Imidazoleglycerol-fosfát dehydratáza - Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase
imidazoleglycerol-fosfát dehydratáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 4.2.1.19 | ||||||||
Číslo CAS | 9024-35-5 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Imidazoleglycerol-fosfát dehydratáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
krystalová struktura imidazol glycerol fosfát dehydratázy | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | IGPD | ||||||||
Pfam | PF00475 | ||||||||
Pfam klan | CL0329 | ||||||||
InterPro | IPR000807 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00738 | ||||||||
SCOP2 | 1rhy / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
|
v enzymologie, an imidazoleglycerol-fosfát dehydratáza (ES 4.2.1.19 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- D-erythro-l- (imidazol-4-yl) glycerol 3-fosfát 3- (imidazol-4-yl) -2-oxopropylfosfát + H2Ó
Tento enzym tedy jeden má Podklad, D-erythro-l- (imidazol-4-yl) glycerol 3-fosfát, a dva produkty, 3- (imidazol-4-yl) -2-oxopropylfosfát a H2Ó. Tato reakce je šestým krokem v biosyntéza z histidin v bakterie, houby a rostliny.
Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně hydrolyázy, které štěpí vazby uhlík-kyslík. The systematické jméno této třídy enzymů je D-erythro-l- (imidazol-4-yl) glycerol-3-fosfáthydrolyáza [tvořící 3- (imidazol-4-yl) -2-oxopropylfosfát]. Mezi další běžně používaná jména patří IGP dehydratáza, a D-erythro-l- (imidazol-4-yl) glycerol-3-fosfáthydrolyáza. Tento enzym se účastní metabolismus histidinu protože je zapojen do 6. kroku biosyntézy histidinu jako součást devítikrokové cyklické dráhy.
Existují dvě izoformy IGPD; IGPD1 a IGPD2. Různé izoformy jsou vysoce konzervativní, pouze 8 aminokyselin se mezi nimi liší. Tyto jemné rozdíly však ovlivňují jejich aktivitu, ale zatím není známo, jak.
Ve většině organismy IGPD je monofunkční protein asi 22 až 29 kD. U některých bakterií, jako je Escherichia coli, to je C-terminál doména bifunkčního proteinu, který zahrnuje a histidinol-fosfatáza doména.[1] v E-coli, to je protein kódovaný hisB gen.[2]
Inhibice
Určité sloučeniny, které inhibují IGPD, byly použity jako herbicidy protože zvířata tento protein nemají. Jedním z těchto inhibitorů je 3-Amino-l, 2,4-triazol (3-AT), který byl také použit jako kompetitivní inhibitor produktu z droždí JEHO 3 gen (další IGPD), např. v kvasnicový dvouhybridní systém.[3][4]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 3 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1RHY, 2AE8, a 2F1D.[5]
Reference
- ^ Carlomagno MS, Chiariotti L, Alifano P, Nappo AG, Bruni CB (říjen 1988). "Struktura a funkce operonů histidinu Salmonella typhimurium a Escherichia coli K-12". J. Mol. Biol. 203 (3): 585–606. doi:10.1016/0022-2836(88)90194-5. PMID 3062174.
- ^ Brilli, M .; Fani, R. (2004). "Molekulární vývoj hisB genů". Journal of Molecular Evolution. 58 (2): 225–237. Bibcode:2004JMolE..58..225B. doi:10.1007 / s00239-003-2547-x. PMID 15042344. S2CID 1684458.
- ^ Brennan, M. B .; Struhl, K. (1980-01-25). "Mechanismy zvyšování exprese genu kvasinek v Escherichia coli". Journal of Molecular Biology. 136 (3): 333–338. doi:10.1016/0022-2836(80)90377-0. ISSN 0022-2836. PMID 6990004.
- ^ Cagney, G .; Uetz, P .; Fields, S. (2000). „Vysoce výkonný screening interakcí protein-protein pomocí dvouhybridního testu“. Metody v enzymologii. 328: 3–14. doi:10.1016 / s0076-6879 (00) 28386-9. ISBN 9780121822293. ISSN 0076-6879. PMID 11075334.
- ^ Glynn SE, Baker PJ, Sedelnikova SE, Davies CL, Eadsforth TC, Levy CW, Rodgers HF, Blackburn GM, Hawkes TR, Viner R, Rice DW (2005). "Struktura a mechanismus imidazoleglycerol-fosfát dehydratázy". Struktura. 13 (12): 1809–17. doi:10.1016 / j.str.2005.08.012. PMID 16338409.
Další čtení
- AMES BN (1957). "Biosyntéza histidinu; D-erythro-imidazoleglycerol fosfát dehydráza". J. Biol. Chem. 228 (1): 131–43. PMID 13475302.
Tento EC 4.2 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |