Arogenát dehydratáza - Arogenate dehydratase

Arogenát dehydratáza
Krystalová struktura prekurzoru cyklohexadienyl dehydratázy v Pseudomonas aeruginosa PA01.png
Krystalová struktura prekurzoru cyklohexadienyl dehydratázy z Pseudomonas aeruginosa PA01. Na obrázku je zobrazena sekundární struktura a byl zvýrazněn zbytek důležitý pro katalýzu.
Identifikátory
EC číslo4.2.1.91
Číslo CAS76600-70-9
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Arogenát dehydratáza (ADT) (EC 4.2.1.91) je enzym, který katalyzuje chemickou reakci

L-arogenát → L-fenylalanin + H2O + CO2

Tento enzym má tedy jeden substrát, L-arogenát, ale 3 produkty:L-fenylalanin, H2O a CO2. Některé formy proteinu mají potenciál katalyzovat druhou reakci,[1]

L-prefenát → L-fenylpyruvát + H2O + CO2

Tento enzym se účastní fenylalanin, tyrosin, a tryptofan biosyntéza (vpravo je ukázková struktura.[2]

Nomenklatura

Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně hydrolyázy, které štěpí vazby uhlík-kyslík. The systematické jméno této třídy enzymů je L-arogenát hydrolyáza (dekarboxylace; tvorba L-fenylalaninu). Mezi další běžně používaná jména patří:

  • arogenát dehydratáza
  • L-arogenát hydrolyáza (dekarboxylace)
  • cyklohexadienyl dehydratáza
  • karbocyklohexadienyl dehydratáza
  • pheC
  • ADT

Reakce

The karboxyl a hydroxid skupiny (zobrazené červeně) připojené k 2,5-cyklohexenovému kruhu jsou odstraněny z L-arogenátu a ponechány jako oxid uhličitý a voda. 2,5-cyklohexenový kruh se stává a fenylový kruh a vzniká L-fenylalanin.

Arogenát dehydratáza převádějící L-arogenát na L-fenylalanin, oxid uhličitý a vodu

Ukázalo se, že některé formy ADT některé vykazují prephenate dehydratase (PDT) aktivita kromě standardní aktivity ADT popsané výše.[1] Známé jako cyklohexadienyl dehydratázy nebo karbocyklohexadienyl dehydratázy (uvedené výše),[1] tyto formy enzymu katalyzují stejný typ reakce (a dekarboxylace a a dehydratace ) zapnuto prefenovat. Karboxylové a hydroxidové skupiny (červeně) připojené k 2,5-cyklohexenovému kruhu jsou odstraněny a ponechány fenylpyruvát.

Arogenát dehydratáza převádějící prefenát na fenylpyruvát, oxid uhličitý a vodu

Funkce

ADT katalyzuje reakci kategorizovanou dvěma hlavními změnami ve struktuře Podklad, to jsou a dekarboxylace a a dehydratace; enzym odstraňuje a karboxylová skupina a a molekula vody (respektive).[1] Oba potenciální produkty této reakce (L-arogenát a fenylpyruvát) se vyskytují na konci biosyntetické dráhy nebo blízko něj. Byla popsána celková syntéza L-arogenátu.[3][4]

Struktura

Struktura arogenátových dehydratáz je popsána jako struktura, která má z velké části tři hlavní sekce. ADT obsahují N-terminál tranzitní peptid, a PDT podobná doména a ZÁKON (Aspartokináza, Chorismate mutase, TyrA) doména.[5]

Homology

Homology pro ADT byly izolovány v Arabidopsis thaliana (králičí ucho),[5] Nicotiana sylvestris (tabák),[6] Spinacia oleracea (špenát),[6] Petunia hybrida,[7] Čirok bicolor,[8] a Oryza sativa,[9] které jsou všechny považovány za rostliny vyššího řádu. Erwinia herbicola[10] a Pseudomonas aeruginosa[11] je známo, že mají homology pro cyklohexadienyl dehydratázu. Z rostlin s ADT homology oba Arabidopsis thaliana a Petunia hybrida je známo, že mají paralogy pro gen (šest, respektive tři).[5][7]

Reference

  1. ^ A b C d Fischer, R; Jensen, R (1987). Arogenát dehydratáza. Metody Enzymol. Metody v enzymologii. 142. str. 495–502. doi:10.1016 / S0076-6879 (87) 42061-2. ISBN  9780121820428. PMID  3600377.
  2. ^ Tan, K .; Marshall, N .; Buck, K .; Joachimiak, A. (2009). "Krystalová struktura prekurzoru cyklohexadienyl dehydratázy z Pseudomonas aeruginosa PA01". doi:10,2210 / pdb3kbr / pdb. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  3. ^ Crossley, Maxwell J .; Reid, Robert C. (1994). „Stručná syntéza arogenátu. Biosyntetický prekurzor fenylalaninu a tyrosinu“. Journal of the Chemical Society, Chemical Communications. 0 (19): 2237–2238. doi:10.1039 / c39940002237.
  4. ^ Danishefsky, Samuel; Morris, Joel; Clizbe, Lane A. (2002-05-01). "Celková syntéza pretyrosinu (arogenátu)". Journal of the American Chemical Society. 103 (6): 1602–1604. doi:10.1021 / ja00396a070.
  5. ^ A b C Cho, Man-Ho; Corea, Oliver R. A .; Yang, Hong; Bedgar, Diana L .; Laskar, Dhrubojyoti D .; Anterola, Aldwin M .; et al. (2007). "Biosyntéza fenylalaninu v Arabidopsis thaliana- identifikace a charakterizace arogenátových dehydratáz ". J. Biol. Chem. 282 (42): 30827–35. doi:10.1074 / jbc.m702662200. PMID  17726025.
  6. ^ A b Jung E, Zamir LO, Jensen RA (1986). „Chloroplasty vyšších rostlin syntetizují L-fenylalanin prostřednictvím L-arogenátu“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 83 (19): 7231–5. doi:10.1073 / pnas.83.19.7231. PMC  386689. PMID  3463961.
  7. ^ A b Maeda, H .; Shasany, A. K .; Schnepp, J .; Orlova, I .; Taguchi, G .; Cooper, B. R.; et al. (2010). "Potlačení RNAi Arogenát dehydratáza 1 ukazuje, že fenylalanin je syntetizován převážně arogenátovou cestou v okvětních lístcích petunie “. Rostlinná buňka. 22 (3): 832–849. doi:10.1105 / tpc.109.073247. PMC  2861463. PMID  20215586.
  8. ^ Siehl, DL; Conn, EE (1988). "Kinetické a regulační vlastnosti arogenát dehydratázy v sazenicích Sorghum bicolor (L.) Moench". Oblouk. Biochem. Biophys. 260 (2): 822–9. doi:10.1016/0003-9861(88)90513-9. PMID  3124763.
  9. ^ Yamada, T .; Matsuda, F .; Kasai, K .; Fukuoka, S .; Kitamura, K .; Tozawa, Y .; et al. (2008). „Mutace genu pro rýži kódující biosyntetický enzym fenylalaninu vede k akumulaci fenylalaninu a tryptofanu“. Rostlinná buňka. 20 (5): 1316–1329. doi:10.1105 / tpc.107.057455. PMC  2438470. PMID  18487352.
  10. ^ Xia, T; Ahmad, S; Zhao, G; Jensen, RA (1991). „Jedna cyklohexadienyl dehydratáza specifikuje prefenátové dehydratasové a arogenátové dehydratasové složky dvou nezávislých cest k L-fenylalaninu v Erwinia herbicola“. Oblouk. Biochem. Biophys. 286 (2): 461–465. doi:10.1016 / 0003-9861 (91) 90066-r. PMID  1897969.
  11. ^ Zhao, G; Xia, T; Fischer, RS; Jensen, RA (1992). "Cyklohexadienyl dehydratáza z Pseudomonas aeruginosa. Molekulární klonování genu a charakterizace genového produktu". J. Biol. Chem. 267 (4): 2487–2493. PMID  1733946.