Sirtuin 2 - Sirtuin 2

SIRT2
Protein SIRT2 PDB 1j8f.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasySIRT2, SIR2, SIR2L, SIR2L2, sirtuin 2
Externí IDOMIM: 604480 MGI: 1927664 HomoloGene: 40823 Genové karty: SIRT2
Umístění genu (člověk)
Chromozom 19 (lidský)
Chr.Chromozom 19 (lidský)[1]
Chromozom 19 (lidský)
Genomické umístění pro SIRT2
Genomické umístění pro SIRT2
Kapela19q13.2Start38,878,555 bp[1]
Konec38,899,862 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE SIRT2 220605 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

22933

64383

Ensembl

ENSG00000283100
ENSG00000068903

ENSMUSG00000015149

UniProt

Q8IXJ6

Q8VDQ8

RefSeq (mRNA)

NM_001193286
NM_012237
NM_030593

NM_001122765
NM_001122766
NM_022432

RefSeq (protein)

NP_001180215
NP_036369
NP_085096

NP_001116237
NP_001116238
NP_071877

Místo (UCSC)Chr 19: 38,88 - 38,9 MbChr 7: 28,77 - 28,79 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

NAD-závislá deacetyláza sirtuin 2 je enzym že u lidí je kódován SIRT2 gen.[5][6][7] SIRT2 je NAD + (nikotinamidadenin dinukleotid) závislá deacetyláza. Studie tohoto proteinu se často lišily a zdůrazňovaly závislost pleiotropních účinků SIRT2 na buněčném kontextu. Je známo, že přírodní polyfenol resveratrol působí opačně na nervové buňky podle jejich normálního nebo rakovinového stavu.[8] Podobně jako ostatní sirtuin členů rodiny, SIRT2 zobrazuje všudypřítomnou distribuci. SIRT2 je exprimován v široké škále tkání a orgánů a byl detekován zejména v metabolicky relevantních tkáních, včetně mozek, sval, játra, testy, slinivka břišní, ledviny, a tuková tkáň myší. Za zmínku stojí, že exprese SIRT2 je v mozku mnohem vyšší než ve všech ostatních studovaných orgánech, zejména v kůra, striatum, hipokampus, a mícha.[9]

Funkce

Studie naznačují, že lidské sirtuiny mohou fungovat jako intracelulární regulační proteiny s aktivitou mono-ADP-ribosyltransferázy.[7] Cytosolické funkce SIRT2 zahrnují regulaci mikrotubul acetylace, ovládání myelinizace v centrální a periferní nervový systém[Citace je zapotřebí ] a glukoneogeneze.[10] V EU stále rostou důkazy o dalších funkcích SIRT2 jádro. Během G2 / M přechodu je jaderná SIRT2 zodpovědná za globální deacetylace H4K16, usnadňující H4K20 methylace a následující chromatin zhutnění.[11] V reakci na Poškození DNA Bylo také zjištěno, že SIRT2 deacetyloval H3K56 in vivo.[12] Nakonec SIRT2 negativně reguluje acetyltransferáza aktivita transkripčního koaktivátoru p300 prostřednictvím deacetylace automatizační smyčky v jeho katalytické doméně.[13]

Struktura

Gen

Lidský gen SIRT2 má 18 exony bydlí dál chromozom 19 na q13.[7] Pro SIRT2, čtyři různé lidské sestřihové varianty jsou uloženy v databázi sekvencí GenBank.[14]

Protein

Gen SIRT2 kóduje člena sirtuin rodina proteinů, homology k kvasinkovému proteinu Sir2. Členové rodiny sirtuinů se vyznačují doménou sirtuinového jádra a jsou rozděleni do čtyř tříd. Protein kódovaný tímto genem je zahrnut do třídy I rodiny sirtuinů. Několik variant transkriptu je výsledkem alternativního sestřihu tohoto genu.[7] Pouze transkriptové varianty 1 a 2 potvrdily fyziologicky relevantní proteinové produkty. A leucin - bohatý exportní signál jaderné energie (NES) v rámci EU N-terminál je identifikována oblast těchto dvou izoforem.[14] Protože delece NES vedla k nukleocytoplazmatické distribuci, navrhuje se zprostředkovat jejich cytosolickou lokalizaci.[15]

Selektivní ligandy

Inhibitory

  • Benzamidová sloučenina # 64[16]
  • (S) -2-Pentyl-6-chlor, 8-bromchroman-4-on: IC50 1,5 μM, vysoce selektivní vůči SIRT2 a SIRT3[17]
  • 3'-Fenethyloxy-2-anilinobenzamid (33i): IC50 0,57 μM[18]

Modelové organismy

Funkce lidských sirtuinů dosud nebyly stanoveny; nicméně, modelové organismy byly použity při studiu funkce SIRT2. Droždí Je známo, že proteiny sirtuinu regulují epigenetický umlčení genu a potlačení rekombinace rDNA.

Podmíněný knockout myš linka, tzv Sirt2tm1a (EUCOMM) Wtsi[20][21] byl vygenerován jako součást International Knockout Mouse Consortium program - vysoce výkonný projekt mutageneze pro generování a distribuci zvířecích modelů nemocí zainteresovaným vědcům - na Wellcome Trust Sanger Institute.[22][23][24] Samci a samice prošli standardizací fenotypová obrazovka k určení účinků vypuštění.[19][25]Bylo provedeno dvacet pět testů homozygotní mutant dospělých myší, nebyly však pozorovány žádné významné abnormality.[19]

Studie na zvířatech

Metabolické účinky

SIRT2 potlačuje zánětlivé reakce u myší p65 deacetylace a inhibice NF-kB aktivita.[26] SIRT2 je odpovědný za deacetylaci a aktivaci G6PD, stimulující pentóza fosfátová cesta dodávat cytosol NADPH působit proti oxidačnímu poškození a chránit myš erytrocyty.[27]

Neurodegenerace

Několik studií na modelech buněk a bezobratlých Parkinsonova choroba (PD) a Huntingtonova choroba (HD) navrhl potenciální neuroprotektivní účinky inhibice SIRT2 ve výrazném kontrastu s ostatními členy rodiny sirtuinů.[28][29] Kromě toho nedávné důkazy ukazují, že inhibice SIRT2 chrání proti MPTP -indukovaná ztráta neuronů in vivo.[30]

Klinický význam

Metabolické účinky

Několik SIRT2 deacetylace cíle hrají důležitou roli v metabolismu homeostáza. SIRT2 inhibuje adipogenezi deacetylací FOXO1 a tak může chránit před rezistence na inzulín. SIRT2 senzibilizuje buňky na působení inzulínu fyzickou interakcí a aktivací Akt a navazující cíle. SIRT2 zprostředkovává mitochondriální biogeneze deacetylací PGC-1α, upregulates antioxidant enzymová exprese deacetylací FOXO3a, a tím snižuje ROS úrovně.

Regulace buněčného cyklu

Ačkoli je to přednostně cytosolické, SIRT2 přechodně kyvadlovou dopravu k jádro během přechodu G2 / M z buněčný cyklus, kde má silnou preferenci histon H4 lysin 16 (H4K16ac ),[31] čímž reguluje kondenzaci chromozomů během mitóza.[32] Během buněčného cyklu se SIRT2 sdružuje s několika mitotickými strukturami včetně centrosome, mitotické vřeteno, a střední část těla, pravděpodobně k zajištění normálu buněčné dělení.[15] Nakonec buňky se zvýšenou expresí SIRT2 vykazují výrazné prodloužení buněčného cyklu.[33]

Tumorigeneze

Zvyšování důkazů implikuje roli SIRT2 v tumorigeneze. SIRT2 může potlačovat nebo podporovat růst nádoru způsobem závislým na kontextu. Bylo navrženo, že SIRT2 působí jako tumor supresor tím, že brání chromozomální nestabilitě během mitózy.[34] Specifické inhibitory SIRT2 vykazují širokou protirakovinnou aktivitu.[35][36]

Interakce

SIRT2 bylo prokázáno komunikovat s:

Reference

  1. ^ A b C ENSG00000068903 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000283100, ENSG00000068903 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000015149 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Afshar G, Murnane JP (červen 1999). "Charakterizace lidského genu se sekvenční homologií k Saccharomyces cerevisiae SIR2". Gen. 234 (1): 161–68. doi:10.1016 / S0378-1119 (99) 00162-6. PMID  10393250.
  6. ^ Frye RA (červen 1999). „Charakterizace pěti lidských cDNA s homologií s kvasinkovým genem SIR2: proteiny podobné Sir2 (sirtuiny) metabolizují NAD a mohou mít aktivitu proteinu ADP-ribosyltransferázy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 260 (1): 273–79. doi:10.1006 / bbrc.1999.0897. PMID  10381378.
  7. ^ A b C d "Entrez Gene: SIRT2 sirtuin (informace o regulaci typu tichého páření 2 homolog) 2 (S. cerevisiae)".
  8. ^ Sayd S, poslanec Junier, Chneiweiss H (květen 2014). „[SIRT2, multitalentovaná deacetyláza]“. Médecine / Sciences. 30 (5): 532–36. doi:10.1051 / medsci / 20143005016. PMID  24939540.
  9. ^ Maxwell MM, Tomkinson EM, Nobles J, Wizeman JW, Amore AM, Quinti L, Chopra V, Hersch SM, Kazantsev AG (říjen 2011). „Mikrotubule deacetyláza Sirtuin 2 je bohatý neuronální protein, který se hromadí ve stárnoucí CNS“. Lidská molekulární genetika. 20 (20): 3986–96. doi:10,1093 / hmg / ddr326. PMC  3203628. PMID  21791548.
  10. ^ North BJ, Marshall BL, Borra MT, Denu JM, Verdin E (únor 2003). „Lidský ortolog Sir2, SIRT2, je tubulin-deacetyláza závislá na NAD +“. Molekulární buňka. 11 (2): 437–44. doi:10.1016 / s1097-2765 (03) 00038-8. PMID  12620231.
  11. ^ Serrano L, Martínez-Redondo P, Marazuela-Duque A, Vazquez BN, Dooley SJ, Voigt P, Beck DB, Kane-Goldsmith N, Tong Q, Rabanal RM, Fondevila D, Muñoz P, Krüger M, Tischfield JA, Vaquero A (Březen 2013). „Nádorový supresor SirT2 reguluje progresi buněčného cyklu a stabilitu genomu modulací mitotické depozice methylace H4K20“. Geny a vývoj. 27 (6): 639–53. doi:10.1101 / gad.211342.112. PMC  3613611. PMID  23468428.
  12. ^ Vempati RK, Jayani RS, Notani D, Sengupta A, Galande S, Haldar D (září 2010). „p300 zprostředkovaná acetylace histonu H3 lysinu 56 funguje v reakci na poškození DNA u savců“. The Journal of Biological Chemistry. 285 (37): 28553–64. doi:10.1074 / jbc.M110.149393. PMC  2937881. PMID  20587414.
  13. ^ Black JC, Mosley A, Kitada T, Washburn M, Carey M (listopad 2008). „SIRT2 deacetyláza reguluje autoacetylaci p300“. Molekulární buňka. 32 (3): 449–55. doi:10.1016 / j.molcel.2008.09.018. PMC  2645867. PMID  18995842.
  14. ^ A b Rack JG, VanLinden MR, Lutter T, Aasland R, Ziegler M (duben 2014). „Konstitutivní jaderná lokalizace alternativně sestříhané izoformy sirtuinu-2“. Journal of Molecular Biology. 426 (8): 1677–91. doi:10.1016 / j.jmb.2013.10.027. hdl:1956/10670. PMID  24177535.
  15. ^ A b North BJ, Verdin E (29. srpna 2007). „Mezifázové nukleo-cytoplazmatické pendlování a lokalizace SIRT2 během mitózy“. PLOS ONE. 2 (8): e784. Bibcode:2007PLoSO ... 2..784N. doi:10.1371 / journal.pone.0000784. PMC  1949146. PMID  17726514.
  16. ^ Cui H, Kamal Z, Ai T, Xu Y, More SS, Wilson DJ, Chen L (říjen 2014). „Objev silných a selektivních inhibitorů sirtuinu 2 (SIRT2) pomocí fragmentárního přístupu“. Journal of Medicinal Chemistry. 57 (20): 8340–57. doi:10.1021 / jm500777s. PMID  25275824.
  17. ^ Fridén-Saxin M, Seifert T, Landergren MR, Suuronen T, Lahtela-Kakkonen M, Jarho EM, Luthman K (srpen 2012). "Syntéza a hodnocení substituovaných chroman-4-onových a chromonových derivátů jako sirtuinových 2-selektivních inhibitorů". Journal of Medicinal Chemistry. 55 (16): 7104–13. doi:10.1021 / jm3005288. PMC  3426190. PMID  22746324.
  18. ^ Suzuki T, Khan MN, Sawada H, Imai E, Itoh Y, Yamatsuta K, Tokuda N, Takeuchi J, Seko T, Nakagawa H, Miyata N (červen 2012). "Design, syntéza a biologická aktivita nové řady lidských sirtuin-2-selektivních inhibitorů". Journal of Medicinal Chemistry. 55 (12): 5760–73. doi:10.1021 / jm3002108. PMID  22642300.
  19. ^ A b C Gerdin AK (2010). „Genetický program Sanger Mouse: Vysoce výkonná charakterizace knockoutovaných myší“. Acta Ophthalmologica. 88 (S248): 0. doi:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
  20. ^ „International Knockout Mouse Consortium“.
  21. ^ "Myší genomová informatika".
  22. ^ Skarnes WC, Rosen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell W, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bradley A (červen 2011). „Podmíněný knockoutový zdroj pro celogenomové studium funkce myšího genu“. Příroda. 474 (7351): 337–42. doi:10.1038 / příroda10163. PMC  3572410. PMID  21677750.
  23. ^ Dolgin E (červen 2011). „Knihovna myší je vyřazena“. Příroda. 474 (7351): 262–63. doi:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  24. ^ Collins FS, Rossant J, Wurst W (leden 2007). "Myš ze všech důvodů". Buňka. 128 (1): 9–13. doi:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
  25. ^ van der Weyden L, White JK, Adams DJ, Logan DW (2011). „Sada nástrojů pro genetiku myší: odhalení funkce a mechanismu“. Genome Biology. 12 (6): 224. doi:10.1186 / gb-2011-12-6-224. PMC  3218837. PMID  21722353.
  26. ^ Gomes P, Outeiro TF, Cavadas C (listopad 2015). „Vznikající role sirtuinu 2 v regulaci metabolismu savců“. Trendy ve farmakologických vědách. 36 (11): 756–68. doi:10.1016 / j.tips.2015.08.001. PMID  26538315.
  27. ^ A b Wang YP, Zhou LS, Zhao YZ, Wang SW, Chen LL, Liu LX, Ling ZQ, Hu FJ, Sun YP, Zhang JY, Yang C, Yang Y, Xiong Y, Guan KL, Ye D (červen 2014). „Regulace acetylace G6PD pomocí SIRT2 a KAT9 moduluje homeostázu NADPH a přežití buněk během oxidačního stresu“. Časopis EMBO. 33 (12): 1304–20. doi:10.1002 / embj.201387224. PMC  4194121. PMID  24769394.
  28. ^ Outeiro TF, Kontopoulos E, Altmann SM, Kufareva I, Strathearn KE, Amore AM, Volk CB, Maxwell MM, Rochet JC, McLean PJ, Young AB, Abagyan R, Feany MB, Hyman BT, Kazantsev AG (červenec 2007). „Inhibitory sirtuinu 2 zachraňují toxicitu zprostředkovanou alfa-synukleinem na modelech Parkinsonovy choroby“. Věda. 317 (5837): 516–19. Bibcode:2007Sci ... 317..516O. doi:10.1126 / science.1143780. PMID  17588900. S2CID  84493360.
  29. ^ Luthi-Carter R, Taylor DM, Pallos J, Lambert E, Amore A, Parker A, Moffitt H, Smith DL, Runne H, Gokce O, Kuhn A, Xiang Z, Maxwell MM, Reeves SA, Bates GP, Neri C, Thompson LM, Marsh JL, Kazantsev AG (duben 2010). „Inhibice SIRT2 dosahuje neuroprotekce snížením biosyntézy sterolů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 107 (17): 7927–32. Bibcode:2010PNAS..107,7927L. doi:10.1073 / pnas.1002924107. PMC  2867924. PMID  20378838.
  30. ^ Chen X, Wales P, Quinti L, Zuo F, Moniot S, Herisson F, Rauf NA, Wang H, Silverman RB, Ayata C, Maxwell MM, Steegborn C, Schwarzschild MA, Outeiro TF, Kazantsev AG (2015). „Inhibitor sirtuinu-2 AK7 je neuroprotektivní u modelů Parkinsonovy nemoci, ale ne amyotrofickou laterální sklerózu a mozkovou ischemii.“. PLOS ONE. 10 (1): e0116919. Bibcode:2015PLoSO..1016919C. doi:10.1371 / journal.pone.0116919. PMC  4301865. PMID  25608039.
  31. ^ Vaquero A, Scher MB, Lee DH, Sutton A, Cheng HL, Alt FW, Serrano L, Sternglanz R, Reinberg D (květen 2006). „SirT2 je histon-deacetyláza s preferencí pro histon H4 Lys 16 během mitózy“. Geny a vývoj. 20 (10): 1256–61. doi:10.1101 / gad.1412706. PMC  1472900. PMID  16648462.
  32. ^ Inoue T, Hiratsuka M, Osaki M, Yamada H, Kishimoto I, Yamaguchi S, Nakano S, Katoh M, Ito H, Oshimura M (únor 2007). „SIRT2, tubulin deacetyláza, blokuje vstup ke kondenzaci chromozomů v reakci na mitotický stres“. Onkogen. 26 (7): 945–57. doi:10.1038 / sj.onc.1209857. PMID  16909107.
  33. ^ Dryden SC, Nahhas FA, Nowak JE, Goustin AS, Tainsky MA (květen 2003). "Role pro lidskou aktivitu SIRT2 NAD-závislou deacetylázu při kontrole mitotického výstupu v buněčném cyklu". Molekulární a buněčná biologie. 23 (9): 3173–85. doi:10.1128 / mcb.23.9.3173-3185.2003. PMC  153197. PMID  12697818.
  34. ^ Kim HS, Vassilopoulos A, Wang RH, Lahusen T, Xiao Z, Xu X, Li C, Veenstra TD, Li B, Yu H, Ji J, Wang XW, Park SH, Cha YI, Gius D, Deng CX (říjen 2011 ). „SIRT2 udržuje integritu genomu a potlačuje tumorigenezi regulací aktivity APC / C“. Rakovinová buňka. 20 (4): 487–99. doi:10.1016 / j.ccr.2011.09.004. PMC  3199577. PMID  22014574.
  35. ^ Jing H, Hu J, He B, Negrón Abril YL, Stupinski J, Weiser K, Carbonaro M, Chiang YL, Southard T, Giannakakou P, Weiss RS, Lin H (březen 2016). „Selektivní inhibitor SIRT2 podporuje degradaci onkoproteinů c-Myc a vykazuje širokou protinádorovou aktivitu“. Rakovinová buňka. 29 (3): 297–310. doi:10.1016 / j.ccell.2016.02.007. PMC  4811675. PMID  26977881.
  36. ^ A b Xu SN, Wang TS, Li X, Wang YP (září 2016). „SIRT2 aktivuje G6PD za účelem zvýšení produkce NADPH a podpory množení leukemických buněk“. Sci Rep. 6: 32734. Bibcode:2016NatSR ... 632734X. doi:10.1038 / srep32734. PMC  5009355. PMID  27586085.
  37. ^ Yuan Q, Zhan L, Zhou QY, Zhang LL, Chen XM, Hu XM, Yuan XC (říjen 2015). „SIRT2 reguluje stabilizaci mikrotubulů u diabetické kardiomyopatie“. European Journal of Pharmacology. 764: 554–61. doi:10.1016 / j.ejphar.2015.07.045. PMID  26209361.
  38. ^ Belman JP, Bian RR, Habtemichael EN, Li DT, Jurczak MJ, Alcázar-Román A, McNally LJ, Shulman GI, Bogan JS (únor 2015). „Acetylace proteinu TUG podporuje akumulaci transportérů glukózy GLUT4 v intracelulárním kompartmentu reagujícím na inzulín“. The Journal of Biological Chemistry. 290 (7): 4447–63. doi:10,1074 / jbc.M114,603977. PMC  4326849. PMID  25561724.
  39. ^ Nguyen P, Lee S, Lorang-Leins D, Trepel J, Smart DK (září 2014). „SIRT2 interaguje s β-kateninem, aby inhiboval výstup signalizace Wnt v reakci na stres vyvolaný zářením“. Výzkum molekulární rakoviny. 12 (9): 1244–53. doi:10.1158 / 1541-7786.MCR-14-0223-T. PMC  4163538. PMID  24866770.
  40. ^ Xu Y, Li F, Lv L, Li T, Zhou X, Deng CX, Guan KL, Lei QY, Xiong Y (červenec 2014). „Oxidační stres aktivuje SIRT2 k deacetylaci a stimulaci fosfoglycerát mutázy“. Výzkum rakoviny. 74 (13): 3630–42. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-13-3615. PMC  4303242. PMID  24786789.
  41. ^ Saxena M, Dykes SS, Malyarchuk S, Wang AE, Cardelli JA, Pruitt K (leden 2015). „Sirtuiny podporují lešení Disheveled-1 TIAM1, aktivaci Rac a migraci buněk“. Onkogen. 34 (2): 188–98. doi:10.1038 / onc.2013.549. PMC  4067478. PMID  24362520.
  42. ^ Theendakara V, Patent A, Peters Libeu CA, Philpot B, Flores S, Descamps O, Poksay KS, Zhang Q, Cailing G, Hart M, John V, Rao RV, Bredesen DE (listopad 2013). „Neuroprotektivní poměr sirtuinů obrácený ApoE4“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (45): 18303–08. Bibcode:2013PNAS..11018303T. doi:10.1073 / pnas.1314145110. PMC  3831497. PMID  24145446.
  43. ^ van Leeuwen IM, Higgins M, Campbell J, McCarthy AR, Sachweh MC, Navarro AM, Laín S (duben 2013). „Modulace acetylace C-terminálu p53 pomocí mdm2, p14ARF a cytoplazmatického SirT2“. Molecular Cancer Therapeutics. 12 (4): 471–80. doi:10.1158 / 1535-7163.MCT-12-0904. PMID  23416275.
  44. ^ Jiang W, Wang S, Xiao M, Lin Y, Zhou L, Lei Q, Xiong Y, Guan KL, Zhao S (červenec 2011). „Acetylace reguluje glukoneogenezi podporou degradace PEPCK1 získáváním ubikvitin ligázy UBR5“. Molekulární buňka. 43 (1): 33–44. doi:10.1016 / j.molcel.2011.04.028. PMC  3962309. PMID  21726808.
  45. ^ Wang F, Tong Q (únor 2009). „SIRT2 potlačuje diferenciaci adipocytů deacetylací FOXO1 a zvýšením represivní interakce FOXO1 s PPARgamma“. Molekulární biologie buňky. 20 (3): 801–08. doi:10,1091 / mbc.E08-06-0647. PMC  2633403. PMID  19037106.
  46. ^ Han Y, Jin YH, Kim YJ, Kang BY, Choi HJ, Kim DW, Yeo CY, Lee KY (říjen 2008). "Acetylace Sirt2 p300 zeslabuje jeho aktivitu deacetylázy". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 375 (4): 576–80. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.08.042. PMID  18722353.
  47. ^ Jin YH, Kim YJ, Kim DW, Baek KH, Kang BY, Yeo CY, Lee KY (duben 2008). „Sirt2 interaguje s 14-3-3 beta / gama a down-reguluje aktivitu p53“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 368 (3): 690–5. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.01.114. PMID  18249187.
  48. ^ Shimazu T, Horinouchi S, Yoshida M (únor 2007). „Několik histonových deacetyláz a protein vázající CREB regulují zpracování 3'-konce pre-mRNA“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (7): 4470–78. doi:10,1074 / jbc.M609745200. PMID  17172643.

Další čtení

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: Q8IXJ6 (NAD-dependentní protein deacetyláza sirtuin-2) na PDBe-KB.