protein kinázu 1[20]
RPS19Ribozomální protein S19Ribozomální protein S19[97]
RPS340S ribozomální protein S340S ribozomální protein S3[95][97]Ano[32]
RPS6Ribozomální protein S6Ribozomální protein S6[64][95][2][102][169]
RPS11Ribozomální protein S11Ribozomální protein S11[41]
RPS24Ribozomální protein S24Ribozomální protein S24[41]
RPS6KA3RSK2Ribozomální protein S6 kináza A3[191]
RPS6KB1S6K1Ribozomální protein S6 kináza B1[169]
RPS6KB2S6K2Ribozomální protein S6 kináza B2[169]
RPTORRAPTORRegulačně související protein komplexu mTOR 1[85][93][169]
RSL1D1RSL1D1Protein obsahující ribozomální doménu L1 1[22]
RTCBRTCBHomolog ttNA-sestřih ligázy RtcB, dříve C22orf28[22][41]
RTRAFRTRAF (dříve C14orf166)RNA transkripce, překlad a transportní faktor[41]
S100A7AS100A7AProtein S100-A7A[22]
S100A9S100A9Protein S100-A9[22]Ano[32]
SAFB2SAFB2Faktor připevnění lešení B2[22][41]Ano[32]
SAMD4ASMAUG1Sterilní doména alfa motivu obsahující 4A[192]
SAMD4BSMAUG2Sterilní doména alfa motivu obsahující 4B[41]
SCAPERSCAPERProtein související s S-fázovým cyklinem A v ER[42]
SEC24CSEC24CProteinový transportní protein Sec24C[22][41]
SECISBP2Vazebný protein SECIS 2Vazebný protein SECIS 2[41][42]
SERBP1PAI-RBP1 / SERBP1SERPINE1 mRNA vazebný protein 1[46][193][81]
SERPINE1PAI-1 / Serpin E1Serpine Family E Člen 1[194]
SF1SF1Faktor sestřihu 1[41]
SFNSFN14-3-3 protein sigma[22]
SFPQPSFFaktor sestřihu prolin a bohatý na glutamin[22][171]
SFRS3SFRS3Faktor sestřihu bohatý na serin / arginin 3[22]
SIPA1L1SIPA1L1Signálem indukovaný 1-like protein spojený s proliferací 1[22]
SIRT6Sirtuin 6Sirtuin 6[195]
SLBPProtein vázající se na kmenovou smyčkuProtein vázající se na kmenovou smyčku[41]
SMAP2SMAP2Malý ArfGAP2[42]
SMARCA1SMARCA1 / SNF2L1Pravděpodobný globální aktivátor transkripce SNF2L1[22]
SMC4SMC4Strukturální údržba proteinu chromozomů[22]
SMG1SMG-1SMG1, kináza související s PI3K související s úpadkem mRNA[192][196]
SMG6SMG6SMG6, nesmysl zprostředkovaný faktor rozpadu mRNA[42]
SMG7SMG7SMG7, nesmysl zprostředkovaný faktor rozpadu mRNA[42]Ano[42]
SMN1Přežití motorického neuronuPřežití Motor Neuron 1, Telomeric[128][197][198]
SMU1SMU1WD40 opakující se protein SMU1[22]
SMYD5SMYD5Člen rodiny SMYD 5[41]
SND1Tudor-SNStafylokoková nukleáza a tudorovská doména obsahující 1[41][42][44][199]
SNRPFSNRPFMalý nukleární ribonukleoprotein F[22]
SNTB2SNTB2Beta-2-syntrophin[22]
SOGA3SOGA3Člen rodiny SOGA 3[41]
SORBS1SORBS1Sorbin a protein obsahující doménu SH3 1[22]
SORBS3VinexinSorbin a SH3 doména obsahující 3[200]
SOX3SOX3SRY-Box 3[41]
SPAG5AstrinAntigen asociovaný se spermatem 5[85][169]
SPATS2SPATS2 / SPATA10 / SCR59Serin bohatý na serinogenezi 2[41]
SPATS2LSGNPSpermatogeneze přidružená Serine Rich 2 Like[22][201]
SPECC1LSPECC1LCytospin-A[22]
SQSTM1SQSTM1 / p62Sequestosome 1[60]
SRISRISorcin[22][41]
SRP68Částice pro rozpoznávání signálu 68Částice pro rozpoznávání signálu 68[41][45]
SRP9SRP9Částice pro rozpoznávání signálu 9[202]
SRRTSRRTHomolog molekuly efektorové molekuly RNA[22]
SRSF1ASF / SF2Faktor sestřihu bohatý na serin a arginin 1[41][203]
SRSF3SRp20Faktor sestřihu bohatý na serin a arginin 3[204][205][206][57]
SRSF4SRSF4Faktor sestřihu bohatý na serin / arginin 4[22]
SRSF5SRSF5 / SRP40Faktor sestřihu bohatý na serin / arginin 5[41]
SRSF79G8Faktor sestřihu bohatý na serin a arginin 7[46]
SRSF9SRSF9 / SRP30CFaktor sestřihu bohatý na serin / arginin 9[41]
SS18L1SS18L1 / CRESTSS18L1, nBAF Chromatin Remodelace Complex Subunit[207]
ST7ST7 / FAM4A1 / HELG / RAY1 / TSG7Potlačení tumorogenity 7[42]Ano[42]
STAT1STAT1Převodník signálu a aktivátor transkripce 1-alfa / beta[22]
STAU1Staufen 1Staufen Double-Stranded RNA Binding Protein 1[22][41][109][67][208]
STAU2Staufen 2Staufen Double-Stranded RNA Binding Protein 2[22][41][42][109]Ano[32]
KROK1STIP1 / HOPStresem indukovaný fosfoprotein 1[22][51]
POPRUHPOPRUHProtein spojený s receptorem serin-threonin kinázy[22][41]
SUGP2SUGP2SURP a protein obsahující doménu G-patch 2[22]
SUGT1SUGT1SGT1 Homolog, MIS12 Kinetochore Complex Assembly Cochaperone[42]
SUN1SUN1Protein obsahující doménu SUN 1[22]
SYCP3SYCP3Synaptonemální komplexní protein 3[22]
SYKSYKTyrosin kináza asociovaná se slezinou[136]
SYNCRIPSYNCRIPHeterogenní jaderný ribonukleoprotein Q[22][41][42][209]Ano[32]
TAGLN3Transgelin 3Transgelin 3[41]
TAF15TAF15Faktor vázající se na protein TATA-box 15[22][41][114][115][119][57]
TARDBPTDP-43Protein vázající TAR DNA[22][110][210][211][140][143][100][188][212][213]
TBRG1TBRG1Regulátor beta transformujícího růstového faktoru 1[41]
TCEA1TCEA1Protein pro prodloužení transkripce A protein 1[22]
TCP1TCP1T-komplex protein 1 podjednotka alfa[22]
TDRD3Tudorská doména obsahující 3Tudorská doména obsahující 3[41][42][81][214][215][216]
TDRD7Tudorská doména obsahující 7Tudorská doména obsahující 7[42]
TERTTERTTelomerázová reverzní transkriptáza[217]
THOC2THOC2THO Complex 2[134]
THRAP3THRAP3Protein související s hormonem štítné žlázy 3[41]
TIA1TIA-1TIA1 Cytotoxic Granule Associated RNA Binding Protein[2][22][41][46][53][31][67][77][92][118][129][139][145][197][212][218][57]
TIAL1TIARTIA1 Cytotoxic Granule Associated RNA Binding Protein Like 1[22][41][42][67][102][109][110][145][187][197][207]
TMEM131TMEM131Transmembrane Protein 131[42]Ano[42]
TMOD3TMOD3Tropomodulin-3[22]
TNKSPARP-5aTankyrase[176]
TNKS1BP1TNKS1BP1182 kDa tankyrase-1-binding protein[22][42]Ano[42]
TNPO1Transportin-1Transportin-1/Karyopherin (Importin) Beta 2[22][41][134][219][220]
TNPO2Transportin-2Transportin-2[22][42]
TNRC6ATNRC6ATrinukleotidový repetice obsahující gen 6A protein[41][42]Ano[42]
TNRC6BTNRC6BTrinucleotide repeat-containing gene 6B protein[22][41][42]Ano[42]
TNRC6CTNRC6CTrinucleotide repeat-containing gene 6C protein[41][42]Ano[42]
TOMM34TOMM34Mitochondrial import receptor subunit TOM34[22]
TOP3BTopoisomerase (DNA) III BetaTopoisomerase (DNA) III Beta[42][215][221]
TPM1TPM1Tropomyosin alpha-1 chain[22]
TPM2TPM2Tropomyosin beta chain[22]
TPRTPRTranslocated Promoter Region, Nuclear Basket Protein[134]
TRA2BTRA2BTransformer 2 Beta Homolog[42]
TRAF2TRAF2TNF Receptor Associated Factor 2[106]
TRDMT1DNMT2tRNA Aspartic Acid Methyltransferase 1[222]
TRIM21TRIM21E3 ubikvitin-protein ligáza TRIM21[22]
TRIM25TRIM25E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25[22][41][57]
TRIM56TRIM56E3 ubiquitin-protein ligase TRIM56[22][42][57]
TRIM71TRIM71E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71[41]
TRIP6TRIP6Thyroid receptor-interacting protein 6[22][41]
TROVE2RORNPTROVE Domain Family Member 2[41]
TTC17TTC17Tetratricopeptide Repeat Domain 17[42]Ano[42]
TUBA1CTUBA1CŘetězec alfa-1C tubulinu[22]
TUBA3CTUBA3CŘetězec tubulin alfa-3C / D[22]
TUBA4ATUBA4ATubulin alpha-4A chain[22]
TUBB3TUBB3Tubulin beta-3 chain[22]
TUBB8TUBB8Tubulin beta-8 chain[22]
TUFMTUFMFaktor prodloužení Tu, mitochondriální[22]
TXNTXNThioredoxin[22]
TXNDC17TXNDC17Thioredoxin Domain Containing 17[41]
U2AF1U2AF1Faktor sestřihu U2AF 35 kDa podjednotka[22]
UBA1UBA1Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1[22]
UBAP2UBAP2Ubiquitin-associated protein 2[22][41][42][57]
UBAP2LUBAP2LUbiquitin-associated protein 2-like[22][41][42][223][224][57]
UBBUbikvitinUbikvitin[111][129]
UBL5Ubiquitin Like 5Ubiquitin Like 5[41]
UBQLN2Ubiquilin 2Ubiquilin 2[225]
ULK1ULK1Unc-51 Like Autophagy Activating Kinase 1[226]
ULK2ULK2Unc-51 Like Autophagy Activating Kinase 2[226]
UPF1UPF1UPF1, RNA Helicase and ATPase[22][41][42][196][57]Ano[32]
UPF2UPF2UPF2, RNA Helicase and ATPase[196]
UPF3BUPF3BUPF3B, Regulator of Nonsense Mediated mRNA Decay[41]
USP10USP10Ubiquitin Specific Peptidase 10[22][41][42][64][31][183][57]
USP11USP11Ubiquitin Specific Peptidase 11[41]
USP13USP13Ubiquitin Specific Peptidase 13[227]
USP5USP5Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5[22][227]
USP9XUSP9XUbiquitin Specific Peptidase 9, X-Linked[216]
UTP18UTP18UTP18, Small Subunit Processome Component[41]
VASPVASPVasodilatátorem stimulovaný fosfoprotein[22]
VBP1VBP1VHL Binding Protein 1[41]
VCPVCPValosin Containing Protein[22][228][181][226]
WBP2WBP2WW Domain Binding Protein 2[41]
WDR47WDR47WD Repeat Domain 47[41]
WDR62WDR62WD Repeat Domain 62[164]
XPO1XPO1/CRM1Exportin 1[134]
XRN1XRN15'-3' Exoribonuclease 1[33][41][42]Ano[33][42]
XRN2XRN25'-3 'exoribonukleáza 2[41]
YARSYARSTyrosine—tRNA ligase, cytoplasmic[22]
YBX1YB-1Y-Box Binding Protein 1[22][41][46][45][79][91][229]
YBX3YBX3/ZONABY-box-binding protein 3[22][41][42]
ANO 1ANO 1Tyrosine-protein kinase Yes[22]
YLPM1YLPM1YLP Motif Containing 1[41]
YTHDF1YTHDF1YTH domain family protein 1[22][41][42][230][231]
YTHDF2YTHDF2YTH domain family protein 2[22][41][42][230][231]Ano[230][231]
YTHDF3YTHDF3YTH domain family protein 3[22][29][41][42][230][231]
YWHAB14-3-3Tyrosine 3-Monooxygenase/Tryptophan 5-Monooxygenase Activation Protein Beta[22][165]
YWHAH14-3-314-3-3 protein eta[22]
YWHAQ14-3-314-3-3 protein theta[22]
ZBP1ZBP1Z-DNA Binding Protein 1[232][233]
ZCCHC11ZCCHC11Zinc finger CCCH domain-containing protein 11[42]
ZCCHC14ZCCHC14Zinc finger CCCH domain-containing protein 14[42]
ZC3H11AZC3H11AZinc finger CCCH domain-containing protein 11a[41]
ZC3H14ZC3H14Zinc finger CCCH domain-containing protein 14[22]
ZCCHC2ZCCHC2Zinc finger CCCH domain-containing protein 2[42]
ZCCHC3ZCCHC3Zinc finger CCCH domain-containing protein 3[42]
ZC3H7AZC3H7AZinc finger CCCH domain-containing protein 7A[22]
ZC3H7BZC3H7BZinc finger CCCH domain-containing protein 7B[22][41]
ZC3HAV1PARP-13.1/PARP-13.2/ARTD13Zinc Finger CCCH-Type Containing, Antiviral 1[22][42][176]Ano[32]
ZFAND1ZFAND1Zinc Finger AN1-Type Containing 1[181]
ZFP36TTP/TIS11ZFP36 Ring Finger Protein/Trisetrapolin[33][41][164][234][235][236]Ano[33]
ZNF598ZNF598Zinc finger protein 598[42]
ZNF638ZNF638Zinc finger protein 638[22]

Reference

  1. ^ Gutierrez-Beltran E, Moschou PN, Smertenko AP, Bozhkov PV (March 2015). "Tudor staphylococcal nuclease links formation of stress granules and processing bodies with mRNA catabolism in Arabidopsis". Rostlinná buňka. 27 (3): 926–43. doi:10.1105/tpc.114.134494. PMC  4558657. PMID  25736060.
  2. ^ A b C d E Kayali F, Montie HL, Rafols JA, DeGracia DJ (2005). "Prolonged translation arrest in reperfused hippocampal cornu Ammonis 1 is mediated by stress granules". Neurovědy. 134 (4): 1223–45. doi:10.1016/j.neuroscience.2005.05.047. PMID  16055272. S2CID  15066267.
  3. ^ Nover L, Scharf KD, Neumann D (March 1989). "Cytoplasmic heat shock granules are formed from precursor particles and are associated with a specific set of mRNAs". Molekulární a buněčná biologie. 9 (3): 1298–308. doi:10.1128/mcb.9.3.1298. PMC  362722. PMID  2725500.
  4. ^ Paul J. Anderson, Brigham and Women's Hospital
  5. ^ Mollet S, Cougot N, Wilczynska A, Dautry F, Kress M, Bertrand E, Weil D (October 2008). "Translationally repressed mRNA transiently cycles through stress granules during stress". Molekulární biologie buňky. 19 (10): 4469–79. doi:10.1091/mbc.E08-05-0499. PMC  2555929. PMID  18632980.
  6. ^ A b C d Khong A, Matheny T, Jain S, Mitchell SF, Wheeler JR, Parker R (November 2017). "The Stress Granule Transcriptome Reveals Principles of mRNA Accumulation in Stress Granules". Molekulární buňka. 68 (4): 808–820.e5. doi:10.1016/j.molcel.2017.10.015. PMC  5728175. PMID  29129640.
  7. ^ Khong A, Parker R (October 2018). "mRNP architecture in translating and stress conditions reveals an ordered pathway of mRNP compaction". The Journal of Cell Biology. 217 (12): 4124–4140. doi:10.1083/jcb.201806183. PMC  6279387. PMID  30322972.
  8. ^ Khong A, Jain S, Matheny T, Wheeler JR, Parker R (March 2018). "Isolation of mammalian stress granule cores for RNA-Seq analysis". Metody. 137: 49–54. doi:10.1016/j.ymeth.2017.11.012. PMC  5866748. PMID  29196162.
  9. ^ Forreiter C, Kirschner M, Nover L (December 1997). "Stable transformation of an Arabidopsis cell suspension culture with firefly luciferase providing a cellular system for analysis of chaperone activity in vivo". Rostlinná buňka. 9 (12): 2171–81. doi:10.1105/tpc.9.12.2171. PMC  157066. PMID  9437862.
  10. ^ Löw D, Brändle K, Nover L, Forreiter C (September 2000). "Cytosolic heat-stress proteins Hsp17.7 class I and Hsp17.3 class II of tomato act as molecular chaperones in vivo". Planta. 211 (4): 575–82. doi:10.1007/s004250000315. PMID  11030557. S2CID  9646838.
  11. ^ Stuger R, Ranostaj S, Materna T, Forreiter C (May 1999). "Messenger RNA-binding properties of nonpolysomal ribonucleoproteins from heat-stressed tomato cells". Fyziologie rostlin. 120 (1): 23–32. doi:10.1104/pp.120.1.23. PMC  59255. PMID  10318680.
  12. ^ Schmid HP, Akhayat O, Martins De Sa C, Puvion F, Koehler K, Scherrer K (January 1984). "The prosome: an ubiquitous morphologically distinct RNP particle associated with repressed mRNPs and containing specific ScRNA and a characteristic set of proteins". Časopis EMBO. 3 (1): 29–34. doi:10.1002/j.1460-2075.1984.tb01757.x. PMC  557293. PMID  6200323.
  13. ^ Aulas A, Lyons SM, Fay MM, Anderson P, Ivanov P (November 2018). "Nitric oxide triggers the assembly of "type II" stress granules linked to decreased cell viability". Buněčná smrt a nemoc. 9 (11): 1129. doi:10.1038/s41419-018-1173-x. PMC  6234215. PMID  30425239.
  14. ^ Berchtold, Doris; Battich, Nico; Pelkmans, Lucas (2018-11-02). "A Systems-Level Study Reveals Regulators of Membrane-less Organelles in Human Cells". Molekulární buňka. 72 (6): 1035–1049.e5. doi:10.1016/j.molcel.2018.10.036. ISSN  1097-4164. PMID  30503769.
  15. ^ A b C d Aulas A, Fay MM, Lyons SM, Achorn CA, Kedersha N, Anderson P, Ivanov P (March 2017). "Stress-specific differences in assembly and composition of stress granules and related foci". Journal of Cell Science. 130 (5): 927–937. doi:10.1242/jcs.199240. PMC  5358336. PMID  28096475.
  16. ^ Gilks N, Kedersha N, Ayodele M, Shen L, Stoecklin G, Dember LM, Anderson P (December 2004). "Stress granule assembly is mediated by prion-like aggregation of TIA-1". Molekulární biologie buňky. 15 (12): 5383–98. doi:10.1091/mbc.E04-08-0715. PMC  532018. PMID  15371533.
  17. ^ Ivanov PA, Chudinova EM, Nadezhdina ES (November 2003). "Disruption of microtubules inhibits cytoplasmic ribonucleoprotein stress granule formation". Experimentální výzkum buněk. 290 (2): 227–33. doi:10.1016/S0014-4827(03)00290-8. PMID  14567982.
  18. ^ A b Mahboubi H, Barisé R, Stochaj U (July 2015). "5'-AMP-activated protein kinase alpha regulates stress granule biogenesis". Biochimica et Biophysica Acta. 1853 (7): 1725–37. doi:10.1016/j.bbamcr.2015.03.015. PMID  25840010.
  19. ^ A b C Ohn T, Kedersha N, Hickman T, Tisdale S, Anderson P (October 2008). "A functional RNAi screen links O-GlcNAc modification of ribosomal proteins to stress granule and processing body assembly". Přírodní buněčná biologie. 10 (10): 1224–31. doi:10.1038/ncb1783. PMC  4318256. PMID  18794846.
  20. ^ A b C d Tsai NP, Wei LN (April 2010). "RhoA/ROCK1 signaling regulates stress granule formation and apoptosis". Mobilní signalizace. 22 (4): 668–75. doi:10.1016/j.cellsig.2009.12.001. PMC  2815184. PMID  20004716.
  21. ^ A b Van Treeck B, Protter DS, Matheny T, Khong A, Link CD, Parker R (March 2018). "RNA self-assembly contributes to stress granule formation and defining the stress granule transcriptome". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 115 (11): 2734–2739. doi:10.1073/pnas.1800038115. PMC  5856561. PMID  29483269.
  22. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t u proti w X y z aa ab ac inzerát ae af ag ah ai aj ak al dopoledne an ao ap vod ar tak jako na au av aw sekera ano az ba bb před naším letopočtem bd být bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx podle B z ca. cb cc CD ce srov srov ch ci cj ck tř cm cn co str CQ cr cs ct cu životopis cw cx cy cz da db DC dd de df dg dh di dj dk dl dm dn dělat dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea např ec vyd ee ef např eh ei ej ek el em en eo ep ekv ehm es et eu ev ew např ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp FAQ fr fs ft fu F v fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf např gh gi gj gk gl gm gn jít gp gq GR gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd on hf hg hh Ahoj hj hk hl hm hn ho hp ústředí hr hs ht hu hv hw hx hy Hz IA ib ic id tj -li ig ih ii ij ik il im v io ip iq ir je to mj iv iw ix iy iz ja jb jc jd je jf jg jh ji jj jk jl jm jn jo jp jq jr js jt ju jv jw jx jy jz ka kb kc kd ke kf kg kh ki kj kk kl km kn ko kp kq kr ks kt ku kv kw kx ky kz Los Angeles lb lc ld le lf lg lh li lj lk ll lm ln hle lp lq lr je lt lu lv Jain S, Wheeler JR, Walters RW, Agrawal A, Barsic A, Parker R (leden 2016). „Stresové granule modulované ATPázou obsahují rozmanitý protein a strukturu“. Buňka. 164 (3): 487–98. doi:10.1016 / j.cell.2015.12.038. PMC  4733397. PMID  26777405.
  23. ^ A b C Chalupníková K, Lattmann S, Selak N, Iwamoto F, Fujiki Y, Nagamine Y (prosinec 2008). „Nábor RNA helikázy RHAU k namáhání granulí prostřednictvím jedinečné domény vázající RNA“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (50): 35186–98. doi:10,1074 / jbc.M804857200. PMC  3259895. PMID  18854321.
  24. ^ Hilliker A, Gao Z, Jankowsky E, Parker R (September 2011). "The DEAD-box protein Ded1 modulates translation by the formation and resolution of an eIF4F-mRNA complex". Molekulární buňka. 43 (6): 962–72. doi:10.1016/j.molcel.2011.08.008. PMC  3268518. PMID  21925384.
  25. ^ Epling LB, Grace CR, Lowe BR, Partridge JF, Enemark EJ (May 2015). "Cancer-associated mutants of RNA helicase DDX3X are defective in RNA-stimulated ATP hydrolysis". Journal of Molecular Biology. 427 (9): 1779–1796. doi:10.1016/j.jmb.2015.02.015. PMC  4402148. PMID  25724843.
  26. ^ A b Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J, Rusch M, Finkelstein D, Ellison DW, Gilbertson RJ, Zhang J, Kim HJ, Taylor JP (May 2016). "Cancer-associated DDX3X mutations drive stress granule assembly and impair global translation". Vědecké zprávy. 6 (1): 25996. Bibcode:2016NatSR...625996V. doi:10.1038/srep25996. PMC  4867597. PMID  27180681.
  27. ^ Van Treeck B, Parker R (August 2018). "Emerging Roles for Intermolecular RNA-RNA Interactions in RNP Assemblies". Buňka. 174 (4): 791–802. doi:10.1016/j.cell.2018.07.023. PMC  6200146. PMID  30096311.
  28. ^ Adivarahan S, Livingston N, Nicholson B, Rahman S, Wu B, Rissland OS, Zenklusen D (November 2018). "Spatial Organization of Single mRNPs at Different Stages of the Gene Expression Pathway". Molekulární buňka. 72 (4): 727–738.e5. doi:10.1016/j.molcel.2018.10.010. PMC  6592633. PMID  30415950.
  29. ^ A b Anders, Maximilian; Chelysheva, Irina; Goebel, Ingrid; Trenkner, Timo; Zhou, Jun; Mao, Yuanhui; Verzini, Silvia; Qian, Shu-Bing; Ignatova, Zoya (August 2018). "Dynamic m6A methylation facilitates mRNA triaging to stress granules". Life Science Alliance. 1 (4): e201800113. doi:10.26508/lsa.201800113. ISSN  2575-1077. PMC  6238392. PMID  30456371.
  30. ^ Tauber, Devin; Tauber, Gabriel; Khong, Anthony; Van Treeck, Briana; Pelletier, Jerry; Parker, Roy (9 January 2020). "Modulation of RNA Condensation by the DEAD-Box Protein eIF4A". Buňka. 180 (3): 411–426.e16. doi:10.1016/j.cell.2019.12.031. PMC  7194247. PMID  31928844. Citováno 9. ledna 2020.
  31. ^ A b C d E F G Aulas A, Caron G, Gkogkas CG, Mohamed NV, Destroismaisons L, Sonenberg N, Leclerc N, Parker JA, Vande Velde C (April 2015). "G3BP1 promotes stress-induced RNA granule interactions to preserve polyadenylated mRNA". The Journal of Cell Biology. 209 (1): 73–84. doi:10.1083/jcb.201408092. PMC  4395486. PMID  25847539.
  32. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t u proti w X y z aa ab ac inzerát ae af ag ah ai aj ak Hubstenberger A, Courel M, Bénard M, Souquere S, Ernoult-Lange M, Chouaib R, Yi Z, Morlot JB, Munier A, Fradet M, Daunesse M, Bertrand E, Pierron G, Mozziconacci J, Kress M, Weil D (October 2017). "P-Body Purification Reveals the Condensation of Repressed mRNA Regulons". Molekulární buňka. 68 (1): 144–157.e5. doi:10.1016/j.molcel.2017.09.003. PMID  28965817.
  33. ^ A b C d E F G h i j k l m n Kedersha N, Stoecklin G, Ayodele M, Yacono P, Lykke-Andersen J, Fritzler MJ, Scheuner D, Kaufman RJ, Golan DE, Anderson P (June 2005). "Stress granules and processing bodies are dynamically linked sites of mRNP remodeling". The Journal of Cell Biology. 169 (6): 871–84. doi:10.1083/jcb.200502088. PMC  2171635. PMID  15967811.
  34. ^ Buchan JR, Muhlrad D, Parker R (November 2008). "P bodies promote stress granule assembly in Saccharomyces cerevisiae". The Journal of Cell Biology. 183 (3): 441–55. doi:10.1083/jcb.200807043. PMC  2575786. PMID  18981231.
  35. ^ A b C Figley MD (2015). Profilin 1, stress granules, and ALS pathogenesis (PhD). Stanfordská Univerzita.
  36. ^ A b Aulas A, Vande Velde C (2015). "Alterations in stress granule dynamics driven by TDP-43 and FUS: a link to pathological inclusions in ALS?". Hranice v buněčné neurovědě. 9: 423. doi:10.3389/fncel.2015.00423. PMC  4615823. PMID  26557057.
  37. ^ A b Youn, Ji-Young; Dyakov, Boris J. A.; Zhang, Jianping; Knight, James D. R.; Vernon, Robert M.; Forman-Kay, Julie D.; Gingras, Anne-Claude (2019-10-17). "Properties of Stress Granule and P-Body Proteomes". Molekulární buňka. 76 (2): 286–294. doi:10.1016/j.molcel.2019.09.014. ISSN  1097-2765. PMID  31626750.
  38. ^ Aulas A, Fay MM, Szaflarski W, Kedersha N, Anderson P, Ivanov P (May 2017). "Methods to Classify Cytoplasmic Foci as Mammalian Stress Granules". Žurnál vizualizovaných experimentů (123). doi:10.3791/55656. PMC  5607937. PMID  28570526.
  39. ^ Wheeler JR, Matheny T, Jain S, Abrisch R, Parker R (September 2016). "Distinct stages in stress granule assembly and disassembly". eLife. 5. doi:10.7554/eLife.18413. PMC  5014549. PMID  27602576.
  40. ^ Wheeler JR, Jain S, Khong A, Parker R (August 2017). "Isolation of yeast and mammalian stress granule cores". Metody. 126: 12–17. doi:10.1016/j.ymeth.2017.04.020. PMC  5924690. PMID  28457979.
  41. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t u proti w X y z aa ab ac inzerát ae af ag ah ai aj ak al dopoledne an ao ap vod ar tak jako na au av aw sekera ano az ba bb před naším letopočtem bd být bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx podle B z ca. cb cc CD ce srov srov ch ci cj ck tř cm cn co str CQ cr cs ct cu životopis cw cx cy cz da db DC dd de df dg dh di dj dk dl dm dn dělat dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea např ec vyd ee ef např eh ei ej ek el em en eo ep ekv ehm es et eu ev ew např ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp FAQ fr fs ft fu F v fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf např gh gi gj gk gl gm gn jít gp gq GR gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd on hf hg hh Ahoj hj hk hl hm hn ho hp ústředí hr hs ht hu hv hw hx hy Hz IA ib ic id tj -li ig ih ii ij ik il im v io ip iq ir je to mj iv iw ix iy iz ja Markmiller S, Soltanieh S, Server KL, Mak R, Jin W, Fang MY, Luo EC, Krach F, Yang D, Sen A, Fulzele A, Wozniak JM, Gonzalez DJ, Kankel MW, Gao FB, Bennett EJ, Lécuyer E, Yeo GW (January 2018). "Context-Dependent and Disease-Specific Diversity in Protein Interactions within Stress Granules". Buňka. 172 (3): 590–604.e13. doi:10.1016/j.cell.2017.12.032. PMC  5969999. PMID  29373831.
  42. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t u proti w X y z aa ab ac inzerát ae af ag ah ai aj ak al dopoledne an ao ap vod ar tak jako na au av aw sekera ano az ba bb před naším letopočtem bd být bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx podle B z ca. cb cc CD ce srov srov ch ci cj ck tř cm cn co str CQ cr cs ct cu životopis cw cx cy cz da db DC dd de df dg dh di dj dk dl dm dn dělat dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea např ec vyd ee ef např eh ei ej ek el em en eo ep ekv ehm es et eu ev ew např ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp FAQ fr fs ft fu Youn JY, Dunham WH, Hong SJ, Knight JD, Bashkurov M, Chen GI, Bagci H, Rathod B, MacLeod G, Eng SW, Angers S, Morris Q, Fabian M, Côté JF, Gingras AC (February 2018). "High-Density Proximity Mapping Reveals the Subcellular Organization of mRNA-Associated Granules and Bodies". Molekulární buňka. 69 (3): 517–532.e11. doi:10.1016/j.molcel.2017.12.020. PMID  29395067.
  43. ^ A b C d E F G h i j Marmor-Kollet, Hagai; Siany, Aviad; Kedersha, Nancy; Knafo, Naama; Rivkin, Natalia; Danino, Yehuda M.; Moens, Thomas G.; Olender, Tsviya; Sheban, Daoud; Cohen, Nir; Dadosh, Tali (2020-11-19). "Spatiotemporal Proteomic Analysis of Stress Granule Disassembly Using APEX Reveals Regulation by SUMOylation and Links to ALS Pathogenesis". Molekulární buňka. 0 (0). doi:10.1016/j.molcel.2020.10.032. ISSN  1097-2765.
  44. ^ A b Weissbach R, Scadden AD (March 2012). "Tudor-SN and ADAR1 are components of cytoplasmic stress granules". RNA. 18 (3): 462–71. doi:10.1261/rna.027656.111. PMC  3285934. PMID  22240577.
  45. ^ A b C d E F G Gallois-Montbrun S, Kramer B, Swanson CM, Byers H, Lynham S, Ward M, Malim MH (March 2007). "Antiviral protein APOBEC3G localizes to ribonucleoprotein complexes found in P bodies and stress granules". Journal of Virology. 81 (5): 2165–78. doi:10.1128/JVI.02287-06. PMC  1865933. PMID  17166910.
  46. ^ A b C d E F G h i Goodier JL, Zhang L, Vetter MR, Kazazian HH (September 2007). "LINE-1 ORF1 protein localizes in stress granules with other RNA-binding proteins, including components of RNA interference RNA-induced silencing complex". Molekulární a buněčná biologie. 27 (18): 6469–83. doi:10.1128/MCB.00332-07. PMC  2099616. PMID  17562864.
  47. ^ Detzer A, Engel C, Wünsche W, Sczakiel G (April 2011). "Cell stress is related to re-localization of Argonaute 2 and to decreased RNA interference in human cells". Výzkum nukleových kyselin. 39 (7): 2727–41. doi:10.1093/nar/gkq1216. PMC  3074141. PMID  21148147.
  48. ^ Lou Q, Hu Y, Ma Y, Dong Z (2019). "RNA interference may suppresses stress granule formation by preventing Argonaute 2 recruitment". American Journal of Physiology. Fyziologie buněk. 316 (1): C81–C91. doi:10.1152/ajpcell.00251.2018. PMC  6383145. PMID  30404558.
  49. ^ A b C d Kolobova E, Efimov A, Kaverina I, Rishi AK, Schrader JW, Ham AJ, Larocca MC, Goldenring JR (February 2009). "Microtubule-dependent association of AKAP350A and CCAR1 with RNA stress granules". Experimentální výzkum buněk. 315 (3): 542–55. doi:10.1016/j.yexcr.2008.11.011. PMC  2788823. PMID  19073175.
  50. ^ A b Pizzo E, Sarcinelli C, Sheng J, Fusco S, Formiggini F, Netti P, Yu W, D'Alessio G, Hu GF (September 2013). "Ribonuclease/angiogenin inhibitor 1 regulates stress-induced subcellular localization of angiogenin to control growth and survival". Journal of Cell Science. 126 (Pt 18): 4308–19. doi:10.1242/jcs.134551. PMC  3772394. PMID  23843625.
  51. ^ A b C d Pare JM, Tahbaz N, López-Orozco J, LaPointe P, Lasko P, Hobman TC (July 2009). "Hsp90 regulates the function of argonaute 2 and its recruitment to stress granules and P-bodies". Molekulární biologie buňky. 20 (14): 3273–84. doi:10.1091/mbc.E09-01-0082. PMC  2710822. PMID  19458189.
  52. ^ A b Ralser M, Albrecht M, Nonhoff U, Lengauer T, Lehrach H, Krobitsch S (February 2005). "An integrative approach to gain insights into the cellular function of human ataxin-2". Journal of Molecular Biology. 346 (1): 203–14. doi:10.1016/j.jmb.2004.11.024. hdl:11858/00-001M-0000-0010-86DE-D. PMID  15663938.
  53. ^ A b C Nonhoff U, Ralser M, Welzel F, Piccini I, Balzereit D, Yaspo ML, Lehrach H, Krobitsch S (April 2007). "Ataxin-2 interacts with the DEAD/H-box RNA helicase DDX6 and interferes with P-bodies and stress granules". Molekulární biologie buňky. 18 (4): 1385–96. doi:10,1091 / mbc.E06-12-1120. PMC  1838996. PMID  17392519.
  54. ^ A b Kaehler C, Isensee J, Nonhoff U, Terrey M, Hucho T, Lehrach H, Krobitsch S (2012). "Ataxin-2-like is a regulator of stress granules and processing bodies". PLOS ONE. 7 (11): e50134. Bibcode:2012PLoSO...750134K. doi:10.1371/journal.pone.0050134. PMC  3507954. PMID  23209657.
  55. ^ Nihei Y, Ito D, Suzuki N (November 2012). "Roles of ataxin-2 in pathological cascades mediated by TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) and Fused in Sarcoma (FUS)". The Journal of Biological Chemistry. 287 (49): 41310–23. doi:10,1074 / jbc.M112.398099. PMC  3510829. PMID  23048034.
  56. ^ A b C Figley MD, Bieri G, Kolaitis RM, Taylor JP, Gitler AD (červen 2014). „Profilin 1 se asociuje se stresovými granulemi a mutacemi spojenými s ALS mění dynamiku stresových granulí“. The Journal of Neuroscience. 34 (24): 8083–97. doi:10.1523 / JNEUROSCI.0543-14.2014. PMC  4051967. PMID  24920614.
  57. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t u proti w X y z aa ab ac inzerát ae af ag ah ai Yang, Peiguo; Mathieu, Cécile; Kolaitis, Regina-Maria; Zhang, Peipei; Messing, James; Yurtsever, Ugur; Yang, Zemin; Wu, Jinjun; Li, Yuxin; Pan, Qingfei; Yu, Jiyang (2020-04-16). „G3BP1 je laditelný spínač, který spouští fázovou separaci při sestavování stresových granulí“. Buňka. 181 (2): 325–345.e28. doi:10.1016 / j.cell.2020.03.046. ISSN  0092-8674. PMC  7448383. PMID  32302571.
  58. ^ Kim B, Rhee K (2016). „BOULE, odstraněný v homologu Azoospermia, byl přijat do stresových granulí v mužských zárodečných buňkách myší“. PLOS ONE. 11 (9): e0163015. Bibcode:2016PLoSO..1163015K. doi:10.1371 / journal.pone.0163015. PMC  5024984. PMID  27632217.
  59. ^ Maharjan N, Künzli C, Buthey K, Saxena S (květen 2017). „C9ORF72 reguluje tvorbu stresových granulí a jejich nedostatek zhoršuje sestavu stresových granulí, hypersenzitizuje buňky na stres“. Molekulární neurobiologie. 54 (4): 3062–3077. doi:10.1007 / s12035-016-9850-1. PMID  27037575. S2CID  27449387.
  60. ^ A b Chitiprolu M, Jagow C, Tremblay V, Bondy-Chorney E, Paris G, Savard A, Palidwor G, Barry FA, ​​Zinman L, Keith J, Rogaeva E, Robertson J, Lavallée-Adam M, Woulfe J, Couture JF, Côté J, Gibbings D (červenec 2018). „Komplex C9ORF72 a p62 využívá methylaci argininu k eliminaci stresových granulí autofagií“. Příroda komunikace. 9 (1): 2794. Bibcode:2018NatCo ... 9.2794C. doi:10.1038 / s41467-018-05273-7. PMC  6052026. PMID  30022074.
  61. ^ Decca MB, Carpio MA, Bosc C, Galiano MR, Job D, Andrieux A, Hallak ME (březen 2007). „Posttranslační arginylace kalretikulinu: nový isospecies kalretikulinové složky stresových granulí“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (11): 8237–45. doi:10,1074 / jbc.M608559200. PMC  2702537. PMID  17197444.
  62. ^ Solomon S, Xu Y, Wang B, David MD, Schubert P, Kennedy D, Schrader JW (březen 2007). „Výrazné strukturní rysy kaprinu-1 zprostředkovávají jeho interakci s G3BP-1 a jeho indukci fosforylace eukaryotického iniciačního faktoru translace 2alfa, vstupu do granulí cytoplazmatického stresu a selektivní interakce s podmnožinou mRNA.“. Molekulární a buněčná biologie. 27 (6): 2324–42. doi:10.1128 / MCB.02300-06. PMC  1820512. PMID  17210633.
  63. ^ A b Ratovitski T, Chighladze E, Arbez N, Boronina T, Herbrich S, Cole RN, Ross CA (květen 2012). „Interakce lovu s bílkovinami změněné expanzí polyglutaminu, jak bylo stanoveno kvantitativní proteomickou analýzou“. Buněčný cyklus. 11 (10): 2006–21. doi:10,4161 / cc.20423. PMC  3359124. PMID  22580459.
  64. ^ A b C d Kedersha N, Panas MD, Achorn CA, Lyons S, Tisdale S, Hickman T, Thomas M, Lieberman J, McInerney GM, Ivanov P, Anderson P (březen 2016). „Komplexy G3BP-Caprin1-USP10 zprostředkovávají kondenzaci stresových granulí a spojují se s podjednotkami 40S“. The Journal of Cell Biology. 212 (7): 845–60. doi:10.1083 / jcb.201508028. PMC  4810302. PMID  27022092.
  65. ^ A b C d Reineke LC, Kedersha N, Langereis MA, van Kuppeveld FJ, Lloyd RE (březen 2015). „Stresové granule regulují aktivaci dvouřetězcové RNA-dependentní proteinkinázy prostřednictvím komplexu obsahujícího G3BP1 a Caprin1“. mBio. 6 (2): e02486. doi:10,1 128 / mBio.02486-14. PMC  4453520. PMID  25784705.
  66. ^ A b Baguet A, Degot S, Cougot N, Bertrand E, Chenard MP, Wendling C, Kessler P, Le Hir H, Rio MC, Tomasetto C (srpen 2007). „Metastatická lymfatická uzlina exon-junkční-komplexní-složka 51 funguje v sestavě stres-granule“. Journal of Cell Science. 120 (Pt 16): 2774–84. doi:10.1242 / jcs.009225. PMID  17652158.
  67. ^ A b C d E F G h Vessey JP, Vaccani A, Xie Y, Dahm R, Karra D, Kiebler MA, Macchi P (červen 2006). „Dendritická lokalizace translačního represoru Pumilio 2 a její příspěvek k granulím dendritického stresu“. The Journal of Neuroscience. 26 (24): 6496–508. doi:10.1523 / JNEUROSCI.0649-06.2006. PMC  6674044. PMID  16775137.
  68. ^ Moujalled D, James JL, Yang S, Zhang K, Duncan C, Moujalled DM a kol. (Březen 2015). „Fosforylace hnRNP K cyklin-dependentní kinázou 2 řídí cytosolickou akumulaci TDP-43“. Lidská molekulární genetika. 24 (6): 1655–69. doi:10,1093 / hmg / ddu578. PMID  25410660.
  69. ^ Fujimura K, Kano F, Murata M (únor 2008). "Duální lokalizace proteinu vázajícího RNA CUGBP-1 na stresové granule a perinukleolární kompartment". Experimentální výzkum buněk. 314 (3): 543–53. doi:10.1016 / j.yexcr.2007.10.024. PMID  18164289.
  70. ^ Fathinajafabadi A, Pérez-Jiménez E, Riera M, Knecht E, Gonzàlez-Duarte R (2014). „CERKL, gen onemocnění sítnice, kóduje protein vázající mRNA, který se lokalizuje v kompaktních a nepřeložených mRNP spojených s mikrotubuly“. PLOS ONE. 9 (2): e87898. Bibcode:2014PLoSO ... 987898F. doi:10.1371 / journal.pone.0087898. PMC  3912138. PMID  24498393.
  71. ^ De Leeuw F, Zhang T, Wauquier C, Huez G, Kruys V, Gueydan C (prosinec 2007). „Chladem indukovatelný protein vázající RNA migruje z jádra do granulí cytoplazmatického stresu mechanismem závislým na methylaci a funguje jako translační represor“. Experimentální výzkum buněk. 313 (20): 4130–44. doi:10.1016 / j.yexcr.2007.09.017. PMID  17967451.
  72. ^ Rojas M, Farr GW, Fernandez CF, Lauden L, McCormack JC, Wolin SL (2012). „Kvasinky Gis2 a jejich lidský ortolog CNBP jsou nové složky stresem indukovaných granulí RNP“. PLOS ONE. 7 (12): e52824. Bibcode:2012PLoSO ... 752824R. doi:10.1371 / journal.pone.0052824. PMC  3528734. PMID  23285195.
  73. ^ Cougot N, Babajko S, Séraphin B (duben 2004). „Cytoplazmatická ložiska jsou místa rozpadu mRNA v lidských buňkách“. The Journal of Cell Biology. 165 (1): 31–40. doi:10.1083 / jcb.200309008. PMC  2172085. PMID  15067023.
  74. ^ A b Fujimura K, Kano F, Murata M (březen 2008). „Identifikace PCBP2, zprostředkovatele překladu zprostředkovaného IRES, jako nové složky stresových granulí a zpracovatelských těl“. RNA. 14 (3): 425–31. doi:10,1261 / rna.780708. PMC  2248264. PMID  18174314.
  75. ^ A b C Wilczynska A, Aigueperse C, Kress M, Dautry F, Weil D (březen 2005). „Translační regulátor CPEB1 poskytuje spojení mezi těly dcp1 a stresovými granulemi“. Journal of Cell Science. 118 (Pt 5): 981–92. doi:10.1242 / jcs.01692. PMID  15731006.
  76. ^ Reineke LC, Tsai WC, Jain A, Kaelber JT, Jung SY, Lloyd RE (únor 2017). „Kasein kináza 2 je spojena s dynamikou stresových granulí prostřednictvím fosforylace proteinu G3BP1 působícího na stresové granule“. Molekulární a buněčná biologie. 37 (4): e00596–16. doi:10.1128 / MCB.00596-16. PMC  5288577. PMID  27920254.
  77. ^ A b C d E Kim JE, Ryu I, Kim WJ, Song OK, Ryu J, Kwon MY, Kim JH, Jang SK (leden 2008). „Transkript bohatý na prolin v mozkovém proteinu indukuje tvorbu stresových granulí“. Molekulární a buněčná biologie. 28 (2): 803–13. doi:10.1128 / MCB.01226-07. PMC  2223406. PMID  17984221.
  78. ^ Kim B, Cooke HJ, Rhee K (únor 2012). „DAZL je nezbytný pro tvorbu stresových granulí podílejících se na přežití zárodečných buněk při tepelném stresu“. Rozvoj. 139 (3): 568–78. doi:10.1242 / dev.075846. PMID  22223682.
  79. ^ A b C Onishi H, Kino Y, Morita T, Futai E, Sasagawa N, Ishiura S (červenec 2008). "MBNL1 se asociuje s YB-1 v granulích cytoplazmatického stresu". Journal of Neuroscience Research. 86 (9): 1994–2002. doi:10.1002 / jnr.21655. PMID  18335541. S2CID  9431966.
  80. ^ Yasuda-Inoue M, Kuroki M, Ariumi Y (listopad 2013). "DDX3 RNA helikáza je vyžadována pro funkci HIV-1 Tat". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 441 (3): 607–11. doi:10.1016 / j.bbrc.2013.10.107. PMID  24183723.
  81. ^ A b C Goulet I, Boisvenue S, Mokas S, Mazroui R, Côté J (říjen 2008). „TDRD3, nový protein obsahující tudorovskou doménu, se lokalizuje do granulí cytoplazmatického stresu“. Lidská molekulární genetika. 17 (19): 3055–74. doi:10,1093 / hmg / ddn203. PMC  2536506. PMID  18632687.
  82. ^ Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J, Rusch M, Finkelstein D, Ellison DW, Gilbertson RJ, Zhang J, Kim HJ, Taylor JP (květen 2016). „Mutace DDX3X spojené s rakovinou vedou k sestavení stresových granulí a zhoršují globální překlad“. Vědecké zprávy. 6: 25996. Bibcode:2016NatSR ... 625996V. doi:10.1038 / srep25996. PMC  4867597. PMID  27180681.
  83. ^ A b Saito, Makoto; Hess, Daniel; Eglinger, Jan; Fritsch, Anatol W .; Kreysing, Moritz; Weinert, Brian T .; Choudhary, Chunaram; Matthias, Patrick (leden 2019). "Acetylace vnitřně narušených oblastí reguluje fázovou separaci". Přírodní chemická biologie. 15 (1): 51–61. doi:10.1038 / s41589-018-0180-7. ISSN  1552-4469. PMID  30531905. S2CID  54471609.
  84. ^ A b C d E F Onomoto K, Jogi M, Yoo JS, Narita R, Morimoto S, Takemura A, Sambhara S, Kawaguchi A, Osari S, Nagata K, Matsumiya T, Namiki H, Yoneyama M, Fujita T (2012). „Kritická role antivirové stresové granule obsahující RIG-I a PKR při detekci virů a vrozené imunitě“. PLOS ONE. 7 (8): e43031. Bibcode:2012PLoSO ... 743031O. doi:10.1371 / journal.pone.0043031. PMC  3418241. PMID  22912779.
  85. ^ A b C Thedieck K, Holzwarth B, Prentzell MT, Boehlke C, Kläsener K, Ruf S, Sonntag AG, Maerz L, Grellscheid SN, Kremmer E, Nitschke R, Kuehn EW, Jonker JW, Groen AK, Reth M, Hall MN, Baumeister R (Srpen 2013). „Inhibice mTORC1 astrinem a stresovými granulemi brání apoptóze v rakovinných buňkách“. Buňka. 154 (4): 859–74. doi:10.1016 / j.cell.2013.07.031. PMID  23953116.
  86. ^ A b C d Bish R, Cuevas-Polo N, Cheng Z, Hambardzumyan D, Munschauer M, Landthaler M, Vogel C (červenec 2015). "Komplexní analýza proteinových interaktomů klíčové RNA helikázy: detekce nových proteinů stresových granulí". Biomolekuly. 5 (3): 1441–66. doi:10,3390 / biom5031441. PMC  4598758. PMID  26184334.
  87. ^ Salleron L, Magistrelli G, Mary C, Fischer N, Bairoch A, Lane L (prosinec 2014). „DERA je lidská deoxyribóza fosfát aldoláza a podílí se na stresové reakci“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1843 (12): 2913–25. doi:10.1016 / j.bbamcr.2014.09.007. PMID  25229427.
  88. ^ Ogawa F, Kasai M, Akiyama T (prosinec 2005). „Funkční spojení mezi Disrupted-In-Schizophrenia 1 a eukaryotickým iniciačním faktorem translace 3“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 338 (2): 771–6. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.10.013. PMID  16243297.
  89. ^ A b Belli, Valentina; Matrone, Nunzia; Sagliocchi, Serena; Incarnato, Rosa; Conté, Andrea; Pizzo, Elio; Turano, Mimmo; Angrisani, Alberto; Furia, Maria (11.08.2019). "Dynamické spojení mezi složkami H / ACA snoRNP a granulemi cytoplazmatického stresu". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1866 (12): 118529. doi:10.1016 / j.bbamcr.2019.118529. ISSN  0167-4889. PMID  31412274.
  90. ^ A b C d Loschi M, Leishman CC, Berardone N, Boccaccio GL (listopad 2009). „Dynein a kinesin regulují dynamiku stresových granulí a P-těla“. Journal of Cell Science. 122 (Pt 21): 3973–82. doi:10,1242 / jcs.051383. PMC  2773196. PMID  19825938.
  91. ^ A b C Geng Q, Xhabija B, Knuckle C, Bonham CA, Vacratsis PO (leden 2017). „Atypická duální specificita fosfatázy hYVH1 se asociuje s více částicemi ribonukleoproteinu“. The Journal of Biological Chemistry. 292 (2): 539–550. doi:10,1074 / jbc.M116.715607. PMC  5241730. PMID  27856639.
  92. ^ A b C Tsai NP, Tsui YC, Wei LN (březen 2009). „Dyneinový motor přispívá k dynamice stresových granulí v primárních neuronech“. Neurovědy. 159 (2): 647–56. doi:10.1016 / j.neuroscience.2008.12.053. PMC  2650738. PMID  19171178.
  93. ^ A b C Wippich F, Bodenmiller B, Trajkovska MG, Wanka S, Aebersold R, Pelkmans L (únor 2013). „Kináza DYRK3 s dvojitou specificitou spojuje kondenzaci / rozpouštění stresových granulí se signalizací mTORC1“. Buňka. 152 (4): 791–805. doi:10.1016 / j.cell.2013.01.033. PMID  23415227.
  94. ^ Shigunov P, Sotelo-Silveira J, Stimamiglio MA, Kuligovski C, Irigoín F, Badano JL, Munroe D, Correa A, Dallagiovanna B (červenec 2014). „Ribonomická analýza lidského DZIP1 odhaluje jeho zapojení do komplexů ribonukleoproteinů a stresových granulí“. BMC Molekulární biologie. 15: 12. doi:10.1186/1471-2199-15-12. PMC  4091656. PMID  24993635.
  95. ^ A b C d E F Kimball SR, Horetsky RL, Ron D, Jefferson LS, Harding HP (únor 2003). „Stresové granule savců představují místa akumulace zastavených komplexů iniciace translace“. American Journal of Physiology. Fyziologie buněk. 284 (2): C273–84. doi:10.1152 / ajpcell.00314.2002. PMID  12388085. S2CID  14681272.
  96. ^ A b C Reineke LC, Lloyd RE (březen 2015). „Stresový granulovaný protein G3BP1 rekrutuje protein kinázu R k podpoře více vrozených imunitních antivirových odpovědí“. Journal of Virology. 89 (5): 2575–89. doi:10.1128 / JVI.02791-14. PMC  4325707. PMID  25520508.
  97. ^ A b C d E F Kedersha N, Chen S, Gilks ​​N, Li W, Miller IJ, Stahl J, Anderson P (leden 2002). „Důkazy, že ternární komplex (eIF2-GTP-tRNA (i) (Met)) - deficientní preiniciační komplexy jsou základními složkami stresových granulí savců“. Molekulární biologie buňky. 13 (1): 195–210. doi:10.1091 / mbc.01-05-0221. PMC  65082. PMID  11809833.
  98. ^ A b Li CH, Ohn T, Ivanov P, Tisdale S, Anderson P (duben 2010). „eIF5A podporuje prodloužení překladu, demontáž polysomů a sestavení napěťových granulí“. PLOS ONE. 5 (4): e9942. Bibcode:2010PLoSO ... 5,9942L. doi:10,1371 / journal.pone 0009942. PMC  2848580. PMID  20376341.
  99. ^ A b Kim JA, Jayabalan AK, Kothandan VK, Mariappan R, Kee Y, Ohn T (srpen 2016). „Identifikace Neuregulin-2 jako nové složky stresových granulí“. Zprávy BMB. 49 (8): 449–54. doi:10.5483 / BMBRep.2016.49.8.090. PMC  5070733. PMID  27345716.
  100. ^ A b Dammer EB, Fallini C, Gozal YM, Duong DM, Rossoll W, Xu P, Lah JJ, Levey AI, Peng J, Bassell GJ, Seyfried NT (2012). „Koagregace proteinů vázajících RNA v modelu proteinopatie TDP-43 se selektivní metylací motivu RGG a rolí ubikvitinace RRM1“. PLOS ONE. 7 (6): e38658. Bibcode:2012PLoSO ... 738658D. doi:10.1371 / journal.pone.0038658. PMC  3380899. PMID  22761693.
  101. ^ Jongjitwimol J, Baldock RA, Morley SJ, Watts FZ (červen 2016). „Sumoylace eIF4A2 ovlivňuje tvorbu stresových granulí“. Journal of Cell Science. 129 (12): 2407–15. doi:10.1242 / jcs.184614. PMC  4920252. PMID  27160682.
  102. ^ A b C d E F G h i j Kim SH, Dong WK, Weiler IJ, Greenough WT (březen 2006). „Fragile X mentální retardační protein se posouvá mezi polyribozomy a stresovými granulemi po poškození neuronů stresem arzenitem nebo zavedením hipokampální elektrody in vivo“. The Journal of Neuroscience. 26 (9): 2413–8. doi:10.1523 / JNEUROSCI.3680-05.2006. PMC  6793656. PMID  16510718.
  103. ^ A b C d Mazroui R, Di Marco S, Kaufman RJ, Gallouzi IE (červenec 2007). „Inhibice systému ubikvitin-proteazom indukuje tvorbu stresových granulí“. Molekulární biologie buňky. 18 (7): 2603–18. doi:10,1091 / mbc.E06-12-1079. PMC  1924830. PMID  17475769.
  104. ^ A b C Frydryskova K, Masek T, Borcin K, Mrvova S, Venturi V, Pospisek M (srpen 2016). „Výrazný nábor lidských izoforem eIF4E do zpracovatelských těl a stresových granulí“. BMC Molekulární biologie. 17 (1): 21. doi:10.1186 / s12867-016-0072-x. PMC  5006505. PMID  27578149.
  105. ^ A b Battle DJ, Kasim M, Wang J, Dreyfuss G (září 2007). "Podjednotky komplexu SMN nezávislé na SMN. Identifikace malého meziproduktu sestavy nukleárního ribonukleoproteinu". The Journal of Biological Chemistry. 282 (38): 27953–9. doi:10,1074 / jbc.M702317200. PMID  17640873.
  106. ^ A b Kim WJ, Back SH, Kim V, Ryu I, Jang SK (březen 2005). „Sekvestrace TRAF2 do stresových granulí přerušuje signalizaci faktoru nekrózy nádoru za stresových podmínek“. Molekulární a buněčná biologie. 25 (6): 2450–62. doi:10.1128 / MCB.25.6.2450-2462.2005. PMC  1061607. PMID  15743837.
  107. ^ A b Arimoto K, Fukuda H, Imajoh-Ohmi S, Saito H, Takekawa M (listopad 2008). „Tvorba stresových granulí inhibuje apoptózu potlačením drah MAPK reagujících na stres“. Přírodní buněčná biologie. 10 (11): 1324–32. doi:10.1038 / ncb1791. PMID  18836437. S2CID  21242075.
  108. ^ Gallouzi IE, Brennan CM, Stenberg MG, Swanson MS, Eversole A, Maizels N, Steitz JA (březen 2000). „Vazba HuR na cytoplazmatickou mRNA je narušena tepelným šokem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (7): 3073–8. Bibcode:2000PNAS ... 97.3073G. doi:10.1073 / pnas.97.7.3073. PMC  16194. PMID  10737787.
  109. ^ A b C d E Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Loschi M, Pasquini JM, Correale J, Kindler S, Boccaccio GL (leden 2005). „Nábor Staufenu do stresových granulí neovlivňuje časný transport mRNA v oligodendrocytech“. Molekulární biologie buňky. 16 (1): 405–20. doi:10,1091 / mbc.E04-06-0516. PMC  539183. PMID  15525674.
  110. ^ A b C Colombrita C, Zennaro E, Fallini C, Weber M, Sommacal A, Buratti E, Silani V, Ratti A (listopad 2009). „TDP-43 je přijímán do stresových granulí v podmínkách oxidačního poškození“. Journal of Neurochemistry. 111 (4): 1051–61. doi:10.1111 / j.1471-4159.2009.06383.x. PMID  19765185. S2CID  8630114.
  111. ^ A b C Meyerowitz J, Parker SJ, Vella LJ, Ng DC, Price KA, Liddell JR a kol. (Srpen 2011). „C-Jun N-terminální kináza řídí akumulaci TDP-43 ve stresových granulích vyvolanou oxidačním stresem“. Molekulární neurodegenerace. 6: 57. doi:10.1186/1750-1326-6-57. PMC  3162576. PMID  21819629.
  112. ^ Burry RW, Smith CL (říjen 2006). „Změny distribuce HuD v reakci na tepelný šok, ale ne neurotrofní stimulace“. The Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 54 (10): 1129–38. doi:10.1369 / jhc.6A6979.2006. PMC  3957809. PMID  16801526.
  113. ^ Nawaz MS, Vik ES, Berges N, Fladeby C, Bjørås M, Dalhus B, Alseth I (říjen 2016). „Regulace aktivity lidské endonukleázy V a přemístění do granulí cytoplazmatického stresu“. The Journal of Biological Chemistry. 291 (41): 21786–21801. doi:10.1074 / jbc.M116.730911. PMC  5076846. PMID  27573237.
  114. ^ A b C Andersson MK, Ståhlberg A, Arvidsson Y, Olofsson A, Semb H, Stenman G, Nilsson O, Aman P (červenec 2008). „Multifunkční protoonkoproteiny FUS, EWS a TAF15 ukazují expresní vzorce specifické pro daný buněčný typ a účast na šíření buněk a stresové reakci.“. Buněčná biologie BMC. 9: 37. doi:10.1186/1471-2121-9-37. PMC  2478660. PMID  18620564.
  115. ^ A b C Neumann M, Bentmann E, Dormann D, Jawaid A, DeJesus-Hernandez M, Ansorge O a kol. (Září 2011). „FET proteiny TAF15 a EWS jsou selektivní markery, které odlišují FTLD s patologií FUS od amyotrofické laterální sklerózy s mutacemi FUS“. Mozek. 134 (Pt 9): 2595–609. doi:10.1093 / mozek / awr201. PMC  3170539. PMID  21856723.
  116. ^ Ozeki K, Sugiyama M, Akter KA, Nishiwaki K, Asano-Inami E, Senga T (2019). „FAM98A je lokalizován na stresové granule a sdružuje se s několika proteiny lokalizovanými na stresových granulích“. Molekulární a buněčná biochemie. 451 (1–2): 107–115. doi:10.1007 / s11010-018-3397-6. PMID  29992460. S2CID  49667042.
  117. ^ A b C d Mazroui R, Huot ME, Tremblay S, Filion C, Labelle Y, Khandjian EW (listopad 2002). „Zachycení messengerové RNA proteinem Fragile X Mental Retardation do cytoplazmatických granulí indukuje represi translace“. Lidská molekulární genetika. 11 (24): 3007–17. doi:10,1093 / hmg / 11,24,3007. PMID  12417522.
  118. ^ A b Dolzhanskaya N, Merz G, Denman RB (září 2006). „Oxidační stres odhaluje heterogenitu granulí FMRP v buněčných neuritech PC12“. Výzkum mozku. 1112 (1): 56–64. doi:10.1016 / j.brainres.2006.07.026. PMID  16919243. S2CID  41514888.
  119. ^ A b Blechingberg J, Luo Y, Bolund L, Damgaard CK, Nielsen AL (2012). „Odezvy genové exprese na analýzy redukce FUS, EWS a TAF15 a sekvestrace stresových granulí identifikují neredundantní funkce proteinu FET“. PLOS ONE. 7 (9): e46251. Bibcode:2012PLoSO ... 746251B. doi:10.1371 / journal.pone.0046251. PMC  3457980. PMID  23049996.
  120. ^ Sama RR, Ward CL, Kaushansky LJ, Lemay N, Ishigaki S, Urano F, Bosco DA (listopad 2013). „FUS / TLS se shromažďuje do stresových granulí a je faktorem přežití během hyperosmolárního stresu“. Journal of Cellular Physiology. 228 (11): 2222–31. doi:10,1002 / jcp.24395. PMC  4000275. PMID  23625794.
  121. ^ A b Di Salvio M, Piccinni V, Gerbino V, Mantoni F, Camerini S, Lenzi J, Rosa A, Chellini L, Loreni F, Carrì MT, Bozzoni I, Cozzolino M, Cestra G (říjen 2015). „Pur-alfa funkčně interaguje s FUS nesoucími mutace spojené s ALS“. Buněčná smrt a nemoc. 6 (10): e1943. doi:10.1038 / cddis.2015.295. PMC  4632316. PMID  26492376.
  122. ^ Lenzi J, De Santis R, de Turris V, Morlando M, Laneve P, Calvo A, Caliendo V, Chiò A, Rosa A, Bozzoni I (červenec 2015). „ALS mutantní proteiny FUS jsou přijímány do stresových granulí v indukovaných pluripotentních motoneuronech odvozených z kmenových buněk“. Modely a mechanismy nemocí. 8 (7): 755–66. doi:10,1242 / dmm.020099. PMC  4486861. PMID  26035390.
  123. ^ A b Daigle JG, Krishnamurthy K, Ramesh N, Casci I, Monaghan J, McAvoy K, Godfrey EW, Daniel DC, Johnson EM, Monahan Z, Shewmaker F, Pasinelli P, Pandey UB (duben 2016). „Pur-alfa reguluje dynamiku granulí cytoplazmatického stresu a zlepšuje toxicitu FUS“. Acta Neuropathologica. 131 (4): 605–20. doi:10.1007 / s00401-015-1530-0. PMC  4791193. PMID  26728149.
  124. ^ Lo Bello M, Di Fini F, Notaro A, Spataro R, Conforti FL, La Bella V (2017-10-17). „Mutantní protein FUS související s ALS je nesprávně lokalizován do cytoplazmy a je přijímán do stresových granulí fibroblastů z asymptomatických nosičů mutace FUS P525L“. Neuro-degenerativní nemoci. 17 (6): 292–303. doi:10.1159/000480085. PMID  29035885. S2CID  40561105.
  125. ^ Marrone L, Poser I, Casci I, Japtok J, Reinhardt P, Janosch A, Andree C, Lee HO, Moebius C, Koerner E, Reinhardt L, Cicardi ME, Hackmann K, Klink B, Poletti A, Alberti S, Bickle M , Hermann A, Pandey U, Hyman AA, Sterneckert JL (leden 2018). „Izogenní reportérské linky iPSC FUS-eGFP umožňují kvantifikaci patologie FUS stresových granulí, která je zachráněna léky vyvolávajícími autofagii“. Zprávy o kmenových buňkách. 10 (2): 375–389. doi:10.1016 / j.stemcr.2017.12.018. PMC  5857889. PMID  29358088.
  126. ^ A b C d Hofmann I, Casella M, Schnölzer M, Schlechter T, jaro H, Franke WW (březen 2006). „Identifikace junkčního plakového proteinu plakofilinu 3 v cytoplazmatických částicích obsahujících proteiny vázající RNA a nábor plakofilinů 1 a 3 do stresových granulí“. Molekulární biologie buňky. 17 (3): 1388–98. doi:10,1091 / mbc.E05-08-0708. PMC  1382326. PMID  16407409.
  127. ^ Tourrière H, Chebli K, Zekri L, Courselaud B, Blanchard JM, Bertrand E, Tazi J (březen 2003). „Endoribonukleáza G3BP spojená s RasGAP sestavuje stresové granule“. The Journal of Cell Biology. 160 (6): 823–31. doi:10.1083 / jcb.200212128. PMC  2173781. PMID  12642610.
  128. ^ A b C Hua Y, Zhou J (leden 2004). „Rpp20 interaguje s SMN a je znovu distribuován do granulí SMN v reakci na stres.“ Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 314 (1): 268–76. doi:10.1016 / j.bbrc.2003.12.084. PMID  14715275.
  129. ^ A b C d Kwon S, Zhang Y, Matthias P (prosinec 2007). „Deacetyláza HDAC6 je novou kritickou složkou stresových granulí podílejících se na stresové reakci“. Geny a vývoj. 21 (24): 3381–94. doi:10,1101 / gad.461107. PMC  2113037. PMID  18079183.
  130. ^ A b Tsai WC, Reineke LC, Jain A, Jung SY, Lloyd RE (září 2017). „Histon arginin demetyláza JMJD6 je spojena se sestavením stresových granulí prostřednictvím demetylace nukleačního proteinu stresových granulí G3BP1“. The Journal of Biological Chemistry. 292 (46): 18886–18896. doi:10.1074 / jbc.M117.800706. PMC  5704473. PMID  28972166.
  131. ^ A b C d Kobayashi T, Winslow S, Sunesson L, Hellman U, Larsson C (2012). „PKCα váže G3BP2 a reguluje tvorbu stresových granulí po buněčném stresu“. PLOS ONE. 7 (4): e35820. Bibcode:2012PLoSO ... 735820K. doi:10.1371 / journal.pone.0035820. PMC  3335008. PMID  22536444.
  132. ^ Matsuki H, Takahashi M, Higuchi M, Makokha GN, Oie M, Fujii M (únor 2013). "G3BP1 i G3BP2 přispívají k tvorbě stresových granulí". Geny do buněk. 18 (2): 135–46. doi:10.1111 / gtc.12023. PMID  23279204. S2CID  11859927.
  133. ^ Folkmann AW, Wente SR (duben 2015). „Cytoplazmatický hGle1A reguluje stresové granule modulací translace“. Molekulární biologie buňky. 26 (8): 1476–90. doi:10,1091 / mbc.E14-11-1523. PMC  4395128. PMID  25694449.
  134. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r s t Zhang K, Daigle JG, Cunningham KM, Coyne AN, Ruan K, Grima JC, Bowen KE, Wadhwa H, Yang P, Rigo F, Taylor JP, Gitler AD, Rothstein JD, Lloyd TE (duben 2018). „Sestava stresových granulí narušuje transport nukleocytoplazmy“. Buňka. 173 (4): 958–971.e17. doi:10.1016 / j.cell.2018.03.025. PMC  6083872. PMID  29628143.
  135. ^ A b Tsai NP, Ho PC, Wei LN (březen 2008). „Regulace dynamiky stresových granulí signální cestou Grb7 a FAK“. Časopis EMBO. 27 (5): 715–26. doi:10.1038 / emboj.2008.19. PMC  2265756. PMID  18273060.
  136. ^ A b Krisenko MO, Higgins RL, Ghosh S, Zhou Q, Trybula JS, Wang WH, Geahlen RL (listopad 2015). „Syk je přijímán do stresu granulí a podporuje jejich odbavení prostřednictvím autofagie“. The Journal of Biological Chemistry. 290 (46): 27803–15. doi:10,1074 / jbc.M115.642900. PMC  4646026. PMID  26429917.
  137. ^ Grousl T, Ivanov P, Malcova I, Pompach P, Frydlova I, Slaba R, Senohrabkova L, Nováková L, Hašek J. (2013). "Akumulace translačního prodloužení a terminačních faktorů vyvolaná tepelným šokem předchází montáž stresových granulí v S. cerevisiae". PLOS ONE. 8 (2): e57083. Bibcode:2013PLoSO ... 857083G. doi:10.1371 / journal.pone.0057083. PMC  3581570. PMID  23451152.
  138. ^ Gonçalves Kde A, Bressan GC, Saito A, Morello LG, Zanchin NI, Kobarg J (srpen 2011). „Důkazy o asociaci lidského regulačního proteinu Ki-1/57 s translačním aparátem“. FEBS Dopisy. 585 (16): 2556–60. doi:10.1016 / j.febslet.2011.07.010. PMID  21771594.
  139. ^ A b Guil S, Long JC, Cáceres JF (srpen 2006). „přemístění hnRNP A1 na stresové granule odráží roli v stresové reakci“. Molekulární a buněčná biologie. 26 (15): 5744–58. doi:10.1128 / MCB.00224-06. PMC  1592774. PMID  16847328.
  140. ^ A b Dewey CM, Cenik B, Sephton CF, Dries DR, Mayer P, Good SK, Johnson BA, Herz J, Yu G (březen 2011). „TDP-43 je zaměřen na stresové granule sorbitolem, novým fyziologickým osmotickým a oxidačním stresorem“. Molekulární a buněčná biologie. 31 (5): 1098–108. doi:10.1128 / MCB.01279-10. PMC  3067820. PMID  21173160.
  141. ^ Papadopoulou C, Ganou V, Patrinou-Georgoula M, Guialis A (leden 2013). „Interakce HuR-hnRNP a účinek buněčného stresu“. Molekulární a buněčná biochemie. 372 (1–2): 137–47. doi:10.1007 / s11010-012-1454-0. PMID  22983828. S2CID  16261648.
  142. ^ Naruse H, Ishiura H, Mitsui J, Date H, Takahashi Y, Matsukawa T, Tanaka M, Ishii A, Tamaoka A, Hokkoku K, Sonoo M, Segawa M, Ugawa Y, Doi K, Yoshimura J, Morishita S, Goto J , Tsuji S (leden 2018). „Molekulární epidemiologická studie familiární amyotrofické laterální sklerózy v japonské populaci sekvenováním celého exomu a identifikací nové mutace HNRNPA1“. Neurobiologie stárnutí. 61: 255.e9–255.e16. doi:10.1016 / j.neurobiolaging.2017.08.030. PMID  29033165. S2CID  38838445.
  143. ^ A b McDonald KK, Aulas A, Destroismaisons L, Pickles S, Beleac E, Camu W, Rouleau GA, Vande Velde C (duben 2011). „Protein 43 vázající TAR DNA (TDP-43) reguluje dynamiku stresových granulí prostřednictvím diferenciální regulace G3BP a TIA-1“. Lidská molekulární genetika. 20 (7): 1400–10. doi:10,1093 / hmg / ddr021. PMID  21257637.
  144. ^ A b Fukuda T, Naiki T, Saito M, Irie K (únor 2009). „hnRNP K interaguje s proteinem vázajícím RNA 42 a funguje při udržování buněčné hladiny ATP během stresových podmínek“. Geny do buněk. 14 (2): 113–28. doi:10.1111 / j.1365-2443.2008.01256.x. PMID  19170760. S2CID  205293176.
  145. ^ A b C d Kedersha NL, Gupta M, Li W, Miller I, Anderson P (prosinec 1999). „Proteiny vázající RNA TIA-1 a TIAR spojují fosforylaci eIF-2 alfa se sestavením stresových granulí savců“. The Journal of Cell Biology. 147 (7): 1431–42. doi:10.1083 / jcb.147.7.1431. PMC  2174242. PMID  10613902.
  146. ^ Ganassi M, Mateju D, Bigi I, Mediani L, Poser I, Lee HO, Seguin SJ, Morelli FF, Vinet J, Leo G, Pansarasa O, Cereda C, Poletti A, Alberti S, Carra S (září 2016). „Funkce sledování chaperonového komplexu HSPB8-BAG3-HSP70 zajišťuje integritu a dynamiku stresových granulí“. Molekulární buňka. 63 (5): 796–810. doi:10.1016 / j.molcel.2016.07.021. PMID  27570075.
  147. ^ Mahboubi, Hicham; Moujaber, Ossama; Kodiha, Mohamed; Stochaj, Ursula (2020-03-29). „Co-chaperon HspBP1 je nová složka stresových granulí, která reguluje jejich tvorbu“. Buňky. 9 (4): 825. doi:10,3390 / buňky9040825. ISSN  2073-4409. PMC  7226807. PMID  32235396.
  148. ^ Wen X, Huang X, Mok BW, Chen Y, Zheng M, Lau SY, Wang P, Song W, Jin DY, Yuen KY, Chen H (duben 2014). „NF90 vyvíjí antivirovou aktivitu prostřednictvím regulace fosforylace PKR a stresových granulí v infikovaných buňkách“. Journal of Immunology. 192 (8): 3753–64. doi:10,4049 / jimmunol. 1302813. PMID  24623135.
  149. ^ Brehm MA, Schenk TM, Zhou X, Fanick W, Lin H, Windhorst S, Nalaskowski MM, Kobras M, Shears SB, Mayr GW (prosinec 2007). „Intracelulární lokalizace lidských Ins (1,3,4,5,6) P5 2-kináz“. The Biochemical Journal. 408 (3): 335–45. doi:10.1042 / BJ20070382. PMC  2267366. PMID  17705785.
  150. ^ Piotrowska J, Hansen SJ, Park N, Jamka K, Sarnow P, Gustin KE (duben 2010). "Stabilní tvorba kompozičně jedinečných stresových granulí v buňkách infikovaných virem". Journal of Virology. 84 (7): 3654–65. doi:10.1128 / JVI.01320-09. PMC  2838110. PMID  20106928.
  151. ^ Henao-Mejia J, He JJ (listopad 2009). „Přemístění Sam68 do stresových granulí v reakci na oxidační stres prostřednictvím komplexace s TIA-1“. Experimentální výzkum buněk. 315 (19): 3381–95. doi:10.1016 / j.yexcr.2009.07.011. PMC  2783656. PMID  19615357.
  152. ^ Zhang H, Chen N, Li P, Pan Z, Ding Y, Zou D, Li L, Xiao L, Shen B, Liu S, Cao H, Cui Y (červenec 2016). „Jaderný protein Sam68 je přijímán do granulí cytoplazmatického stresu během infekce enterovirem 71“. Mikrobiální patogeneze. 96: 58–66. doi:10.1016 / j.micpath.2016.04.001. PMID  27057671.
  153. ^ Rothé F, Gueydan C, Bellefroid E, Huez G, Kruys V (duben 2006). "Identifikace proteinů vázajících FUSE jako interagujících partnerů proteinů TIA". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 343 (1): 57–68. doi:10.1016 / j.bbrc.2006.02.112. PMID  16527256.
  154. ^ A b C d Mahboubi H, Seganathy E, Kong D, Stochaj U (2013). „Identifikace nových složek stresových granulí, které se podílejí na jaderném transportu“. PLOS ONE. 8 (6): e68356. Bibcode:2013PLoSO ... 868356M. doi:10.1371 / journal.pone.0068356. PMC  3694919. PMID  23826389.
  155. ^ A b Fujimura K, Suzuki T, Yasuda Y, Murata M, Katahira J, Yoneda Y (červenec 2010). "Identifikace importinu alfa1 jako nové složky stresových granulí RNA". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1803 (7): 865–71. doi:10.1016 / j.bbamcr.2010.03.020. PMID  20362631.
  156. ^ Yang R, Gaidamakov SA, Xie J, Lee J, Martino L, Kozlov G, Crawford AK, Russo AN, Conte MR, Gehring K, Maraia RJ (únor 2011). „La-příbuzný protein 4 váže poly (A), interaguje s poly (A) vázajícím proteinovým MLLE doménou prostřednictvím variantního PAM2w motivu a může podporovat stabilitu mRNA“. Molekulární a buněčná biologie. 31 (3): 542–56. doi:10.1128 / MCB.01162-10. PMC  3028612. PMID  21098120.
  157. ^ A b Balzer E, Moss EG (leden 2007). „Lokalizace vývojového regulátoru časování Lin28 do komplexů mRNP, P-těl a stresových granulí“. RNA Biology. 4 (1): 16–25. doi:10,4161 / rna.4.1.4364. PMID  17617744.
  158. ^ A b Ingelfinger D, Arndt-Jovin DJ, Lührmann R, Achsel T (prosinec 2002). „Lidské proteiny LSm1-7 se kolokalizují s enzymy degradujícími mRNA Dcp1 / 2 a Xrnl v odlišných cytoplazmatických ložiscích.“. RNA. 8 (12): 1489–501. doi:10.1017 / S1355838202021726 (neaktivní 12. 11. 2020). PMC  1370355. PMID  12515382.CS1 maint: DOI neaktivní od listopadu 2020 (odkaz)
  159. ^ Yang WH, Yu JH, Gulick T, Bloch KD, Bloch DB (duben 2006). „Protein 55 spojený s RNA (RAP55) se lokalizuje do těl zpracovávajících mRNA a stresových granulí“. RNA. 12 (4): 547–54. doi:10,1261 / rna.2302706. PMC  1421083. PMID  16484376.
  160. ^ A b Kawahara H, Imai T, Imataka H, ​​Tsujimoto M, Matsumoto K, Okano H (květen 2008). „Neurální RNA vázající protein Musashi1 inhibuje iniciaci translace kompeticí s eIF4G o PABP“. The Journal of Cell Biology. 181 (4): 639–53. doi:10.1083 / jcb.200708004. PMC  2386104. PMID  18490513.
  161. ^ Yuan L, Xiao Y, Zhou Q, Yuan D, Wu B, Chen G, Zhou J (leden 2014). „Proteomická analýza ukazuje, že MAEL, složka nuage, interaguje s proteiny stresových granulí v rakovinných buňkách“. Zprávy o onkologii. 31 (1): 342–50. doi:10.3892 / nebo.2013.2836. PMID  24189637.
  162. ^ Seguin SJ, Morelli FF, Vinet J, Amore D, De Biasi S, Poletti A, Rubinsztein DC, Carra S (prosinec 2014). „Inhibice autofagie, lysozomu a funkce VCP zhoršuje sestavu stresových granulí“. Buněčná smrt a diferenciace. 21 (12): 1838–51. doi:10.1038 / cdd.2014.103. PMC  4227144. PMID  25034784.
  163. ^ Ryu HH, Jun MH, Min KJ, Jang DJ, Lee YS, Kim HK, Lee JA (prosinec 2014). „Autophagy reguluje amyotrofickou laterální sklerózu spojenou fúzovanou v sarkom-pozitivních stresových granulích v neuronech“. Neurobiologie stárnutí. 35 (12): 2822–2831. doi:10.1016 / j.neurobiolaging.2014.07.026. PMID  25216585. S2CID  36917292.
  164. ^ A b C Wasserman T, Katsenelson K, Daniliuc S, Hasin T, Choder M, Aronheim A (leden 2010). „Nový protein vázající c-Jun N-koncovou kinázu (JNK) WDR62 je získáván do stresových granulí a zprostředkovává neklasickou aktivaci JNK“. Molekulární biologie buňky. 21 (1): 117–30. doi:10,1091 / mbc.E09-06-0512. PMC  2801705. PMID  19910486.
  165. ^ A b Courchet J, Buchet-Poyau K, Potemski A, Brès A, Jariel-Encontre I, Billaud M (listopad 2008). „Interakce s adaptéry 14-3-3 reguluje třídění proteinu vázajícího RNA hMex-3B na odlišné třídy granulí RNA“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (46): 32131–42. doi:10,1074 / jbc.M802927200. PMID  18779327.
  166. ^ Kuniyoshi K, Takeuchi O, Pandey S, Satoh T, Iwasaki H, Akira S, Kawai T (duben 2014). „Stěžejní role RNA vázající E3 ubikvitin ligázy MEX3C v RIG-I zprostředkované antivirové vrozené imunitě“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 111 (15): 5646–51. Bibcode:2014PNAS..111,5646K. doi:10.1073 / pnas.1401674111. PMC  3992669. PMID  24706898.
  167. ^ ErLin S, WenJie W, LiNing W, BingXin L, MingDe L, Yan S, RuiFa H (květen 2015). „Musashi-1 udržuje bariérovou strukturu krevních varlat během spermatogeneze a reguluje tvorbu stresových granulí při tepelném stresu“. Molekulární biologie buňky. 26 (10): 1947–56. doi:10,1091 / mbc.E14-11-1497. PMC  4436837. PMID  25717188.
  168. ^ MacNair L, Xiao S, Miletic D, Ghani M, Julien JP, Keith J, Zinman L, Rogaeva E, Robertson J (leden 2016). „MTHFSD a DDX58 jsou nové proteiny vázající RNA abnormálně regulované při amyotrofické laterální skleróze“. Mozek. 139 (Pt 1): 86–100. doi:10.1093 / brain / awv308. PMID  26525917.
  169. ^ A b C d E F Sfakianos AP, Mellor LE, Pang YF, Kritsiligkou P, Needs H, Abou-Hamdan H, Désaubry L, Poulin GB, Ashe MP, Whitmarsh AJ (březen 2018). „Kinázová dráha mTOR-S6 podporuje sestavení stresových granulí“. Buněčná smrt a diferenciace. 25 (10): 1766–1780. doi:10.1038 / s41418-018-0076-9. PMC  6004310. PMID  29523872.
  170. ^ Yu C, York B, Wang S, Feng Q, Xu J, O'Malley BW (březen 2007). „Základní funkce koaktivátoru SRC-3 při potlačení translace mRNA cytokinů a zánětlivé odpovědi“. Molekulární buňka. 25 (5): 765–78. doi:10.1016 / j.molcel.2007.01.025. PMC  1864954. PMID  17349961.
  171. ^ A b Furukawa MT, Sakamoto H, Inoue K (duben 2015). „Interakce a kolokace HERMES / RBPMS s NonO, PSF a G3BP1 v neuronálních cytoplazmatických RNP granulích v myších sítnicových liniových buňkách“. Geny do buněk. 20 (4): 257–66. doi:10.1111 / gtc.12224. PMID  25651939. S2CID  22403884.
  172. ^ Kang JS, Hwang YS, Kim LK, Lee S, Lee WB, Kim-Ha J, Kim YJ (březen 2018). „OASL1 zachycuje virové RNA ve stresových granulích na podporu antivirových odpovědí“. Molekuly a buňky. 41 (3): 214–223. doi:10.14348 / molcells.2018.2293. PMC  5881095. PMID  29463066.
  173. ^ Wehner KA, Schütz S, Sarnow P (duben 2010). „OGFOD1, nový modulátor fosforylace alfa-alfa alfa-iniciačního faktoru iniciace translace a buněčné reakce na stres“. Molekulární a buněčná biologie. 30 (8): 2006–16. doi:10.1128 / MCB.01350-09. PMC  2849474. PMID  20154146.
  174. ^ Bravard A, Campalans A, Vacher M, Gouget B, Levalois C, Chevillard S, Radicella JP (březen 2010). „Inaktivace oxidací a náborem hOGG1 do stresových granulí, ale nikoli APE1 v lidských buňkách vystavených subletálním koncentracím kadmia“. Mutační výzkum. 685 (1–2): 61–9. doi:10.1016 / j.mrfmmm.2009.09.013. PMID  19800894.
  175. ^ Das, Richa; Schwintzer, Lukas; Vinopal, Stanislav; Roca, Eva Aguado; Sylvester, Marc; Oprisoreanu, Ana-Maria; Schoch, Susanne; Bradke, Frank; Broemer, Meike (2019-05-28). „Nové role pro ubikvitylační enzym OTUD4 v RNA-proteinové síti a RNA granulích“. Journal of Cell Science. 132 (12): jcs229252. doi:10,1242 / jcs.229252. ISSN  1477-9137. PMC  6602300. PMID  31138677.
  176. ^ A b C d E F Leung AK, Vyas S, Rood JE, Bhutkar A, Sharp PA, Chang P (květen 2011). „Poly (ADP-ribóza) reguluje stresové reakce a aktivitu mikroRNA v cytoplazmě“. Molekulární buňka. 42 (4): 489–99. doi:10.1016 / j.molcel.2011.04.015. PMC  3898460. PMID  21596313.
  177. ^ A b Repici M, Hassanjani M, Maddison DC, Garção P, Cimini S, Patel B, Szegö ÉM, Straatman KR, Lilley KS, Borsello T, Outeiro TF, Panman L, Giorgini F (2019). „Protein DJ-1 spojený s Parkinsonovou chorobou se při stresu a neurodegeneraci asociuje s cytoplazmatickými granule mRNP“. Molekulární neurobiologie. 56 (1): 61–77. doi:10.1007 / s12035-018-1084-r. PMC  6334738. PMID  29675578.
  178. ^ Catara G, Grimaldi G, Schembri L, Spano D, Turacchio G, Lo Monte M, Beccari AR, Valente C, Corda D (říjen 2017). „Poly-ADP-ribóza produkovaná PARP1 způsobuje translokaci PARP12 na stresové granule a narušení komplexních funkcí Golgiho“. Vědecké zprávy. 7 (1): 14035. Bibcode:2017NatSR ... 714035C. doi:10.1038 / s41598-017-14156-8. PMC  5656619. PMID  29070863.
  179. ^ Bai Y, Dong Z, Shang Q, Zhao H, Wang L, Guo C, Gao F, Zhang L, Wang Q (2016). „Pdcd4 se podílí na tvorbě stresových granulí v reakci na oxidovaný nízkohustotní lipoprotein nebo tukovou stravu“. PLOS ONE. 11 (7): e0159568. Bibcode:2016PLoSO..1159568B. doi:10.1371 / journal.pone.0159568. PMC  4959751. PMID  27454120.
  180. ^ Kunde SA, Musante L, Grimme A, Fischer U, Müller E, Wanker EE, Kalscheuer VM (prosinec 2011). „Protein PQBP1 spojený s chromozomem vázaným na X je součástí granulí neuronové RNA a reguluje vzhled stresových granulí.“. Lidská molekulární genetika. 20 (24): 4916–31. doi:10,1093 / hmg / ddr430. PMID  21933836.
  181. ^ A b C Turakhiya A, Meyer SR, Marincola G, Böhm S, Vanselow JT, Schlosser A, Hofmann K, Buchberger A (červen 2018). „ZFAND1 získává p97 a 26S Proteasome, aby podpořily odstraňování stresových granulí vyvolaných arsenitem“. Molekulární buňka. 70 (5): 906–919.e7. doi:10.1016 / j.molcel.2018.04.021. PMID  29804830.
  182. ^ Yang F, Peng Y, Murray EL, Otsuka Y, Kedersha N, Schoenberg DR (prosinec 2006). „Endonukleáza vázaná na polysomy je zaměřena na stresové granule prostřednictvím stresově specifické vazby na TIA-1“. Molekulární a buněčná biologie. 26 (23): 8803–13. doi:10.1128 / MCB.00090-06. PMC  1636822. PMID  16982678.
  183. ^ A b Takahashi M, Higuchi M, Matsuki H, Yoshita M, Ohsawa T, Oie M, Fujii M (únor 2013). „Stresové granule inhibují apoptózu snížením produkce reaktivních forem kyslíku“. Molekulární a buněčná biologie. 33 (4): 815–29. doi:10.1128 / MCB.00763-12. PMC  3571346. PMID  23230274.
  184. ^ A b C Park C, Choi S, Kim YE, Lee S, Park SH, Adelstein RS, Kawamoto S, Kim KK (září 2017). „Stresové granule obsahují Rbfox2 s mRNA souvisejícími s buněčným cyklem“. Vědecké zprávy. 7 (1): 11211. Bibcode:2017NatSR ... 711211P. doi:10.1038 / s41598-017-11651-w. PMC  5593835. PMID  28894257.
  185. ^ A b Kucherenko MM, Shcherbata HR (leden 2018). „Stresově závislá regulace miR-980 Rbfox1 / A2bp1 podporuje tvorbu granulí ribonukleoproteinů a přežití buněk“. Příroda komunikace. 9 (1): 312. Bibcode:2018NatCo ... 9..312K. doi:10.1038 / s41467-017-02757-w. PMC  5778076. PMID  29358748.
  186. ^ Lin JC, Hsu M, Tarn WY (únor 2007). „Buněčný stres moduluje funkci sestřihu regulačního proteinu RBM4 při kontrole translace“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 104 (7): 2235–40. Bibcode:2007PNAS..104,2235L. doi:10.1073 / pnas.0611015104. PMC  1893002. PMID  17284590.
  187. ^ A b Bakkar N, Kousari A, Kovalik T, Li Y, Bowser R (červenec 2015). „RBM45 moduluje antioxidační odpověď u amyotrofické laterální sklerózy prostřednictvím interakcí s KEAP1“. Molekulární a buněčná biologie. 35 (14): 2385–99. doi:10.1128 / MCB.00087-15. PMC  4475920. PMID  25939382.
  188. ^ A b Li Y, Collins M, Geiser R, Bakkar N, Riascos D, Bowser R (září 2015). „Homo-oligomerizace RBM45 zprostředkovává asociaci s proteiny vázanými na ALS a stresovými granulemi“. Vědecké zprávy. 5: 14262. Bibcode:2015NatSR ... 514262L. doi:10.1038 / srep14262. PMC  4585734. PMID  26391765.
  189. ^ Farazi TA, Leonhardt CS, Mukherjee N, Mihailovic A, Li S, Max KE, Meyer C, Yamaji M, Cekan P, Jacobs NC, Gerstberger S, Bognanni C, Larsson E, Ohler U, Tuschl T (červenec 2014). „Identifikace prvku rozpoznávajícího RNA rodiny RBPMS proteinů vázajících RNA a jejich cílů mRNA v celém transkriptomu“. RNA. 20 (7): 1090–102. doi:10.1261 / rna.045005.114. PMC  4114688. PMID  24860013.
  190. ^ A b Athanasopoulos V, Barker A, Yu D, Tan AH, Srivastava M, Contreras N, Wang J, Lam KP, Brown SH, Goodnow CC, Dixon NE, Leedman PJ, Saint R, Vinuesa CG (květen 2010). „Rodina proteinů ROQUIN se lokalizuje na stresové granule prostřednictvím domény ROQ a váže cílové mRNA“. FEBS Journal. 277 (9): 2109–27. doi:10.1111 / j.1742-4658.2010.07628.x. PMID  20412057. S2CID  13387108.
  191. ^ Eisinger-Mathason TS, Andrade J, Groehler AL, Clark DE, Muratore-Schroeder TL, Pasic L, Smith JA, Shabanowitz J, Hunt DF, Macara IG, Lannigan DA (září 2008). „Spoluzávislé funkce RSK2 a faktoru TIA-1 podporujícího apoptózu při sestavování stresových granulí a přežití buněk“. Molekulární buňka. 31 (5): 722–36. doi:10.1016 / j.molcel.2008.06.025. PMC  2654589. PMID  18775331.
  192. ^ A b Baez MV, Boccaccio GL (prosinec 2005). „Mammalian Smaug je translační represor, který vytváří cytoplazmatická ložiska podobná stresovým granulím“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (52): 43131–40. doi:10,1074 / jbc.M508374200. PMID  16221671.
  193. ^ Lee YJ, Wei HM, Chen LY, Li C (leden 2014). "Lokalizace SERBP1 ve stresových granulích a jádrech". FEBS Journal. 281 (1): 352–64. doi:10.1111 / febs.12606. PMID  24205981. S2CID  20464730.
  194. ^ Omer A, Patel D, Lian XJ, Sadek J, Di Marco S, Pause A, Gorospe M, Gallouzi IE (březen 2018). „Stresové granule působí proti stárnutí sekvestrací PAI-1“. Zprávy EMBO. 19 (5): e44722. doi:10.15252 / embr.201744722. PMC  5934773. PMID  29592859.
  195. ^ Jedrusik-Bode M, Studencka M, Smolka C, Baumann T, Schmidt H, Kampf J, Paap F, Martin S, Tazi J, Müller KM, Krüger M, Braun T, Bober E (listopad 2013). „Sirtuin SIRT6 reguluje tvorbu stresových granulí u C. elegans a savců“. Journal of Cell Science. 126 (Pt 22): 5166–77. doi:10.1242 / jcs.130708. PMID  24013546.
  196. ^ A b C Brown JA, Roberts TL, Richards R, Woods R, Birrell G, Lim YC, Ohno S, Yamashita A, Abraham RT, Gueven N, Lavin MF (listopad 2011). „Nová role hSMG-1 při tvorbě stresových granulí“. Molekulární a buněčná biologie. 31 (22): 4417–29. doi:10.1128 / MCB.05987-11. PMC  3209244. PMID  21911475.
  197. ^ A b C Hua Y, Zhou J (srpen 2004). "Protein motorických neuronů pro přežití usnadňuje sestavování stresových granulí". FEBS Dopisy. 572 (1–3): 69–74. doi:10.1016 / j.febslet.2004.07.010. PMID  15304326. S2CID  27599172.
  198. ^ Zou T, Yang X, Pan D, Huang J, Sahin M, Zhou J (květen 2011). „Nedostatek SMN snižuje buněčnou schopnost tvořit stresové granule a senzibilizuje buňky na stres“. Buněčná a molekulární neurobiologie. 31 (4): 541–50. doi:10.1007 / s10571-011-9647-8. PMID  21234798. S2CID  8763933.
  199. ^ Gao X, Fu X, Song J, Zhang Y, Cui X, Su C, Ge L, Shao J, Xin L, Saarikettu J, Mei M, Yang X, Wei M, Silvennoinen O, Yao Z, He J, Yang J (Březen 2015). „Poly (A) (+) mRNA-vázající protein Tudor-SN reguluje dynamiku agregace stresových granulí“. FEBS Journal. 282 (5): 874–90. doi:10.1111 / febs.13186. PMID  25559396. S2CID  27524910.
  200. ^ Chang YW, Huang YS (2014). „Signalizace JNK aktivovaná arsenitem zvyšuje interakci CPEB4-vinexin a usnadňuje sestavení stresových granulí a přežití buněk“. PLOS ONE. 9 (9): e107961. Bibcode:2014PLoSO ... 9j7961C. doi:10.1371 / journal.pone.0107961. PMC  4169592. PMID  25237887.
  201. ^ Zhu CH, Kim J, Shay JW, Wright WE (2008). „SGNP: základní stresový granulát / nukleolární protein potenciálně zapojený do zpracování / transportu rRNA za 5,8 s“. PLOS ONE. 3 (11): e3716. Bibcode:2008PLoSO ... 3.3716Z. doi:10.1371 / journal.pone.0003716. PMC  2579992. PMID  19005571.
  202. ^ Berger A, Ivanova E, Gareau C, Scherrer A, Mazroui R, Strub K (2014). „Přímé navázání Alu vázajícího proteinového dimeru SRP9 / 14 na 40S ribozomální podjednotky podporuje tvorbu stresových granulí a je regulováno Alu RNA“. Výzkum nukleových kyselin. 42 (17): 11203–17. doi:10.1093 / nar / gku822. PMC  4176187. PMID  25200073.
  203. ^ Delestienne N, Wauquier C, Soin R, Dierick JF, Gueydan C, Kruys V (červen 2010). „Faktor sestřihu ASF / SF2 je spojen s ribonukleoproteickými komplexy souvisejícími s TIA-1 / obsahujícími TIA-1 a přispívá k posttranskripční represi genové exprese.“ FEBS Journal. 277 (11): 2496–514. doi:10.1111 / j.1742-4658.2010.07664.x. PMID  20477871. S2CID  24332251.
  204. ^ Fitzgerald KD, Semler BL (září 2013). "Poliovirus infection induces the co-localization of cellular protein SRp20 with TIA-1, a cytoplasmic stress granule protein". Virový výzkum. 176 (1–2): 223–31. doi:10.1016/j.virusres.2013.06.012. PMC  3742715. PMID  23830997.
  205. ^ Kano S, Nishida K, Kurebe H, Nishiyama C, Kita K, Akaike Y, Kajita K, Kurokawa K, Masuda K, Kuwano Y, Tanahashi T, Rokutan K (February 2014). "Oxidative stress-inducible truncated serine/arginine-rich splicing factor 3 regulates interleukin-8 production in human colon cancer cells". American Journal of Physiology. Fyziologie buněk. 306 (3): C250–62. doi:10.1152/ajpcell.00091.2013. PMID  24284797. S2CID  17352565.
  206. ^ Jayabalan AK, Sanchez A, Park RY, Yoon SP, Kang GY, Baek JH, Anderson P, Kee Y, Ohn T (July 2016). "NEDDylation promotes stress granule assembly". Příroda komunikace. 7: 12125. Bibcode:2016NatCo...712125J. doi:10.1038/ncomms12125. PMC  4935812. PMID  27381497.
  207. ^ A b Kukharsky MS, Quintiero A, Matsumoto T, Matsukawa K, An H, Hashimoto T, Iwatsubo T, Buchman VL, Shelkovnikova TA (April 2015). "Calcium-responsive transactivator (CREST) protein shares a set of structural and functional traits with other proteins associated with amyotrophic lateral sclerosis". Molekulární neurodegenerace. 10: 20. doi:10.1186/s13024-015-0014-y. PMC  4428507. PMID  25888396.
  208. ^ Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Desbats MA, Leishman CC, Boccaccio GL (February 2009). "Mammalian Staufen 1 is recruited to stress granules and impairs their assembly". Journal of Cell Science. 122 (Pt 4): 563–73. doi:10.1242/jcs.038208. PMC  2714435. PMID  19193871.
  209. ^ Quaresma AJ, Bressan GC, Gava LM, Lanza DC, Ramos CH, Kobarg J (duben 2009). „Lidský hnRNP Q se znovu lokalizuje do cytoplazmatických granulí při ošetření PMA, thapsigarginem, arsenitem a tepelným šokem“. Experimentální výzkum buněk. 315 (6): 968–80. doi:10.1016 / j.yexcr.2009.01.012. PMID  19331829.
  210. ^ Liu-Yesucevitz L, Bilgutay A, Zhang YJ, Vanderweyde T, Vanderwyde T, Citro A, Mehta T, Zaarur N, McKee A, Bowser R, Sherman M, Petrucelli L, Wolozin B (October 2010). "Tar DNA binding protein-43 (TDP-43) associates with stress granules: analysis of cultured cells and pathological brain tissue". PLOS ONE. 5 (10): e13250. Bibcode:2010PLoSO...513250L. doi:10.1371/journal.pone.0013250. PMC  2952586. PMID  20948999.
  211. ^ Freibaum BD, Chitta RK, High AA, Taylor JP (February 2010). "Global analysis of TDP-43 interacting proteins reveals strong association with RNA splicing and translation machinery". Journal of Proteome Research. 9 (2): 1104–20. doi:10.1021/pr901076y. PMC  2897173. PMID  20020773.
  212. ^ A b Mackenzie IR, Nicholson AM, Sarkar M, Messing J, Purice MD, Pottier C, et al. (Srpen 2017). "TIA1 Mutations in Amyotrophic Lateral Sclerosis and Frontotemporal Dementia Promote Phase Separation and Alter Stress Granule Dynamics". Neuron (Vložený rukopis). 95 (4): 808–816.e9. doi:10.1016/j.neuron.2017.07.025. PMC  5576574. PMID  28817800.
  213. ^ Khalfallah Y, Kuta R, Grasmuck C, Prat A, Durham HD, Vande Velde C (May 2018). "TDP-43 regulation of stress granule dynamics in neurodegenerative disease-relevant cell types". Vědecké zprávy. 8 (1): 7551. Bibcode:2018NatSR...8.7551K. doi:10.1038/s41598-018-25767-0. PMC  5953947. PMID  29765078.
  214. ^ Linder B, Plöttner O, Kroiss M, Hartmann E, Laggerbauer B, Meister G, Keidel E, Fischer U (October 2008). "Tdrd3 is a novel stress granule-associated protein interacting with the Fragile-X syndrome protein FMRP". Lidská molekulární genetika. 17 (20): 3236–46. doi:10.1093/hmg/ddn219. PMID  18664458.
  215. ^ A b Stoll G, Pietiläinen OP, Linder B, Suvisaari J, Brosi C, Hennah W, et al. (Září 2013). "Deletion of TOP3β, a component of FMRP-containing mRNPs, contributes to neurodevelopmental disorders". Přírodní neurovědy. 16 (9): 1228–1237. doi:10.1038/nn.3484. PMC  3986889. PMID  23912948.
  216. ^ A b Narayanan N, Wang Z, Li L, Yang Y (2017). "Arginine methylation of USP9X promotes its interaction with TDRD3 and its anti-apoptotic activities in breast cancer cells". Objev buněk. 3: 16048. doi:10.1038/celldisc.2016.48. PMC  5206711. PMID  28101374.
  217. ^ Iannilli F, Zalfa F, Gartner A, Bagni C, Dotti CG (2013). "Cytoplasmic TERT Associates to RNA Granules in Fully Mature Neurons: Role in the Translational Control of the Cell Cycle Inhibitor p15INK4B". PLOS ONE. 8 (6): e66602. Bibcode:2013PLoSO...866602I. doi:10.1371/journal.pone.0066602. PMC  3688952. PMID  23825548.
  218. ^ Lee Y, Jonson PH, Sarparanta J, Palmio J, Sarkar M, Vihola A, Evilä A, Suominen T, Penttilä S, Savarese M, Johari M, Minot MC, Hilton-Jones D, Maddison P, Chinnery P, Reimann J, Kornblum C, Kraya T, Zierz S, Sue C, Goebel H, Azfer A, Ralston SH, Hackman P, Bucelli RC, Taylor JP, Weihl CC, Udd B (March 2018). "TIA1 variant drives myodegeneration in multisystem proteinopathy with SQSTM1 mutations". The Journal of Clinical Investigation. 128 (3): 1164–1177. doi:10.1172/JCI97103. PMC  5824866. PMID  29457785.
  219. ^ Chang WL, Tarn WY (October 2009). "A role for transportin in deposition of TTP to cytoplasmic RNA granules and mRNA decay". Výzkum nukleových kyselin. 37 (19): 6600–12. doi:10.1093/nar/gkp717. PMC  2770677. PMID  19729507.
  220. ^ Guo L, Kim HJ, Wang H, Monaghan J, Freyermuth F, Sung JC, O'Donovan K, Fare CM, Diaz Z, Singh N, Zhang ZC, Coughlin M, Sweeny EA, DeSantis ME, Jackrel ME, Rodell CB, Burdick JA, King OD, Gitler AD, Lagier-Tourenne C, Pandey UB, Chook YM, Taylor JP, Shorter J (April 2018). "Nuclear-Import Receptors Reverse Aberrant Phase Transitions of RNA-Binding Proteins with Prion-like Domains". Buňka. 173 (3): 677–692.e20. doi:10.1016/j.cell.2018.03.002. PMC  5911940. PMID  29677512.
  221. ^ Huang L, Wang Z, Narayanan N, Yang Y (April 2018). "Arginine methylation of the C-terminus RGG motif promotes TOP3B topoisomerase activity and stress granule localization". Výzkum nukleových kyselin. 46 (6): 3061–3074. doi:10.1093/nar/gky103. PMC  5888246. PMID  29471495.
  222. ^ Schaefer M, Pollex T, Hanna K, Tuorto F, Meusburger M, Helm M, Lyko F (August 2010). "RNA methylation by Dnmt2 protects transfer RNAs against stress-induced cleavage". Geny a vývoj. 24 (15): 1590–5. doi:10.1101/gad.586710. PMC  2912555. PMID  20679393.
  223. ^ Huang, Chuyu; Chen, Yan; Dai, Huaiqian; Zhang, Huan; Xie, Minyu; Zhang, Hanbin; Chen, Feilong; Kang, Xiangjin; Bai, Xiaochun (2019-05-21). "UBAP2L arginine methylation by PRMT1 modulates stress granule assembly". Buněčná smrt a diferenciace. 27 (1): 227–241. doi:10.1038/s41418-019-0350-5. ISSN  1476-5403. PMC  7205891. PMID  31114027.
  224. ^ Cirillo, Luca; Cieren, Adeline; Barbieri, Sofia; Khong, Anthony; Schwager, Françoise; Parker, Roy; Gotta, Monica (2020-01-10). "UBAP2L Forms Distinct Cores that Act in Nucleating Stress Granules Upstream of G3BP1". Aktuální biologie. 30 (4): 698–707.e6. doi:10.1016/j.cub.2019.12.020. ISSN  1879-0445. PMID  31956030. S2CID  210597276.
  225. ^ Dao TP, Kolaitis RM, Kim HJ, O'Donovan K, Martyniak B, Colicino E, Hehnly H, Taylor JP, Castañeda CA (March 2018). "Ubiquitin Modulates Liquid-Liquid Phase Separation of UBQLN2 via Disruption of Multivalent Interactions". Molekulární buňka. 69 (6): 965–978.e6. doi:10.1016/j.molcel.2018.02.004. PMC  6181577. PMID  29526694.
  226. ^ A b C Kundu, Mondira; Taylor, J. Paul; Peng, Junmin; Kim, Hong Joo; Vogel, Peter; Bertorini, Tulio; Pruett-Miller, Shondra M.; Sakurada, Sadie Miki; Quan, Honghu (2019-04-09). "ULK1 and ULK2 Regulate Stress Granule Disassembly Through Phosphorylation and Activation of VCP/p97". Molekulární buňka. 0 (4): 742–757.e8. doi:10.1016/j.molcel.2019.03.027. ISSN  1097-2765. PMC  6859904. PMID  30979586.
  227. ^ A b Xie X, Matsumoto S, Endo A, Fukushima T, Kawahara H, Saeki Y, Komada M (March 2018). "Deubiquitinases USP5 and USP13 are recruited to and regulate heat-induced stress granules by deubiquitinating activities". Journal of Cell Science. 131 (8): jcs210856. doi:10.1242/jcs.210856. PMID  29567855.
  228. ^ Buchan JR, Kolaitis RM, Taylor JP, Parker R (June 2013). "Eukaryotic stress granules are cleared by autophagy and Cdc48/VCP function". Buňka. 153 (7): 1461–74. doi:10.1016/j.cell.2013.05.037. PMC  3760148. PMID  23791177.
  229. ^ Somasekharan SP, El-Naggar A, Leprivier G, Cheng H, Hajee S, Grunewald TG, Zhang F, Ng T, Delattre O, Evdokimova V, Wang Y, Gleave M, Sorensen PH (March 2015). "YB-1 regulates stress granule formation and tumor progression by translationally activating G3BP1". The Journal of Cell Biology. 208 (7): 913–29. doi:10.1083/jcb.201411047. PMC  4384734. PMID  25800057.
  230. ^ A b C d Jaffrey, Samie R.; Lee, Jun Hee; Kwak, Hojoong; Patil, Deepak P.; Brian F. Pickering; Namkoong, Sim; Olarerin-George, Anthony; Klein, Pierre; Zaccara, Sara (2019-07-10). "m 6 A enhances the phase separation potential of mRNA". Příroda. 571 (7765): 424–428. doi:10.1038/s41586-019-1374-1. ISSN  1476-4687. PMC  6662915. PMID  31292544.
  231. ^ A b C d Fu, Ye; Zhuang, Xiaowei (2020-05-25). "m 6 A-binding YTHDF proteins promote stress granule formation". Přírodní chemická biologie. 16 (9): 955–963. doi:10.1038/s41589-020-0524-y. ISSN  1552-4469. PMC  7442727. PMID  32451507.
  232. ^ Stöhr N, Lederer M, Reinke C, Meyer S, Hatzfeld M, Singer RH, Hüttelmaier S (November 2006). "ZBP1 regulates mRNA stability during cellular stress". The Journal of Cell Biology. 175 (4): 527–34. doi:10.1083/jcb.200608071. PMC  2064588. PMID  17101699.
  233. ^ Deigendesch N, Koch-Nolte F, Rothenburg S (2006). "ZBP1 subcellular localization and association with stress granules is controlled by its Z-DNA binding domains". Výzkum nukleových kyselin. 34 (18): 5007–20. doi:10.1093/nar/gkl575. PMC  1636418. PMID  16990255.
  234. ^ Stoecklin G, Stubbs T, Kedersha N, Wax S, Rigby WF, Blackwell TK, Anderson P (March 2004). "MK2-induced tristetraprolin:14-3-3 complexes prevent stress granule association and ARE-mRNA decay". Časopis EMBO. 23 (6): 1313–24. doi:10.1038/sj.emboj.7600163. PMC  381421. PMID  15014438.
  235. ^ Holmes B, Artinian N, Anderson L, Martin J, Masri J, Cloninger C, Bernath A, Bashir T, Benavides-Serrato A, Gera J (January 2012). "Protor-2 interacts with tristetraprolin to regulate mRNA stability during stress". Mobilní signalizace. 24 (1): 309–15. doi:10.1016/j.cellsig.2011.09.015. PMC  3205320. PMID  21964062.
  236. ^ Murata T, Morita N, Hikita K, Kiuchi K, Kiuchi K, Kaneda N (February 2005). "Recruitment of mRNA-destabilizing protein TIS11 to stress granules is mediated by its zinc finger domain". Experimentální výzkum buněk. 303 (2): 287–99. doi:10.1016/j.yexcr.2004.09.031. PMID  15652343.

Další čtení

externí odkazy

Laboratoře: