Arrestin beta 1 - Arrestin beta 1

ARRB1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2IV8
Identifikátory
Aliasy	ARRB1, ARB1, ARR1, Arrestin beta 1
Externí ID	OMIM: 107940 MGI: 99473 HomoloGene: 2981 Genové karty: ARRB1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 11 (lidský)
Konec	75,351,705 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 7 (myš)
Konec	99,606,771 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• GO: 0005097, GO: 0005099, GO: 0005100 Aktivátor aktivity GTPázy; • aktivita histon acetyltransferázy; • GO: 0048551 aktivita inhibitoru enzymu; • vazba na receptory růstového faktoru podobného inzulínu; • vazba transkripčního faktoru; • mitogenem aktivovaná protein kináza vazba kinázy; • aktivita adaptéru clathrin; • vazba na fosforylované bílkoviny; • aktivita inhibitoru endopeptidázy cysteinového typu zapojená do apoptotického procesu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Komplexní vazba adaptéru AP-2; • vazba alfa-1B adrenergního receptoru; • Vazba na vazopresinový receptor V2; • vazba fosfoproteinů; • vazba na angiotensinový receptor; • vazba ubikvitinové proteinové ligázy; • vazba proteinu rodiny arrestin; • vazba na receptory; • vazba enzymu; • vazba na estrogenový receptor; • vazba alfa-1A adrenergních receptorů; • vazba na receptory hormonů stimulujících folikuly; • vazba iontového kanálu; • clathrinová vazba; • Vazba na receptor spojený s G-proteinem;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • postsynaptická membrána; • membrána; • buněčné jádro; • buněčná projekce; • dendritická páteř; • heterotrimerní komplex G-protein; • chromatin; • buněčná membrána; • intracelulární; • nukleoplazma; • jáma potažená klatrinem; • pseudopodia; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • Golgiho membrána; • lysozomální membrána; • bazolaterální plazmatická membrána; • cytoplazmatická vezikulární membrána; • cytoplazmatický váček; • jaderné těleso; • endozom;
Biologický proces	• pozitivní regulace signální transdukce proteinu Rho; • regulace signální dráhy receptorového proteinu spřaženého s G-proteinem; • pozitivní regulace internalizace receptoru; • transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • sestava napěťových vláken; • signální dráha hormonu stimulujícího folikuly; • aktivace krevních destiček; • pozitivní regulace aktivity endopeptidázy cysteinového typu účastnící se apoptotického procesu; • GO: 0034259 negativní regulace aktivity GTPázy; • pozitivní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • pozitivní regulace sekrece inzulínu podílející se na buněčné reakci na stimul glukózy; • proteazomem zprostředkovaný katabolický proces proteinu závislý na ubikvitinu; • fototransdukce; • regulace transkripce, DNA-šablony; • transkripce, chráněná DNA; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-serinu; • negativní regulace produkce interleukinu-8; • ubikvitinace bílkovin; • transport bílkovin; • negativní regulace fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace apoptotického procesu buněk hladkého svalstva; • aktivace aktivity MAPK; • pozitivní regulace acetylace histonu H4; • pozitivní regulace vazby na bílkoviny; • negativní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • pozitivní regulace ubikvitinace bílkovin; • Internalizace receptoru spojeného s G-proteinem; • negativní regulace aktivity endopeptidázy cysteinového typu účastnící se apoptotického procesu; • endocytóza; • negativní regulace produkce interleukinu-6; • pozitivní regulace acetylace histonů; • negativní regulace ubikvitinace bílkovin; • negativní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • negativní regulace přenosu signálu; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • signální transdukce; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 pozitivní regulace aktivity GTPázy; • apoptotický proces; • reakce na drogu; • membránová organizace; • regulace apoptotického procesu; • ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces; • negativní regulace signální dráhy Notch; • Signální dráha receptoru spřaženého s G-proteinem; • pozitivní regulace fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • negativní regulace apoptotického procesu; • negativní regulace neuronového apoptotického procesu; • acetylace histonů;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	408
	109689
	ENSG00000137486
	ENSMUSG00000018909
	P49407
	Q8BWG8
	NM_004041; NM_020251
	NM_177231; NM_178220
	NP_004032; NP_064647
	NP_796205; NP_835738
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Arrestin, beta 1, také známý jako ARRB1, je protein který je u lidí kódován ARRB1 gen.^[5]^[6]

Funkce

Členové arrestin Předpokládá se, že rodina proteinů / beta-arestin se účastní desenzitizace zprostředkované agonisty Receptory spojené s G proteinem a způsobit specifické tlumení buněčných odpovědí na podněty, jako jsou hormony, neurotransmitery nebo senzorické signály. Arrestin beta 1 je a cytosolický protein a působí jako kofaktor v kinase beta-adrenergních receptorů (KŮRA ) zprostředkovaná desenzibilizace beta-adrenergní receptory. Kromě centrálního nervového systému je exprimován ve vysokých hladinách v leukocytech v periferní krvi, a proto se předpokládá, že systém BARK / beta-arestin hraje hlavní roli v regulaci imunitních funkcí zprostředkovaných receptory. Alternativně byly popsány sestřihové transkripty kódující různé izoformy arestinu beta 1, avšak jejich přesné funkce nejsou známy.^[6]Beta-arestin může také hrát roli jako protein lešení v drahách GPCR.^{[Citace je zapotřebí ]}

Interakce

Bylo prokázáno, že arrestin beta 1 komunikovat s

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000137486 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000018909 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (květen 1993). „Molekulární analýza lidského beta-arestin-1: klonování, distribuce tkání a regulace exprese. Identifikace dvou izoforem generovaných alternativním sestřihem“. The Journal of Biological Chemistry. 268 (13): 9753–61. PMID 8486659.
^ ^A ^b „Entrez Gene: ARRB1 arrestin, beta 1“.
^ ^A ^b Claing A, Chen W, Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (listopad 2001). "aktivace ADP-ribosylačního faktoru 6 zprostředkovaná beta-arrestinem a endocytóza beta 2-adrenergních receptorů". J. Biol. Chem. 276 (45): 42509–13. doi:10,1074 / jbc.M108399200. PMID 11533043.
^ Conlan LA, Martin TJ, Gillespie MT (září 2002). „COOH-konec proteinu souvisejícího s parathormonem (PTHrP) interaguje s beta-arestinem 1B“. FEBS Lett. 527 (1–3): 71–5. doi:10.1016 / S0014-5793 (02) 03164-2. PMID 12220636. S2CID 83640616.
^ Chen W, Hu LA, Semenov MV, Yanagawa S, Kikuchi A, Lefkowitz RJ, Miller WE (prosinec 2001). „beta-Arrestin1 moduluje transkripční aktivitu faktoru zesilovače lymfoidů prostřednictvím interakce s fosforylovanými rozcuchanými proteiny“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (26): 14889–94. doi:10.1073 / pnas.211572798. PMC 64954. PMID 11742073.
^ Wang P, Wu Y, Ge X, Ma L, Pei G (březen 2003). „Subcelulární lokalizace beta-arrestinů je určena jejich intaktní N doménou a signálem jaderného exportu na C konci“. J. Biol. Chem. 278 (13): 11648–53. doi:10,1074 / jbc.M208109200. PMID 12538596.
^ Shenoy SK, Xiao K, Venkataramanan V, Snyder PM, Freedman NJ, Weissman AM (srpen 2008). „Nedd4 zprostředkovává ubikvitinaci závislou na agonistovi, lysozomální cílení a degradaci beta2-adrenergního receptoru“. J. Biol. Chem. 283 (32): 22166–76. doi:10,1074 / jbc.M709668200. PMC 2494938. PMID 18544533.
^ Cen B, Yu Q, Guo J, Wu Y, Ling K, Cheng Z, Ma L, Pei G (březen 2001). „Přímá vazba beta-arestinů na dvě odlišné intracelulární domény delta opioidního receptoru“. J. Neurochem. 76 (6): 1887–94. doi:10.1046 / j.1471-4159.2001.00204.x. PMID 11259507. S2CID 83485138.
^ Bhattacharya M, Anborgh PH, Babwah AV, Dale LB, Dobransky T, Benovic JL, Feldman RD, Verdi JM, Rylett RJ, Ferguson SS (srpen 2002). „Beta-arestiny regulují efektorovou cestu Ral-GDS Ral, která zprostředkovává cytoskeletální reorganizaci“. Nat. Cell Biol. 4 (8): 547–55. doi:10.1038 / ncb821. PMID 12105416. S2CID 20784208.

Další čtení

Lefkowitz RJ (1998). "Receptory spojené s G proteinem. III. Nové role receptorových kináz a beta-arestinů v signalizaci a desenzibilizaci receptorů". J. Biol. Chem. 273 (30): 18677–80. doi:10.1074 / jbc.273.30.18677. PMID 9668034.
Lohse MJ, Benovic JL, Codina J a kol. (1990). „beta-arrestin: protein, který reguluje funkci beta-adrenergních receptorů“. Věda. 248 (4962): 1547–50. doi:10.1126 / science.2163110. PMID 2163110.
Calabrese G, Sallese M, Stornaiuolo A a kol. (1995). „Přiřazení genu pro beta-arestin 1 (ARRB1) lidskému chromozomu 11q13“. Genomika. 24 (1): 169–71. doi:10.1006 / geno.1994.1594. PMID 7896272.
Parruti G, Peracchia F, Sallese M a kol. (1993). „Molekulární analýza lidského beta-arestin-1: klonování, distribuce tkání a regulace exprese. Identifikace dvou izoforem generovaných alternativním sestřihem“. J. Biol. Chem. 268 (13): 9753–61. PMID 8486659.
Iacovelli L, Franchetti R, Masini M, De Blasi A (1997). „GRK2 a beta-arestin 1 jako negativní regulátory odpovědi stimulované thyrotropinovým receptorem“. Mol. Endokrinol. 10 (9): 1138–46. doi:10.1210 / já 10.9.1138. PMID 8885248.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalizace a odčítání: dva přístupy k usnadnění objevování genů“. Genome Res. 6 (9): 791–806. doi:10,1101 / gr. 6.9.791. PMID 8889548.
Goodman OB, Krupnick JG, Gurevich VV a kol. (1997). "Interakce arrestin / klatrin. Lokalizace vazebného místa arestinu k terminální doméně klatrin". J. Biol. Chem. 272 (23): 15017–22. doi:10.1074 / jbc.272.23.15017. PMID 9169477.
Lin FT, Krueger KM, Kendall HE a kol. (1998). „Endocytóza zprostředkovaná klatrinem beta-adrenergního receptoru je regulována fosforylací / defosforylací beta-arestinu1“. J. Biol. Chem. 272 (49): 31051–7. doi:10.1074 / jbc.272.49.31051. PMID 9388255.
Aragay AM, Mellado M, Frade JM a kol. (1998). „Monocytová chemoatraktantová bílkovina-1 indukovaná desenzitizace receptoru CCR2B zprostředkovaná kinázou receptoru spojeného s G proteinem 2“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (6): 2985–90. doi:10.1073 / pnas.95.6.2985. PMC 19681. PMID 9501202.
ter Haar E, Musacchio A, Harrison SC, Kirchhausen T (1998). „Atomic structure of clathrin: a beta propeller terminal domain joins a alpha cik-cak linker“. Buňka. 95 (4): 563–73. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81623-2. PMC 4428171. PMID 9827808.
Luttrell LM, Ferguson SS, Daaka Y a kol. (1999). „Tvorba komplexů beta2 adrenergního receptoru a Src protein-kinázy závislá na beta-arestinech“. Věda. 283 (5402): 655–61. doi:10.1126 / science.283.5402.655. PMID 9924018.
McDonald PH, Cote NL, Lin FT a kol. (1999). "Identifikace NSF jako proteinu vázajícího beta-arestin1. Důsledky pro regulaci beta2-adrenergních receptorů". J. Biol. Chem. 274 (16): 10677–80. doi:10.1074 / jbc.274.16.10677. PMID 10196135.
Lin FT, Miller WE, Luttrell LM, Lefkowitz RJ (1999). "Regulace zpětné vazby funkce beta-arestin1 kinázami regulovanými extracelulárním signálem". J. Biol. Chem. 274 (23): 15971–4. doi:10.1074 / jbc.274.23.15971. PMID 10347142.
McConalogue K, Déry O, Lovett M a kol. (1999). „Látka P-indukovaný obchod s beta-arestiny. Role beta-arestinů v endocytóze receptoru neurokininu-1“. J. Biol. Chem. 274 (23): 16257–68. doi:10.1074 / jbc.274.23.16257. PMID 10347182.
Miller WE, Maudsley S, Ahn S a kol. (2000). „beta-arestin1 interaguje s katalytickou doménou tyrosinkinázy c-SRC. Úloha cílení c-SRC závislého na beta-arestin1 v receptorové endocytóze“. J. Biol. Chem. 275 (15): 11312–9. doi:10.1074 / jbc.275.15.11312. PMID 10753943.
Laporte SA, Oakley RH, Holt JA a kol. (2000). „Interakce beta-arestinu s adaptérem AP-2 je nutná pro shlukování beta 2-adrenergního receptoru do jamek potažených klatrinem“. J. Biol. Chem. 275 (30): 23120–6. doi:10,1074 / jbc.M002581200. PMID 10770944.
Bennett TA, Maestas DC, Prossnitz ER (2000). „Vazba arrestinu na N-formyl peptidový receptor spojený s G proteinem je regulována konzervovanou„ DRY “sekvencí“. J. Biol. Chem. 275 (32): 24590–4. doi:10,1074 / jbc.C000314200. PMID 10823817.
Shiina T, Kawasaki A, Nagao T, Kurose H (2000). „Interakce s beta-arestinem určuje rozdíl v chování internalizace mezi beta1- a beta2-adrenergními receptory“. J. Biol. Chem. 275 (37): 29082–90. doi:10,1074 / jbc.M909757199. PMID 10862778.
Barlic J, Andrews JD, Kelvin AA a kol. (2001). "Regulace aktivace tyrosinkinázy a uvolňování granulí prostřednictvím beta-arestinu CXCRI". Nat. Immunol. 1 (3): 227–33. doi:10.1038/79767. PMID 10973280. S2CID 6151896.

Shukla, A. K .; Westfield, G. H .; Xiao, K; Reis, R. I .; Huang, L. Y .; Tripathi-Shukla, P; Qian, J; Li, S; Blanc, A; Oleskie, A. N .; Dosey, A. M .; Su, M; Liang, C. R .; Gu, L. L .; Shan, J. M .; Chen, X; Hanna, R; Choi, M; Yao, X. J .; Klink, B. U .; Kahsai, A. W .; Sidhu, S. S .; Koide, S; Penczek, P. A .; Kossiakoff, A. A .; Woods Jr, V. L .; Kobilka, B. K .; Skiniotis, G; Lefkowitz, R. J. (2014). „Vizualizace náboru arrestinu receptorem spojeným s G-proteinem“. Příroda. 512 (7513): 218–22. doi:10.1038 / příroda13430. PMC 4134437. PMID 25043026.

externí odkazy

Člověk ARRB1 umístění genomu a ARRB1 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000137486 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000018909 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid8486659-5] Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (květen 1993). „Molekulární analýza lidského beta-arestin-1: klonování, distribuce tkání a regulace exprese. Identifikace dvou izoforem generovaných alternativním sestřihem“. The Journal of Biological Chemistry. 268 (13): 9753–61. PMID 8486659.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: ARRB1 arrestin, beta 1“.

[pmid11533043-7] A ^b Claing A, Chen W, Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (listopad 2001). "aktivace ADP-ribosylačního faktoru 6 zprostředkovaná beta-arrestinem a endocytóza beta 2-adrenergních receptorů". J. Biol. Chem. 276 (45): 42509–13. doi:10,1074 / jbc.M108399200. PMID 11533043.

[pmid12220636-8] Conlan LA, Martin TJ, Gillespie MT (září 2002). „COOH-konec proteinu souvisejícího s parathormonem (PTHrP) interaguje s beta-arestinem 1B“. FEBS Lett. 527 (1–3): 71–5. doi:10.1016 / S0014-5793 (02) 03164-2. PMID 12220636. S2CID 83640616.

[pmid11742073-9] Chen W, Hu LA, Semenov MV, Yanagawa S, Kikuchi A, Lefkowitz RJ, Miller WE (prosinec 2001). „beta-Arrestin1 moduluje transkripční aktivitu faktoru zesilovače lymfoidů prostřednictvím interakce s fosforylovanými rozcuchanými proteiny“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (26): 14889–94. doi:10.1073 / pnas.211572798. PMC 64954. PMID 11742073.

[pmid12538596-10] Wang P, Wu Y, Ge X, Ma L, Pei G (březen 2003). „Subcelulární lokalizace beta-arrestinů je určena jejich intaktní N doménou a signálem jaderného exportu na C konci“. J. Biol. Chem. 278 (13): 11648–53. doi:10,1074 / jbc.M208109200. PMID 12538596.

[pmid18544533-11] Shenoy SK, Xiao K, Venkataramanan V, Snyder PM, Freedman NJ, Weissman AM (srpen 2008). „Nedd4 zprostředkovává ubikvitinaci závislou na agonistovi, lysozomální cílení a degradaci beta2-adrenergního receptoru“. J. Biol. Chem. 283 (32): 22166–76. doi:10,1074 / jbc.M709668200. PMC 2494938. PMID 18544533.

[pmid11259507-12] Cen B, Yu Q, Guo J, Wu Y, Ling K, Cheng Z, Ma L, Pei G (březen 2001). „Přímá vazba beta-arestinů na dvě odlišné intracelulární domény delta opioidního receptoru“. J. Neurochem. 76 (6): 1887–94. doi:10.1046 / j.1471-4159.2001.00204.x. PMID 11259507. S2CID 83485138.

[pmid12105416-13] Bhattacharya M, Anborgh PH, Babwah AV, Dale LB, Dobransky T, Benovic JL, Feldman RD, Verdi JM, Rylett RJ, Ferguson SS (srpen 2002). „Beta-arestiny regulují efektorovou cestu Ral-GDS Ral, která zprostředkovává cytoskeletální reorganizaci“. Nat. Cell Biol. 4 (8): 547–55. doi:10.1038 / ncb821. PMID 12105416. S2CID 20784208.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

Protein: buňka membránové proteiny (jiný než Receptor buněčného povrchu, enzymy, a cytoskelet )
Arrestin	SAG ARRB1 ARRB2 ARR3
Membrána překlenující 4A	MS4A1 MS4A2 MS4A3 MS4A4A MS4A4E MS4A5 MS4A6A MS4A6E MS4A7 MS4A8B MS4A9 MS4A10 MS4A12 MS4A13 MS4A14 MS4A15 MS4A18
Myelin	Myelinový základní protein PMP2 Myelinový proteolipidový protein PLP1 Myelinový oligodendrocytový glykoprotein Glykoprotein spojený s myelinem Myelinový protein nulový
Plicní povrchově aktivní látka	Protein B spojený s plicním surfaktantem Protein spojený s plicními povrchově aktivními látkami C.
Tetraspanin	TSPAN1 TSPAN2 TSPAN3 TSPAN4 TSPAN5 TSPAN6 TSPAN7 TSPAN8 TSPAN9 10 11 12 TSPAN13 14 TSPAN15 16 17 TSPAN18 TSPAN19 TSPAN20 TSPAN21 TSPAN22 TSPAN23 TSPAN24 TSPAN25 TSPAN26 TSPAN27 TSPAN28 TSPAN29 TSPAN30 TSPAN31 TSPAN32 TSPAN33 TSPAN34
Ostatní / seskupení	Calnexin Protein asociovaný s LDL-receptorem Neurofibromin 2 Presenilin PSEN1 PSEN2 HFE Fosfolipidové přenosové proteiny Dysferlin STRC OTOF
viz také jiné poruchy proteinu buněčné membrány