RasGEF doména - RasGEF domain
| RasGEF doména | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura lidských H-Ras.[1] | |||||||||||
| Identifikátory | |||||||||||
| Symbol | RasGEF | ||||||||||
| Pfam | PF00617 | ||||||||||
| InterPro | IPR001895 | ||||||||||
| CHYTRÝ | RasGEF | ||||||||||
| STRÁNKA | PDOC00594 | ||||||||||
| SCOP2 | 1 bkd / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
| OPM protein | 1xd4 | ||||||||||
| CDD | cd00155 | ||||||||||
| |||||||||||
RasGEF doména je doména nalezená v CDC25 rodina z guaninové nukleotidové výměnné faktory pro Ras -jako malý GTPasy.
Ras proteiny jsou membránové asociované molekulární spínače, které vážou GTP a GDP a pomalu hydrolyzují GTP na GDP.[2] Rovnováha mezi GTP vázanými (aktivními) a GDP vázanými (neaktivními) stavy je regulována opačným působením proteinů aktivujících aktivitu GTPázy a proteinů, které podporují ztrátu vázaného GDP a absorpci čerstvého GTP.[3][4] Posledně jmenované proteiny jsou známé jako stimulátory disociace guanin-nukleotidů (GDS) (nebo také jako faktory uvolňující (nebo vyměňující) guanin-nukleotidy (GRF)). Proteiny, které působí jako GDS, lze rozdělit do alespoň dvou rodin, na základě sekvenčních podobností, rodiny CDC24 (viz InterPro: IPR001331 ) a tato rodina CDC25 (RasGEF).
Velikost proteinů rodiny CDC25 se pohybuje od 309 zbytků (LTE1) do 1596 zbytků (sos). Sekvenční podobnost sdílená všemi těmito proteiny je omezena na oblast přibližně 250 aminokyselin obecně umístěných v jejich C-terminální části (v současné době jsou jedinou výjimkou sos a ralGDS, kde tato doména tvoří centrální část proteinu). Ukázalo se, že tato doména je v CDC25 a SCD25 nezbytná pro aktivitu těchto proteinů.
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
KNDC1; PLCE1; RALGDS; RALGPS1; RALGPS2; RAPGEF1; RAPGEF2; RAPGEF3;RAPGEF4; RAPGEF5; RAPGEF6; RAPGEFL1; RASGEF1A; RASGEF1B; RASGEF1C; RASGRF1; RASGRF2;RASGRP1; RASGRP2; RASGRP3; RASGRP4; RGL1; RGL2; RGL3;RGL4 / RGR; SOS1; SOS2;
Reference
- ^ Boriack-Sjodin PA, Margarit SM, Bar-Sagi D, Kuriyan J (červenec 1998). "Strukturální základ aktivace Ras Sos". Příroda. 394 (6691): 337–43. Bibcode:1998 Natur.394..337B. doi:10.1038/28548. PMID 9690470. S2CID 204998911.
- ^ McCormick F, Bourne HR, Sanders DA (1991). "Nadrodina GTPázy: konzervovaná struktura a molekulární mechanismus". Příroda. 349 (6305): 117–127. Bibcode:1991 Natur.349..117B. doi:10.1038 / 349117a0. PMID 1898771. S2CID 4349901.
- ^ McCormick F, Boguski MS (1993). "Proteiny regulující Ras a jeho příbuzné". Příroda. 366 (6456): 643–654. Bibcode:1993 Natur.366..643B. doi:10.1038 / 366643a0. PMID 8259209. S2CID 4338237.
- ^ Downward J (1992). "Regulace Ras: vrácení GTP". Curr. Biol. 2 (6): 329–331. doi:10.1016 / 0960-9822 (92) 90897-J. PMID 15335949. S2CID 21826028.
Další čtení
- Boguski, MS; McCormick, F (1993). "Proteiny regulující Ras a jeho příbuzné". Příroda. 366 (6456): 643–54. Bibcode:1993 Natur.366..643B. doi:10.1038 / 366643a0. PMID 8259209. S2CID 4338237.
- Quilliam, LA; Khosravi-Far, R; Huff, SY; Der, CJ (1995). "Guaninové nukleotidové výměnné faktory: Aktivátory nadrodiny proteinů Ras". BioEssays. 17 (5): 395–404. doi:10,1002 / bies. 950170507. PMID 7786285. S2CID 22140430.
- Li, N; Batzer, A; Daly, R; Yajnik, V; Skolnik, E; Chardin, P; Bar-Sagi, D; Margolis, B; Schlessinger, J (1993). „Faktor uvolňující guanin-nukleotid hSos1 se váže na Grb2 a spojuje tyrosinkinázy receptoru se signalizací Ras“. Příroda. 363 (6424): 85–8. Bibcode:1993 Natur.363 ... 85L. doi:10.1038 / 363085a0. PMID 8479541. S2CID 4323174.
- Skolnik, EY; Batzer, A; Li, N; Lee, CH; Lowenstein, E; Mohammadi, M; Margolis, B; Schlessinger, J (1993). "Funkce GRB2 ve spojení inzulínového receptoru se signálními cestami Ras". Věda. 260 (5116): 1953–5. Bibcode:1993Sci ... 260.1953S. doi:10.1126 / science.8316835. PMID 8316835.
 | Tento membránový protein –Vztahující se článek je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |