Alliináza - Alliinase
| alliin lyáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.4.1.4 | ||||||||
| Číslo CAS | 9031-77-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Alliinase_C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura alliinázy z česnekovo-apo formy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Alliinase_C | ||||||||
| Pfam | PF04864 | ||||||||
| Pfam klan | CL0061 | ||||||||
| InterPro | IPR006948 | ||||||||
| SCOP2 | 1lk9 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Alliináza podobná doméně EGF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
krystalová struktura alliinázy z česnekovo-apo formy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | EGF_alliináza | ||||||||
| Pfam | PF04863 | ||||||||
| Pfam klan | CL0001 | ||||||||
| InterPro | IPR006947 | ||||||||
| SCOP2 | 1lk9 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an alliin lyáza (ES 4.4.1.4 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- an S-alkyl-L-cystein S-kysličník alkylsulfenát + 2-aminoakrylát
Tento enzym tedy jeden má Podklad, S-alkyl-L-cystein S-kysličník a dva produkty, alkyl sulfenát a 2-aminoakrylát.
Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně třída lyáz uhlík-síra. The systematické jméno této třídy enzymů je S-alkyl-L-cystein S-oxid alkyl-sulfenát-lyáza (tvořící 2-aminoakrylát). Mezi další běžně používaná jména patří alliináza, cysteinsulfoxid lyáza, alkylcysteinsulfoxid lyáza, S-alkylcysteinsulfoxid lyáza, L-cysteinsulfoxid lyáza, S-alkyl-L-cysteinsulfoxid lyáza, a alliin alkyl-sulfenát-lyáza. Zaměstnává jednoho kofaktor, pyridoxal fosfát.
Mnoho alliináz obsahuje novou doménu podobnou N-terminálnímu epidermálnímu růstovému faktoru (Doména podobná EGF ).[1]
Výskyt
Tyto enzymy se nacházejí v rostlinách rodu Allium, jako je česnek a cibule. Alliinase je zodpovědný za katalyzující chemické reakce, které produkují těkavé chemikálie, které dodávají těmto potravinám jejich příchutě, pachy a vlastnosti vyvolávající slzy. Alliinázy jsou součástí obrany rostlin proti býložravcům. Alliináza je obvykle izolována v rostlinné buňce, ale když je rostlina poškozena krmeným zvířetem, je alliináza uvolněna, aby katalyzovala produkci štiplavých chemikálií. To má na zvíře obvykle odrazující účinek. Stejná reakce nastává, když se v kuchyni krájí cibule nebo česnek nožem.
Chemie
V česneku působí na chemickou látku enzym alliináza alliin převádět na alicin. Tento proces zahrnuje dva stupně: eliminaci kyseliny 2-propensulfenové z aminokyselinové jednotky (s kyselinou α-aminoakrylovou jako vedlejším produktem) a potom kondenzaci dvou z kyselina sulfenová molekuly.
Alliin a příbuzné substráty nalezené v přírodě jsou chirální na sulfoxid pozice (obvykle s S absolutní konfigurace a samotný alliin byl prvním přírodním produktem, u kterého bylo zjištěno, že má stereochemii zaměřenou na uhlík i síru.[2] Meziprodukt kyseliny sulfenové však není chirální a stereochemie konečného produktu není kontrolována.
Existuje řada podobných enzymů, které mohou reagovat s cysteinovými deriváty sulfoxidů přítomných u různých druhů. V cibuli se izomer alliinu, isoalliin, převádí na kyselinu 1-propensulfenovou. Samostatný enzym, syntáza slzného faktoru nebo LFS, poté tuto chemikálii převádí na syn-propanethial-S-kysličník, silný slzotvorce. Analogické butyl sloučenina, syn-butanethial-S-oxid, nachází se v Allium siculum druh.[3]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 3 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí Rentgenová krystalografie. The PDB přístupové kódy jsou 1LK9, 2HOR, a 2HOX.
Reference
- ^ Kuettner EB, Hilgenfeld R, Weiss MS (listopad 2002). „Aktivní princip česneku při atomovém rozlišení“. J. Biol. Chem. 277 (48): 46402–7. doi:10,1074 / jbc.M208669200. PMID 12235163.
- ^ Block, Eric (2009). Česnek a další Allium: The Lore a věda. Cambridge, Eng: Royal Society of Chemistry. str. 100–106. ISBN 978-0-85404-190-9.
- ^ Kubec R, Cody RB, Dane AJ, Musah RA, Schraml J, Vattekkatte A, blok E (2010). „Aplikace přímé analýzy v hmotnostní spektrometrii v reálném čase (DART-MS) v Allium Chemie. (Z) -Butanethial S-Oxid a 1-butenyl thiosulfináty a jejich S-(E) -1-Butenylcystein S-Oxidový prekurzor z Allium siculum". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 58 (2): 1121–1128. doi:10.1021 / jf903733e. PMID 20047275.
Bibliografie
- Durbin RD, Uchytil TF (1971). "Čištění a vlastnosti alliin lyázy z houby Penicillium corymbiferum". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymologie. 235 (3): 518–520. doi:10.1016/0005-2744(71)90293-2.
- Goryachenkova, E. V. (1952). „Фермент в чесноке, который формирует allycine (allyinase), белок с fosfopyridoxal“ [Enzym v česneku, který tvoří allycin (allyinase), protein s fosfopyridoxalem]. Doklady Akademii Nauk SSSR (v Rusku). 87: 457–460.
- Jacobsen JV, Yamaguchi M, Howard FD, Bernhard RA (1968). "Inhibice produktu cysteinsulfoxid lyázy z tulbaghia violacea". Oblouk. Biochem. Biophys. 127: 252–258. doi:10.1016/0003-9861(68)90223-3.
