Hypersenzitivní reakce - Hypersensitive response
Hypersenzitivní reakce (HR) je mechanismus používaný rostliny aby se zabránilo šíření infekce podle mikrobiální patogeny. HR se vyznačuje rychlým smrt buněk v místní oblasti obklopující an infekce a slouží k omezení růstu a šíření patogeny do jiných částí rostlina. Je to analogické s vrozený imunitní systém nalezen v zvířata a obvykle předchází pomalejší systémové (celé rostlině) reakci, která nakonec vede k systémová získaná rezistence (SAR).[1] HR lze pozorovat ve velké většině rostlina druh a je vyvolána širokou škálou rostlina patogeny jako oomycety, viry, houby a dokonce hmyz.[2]

HR se běžně považuje za účinnou obrannou strategii proti biotrofii rostlina patogeny, které vyžadují k získání živé tkáně živiny. V případě nekrotrofních patogeny, HR může být dokonce přínosem pro patogen, jak vyžadují mrtvé rostlina buňky získat živiny. Při zvažování se situace komplikuje patogeny jako Phytophthora infestans které v počátečních fázích infekce působit jako biotrofy, ale později přejít na nekrotrofní životní styl. Navrhuje se, že v tomto případě může být HR prospěšná v raných fázích EU infekce ale ne v pozdějších fázích.[3]
Genetika
První myšlenka, jak k hypersenzitivní reakci dochází, pochází z Harold Henry Flor je gen za genem Modelka. Předpokládal to pro každého gen rezistence (R) kódováno rostlina, existuje odpovídající gen avirulence (Avr) kódováno mikrob. The rostlina je odolný vůči patogen pokud oba Avr a R geny jsou přítomny během interakce rostlina-patogen.[4] The geny které se podílejí na interakcích rostlin a patogenů, mají tendenci se vyvíjet velmi rychle.[5]

Odpor zprostředkovaný velmi často R geny je způsobeno tím, že indukují HR, což vede k apoptóza. Většina rostlina R geny zakódovat NOD podobný receptor (NLR) bílkoviny.[6] NLR proteinová doména architektura se skládá z domény NB-ARC, což je doména vázající nukleotidy, odpovědný za konformační změny spojené s aktivací NLR protein. V neaktivní formě je doména NB-ARC vázána Adenosindifosfát (ADP). Když patogen je snímán, ADP je vyměněn za Adenosintrifosfát (ATP) a to vyvolává konformační změnu v NLR protein, což má za následek HR. Na N-konci má NLR buď Receptor Toll-Interleukin (TIR) doména (vyskytuje se také u savců mýtné receptory ) nebo a svinutá cívka (CC) motiv. Domény TIR i CC jsou způsobeny buněčná smrt během HR. C-konec NLR sestává z a opakování bohaté na leucin (LRR) motiv, který se podílí na snímání patogen faktory virulence.[7]
Mechanismus
HR je spuštěn rostlina když rozpozná a patogen. Identifikace a patogen obvykle nastane, když a gen virulence produkt, vylučovaný a patogen, váže se nebo nepřímo interaguje s produktem a rostlina R gen. R geny jsou velmi polymorfní, a mnoho rostliny vyrábět několik různých druhů R gen produkty, což jim umožňuje rozpoznat produkty virulence vyrobené mnoha různými patogeny.[8]
V první fázi HR je aktivace R geny spouští ion tok, zahrnující výtok z hydroxid a draslík do vnějšku buněk a příliv vápník a vodíkové ionty do buněk.[9]
Ve druhé fázi buňky zapojené do HR generují oxidační výbuch produkcí reaktivní formy kyslíku (ROS), superoxid anionty, peroxid vodíku, hydroxylové radikály a oxid dusičitý. Tyto sloučeniny ovlivňují buněčná membrána funkce, částečně indukcí lipid peroxidace a způsobením poškození lipidů.[9]
Změna iontových složek v buňce a rozpad buněčných složek v přítomnosti ROS má za následek smrt postižených buněk a také tvorbu lokálních léze. Reaktivní formy kyslíku také spouštějí depozici lignin a callose, jakož i zesíťování předtvarovaných hydroxyprolin -bohatý glykoproteiny jako je P33 do matrice stěny prostřednictvím tyrosinu v motivu PPPPY.[9] Tyto sloučeniny slouží k posílení stěn buněk obklopujících infekce, vytváří bariéru a brání šíření infekce.[10] Aktivace HR má také za následek narušení cytoskeletu, mitochondriální funkce a metabolické změny, které všechny mohou být způsobeny smrtí buněk.[11][12][13]
Přímá a nepřímá aktivace
HR lze aktivovat dvěma hlavními způsoby: přímo a nepřímo. Přímá vazba faktory virulence k NLR může mít za následek aktivaci HR. To se však zdá být poměrně vzácné. Více obyčejně, faktory virulence cílit na určité buňky bílkoviny že se modifikují a tato modifikace je poté snímána NLR. Nepřímé rozpoznávání se jeví jako běžnější faktory virulence může upravit stejnou buňku protein se stejnými modifikacemi, což umožňuje jednomu receptoru rozpoznat více faktory virulence.[14] Někdy proteinové domény zaměřené na faktory virulence jsou integrovány do NLR. Příklad tohoto lze pozorovat v rostlina odpor vůči patogen rýže, kde má RGA5 NLR a doména spojená s těžkými kovy (HMA) integrován do jeho struktury, na kterou je zaměřeno několik efektorové proteiny.[15]
Příklad nepřímého rozpoznávání: AvrPphB je a efektorový protein typu III vylučuje Pseudomonas syringae. Tohle je proteáza který štěpí buňku kináza s názvem PBS1. Upravený kináza je snímán RPS5 NLR.[16]
The Resistosome
Nedávné strukturální studie CC-NLR bílkoviny navrhli, že po faktory virulence jsou snímány, NLR se shromažďují do pentamerní struktury známé jako rezistosom. Zdá se, že rezistosome má vysokou afinitu k buněčná membrána. Když je resistosome sestaven, a spirála vyčnívá z N-konce každé NLR a tím se vytváří pór v membráně, který umožňuje únik ionty nastat a tím i buňka zemře. Tento mechanismus je však odvozen pouze ze struktury a v současné době neexistují žádné mechanistické studie, které by to podporovaly. Stále není známo, jak TIR-NLR bílkoviny jsou aktivovány. Nedávný výzkum naznačuje, že vyžadují CC-NLR bílkoviny po proudu od nich, které jsou poté aktivovány za vzniku rezistosomů a indukce HR.[17]
Páry a sítě NLR
Je známo, že NLR mohou fungovat jednotlivě, ale existují i případy, kdy NLR bílkoviny pracovat v párech. Dvojice se skládá ze senzoru NLR a pomocného NLR. Senzor NLR je zodpovědný za rozpoznání patogen vylučováno efektorový protein a aktivace pomocného NLR, který poté provede buněčná smrt. The geny senzoru a příslušného pomocného NLR jsou obvykle spárovány v genom a jejich výraz lze ovládat stejným způsobem promotér. To umožňuje, aby byl funkční pár namísto jednotlivých komponent oddělené v době buněčné dělení a také zajišťuje, že se v buňce vytvoří stejné množství obou NLR.[18]
Páry receptorů fungují prostřednictvím dvou hlavních mechanismů: negativní regulace nebo spolupráce.
Ve scénáři negativní regulace je senzor NLR odpovědný za negativní regulaci pomocného NLR a prevenci buněčná smrt za normálních podmínek. Když však efektorový protein je zaveden a rozpoznán senzorem NLR, je uvolněna negativní regulace pomocného NLR a indukována HR.[19]
V mechanismech spolupráce, když senzor NLR rozpozná efektorový protein signalizuje pomocnému NLR, čímž jej aktivuje.[20]
Nedávno bylo zjištěno, že kromě toho, že působí jako singletony nebo páry, je rostlina NLR mohou působit v sítích. V těchto sítích je obvykle mnoho NLR senzorů spárovaných s relativně málo pomocnými NLR.[20]

Jeden příklad bílkoviny zapojené do sítí NLR jsou ty, které patří do superclade NRC. Zdá se, že se sítě vyvinuly z události duplikace a geneticky vázané Pár NLR do nespojeného lokusu, který umožnil vývoji nového páru, aby reagoval na nový patogen. Zdá se, že tato separace poskytuje systému plasticitu, protože umožňuje, aby se NLR senzoru vyvíjely rychleji v reakci na rychlý vývoj patogenní efektory zatímco pomocný NLR se může vyvíjet mnohem pomaleji, aby si udržel schopnost indukovat HR. Zdá se však, že v průběhu evoluce se údajně vyvinuly také nové NLR pomocníka, protože některé NLR senzoru vyžadují, aby optimální pomocné NLR fungovaly.[20]
Bioinformatická analýza z rostlina NLR ukázaly, že na N-konci pomocných NLR je konzervovaný motiv MADA, ale ne NLR senzoru. Přibližně 20% všech CC-NLR má motiv MADA, z čehož vyplývá jeho důležitost pro provádění HR.[21]
Nařízení
Náhodná aktivace HR prostřednictvím NLR bílkoviny může způsobit obrovské zničení rostlina tkáň, tedy NLR jsou udržovány v neaktivní formě prostřednictvím přísné negativní regulace na obou transkripční a posttranslační úrovně. Za normálních podmínek mRNA NLR jsou přepsal na velmi nízkých úrovních, což má za následek nízké úrovně protein v cele. NLR rovněž vyžadují značný počet chaperonové proteiny za jejich skládání. Špatně poskládané bílkoviny jsou okamžitě ubikvitinovaný a degradován proteazom.[22] Bylo pozorováno, že v mnoha případech, pokud jsou chaperonové proteiny zapojené do biosyntézy NLR vyřazený, HR je zrušena a hladiny NLR jsou významně sníženy.[23]

Intramolekulární interakce jsou také nezbytné pro regulaci lidských zdrojů. NLR bílkoviny nejsou lineární: doména NB-ARC je vložena mezi LRR a TIR /CC domén. Za normálních podmínek je toho mnohem víc ATP přítomné v cytoplazmě než ADP a toto uspořádání NLR bílkoviny zabraňuje spontánní výměně ADP pro ATP a tedy aktivace HR. Pouze když a faktor virulence je snímán, ADP je vyměněn za ATP.[14]
Mutace v určitých složkách rostlina obranné mechanizmy vedou k aktivaci HR bez přítomnosti patogen efektorové proteiny. Některé z těchto mutací jsou pozorovány u NLR geny a způsobit tyto NLR bílkoviny stát se autoaktivním kvůli narušeným intramolekulárním regulačním mechanismům. Další mutace způsobující spontánní HR jsou přítomny v bílkoviny zahrnutý do něčeho, zůčastnit se čeho ROS výroba během patogen invaze.[3]
HR je také proces citlivý na teplotu a bylo pozorováno, že v mnoha případech interakce rostlin a patogenů neindukují HR při teplotách nad 30 ° C, což následně vede ke zvýšené náchylnosti k patogen.[24] Mechanismy vlivu teploty na odolnost rostlin vůči patogeny nejsou podrobně pochopeny, nicméně výzkum naznačuje, že NLR protein úrovně mohou být v tomto nařízení důležité.[25] Rovněž se navrhuje, že při vyšších teplotách je méně pravděpodobné, že by se vytvořily proteiny NLR oligomerní komplexy, čímž inhibují jejich schopnost indukovat HR.[26]
Rovněž se ukázalo, že HR závisí na světelných podmínkách, které by mohly souviset s aktivitou chloroplasty a hlavně jejich schopnost generovat ROS.[27]
Zprostředkovatelé
Několik enzymy Bylo prokázáno, že se podílejí na generování ROS. Například, měď amin oxidáza, katalyzuje the oxidační deaminace z polyaminy, zvláště putrescine a vydává ROS mediátoři peroxid vodíku a amoniak.[28] Další enzymy, o nichž se předpokládá, že hrají roli v ROS výroba zahrnuje xanthinoxidáza, NADPH oxidáza, šťavelan oxidáza, peroxidázy, a flavin obsahující aminoxidázy.[9]
V některých případech se buňky obklopující lézi syntetizují antimikrobiální sloučeniny, včetně fenoly, fytoalexiny, a patogeneze související (PR) bílkoviny, počítaje v to β-glukanázy a chitinázy. Tyto sloučeniny mohou působit propíchnutím bakteriální buněčné stěny; nebo oddálením zrání, narušením metabolismus nebo prevenci reprodukce z patogen v otázce.
Studie naznačují, že skutečný režim a pořadí demontáže rostlina buněčné složky závisí na každé jednotlivé interakci rostlin a patogenů, ale zdá se, že veškerá HR vyžaduje zapojení cysteinové proteázy. Indukce buněčné smrti a odstranění patogeny také vyžaduje aktivní proteosyntéza, neporušený aktin cytoskelet a přítomnost kyselina salicylová.[8]
Únik patogenu
Patogeny vyvinuly několik strategií k potlačení rostlina obranné reakce. Mezi hostitelské procesy, na které se bakterie obvykle zaměřují, patří; změny programovaná buněčná smrt cesty, inhibování obrany založené na buněčné stěně a pozměňování rostlinný hormon signalizace a vyjádření obrany geny.[29]
Systémová imunita
Lokální zahájení HR v reakci na určité nekrotrofické patogeny bylo prokázáno, že umožňuje rostliny vyvinout systémovou imunitu proti patogen.[30] Vědci se snaží využít schopnosti HR vyvolat systémovou rezistenci v rostliny za účelem vytvoření transgenní rostliny odolné vůči určitým patogeny. Patogenem indukovatelný promotéři byly spojeny s automaticky aktivním NLR geny vyvolat HR reakci pouze tehdy, když patogen je přítomen, ale nikdy jindy. Tento přístup byl však většinou neproveditelný, protože modifikace také vede k podstatnému snížení rostlina výnosy.[3]
Hypersenzitivní reakce jako hnací síla speciace rostlin
Bylo to zaznamenáno v Arabidopsis že někdy, když dva různé rostlina čáry jsou překříženy dohromady, potomci vykazují známky hybridní nekróza. To je způsobeno rodičem rostliny obsahující nekompatibilní NLR, které při společné expresi ve stejné buňce indukují spontánní HR.[31]
Toto pozorování vyvolalo hypotézu, že rostlina patogeny může vést k speciace z rostliny - pokud rostlina populace ze stejného druh vyvinout nekompatibilní NLR v reakci na různé patogenní efektory, to může vést k hybridní nekróza v F1 potomci, což podstatně snižuje zdatnost z potomek a tok genů dalším generacím.[32]
Srovnání s vrozenou imunitou zvířat
Oba rostliny a zvířata mít NLR bílkoviny které se zdají mít stejnou biologickou funkci - indukovat buněčná smrt. N-konce rostlina a zvíře NLR se liší, ale zdá se, že oba ano LRR domény na C-konci.[33]
Velký rozdíl mezi zvíře a rostlina NLR jsou v tom, co uznávají. Zvířecí NLR hlavně rozpoznávají s patogeny spojené molekulární vzorce (PAMP), zatímco rostlinné NLR většinou rozpoznávají patogen efektorové proteiny. To dává smysl, protože NLR jsou přítomny uvnitř buňka a rostliny málokdy intracelulární patogeny, až na viry a viry nemají PAMP protože se rychle vyvíjejí. Zvířata na druhé straně mají intracelulární patogeny.[34]
Převážná většina rostlinných linií, až na jisté řasy, jako Chlamydomonas, mít NLR. NLR jsou také přítomny v mnoha zvíře druh, nejsou však přítomny například v Drosophila melanogaster a Členovci.[33]
Po uznání PAMP NLR v zvířata, NLR oligomerizovat vytvořit strukturu známou jako inflammasome, který se aktivuje pyroptóza. v rostliny, strukturální studie naznačují, že NLR také oligomerizovat k vytvoření struktury zvané resistosome, což také vede k buněčná smrt. Zdá se, že v obou rostliny a zvířata, vznik resistosomu nebo inflammasome, respektive vede k buněčná smrt vytvářením pórů v membrána. Je to odvozeno z protein struktury, které v rostliny samotné NLR jsou odpovědné za vytváření pórů v membrána, zatímco v případě inflammasome, aktivita vytvářející póry pochází z gasdermin B která je štěpena kaspázy v důsledku oligomerizace NLR.[35][36] Rostlina buňky nemají kaspázy.[37]
Viz také
- Odolnost vůči chorobám rostlin
- Fytopatogen
- Rostlinné hormony
- Systémová získaná rezistence
- Antimikrobiální peptid
Reference
- ^ Freeman S (2003). Kapitola 37: Systémy obrany rostlin. Prentice Hall. Archivovány od originál dne 2012-12-01. Citováno 2007-01-12.
- ^ Hammond-Kosack KE, Parker JE (duben 2003). „Dešifrování komunikace rostlin a patogenů: nové perspektivy pro šlechtění molekulární rezistence“. Aktuální názor na biotechnologie. 14 (2): 177–93. doi:10.1016 / S0958-1669 (03) 00035-1. PMID 12732319.
- ^ A b C Balint-Kurti P (srpen 2019). „Hypersenzitivní reakce rostlin: koncepty, kontrola a důsledky“. Molekulární rostlinná patologie. 20 (8): 1163–1178. doi:10,1111 / mpp.12821. PMC 6640183. PMID 31305008.
- ^ Flor HH (září 1971). „Aktuální stav koncepce Gene-For-Gene“. Roční přehled fytopatologie. 9 (1): 275–296. doi:10.1146 / annurev.py.09.090171.001423. ISSN 0066-4286.
- ^ Tiffin P, Moeller DA (prosinec 2006). "Molekulární vývoj genů imunitního systému rostlin". Trendy v genetice. 22 (12): 662–70. doi:10.1016 / j.tig.2006.09.011. PMID 17011664.
- ^ Baggs E, Dagdas G, Krasileva KV (srpen 2017). „Rozmanitost NLR, pomocníci a integrované domény: smysl identity NLR“. Aktuální názor na biologii rostlin. 38: 59–67. doi:10.1016 / j.pbi.2017.04.012. PMID 28494248.
- ^ Takken FL, Albrecht M, Tameling WI (srpen 2006). "Rezistenční proteiny: molekulární přepínače obrany rostlin". Aktuální názor na biologii rostlin. 9 (4): 383–90. doi:10.1016 / j.pbi.2006.05.009. PMID 16713729.
- ^ A b Heath MC (říjen 2000). „Hypersenzitivní smrt související s odpovědí“. Molekulární biologie rostlin. 44 (3): 321–34. doi:10.1023 / A: 1026592509060. PMID 11199391. S2CID 22107876.
- ^ A b C d Matthews B. „Hypersenzitivní reakce“. Zemědělský výzkumný ústav: Plant Science Institute. Ministerstvo zemědělství USA. Archivovány od originál dne 22.02.2007. Citováno 2007-01-12.
- ^ Pontier D, Balagué C, Roby D (září 1998). „Přecitlivělá reakce. Naprogramovaná buněčná smrt spojená s odolností rostlin“. Komptuje Rendus de l'Académie des Sciences. Série III, Sciences de la Vie. 321 (9): 721–34. Bibcode:1998CRASG.321..721P. doi:10.1016 / s0764-4469 (98) 80013-9. PMID 9809204.
- ^ Kobayashi I, Kobayashi Y, Hardham AR (prosinec 1994). "Dynamická reorganizace mikrotubulů a mikrofilamentů v lněných buňkách během reakce rezistence na lněnou rzi". Planta. 195 (2). doi:10.1007 / BF00199684. S2CID 36902627.
- ^ Xie Z, Chen Z (únor 2000). „Harpinem indukovaná hypersenzitivní buněčná smrt je spojena se změněnými mitochondriálními funkcemi v tabákových buňkách“. Molekulární interakce rostlin a mikrobů. 13 (2): 183–90. doi:10.1094 / MPMI.2000.13.2.183. PMID 10659708.
- ^ Naton B, Hahlbrock K, Schmelzer E (září 1996). „Korelace rychlé buněčné smrti s metabolickými změnami v buňkách kultivovaných petrželkou infikovaných houbami“. Fyziologie rostlin. 112 (1): 433–444. doi:10.1104 / pp.112.1.433. PMC 157965. PMID 12226400.
- ^ A b Bonardi V, Dangl JL (2012). „Jak složité jsou signalizační komplexy intracelulárního imunitního receptoru?“. Hranice ve vědě o rostlinách. 3: 237. doi:10.3389 / fpls.2012.00237. PMC 3478704. PMID 23109935.
- ^ Ortiz D, de Guillen K, Cesari S, Chalvon V, Gracy J, Padilla A, Kroj T (leden 2017). „Magnaporthe oryzae Effector AVR-Pia od návnadové domény imunního receptoru RL NLR RGA5“. Rostlinná buňka. 29 (1): 156–168. doi:10.1105 / tpc.16.00435. PMC 5304345. PMID 28087830.
- ^ Shao F, Golstein C, Ade J, Stoutemyer M, Dixon JE, Innes RW (srpen 2003). "Štěpení Arabidopsis PBS1 bakteriálním efektorem typu III". Věda. 301 (5637): 1230–3. Bibcode:2003Sci ... 301.1230S. doi:10.1126 / science.1085671. PMID 12947197. S2CID 6418384.
- ^ Adachi H, Kamoun S, Maqbool A (květen 2019). „Spínač smrti aktivovaný resistosome'". Přírodní rostliny. 5 (5): 457–458. doi:10.1038 / s41477-019-0425-9. PMID 31036914. S2CID 139104570.
- ^ van Wersch S, Li X (srpen 2019). „Silnější, když spolu: shlukování genů rezistence na NLR rostlin“. Trendy ve vědě o rostlinách. 24 (8): 688–699. doi:10.1016 / j.tlantts.2019.05.005. PMID 31266697.
- ^ Césari S, Kanzaki H, Fujiwara T, Bernoux M, Chalvon V, Kawano Y a kol. (Září 2014). „NB-LRR proteiny RGA4 a RGA5 interagují funkčně a fyzicky, aby zajistily odolnost vůči chorobám“. Časopis EMBO. 33 (17): 1941–59. doi:10.15252 / embj.201487923. PMC 4195788. PMID 25024433.
- ^ A b C Wu CH, Abd-El-Haliem A, Bozkurt TO, Belhaj K, Terauchi R, Vossen JH, Kamoun S (červenec 2017). „Síť NLR zprostředkovává imunitu vůči různým rostlinným patogenům“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 114 (30): 8113–8118. doi:10.1073 / pnas.1702041114. PMC 5544293. PMID 28698366.
- ^ Adachi H, Contreras MP, Harant A, Wu CH, Derevnina L, Sakai T a kol. (Listopad 2019). „N-koncový motiv v imunitních receptorech NLR je funkčně konzervován u vzdáleně příbuzných druhů rostlin“. eLife. 8. doi:10,7554 / eLife.49956. PMC 6944444. PMID 31774397.
- ^ Lai Y, Eulgem T (květen 2018). "Kontrola exprese na úrovni rostlinných genů NLR". Molekulární rostlinná patologie. 19 (5): 1267–1281. doi:10,1111 / mpp.12607. PMC 6638128. PMID 28834153.
- ^ Azevedo C, Betsuyaku S, Peart J, Takahashi A, Noël L, Sadanandom A a kol. (Květen 2006). "Role SGT1 v akumulaci proteinů rezistence v imunitě rostlin". Časopis EMBO. 25 (9): 2007–16. doi:10.1038 / sj.emboj.7601084. PMC 1456927. PMID 16619029.
- ^ Whitham S, McCormick S, Baker B (srpen 1996). „Gen N tabáku propůjčuje rezistenci vůči viru mozaiky tabáku u transgenních rajčat“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 93 (16): 8776–81. Bibcode:1996PNAS ... 93,8776W. doi:10.1073 / pnas.93.16.8776. PMC 38750. PMID 8710948.
- ^ Bieri S, Mauch S, Shen QH, Peart J, Devoto A, Casais C a kol. (Prosinec 2004). „RAR1 pozitivně řídí ustálené hladiny rezistenčních proteinů MLA ječmene a umožňuje dostatečnou akumulaci MLA6 pro efektivní rezistenci“. Rostlinná buňka. 16 (12): 3480–95. doi:10.1105 / tpc.104.026682. PMC 535887. PMID 15548741.
- ^ Jones JD, Vance RE, Dangl JL (prosinec 2016). „Intracelulární vrozená imunitní sledovací zařízení u rostlin a zvířat“. Věda. 354 (6316): aaf6395. doi:10.1126 / science.aaf6395. PMID 27934708.
- ^ Liu Y, Ren D, Pike S, Pallardy S, Gassmann W, Zhang S (září 2007). „Reaktivní formy kyslíku generované chloroplasty se účastní hypersenzitivní odezvy podobné buněčné smrti zprostředkované mitogenem aktivovanou kaskádou proteinkinázy“. The Plant Journal. 51 (6): 941–54. doi:10.1111 / j.1365-313X.2007.03191.x. PMID 17651371.
- ^ Koyanagi T, Matsumura K, Kuroda S, Tanizawa K (duben 2000). "Molekulární klonování a heterologní exprese hrachové sazenice měď aminoxidázy". Bioscience, biotechnologie a biochemie. 64 (4): 717–22. doi:10,1271 / bbb.64,717. PMID 10830482.
- ^ Abramovitch RB, Martin GB (srpen 2004). "Strategie používané bakteriálními patogeny k potlačení obrany rostlin". Aktuální názor na biologii rostlin. 7 (4): 356–64. doi:10.1016 / j.pbi.2004.05.002. PMID 15231256.
- ^ Grant M, Lamb C (srpen 2006). "Systémová imunita". Aktuální názor na biologii rostlin. 9 (4): 414–20. doi:10.1016 / j.pbi.2006.05.013. PMID 16753329.
- ^ Tran DT, Chung EH, Habring-Müller A, Demar M, Schwab R, Dangl JL, et al. (Duben 2017). „Aktivace rostlinného komplexu NLR prostřednictvím heteromerní asociace s variantou autoimunitního rizika jiného NLR“. Aktuální biologie. 27 (8): 1148–1160. doi:10.1016 / j.cub.2017.03.018. PMC 5405217. PMID 28416116.
- ^ Phadnis N, Malik HS (prosinec 2014). „Speciace prostřednictvím autoimunity: nebezpečná směs“. Buňka. 159 (6): 1247–9. doi:10.1016 / j.cell.2014.11.028. PMID 25480288.
- ^ A b Maekawa T, Kufer TA, Schulze-Lefert P (srpen 2011). „NLR funguje v imunitním systému rostlin a zvířat: tak daleko a přesto tak blízko“. Přírodní imunologie. 12 (9): 817–26. doi:10.1038 / ni.2083. PMID 21852785. S2CID 205364432.
- ^ Burdett H, Kobe B, Anderson PA (červenec 2019). „Zvířecí NLR nadále informují o struktuře a fungování NLR rostlin“ (PDF). Archivy biochemie a biofyziky. 670: 58–68. doi:10.1016 / j.abb.2019.05.001. PMID 31071301.
- ^ Liu X, Zhang Z, Ruan J, Pan Y, Magupalli VG, Wu H, Lieberman J (červenec 2016). „Inflammasomem aktivovaný plynový dermatin D způsobuje pyroptosu tvorbou pórů membrány“. Příroda. 535 (7610): 153–8. Bibcode:2016Natur.535..153L. doi:10.1038 / příroda18629. PMC 5539988. PMID 27383986.
- ^ Wang J, Hu M, Wang J, Qi J, Han Z, Wang G a kol. (Duben 2019). "Rekonstituce a struktura rostlinné rezistence NLR udělující imunitu". Věda. 364 (6435): eaav5870. doi:10.1126 / science.aav5870. PMID 30948527. S2CID 96434803.
- ^ Dickman M, Williams B, Li Y, de Figueiredo P, Wolpert T (říjen 2017). "Přehodnocení apoptózy v rostlinách". Přírodní rostliny. 3 (10): 773–779. doi:10.1038 / s41477-017-0020-x. PMID 28947814. S2CID 3290201.