Dusitan reduktáza - Nitrite reductase
| nitrit reduktáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.7.2.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 9027-00-3 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Dusitan reduktáza odkazuje na kteroukoli z několika tříd enzymy které katalyzují redukci dusitany. Existují dvě třídy NIR. Multi haem enzym snižuje NO2− na různé produkty. Měď obsahující enzymy provádějí k přenosu jediný přenos elektronů oxid dusnatý.[1]
Na bázi železa
Existuje několik typů enzymů na bázi železa. Cytochrom cd1nebo Pseudomonas cytochromoxidáza obsahuje dva typy c a dva d lemy se dvěma polypeptid řetězy. Různé formy této reduktázy katalyzují tvorbu oxid dusnatý nebo oxid dusičitý.[2][3] Verze této sloučeniny se původně nazývala [ferrocytochrom c-551:oxidoreduktáza ]. Zpočátku to bylo považováno za oxidázu. Katalyzuje redukci NO2− do č. Tento tetrahémový enzym má dva podjednotky, z nichž každý obsahuje h typu c a d typu. Snížené hemidy váží dusitany a přeměňují je na produkt.[4]
Cytochrom c nitritreduktáza (ccNIR) je multihemový enzym, který převádí dusitany na amoniak na každém aktivním místě. Aktivní železo je vázáno na a protoporfyrin Kruh IX, který je kovalentně spojen s proteiny enzymu.
Navrhovaný mechanismus
Protein ccNIR používá šest elektronů a sedm vodíků k redukci dusitanu na amoniak.[3] Aktivní místo enzymu obsahuje železo v +2 oxidační stav. Úroveň oxidace umožňuje, aby se dusitany v důsledku zvýšené vazby silněji než do stavu +3 pi zpětné vazby. Tento elektronický efekt se přenáší elektronová hustota do dusitanu antibonding orbitální mezi dusík a kyslík. Okupace LUMO snižuje pevnost vazby N-O. Druhým elektronickým efektem je vodíkové vazby obou kyslíků do blízkého okolí aminokyseliny. Tyto kyseliny jsou často arginin a Histidin. Interakce prodlužují vazby N-O a usnadňují štěpení kyslíku z dusíku.
Vazba Fe-NO je lineární a má šest sdílených valenční elektrony. Toto není stabilní stav pro vazbu Fe-NO. Konfigurace ohybu sedmi elektronů je však příliš stabilní na to, aby podstoupila další reakci bez značného vstupu energie. Pro kompenzaci této bariéry tvoří dvě rychlé, po sobě jdoucí, redukce s jedním elektronem komplex osm elektronů. K přenosu elektronů dochází před posunem geometrie z lineární na ohnutou.
Dva protonace dusíku vede ke zvýšené vzdálenosti vazby N-O. Výsledný meziprodukt je a hydroxylamin. další protonace hydroxylaminu vede k rozbití vazby N-O za vzniku vody. Oxidace železa z Fe(II) Fe(III)ve spojení s další protonací dusíku vede k uvolňování amoniaku.
Měď na bázi
K dnešnímu dni bylo objeveno několik typů redukcí dusitanu měďnatého.[2] Tyto CuNIR se nacházejí v mnoha různých houbách a bakteriích; například bakteriální rody Pseudomonas, Bordetella, Alkaligeny, a Achromobacter všechny obsahují CuNIR.[5] Společné pro všechny CuNIR je přítomnost alespoň jednoho centra mědi typu 1 v proteinu. Tato centra jsou podobná Azurin v jejich vazebné struktuře. Každý typ 1 Cu je silně vázán na a thiolát síra z a cystein, dva imidazol dusíky z různých zbytků histidinu a axiální atom síry Methionin ligand. To vyvolává zkreslení čtyřboká molekulární geometrie.[3]
Cystein navázaný na Cu centrum typu 1 se nachází přímo vedle histidinu v primární struktura aminokyselin. Tento histidin je vázán na centrum Cu typu 2 odpovědné za vazbu a redukci dusitanů. Tento můstek Cys-His hraje důležitou roli při usnadňování rychlého přenosu elektronů ze středu typu 1 do typu 2.[6]
Navrhovaný mechanismus
Střed mědi typu 2 dusičnanu měďnatého reduktázy je Aktivní stránky enzymu. Cu je vázán dusíky dvou histidinů z jednoho monomer a vázán jedním histidinem z jiného monomeru; most Cys-His k typu 1 Cu. To dává molekule zkreslenou čtyřboká geometrii. V klidovém stavu váže Cu také molekulu vody, která je vytlačena dusitany.[7]
Když dusitany vytlačují vodu, Cu je vázán oběma kyslíky dvojmocným způsobem. Poblíž Kyselina asparagová zbytkové vodíkové vazby na jeden z nově vytvořeného kyslíku ligandy. Přicházející elektron snižuje Cu z oxidační stav (II) až (I). Tato změna usnadňuje posun ve vazbě dusitanů tak, že dusík je vázán na Cu a jeden kyslík má prodlouženou délku vazby díky vodíkové vazbě. Druhá vodíková vazba se tvoří z histidinu nebo blízké molekuly vody a vede ke štěpení vazby N-O. Cu je nyní pět koordinovat spojený s oxid dusnatý a voda. Oxid dusnatý se uvolňuje při oxidaci Cu do stavu (II) a vrací se do klidové konfigurace.[8]
Asimilační
| ferredoxin-nitrit reduktáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.7.7.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 37256-44-3 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Asimilační nitrátreduktáza je enzym asimilačního metabolismus zahrnutý do něčeho, zůčastnit se čeho snížení z dusičnan na dusitany. Dusitan se okamžitě sníží na amoniak (pravděpodobně prostřednictvím hydroxylamin ) aktivitou nitritreduktázy.
Termín asimilační označuje skutečnost, že produkt enzymatické aktivity zůstává v organismu. V tomto případě je produktem amoniak, který má inhibiční účinek na asimilační nitrátreduktázu, čímž zajišťuje, že organismus produkuje amoniak podle svých požadavků.
Viz také
- Dusitan oxidoreduktáza
- Ferredoxin - nitrit reduktáza (NiR) podílející se na asimilace dusičnanů rostlinami
Reference
- ^ Atkins P, Overton T, Rourke J, Weller M, Armstrong F (2006). "Biologická anorganická chemie". Shriver & Atkins Anorganická chemie. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. str. 754–5. ISBN 0-19-926463-5.
- ^ A b Schneider J, Kroneck PM (2014). „Kapitola 9: Produkce amoniaku multihemovými cytochromy c“. V Kroneck PM, Torres ME (eds.). Kovem řízená biogeochemie plynných sloučenin v životním prostředí. Kovové ionty v biologických vědách. 14. Springer. 211–236. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_9.
- ^ A b C Kroneck PM, Beuerle J, Schumacher W (1992). „Konverze anorganických sloučenin dusíku a síry závislá na kovu“. V Sigel A, Sigel H (eds.). Kovové ionty v biologických systémech: Degradace látek znečišťujících životní prostředí mikroorganismy a jejich metaloenzymy. New York: M. Dekker. str. 464–5. ISBN 0-8247-8639-4.
- ^ Payne WJ (1985). „Rozmanitost v cyklu dusíku“. V Golterman HL (ed.). Denitrifikace v cyklu dusíku. New York: Plenum Press. p. 56. ISBN 0-306-42104-6.
- ^ Adman ET (1985). "Struktura a funkce malých bílých bílkovin mědi". V Harrison PM (ed.). Metaloproteiny Část 1: Kovové proteiny s redoxními rolemi. Weinheim: Verlag Chemie. p. 5. ISBN 3-527-26136-2.
- ^ Lee WZ, Tolman WB (listopad 2002). „Směrem k syntetickým analogům vázaných redoxních a katalytických multimetalových míst v proteinech: model histidino-cysteinového můstkového pole dicopperů“. Inorg Chem. 41 (22): 5656–8. doi:10.1021 / ic025937a. PMID 12401068.
- ^ Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (říjen 2000). "Kovová koordinace a mechanismus multikoptické nitritreduktázy". Acc. Chem. Res. 33 (10): 728–35. doi:10.1021 / ar9900257. PMID 11041837.
- ^ Sundararajan M, Hillier IH, Burton NA (květen 2007). "Mechanismus redukce dusitanů v centrech T2Cu: výpočty elektronické struktury katalýzy pomocí nitritreduktázy mědi a syntetických modelových sloučenin". J Phys Chem B. 111 (19): 5511–7. doi:10.1021 / jp066852o. PMID 17455972.
Další čtení
- Clark, David; Madigan, Michael T .; Martinko, John M .; Stahl, David C. (2010). Brock Biology of Microorganisms (13. vydání). San Francisco: Benjamin Cummings. ISBN 0-321-64963-X.
- Einsle O, Messerschmidt A, Huber R, Kroneck jack PM, Neese F (říjen 2002). "Mechanismus šest-elektronové redukce dusitanů na amoniak pomocí cytochrom c nitritreduktázy". J. Am. Chem. Soc. 124 (39): 11737–45. doi:10.1021 / ja0206487. PMID 12296741.
