Xanthan lyáza - Xanthan lyase
| xanthan lyáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.2.2.12 | ||||||||
| Číslo CAS | 113573-69-6 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a xanthan lyáza (ES 4.2.2.12 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce štěpení vazby beta-D-manosyl-beta-D-1,4-glukuronosyl na polysacharid xanthan. Tento enzym patří do rodiny lyázy konkrétně ty lyázy uhlík-kyslík působící na polysacharidy. Xanthan lyáza byla poprvé identifikována a částečně purifikována v roce 1987.[1]
Xanthan je polysacharid vylučovaný několika různými bakteriálními taxony, jako je rostlinný patogen Xanthomonas campestris, a skládá se z hlavního lineárního řetězce založeného na celulóza s postranními řetězci připojenými ke střídavým zbytkům glukosylu (glukózy).[2] Tyto postranní řetězce obsahují tři monosacharidové zbytky. Xanthan lyáza je produkována bakteriemi, které degradují tento polysacharid, například Bacil, Corynebacterium a Paenibacillus druh.[2][3]
Průmyslové aplikace
Xanthan se používá v průmyslu jako Zahušťovadlo v potravinách a nápojích, jako stabilizační prostředek pro pěny, jako prostředek ke zvýšení výtěžnosti oleje a při výrobě zboží, jako jsou barvy, kosmetika a výbušniny.[3] Oblast použití xanthan lyázy jako prostředku ke změně fyzikálních vlastností xanthanů je oblastí současného výzkumu v biotechnologie.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 7 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1J0M, 1J0N, 1X1H, 1X1I, 1X1J, 2E22, a 2E24. Enzym z Bacil je monomer skládající se ze dvou domén: an alfa šroubovice N-terminální doména a C-terminální doména složená z beta listy.[4] Aktivní stránka je hluboká štěrbina umístěná mezi těmito dvěma doménami.
Reference
- ^ Sutherland IW (1987). „Xanthan lyázy - nové enzymy nalezené v různých bakteriálních druzích“. J. Gen. Microbiol. 133 (11): 3129–34. doi:10.1099/00221287-133-11-3129. PMID 3446747.
- ^ A b Hashimoto W, Miki H, Tsuchiya N, Nankai H, Murata K (1. října 1998). „Xanthan lyáza kmene Bacillus sp. GL1 uvolňuje pyruvylovanou manózu z postranních řetězců xanthanu“. Appl. Environ. Microbiol. 64 (10): 3765–8. doi:10.1128 / AEM.64.10.3765-3768.1998. PMC 106543. PMID 9758797.
- ^ A b Ruijssenaars HJ, de Bont JA, Hartmans S (1. června 1999). „Pyruvátovaná manantha-specifická xanthan lyáza podílející se na degradaci xanthanu Paenibacillus alginolyticus XL-1“. Appl. Environ. Microbiol. 65 (6): 2446–52. doi:10.1128 / AEM.65.6.2446-2452.1999. PMC 91360. PMID 10347025.
- ^ Hashimoto W, Nankai H, Mikami B, Murata K (2003). "Krystalová struktura Bacillus sp. GL1 xanthan lyáza, která působí na postranní řetězce xanthanu". J. Biol. Chem. 278 (9): 7663–73. doi:10,1074 / jbc.M208100200. PMID 12475987.
- Sutherland IW (1987). „Xanthan lyázy - nové enzymy nalezené v různých bakteriálních druzích“. J. Gen. Microbiol. 133 (11): 3129–34. doi:10.1099/00221287-133-11-3129. PMID 3446747.
| Tento EC 4.2 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |