UDP-N-acetylglukosamin 1-karboxyvinyltransferáza - UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase - Wikipedia
| UDP-N-acetylglukosamin 1-karboxyvinyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 UDP-N-acetylglukosamin tetramer 1-karboxyvinyltransferázy, Enterobacter cloacae | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.5.1.7 | ||||||||
| Číslo CAS | 9023-27-2 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an UDP-N-acetylglukosamin 1-karboxyvinyltransferáza (ES 2.5.1.7 ) je enzym[1] který katalyzuje první odhodlaný krok v peptidoglykan biosyntéza bakterií:
- fosfoenolpyruvát + UDP-N-acetyl-D-glukosamin fosfát + UDP-N-acetyl-3-0- (1-karboxyvinyl) -D-glukosamin
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou fosfoenolpyruvát a UDP-N-acetyl-D-glukosamin, zatímco jeho dva produkty jsou fosfát a UDP-N-acetyl-3-0- (l-karboxyvinyl) -D-glukosamin. Pyruvátová skupina poskytuje linker, který přemosťuje glykanovou a peptidovou část peptidoglykanu.[2]
Enzym je inhibován antibiotikem fosfomycin, který kovalentně mění aktivní web cystein zbytek.[3]
Tento enzym patří do rodiny transferázy, zejména ty, které přenášejí arylové nebo alkylové skupiny jiné než methylové skupiny. The systematické jméno této třídy enzymů je fosfoenolpyruvát: UDP-N-acetyl-D-glukosamin 1-karboxyvinyltransferáza.[4] Tento enzym se účastní amino cukry metabolismus a glykan biosyntéza.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 10 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1A2N, 1DLG, 1EJC, 1EJD, 1EYN, 1 NOVÁ, 1Q3G, 1RYW, 1UAE, a 1YBG.
Reference
- ^ „Enolpyruvát transferáza, rodina EPT“. Citováno 2008-11-23.
- ^ Brown ED, Vivas EI, Walsh CT, Kolter R (červenec 1995). „MurA (MurZ), enzym, který katalyzuje první krok v biosyntéze peptidoglykanů, je u Escherichia coli nezbytný“. J. Bacteriol. 177 (14): 4194–7. doi:10.1128 / jb.177.14.4194-4197.1995. PMC 177162. PMID 7608103.
- ^ King, Michael B. (2005). Lange Otázky a odpovědi. New York: McGraw-Hill, Medical Pub. Divize. str.298. ISBN 0-07-144578-1.
- ^ Mezi další běžně používaná jména patří MurA transferáza, UDP-N-acetylglukosamin 1-karboxyvinyl-transferáza, UDP-N-acetylglukosamin enoylpyruvyltransferáza, enoylpyruváttransferáza, fosfoenolpyruvát-UDP-acetylglukosamin-3-enolpyruvyltransferáza, fosfoenamid-fosfát: deoxy-D-glukóza 2-enoyl-1-karboxyethyltransferáza, fosfoenolpyruvát: uridíndifosfát N-acetylglukosamin enolpyruvyltransferáza, fosfoenolpyruvát: uridin-5'-difosfo-N-acetyl-2-amino-2-deoxyglukóza-3-enolpyruvrans-fosfát pyruvatetransferáza, pyruvát-UDP-acetylglukosamin transferáza, pyruvát-uridin-difosfo-N-acetylglukosamin-transferáza, pyruvát-uridin-difosfo-N-acetyl-glukosamin-transferáza a pyruvát-uridin-difosfo-N-acetylglukosaminyltransferáza.
Literatura
- Gunetileke KG, Anwar RA (1968). „Biosyntéza uridin-difosfo-N-acetylmuramové kyseliny. II Čištění a vlastnosti pyruvát-uridino-difosfo-N-acetylglukosamin transferázy a charakterizace uridino-difosfo-N-acetylenopyruvylglukosaminu“. J. Biol. Chem. 243 (21): 5770–8. PMID 5699062.
- Zemell RI, Anwar RA (1975). „Pyruvát-uridin difosfo-N-acetylglukosamin transferáza Čištění k homogenitě a inhibici zpětné vazby“. J. Biol. Chem. 250 (8): 3185–92. PMID 1123336.
- van Heijenoort J (2001). "Nedávné pokroky ve tvorbě bakteriální peptidoglykanové monomerní jednotky". Nat. Prod. Rep. 18 (5): 503–19. doi:10.1039 / a804532a. PMID 11699883.
| Tento EC 2.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |