FUS (gen) - FUS (gene)
Protein vázající RNA FUS / TLS (Fúzovaný v sarkomu / Translokovaný v liposarkomu) je a protein že u lidí je kódován FUS gen.[3][4][5][6][7][8]
Objev
FUS / TLS byl původně identifikován jako fúzní protein (FUS-CHOP) způsobený chromozomálními translokacemi u lidských rakovin, zejména liposarkomy.[4][7] V těchto případech je promotor a N-terminální část FUS / TLS translokována do C-terminální domény různých transkripčních faktorů vázajících DNA (např. KOTLETA ) propůjčuje fúzním proteinům silnou transkripční aktivační doménu.[9][10]
FUS / TLS byl nezávisle identifikován jako hnRNP P2 protein, podjednotka komplexu podílejícího se na zrání pre-mRNA.[11]
Struktura
FUS / TLS je členem Rodina proteinů TET to zahrnuje také EWS protein, faktor související s proteinem vázajícím se na TATA (TBP) (TAFII68 /TAF15 ) a protein Drosophila cabeza / SARF.[12][9]
FUS / TLS, EWS a TAFII68 / TAF15 mají podobnou strukturu charakterizovanou N-koncovou oblastí bohatou na QGSY, vysoce konzervovanou RNA rozpoznávací motiv (RRM), více RGG repetice, které jsou značně dimethylované na zbytcích argininu[13] a motiv C-koncového zinkového prstu.[5][7][12][14]
Funkce
The N-terminál konec FUS se zdá být zapojen do transkripční aktivace, zatímco C-terminál konec je zapojen do vazby na proteiny a RNA. Kromě toho rozpoznávací místa pro transkripční faktory AP2, GCF, Sp1 byly identifikovány ve FUS.[15]
Důsledně in vitro studie ukázaly, že FUS / TLS váže RNA, jednořetězcovou DNA a (s nižší afinitou) dvouřetězcovou DNA.[5][7][16][17][18][19] Sekvenční specificita vazby FUS / TLS na RNA nebo DNA nebyla dobře stanovena; avšak pomocí in vitro selekce (SELEX) byl identifikován běžný motiv GGUG přibližně v polovině sekvencí RNA vázaných FUS / TLS.[20] Pozdější návrh spočíval v tom, že motiv GGUG je rozpoznán doménou zinkových prstů a nikoli RRM (80). Dále bylo zjištěno, že FUS / TLS váže relativně dlouhou oblast ve 3 'nepřekládané oblasti (UTR) proteinu Nd1-L stabilizujícího aktin mRNA, což naznačuje, že místo rozpoznávání specifických krátkých sekvencí interaguje FUS / TLS s více RNA -vázání motivů nebo rozpoznává sekundární konformace.[21] Bylo také navrženo, že FUS / TLS váže lidskou telomerickou RNA (UUAGGG) 4 a jednovláknovou lidskou telomerickou DNA in vitro.[22]
Kromě vazby nukleových kyselin bylo také zjištěno, že FUS / TLS asociuje s obecnými i specializovanějšími proteinovými faktory, které ovlivňují zahájení transkripce.[23] FUS / TLS ve skutečnosti interaguje s několika jaderné receptory.[24] a s genově specifickými transkripčními faktory, jako je Spi-1 / PU.1.[25] nebo NF-kB.[26] Také se asociuje s obecným transkripčním aparátem a může ovlivňovat iniciaci transkripce a výběr promotoru interakcí s RNA polymerázou II a komplexem TFIID.[27][28][29] Nedávno se také ukázalo, že FUS / TLS potlačuje transkripci genů RNAP III a koimunoprecipituje s TBP a komplexem TFIIIB.[30]
Oprava DNA zprostředkovaná FUS
FUS se objevuje na stránkách Poškození DNA velmi rychle, což naznačuje, že FUS orchestruje Oprava DNA Odezva.[31] Funkce FUS v odezvě na poškození DNA v neurony zahrnuje přímou interakci s histon-deacetylázou 1 (HDAC1 ). Nábor FUS do dvouřetězcových zlomových míst je důležitý pro signalizaci reakce poškození DNA a pro opravu poškození DNA.[31] Ztráta funkce FUS má za následek zvýšené poškození DNA v neuronech. Mutace ve FUS sekvence nukleární lokalizace zhoršuje poly (ADP-ribóza) polymeráza Odezva na poškození DNA závislá na (PARP).[32] Toto zhoršení vede k neurodegeneraci a tvorbě agregátů FUS. Takové agregáty FUS jsou patologickým znakem neurodegenerativní choroba Amyotrofní laterální skleróza (ALS).
Klinický význam
Přesmyky genů FUS se podílejí na patogenezi obou myxoidní liposarkom a nízký stupeň fibromyxoidního sarkomu.
V roce 2009 analyzovaly dvě samostatné výzkumné skupiny 26 nesouvisejících rodin, které vykazovaly typ6 ALS fenotyp a našel 14 mutací v FUS gen.[33][34]
Následně se FUS také ukázal jako významný chorobný protein v podskupině frontotemporální demence (FTD), dříve charakterizované imunoreaktivitou inkluzní orgány pro ubikvitin, ale ne pro TDP-43 nebo tau přičemž podíl vměstků také obsahuje alfa-internexin (α-internexin) v další podskupině známé jako onemocnění zahrnující neuronální přechodné vlákno (NIFID). Subjekty onemocnění, které jsou nyní považovány za podtypy FTLD-FUS, jsou atypická frontotemporální lobární degenerace s ubikvitinovanými inkluze (aFTLD-U), NIFID a bazofilní inkluzní onemocnění těla (BIBD), které společně s ALS-FUS zahrnují FUS-proteopatie.[35][36][37][38]
Frontotemporální lobární degenerace FTLD) je patologický termín pro klinický syndrom frontotemporální demence (FTD). FTD se liší od běžnějších Alzheimerova demence v té paměti je relativně dobře zachována; místo toho se u onemocnění vyskytuje fenotyp s časnějším lalokem. Behaviorální varianta frontotemporální demence (bvFTD), progresivní neplynulá afázie (PNFA) a sémantická demence (SD) jsou tři nejlépe charakterizované klinické projevy. FUS pozitivní FTLD má tendenci se klinicky projevovat jako bvFTD, ale korelace mezi základní patologií a klinickým projevem není dokonalá.
Toxický mechanismus v ALS
Toxický mechanismus, kterým mutantní FUS způsobuje ALS, je v současné době nejasný. Je známo, že mnoho z ALS vázaných mutací je lokalizováno v C-terminálním signálu lokalizace jádra, což vede k tomu, že je lokalizována spíše v cytoplazmě než v jádru (kde primárně sídlí divoký typ FUS).[39] To naznačuje, že za vývoj tohoto typu ALS je zodpovědná buď ztráta jaderné funkce, nebo toxický zisk cytoplazmatické funkce. Mnoho vědců věří, že toxický zisk cytoplazmatického funkčního modelu je pravděpodobnější, protože myší modely, které neexprimují FUS, a proto mají úplnou ztrátu jaderné funkce FUS, nevyvolávají jasné příznaky podobné ALS.[40]
Interakce
Bylo prokázáno, že FUS komunikovat s:
- FUSIP1 / SRSF10[29]
- HDAC1[31]
- ILF3,[41]
- PRMT1,[42][43][44]
- RELA,[26]
- RNA polymeráza II (C-koncová doména)[45]
- SPI1,[25] a
- TNPO1.[46][47]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000089280 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Eneroth M, Mandahl N, Heim S, Willén H, Rydholm A, Alberts KA, Mitelman F (srpen 1990). "Lokalizace chromozomálních hraničních bodů t (12; 16) v liposarkomu do subpásem 12q13.3 a 16p11.2". Cancer Genet Cytogenet. 48 (1): 101–7. doi:10.1016 / 0165-4608 (90) 90222-V. PMID 2372777.
- ^ A b Rabbitts TH, Forster A, Larson R, Nathan P (září 1993). „Fúze dominantního negativního regulátoru transkripce CHOP s novým genem FUS translokací t (12; 16) v maligním liposarkomu“. Nat Genet. 4 (2): 175–80. doi:10.1038 / ng0693-175. PMID 7503811. S2CID 5964293.
- ^ A b C Prasad DD, Ouchida M, Lee L, Rao VN, Reddy ES (prosinec 1994). „Fúzní doména TLS / FUS chimérického proteinu TLS / FUS-erg, která je výsledkem t (16; 21) chromozomální translokace v lidské myeloidní leukémii, funguje jako transkripční aktivační doména“. Onkogen. 9 (12): 3717–29. PMID 7970732.
- ^ "Entrez Gene: fúze FUS (podílí se na t (12; 16) u maligního liposarkomu)" ".
- ^ A b C d Crozat A, Aman P, Mandahl N, Ron D (červen 1993). „Fúze CHOP na nový protein vázající RNA v lidském myxoidním liposarkomu“. Příroda. 363 (6430): 640–4. doi:10.1038 / 363640a0. PMID 8510758. S2CID 4358184.
- ^ Mrózek K, Karakousis CP, Bloomfield CD (duben 1993). „Hraniční hodnoty chromozomu 12 se cytogeneticky liší u benigních a maligních lipogenních nádorů: lokalizace hraničních bodů v lipomu na 12q15 a v myxoidním liposarkomu na 12q13.3“. Cancer Res. 53 (7): 1670–5. PMID 8453640.
- ^ A b Bertolotti A, Bell B, Tora L (prosinec 1999). „N-terminální doména lidského TAFII68 vykazuje transaktivaci a onkogenní vlastnosti“. Onkogen. 18 (56): 8000–10. doi:10.1038 / sj.onc.1203207. PMID 10637511.
- ^ Zinszner H, Albalat R, Ron D (listopad 1994). „Pro onkogenní transformaci pomocí CHOP je nutná nová efektorová doména z proteinu TLS nebo EWS vázajícího RNA“. Genes Dev. 8 (21): 2513–26. doi:10,1101 / gad.8.21.2513. PMID 7958914.
- ^ Calvio C, Neubauer G, Mann M, Lamond AI (září 1995). „Identifikace hnRNP P2 jako TLS / FUS pomocí elektrosprejové hmotnostní spektrometrie“. RNA. 1 (7): 724–33. PMC 1369314. PMID 7585257.
- ^ A b Morohoshi F, Ootsuka Y, Arai K, Ichikawa H, Mitani S, Munakata N, Ohki M (říjen 1998). "Genomická struktura lidských genů RBP56 / hTAFII68 a FUS / TLS". Gen. 221 (2): 191–8. doi:10.1016 / S0378-1119 (98) 00463-6. PMID 9795213.
- ^ Rappsilber J, Friesen WJ, Paushkin S, Dreyfuss G, Mann M (červenec 2003). "Detekce arginin dimethylovaných peptidů pomocí paralelní prekurzorové iontové skenovací hmotnostní spektrometrie v pozitivním iontovém režimu". Anální. Chem. 75 (13): 3107–14. doi:10.1021 / ac026283q. PMID 12964758.
- ^ Iko Y, Kodama TS, Kasai N, Oyama T, Morita EH, Muto T, Okumura M, Fujii R, Takumi T, Tate S, Morikawa K (říjen 2004). „Doménové architektury a charakterizace proteinu vázajícího RNA, TLS“. J. Biol. Chem. 279 (43): 44834–40. doi:10,1074 / jbc.M408552200. PMID 15299008.
- ^ Aman P, Panagopoulos I, Lassen C, Fioretos T, Mencinger M, Toresson H, Höglund M, Forster A, Rabbitts TH, Ron D, Mandahl N, Mitelman F (říjen 1996). "Expresní vzorce genů FUS a EWS asociovaných s lidským sarkomem a genomová struktura FUS". Genomika. 37 (1): 1–8. doi:10.1006 / geno.1996.0513. PMID 8921363.
- ^ Zinszner H, Sok J, Immanuel D, Yin Y, Ron D (srpen 1997). „TLS (FUS) váže RNA in vivo a účastní se nukleo-cytoplazmatického pendlování“. J. Cell Sci. 110 (15): 1741–50. PMID 9264461.
- ^ Perrotti D, Bonatti S, Trotta R, Martinez R, Skorski T, Salomoni P, Grassilli E, Lozzo RV, Cooper DR, Calabretta B (srpen 1998). „TLS / FUS, proonkogen podílející se na mnoha chromozomálních translokacích, je novým regulátorem leukemogeneze zprostředkované BCR / ABL“. EMBO J.. 17 (15): 4442–55. doi:10.1093 / emboj / 17.15.4442. PMC 1170776. PMID 9687511.
- ^ Baechtold H, Kuroda M, Sok J, Ron D, Lopez BS, Akhmedov AT (listopad 1999). „Lidský 75-kDa párovací protein DNA je identický s proonkoproteinem TLS / FUS a je schopen podporovat tvorbu D-smyčky“. J. Biol. Chem. 274 (48): 34337–42. doi:10.1074 / jbc.274.48.34337. PMID 10567410.
- ^ Wang X, Arai S, Song X, Reichart D, Du K, Pascual G, Tempst P, Rosenfeld MG, Glass CK, Kurokawa R (červenec 2008). „Indukované ncRNA alostericky modifikují proteiny vázající RNA v cis, aby inhibovaly transkripci“. Příroda. 454 (7200): 126–30. doi:10.1038 / nature06992. PMC 2823488. PMID 18509338.
- ^ Lerga A, Hallier M, Delva L, Orvain C, Gallais I, Marie J, Moreau-Gachelin F (březen 2001). "Identifikace RNA vazebné specificity pro potenciální sestřihový faktor TLS". J. Biol. Chem. 276 (9): 6807–16. doi:10,1074 / jbc.M008304200. PMID 11098054.
- ^ Fujii R, Takumi T (prosinec 2005). „TLS usnadňuje transport mRNA kódující protein stabilizující aktin do dendritických trnů“. J. Cell Sci. 118 (Pt 24): 5755–65. doi:10.1242 / jcs.02692. PMID 16317045.
- ^ Takahama K, Kino K, Arai S, Kurokawa R, Oyoshi T (2008). "Identifikace RNA vazebné specificity pro proteiny rodiny TET". Symp Serial Nucleic Acids (Oxf). 52 (52): 213–4. doi:10.1093 / nass / nrn108. PMID 18776329.
- ^ Law WJ, Cann KL, Hicks GG (březen 2006). „TLS, EWS a TAF15: model transkripční integrace genové exprese“. Stručná funkce Genomic Proteomic. 5 (1): 8–14. doi:10.1093 / bfgp / ell015. PMID 16769671.
- ^ Powers CA, Mathur M, Raaka BM, Ron D, Samuels HH (leden 1998). „TLS (translocated-in-liposarcoma) is a high-afinity interactor for steroid, thyroid hormon, and retinoid receptors“. Mol. Endokrinol. 12 (1): 4–18. doi:10.1210 / me.12.1.4. PMID 9440806.
- ^ A b Hallier M, Lerga A, Barnache S, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (únor 1998). „Transkripční faktor Spi-1 / PU.1 interaguje s potenciálním spojovacím faktorem TLS“. J. Biol. Chem. 273 (9): 4838–42. doi:10.1074 / jbc.273.9.4838. PMID 9478924.
- ^ A b Uranishi H, Tetsuka T, Yamashita M, Asamitsu K, Shimizu M, Itoh M, Okamoto T (duben 2001). „Zapojení proonkoproteinu TLS (translokovaného v liposarkomu) do transkripce zprostředkované nukleárním faktorem-kappa B p65 jako koaktivátoru“. J. Biol. Chem. 276 (16): 13395–401. doi:10,1074 / jbc.M011176200. PMID 11278855.
- ^ Bertolotti A, Lutz Y, Heard DJ, Chambon P, Tora L (září 1996). „hTAF (II) 68, nový protein vázající RNA / ssDNA s homologií k proonkoproteinům TLS / FUS a EWS je spojen s TFIID i RNA polymerázou II“. EMBO J.. 15 (18): 5022–31. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00882.x. PMC 452240. PMID 8890175.
- ^ Bertolotti A, Melot T, Acker J, Vigneron M, Delattre O, Tora L (březen 1998). „EWS, ale ne EWS-FLI-1, je spojován s TFIID i RNA polymerázou II: interakce mezi dvěma členy rodiny TET, EWS a hTAFII68, a podjednotkami komplexů TFIID a RNA polymerázy II“. Mol. Buňka. Biol. 18 (3): 1489–97. doi:10.1128 / mcb.18.3.1489. PMC 108863. PMID 9488465.
- ^ A b Yang L, Embree LJ, Hickstein DD (květen 2000). „Fúzní protein leukémie TLS-ERG inhibuje sestřih RNA zprostředkovaný proteiny serin-arginin“. Mol. Buňka. Biol. 20 (10): 3345–54. doi:10.1128 / MCB.20.10.3345-3354.2000. PMC 85627. PMID 10779324.
- ^ Tan AY, Manley JL (leden 2010). „TLS inhibuje transkripci RNA polymerázy III“. Mol. Buňka. Biol. 30 (1): 186–96. doi:10.1128 / MCB.00884-09. PMC 2798296. PMID 19841068.
- ^ A b C Wang WY, Pan L, Su SC, Quinn EJ, Sasaki M, Jimenez JC, Mackenzie IR, Huang EJ, Tsai LH (říjen 2013). „Interakce FUS a HDAC1 reguluje reakci a opravu poškození DNA v neuronech“. Přírodní neurovědy. 16 (10): 1383–91. doi:10.1038 / č. 3514. PMC 5564396. PMID 24036913.
- ^ Naumann M, Pal A, Goswami A, Lojewski X, Japtok J, Vehlow A, Naujock M, Günther R, Jin M, Stanslowsky N, Reinhardt P, Sterneckert J, Frickenhaus M, Pan-Montojo F, Storkebaum E, Poser I, Freischmidt A, Weishaupt JH, Holzmann K, Troost D, Ludolph AC, Boeckers TM, Liebau S, Petri S, Cordes N, Hyman AA, Wegner F, Grill SW, Weis J, Storch A, Hermann A (leden 2018). „Zhoršená signalizace poškození DNA pomocí mutací FUS-NLS vede k neurodegeneraci a tvorbě agregátů FUS“. Nat Commun. 9 (1): 335. doi:10.1038 / s41467-017-02299-1. PMC 5780468. PMID 29362359.
- ^ Kwiatkowski TJ, Bosco DA, Leclerc AL, Tamrazian E, Vanderburg CR, Russ C, Davis A, Gilchrist J, Kasarskis EJ, Munsat T, Valdmanis P, Rouleau GA, Hosler BA, Cortelli P, de Jong PJ, Yoshinaga Y, Haines JL, Pericak-Vance MA, Yan J, Ticozzi N, Siddique T, McKenna-Yasek D, Sapp PC, Horvitz HR, Landers JE, Brown RH (únor 2009). „Mutace v genu FUS / TLS na chromozomu 16 způsobují familiární amyotrofickou laterální sklerózu“. Věda. 323 (5918): 1205–1208. doi:10.1126 / science.1166066. PMID 19251627. S2CID 12774563.
- ^ Vance C, Rogelj B, Hortobágyi T, De Vos KJ, Nishimura AL, Sreedharan J, Hu X, Smith B, Ruddy D, Wright P, Ganesalingam J, Williams KL, Tripathi V, Al-Saraj S, Al-Chalabi A, Leigh PN, Blair IP, Nicholson G, de Belleroche J, Gallo JM, Miller CC, Shaw CE (únor 2009). „Mutace ve FUS, proteinu zpracovávajícím RNA, způsobují familiární amyotrofickou laterální sklerózu typu 6“. Věda. 323 (5918): 1208–11. doi:10.1126 / science.1165942. PMC 4516382. PMID 19251628.
- ^ Mackenzie IR, Rademakers R, Neumann M (říjen 2010). „TDP-43 a FUS při amyotrofické laterální skleróze a frontotemporální demenci“. Lancet Neurol. 9 (10): 995–1007. doi:10.1016 / S1474-4422 (10) 70195-2. PMID 20864052. S2CID 5754428.
- ^ Munoz DG, Neumann M, Kusaka H, Yokota O, Ishihara K, Terada S, Kuroda S, Mackenzie IR (listopad 2009). "FUS patologie u bazofilních inkluzních onemocnění těla". Acta Neuropathol. 118 (5): 617–27. doi:10.1007 / s00401-009-0598-9. hdl:2429/54671. PMID 19830439. S2CID 22541167.
- ^ Neumann M, Rademakers R, Roeber S, Baker M, Kretzschmar HA, Mackenzie IR (listopad 2009). „Nový podtyp frontotemporální lobární degenerace s FUS patologií“. Mozek. 132 (Pt 11): 2922–31. doi:10.1093 / brain / awp214. PMC 2768659. PMID 19674978.
- ^ Neumann M, Roeber S, Kretzschmar HA, Rademakers R, Baker M, Mackenzie IR (listopad 2009). „Hojná FUS-imunoreaktivní patologie u neuronální intermediární filamentové nemoci“. Acta Neuropathol. 118 (5): 605–16. doi:10.1007 / s00401-009-0581-5. PMC 2864784. PMID 19669651.
- ^ „FUS - protein vázající RNA FUS - Homo sapiens (člověk) - gen a protein FUS“. www.uniprot.org. Citováno 2019-03-13.
- ^ Kino Y, Washizu C, Kurosawa M, Yamada M, Miyazaki H, Akagi T, Hashikawa T, Doi H, Takumi T, Hicks GG, Hattori N, Shimogori T, Nukina N (duben 2015). „Nedostatek FUS / TLS způsobuje behaviorální a patologické abnormality odlišné od amyotrofické laterální sklerózy“. Acta Neuropathologica Communications. 3: 24. doi:10.1186 / s40478-015-0202-6. PMC 4408580. PMID 25907258.
- ^ Saunders LR, Perkins DJ, Balachandran S, Michaels R, Ford R, Mayeda A, Barber GN (srpen 2001). „Charakterizace dvou evolučně konzervovaných, alternativně sestřižených jaderných fosfoproteinů, NFAR-1 a -2, které fungují při zpracování mRNA a interagují s dvouvláknovou RNA-dependentní proteinovou kinázou, PKR“. J. Biol. Chem. 276 (34): 32300–12. doi:10,1074 / jbc.M104207200. PMID 11438536.
- ^ Wada K, Inoue K, Hagiwara M (srpen 2002). "Identifikace methylovaných proteinů proteinem arginin N-methyltransferázou 1, PRMT1, s novou strategií klonování exprese". Biochim. Biophys. Acta. 1591 (1–3): 1–10. doi:10.1016 / S0167-4889 (02) 00202-1. PMID 12183049.
- ^ Lee J, Bedford MT (březen 2002). „PABP1 identifikován jako substrát arginin methyltransferázy pomocí proteinových polí s vysokou hustotou“. EMBO Rep. 3 (3): 268–73. doi:10.1093 / embo-reports / kvf052. PMC 1084016. PMID 11850402.
- ^ Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (září 2005). „Síť interakce lidský protein-protein: zdroj pro anotování proteomu“. Buňka. 122 (6): 957–68. doi:10.1016 / j.cell.2005.08.029. hdl:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID 16169070. S2CID 8235923.
- ^ Burke KA, Janke AM, Rhine CL, Fawzi NL (15. října 2015). „Pohled na zbytky FUS granulí FUS, které vážou C-koncovou doménu RNA polymerázy II“. Mol. Buňka. 60 (2): 231–241. doi:10.1016 / j.molcel.2015.09.006. PMC 4609301. PMID 26455390.
- ^ Dormann D, Rodde R, Edbauer D, Bentmann E, Fischer I, Hruscha A, Than ME, Mackenzie IR, Capell A, Schmid B, Neumann M, Haass C (srpen 2010). „Mutace spojené s ALS v mutacích sarkomu (FUS) narušují jaderný import zprostředkovaný transportem“. EMBO J.. 29 (16): 2841–57. doi:10.1038 / emboj.2010.143. PMC 2924641. PMID 20606625.
- ^ Brelstaff J, Lashley T, Holton JL, Lees AJ, Rossor MN, Bandopadhyay R, Revesz T (listopad 2011). "Transportin1: značka FTLD-FUS". Acta Neuropathol. 122 (5): 591–600. doi:10.1007 / s00401-011-0863-6. PMID 21847626. S2CID 5913873.
Další čtení
- Pereira DS, Dorrell C, Ito CY, Gan OI, Murdoch B, Rao VN, Zou JP, Reddy ES, Dick JE (červenec 1998). „Retrovirová transdukce TLS-ERG zahajuje leukemogenní program v normálních lidských hematopoetických buňkách“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (14): 8239–44. doi:10.1073 / pnas.95.14.8239. PMC 20960. PMID 9653171.
- Yi H, Fujimura Y, Ouchida M, Prasad DD, Rao VN, Reddy ES (březen 1997). „Inhibice apoptózy normálními a aberantními proteiny Fli-1 a erg zapojenými do lidských solidních nádorů a leukémií“. Onkogen. 14 (11): 1259–68. doi:10.1038 / sj.onc.1201099. PMID 9178886.
- Kaplowitz N, Ji C (2007). "Rozvíjení nových mechanismů alkoholického onemocnění jater v endoplazmatickém retikulu". J. Gastroenterol. Hepatol. 21 Suppl 3: S7–9. doi:10.1111 / j.1440-1746.2006.04581.x. PMID 16958678. S2CID 40904794.
- Panagopoulos I, Mandahl N, Ron D, Höglund M, Nilbert M, Mertens F, Mitelman F, Aman P (1995). "Charakterizace hraničních bodů CHOP a fúzních transkriptů v myxoidních liposarkomech s translokací 12; 16". Cancer Res. 54 (24): 6500–3. PMID 7987849.
- Ichikawa H, Shimizu K, Hayashi Y, Ohki M (1994). „Gen proteinu vázajícího RNA, TLS / FUS, je fúzován s ERG v lidské myeloidní leukémii s chromozomální translokací t (16; 21)“. Cancer Res. 54 (11): 2865–8. PMID 8187069.
- Aman P, Panagopoulos I, Lassen C, Fioretos T, Mencinger M, Toresson H, Höglund M, Forster A, Rabbitts TH, Ron D, Mandahl N, Mitelman F (1997). "Expresní vzorce genů FUS a EWS asociovaných s lidským sarkomem a genomová struktura FUS". Genomika. 37 (1): 1–8. doi:10.1006 / geno.1996.0513. PMID 8921363.
- Zinszner H, Sok J, Immanuel D, Yin Y, Ron D (1997). „TLS (FUS) váže RNA in vivo a účastní se nukleo-cytoplazmatického pendlování“. J. Cell Sci. 110 (15): 1741–50. PMID 9264461.
- Powers CA, Mathur M, Raaka BM, Ron D, Samuels HH (1998). „TLS (translocated-in-liposarcoma) is a high-afinity interactor for steroid, thyroid hormon, and retinoid receptors“. Mol. Endokrinol. 12 (1): 4–18. doi:10.1210 / me.12.1.4. PMID 9440806.
- Hallier M, Lerga A, Barnache S, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (1998). „Transkripční faktor Spi-1 / PU.1 interaguje s potenciálním spojovacím faktorem TLS“. J. Biol. Chem. 273 (9): 4838–42. doi:10.1074 / jbc.273.9.4838. PMID 9478924.
- Zhang D, Paley AJ, Childs G (1998). „Transkripční represor ZFM1 interaguje s a moduluje schopnost EWS aktivovat transkripci“. J. Biol. Chem. 273 (29): 18086–91. doi:10.1074 / jbc.273.29.18086. PMID 9660765.
- Yang L, Embree LJ, Tsai S, Hickstein DD (1998). „Onkoprotein TLS interaguje s proteiny serinu a argininu zapojenými do sestřihu RNA“. J. Biol. Chem. 273 (43): 27761–4. doi:10.1074 / jbc.273.43.27761. PMID 9774382.
- Bertrand P, Akhmedov AT, Delacote F, Durrbach A, Lopez BS (1999). „Lidský POMp75 je identifikován jako proonkoproteinový TLS / FUS: aktivity homologního párování DNA POMp75 i POMp100 jsou spojeny s buněčnou proliferací“. Onkogen. 18 (31): 4515–21. doi:10.1038 / sj.onc.1203048. PMID 10442642.
- Baechtold H, Kuroda M, Sok J, Ron D, Lopez BS, Akhmedov AT (1999). „Lidský 75-kDa DNA párovací protein je identický s proonkoproteinem TLS / FUS a je schopen podporovat tvorbu D-smyčky“. J. Biol. Chem. 274 (48): 34337–42. doi:10.1074 / jbc.274.48.34337. PMID 10567410.
- Yang L, Embree LJ, Hickstein DD (2000). „TLS-ERG leukemický fúzní protein inhibuje RNA sestřih zprostředkovaný serin-argininovými proteiny“. Mol. Buňka. Biol. 20 (10): 3345–54. doi:10.1128 / MCB.20.10.3345-3354.2000. PMC 85627. PMID 10779324.
- Husi H, Ward MA, Choudhary JS, Blackstock WP, Grant SG (2000). "Proteomická analýza signalizačních komplexů NMDA receptor-adhezní protein". Nat. Neurosci. 3 (7): 661–9. doi:10.1038/76615. hdl:1842/742. PMID 10862698. S2CID 14392630.
- Uranishi H, Tetsuka T, Yamashita M, Asamitsu K, Shimizu M, Itoh M, Okamoto T (2001). „Zapojení proonkoproteinu TLS (translokovaného v liposarkomu) do transkripce zprostředkované nukleárním faktorem-kappa B p65 jako koaktivátoru“. J. Biol. Chem. 276 (16): 13395–401. doi:10,1074 / jbc.M011176200. PMID 11278855.
- Saunders LR, Perkins DJ, Balachandran S, Michaels R, Ford R, Mayeda A, Barber GN (2001). „Charakterizace dvou evolučně konzervovaných, alternativně sestřižených jaderných fosfoproteinů, NFAR-1 a -2, které fungují při zpracování mRNA a interagují s dvouvláknovou RNA-dependentní proteinovou kinázou, PKR“. J. Biol. Chem. 276 (34): 32300–12. doi:10,1074 / jbc.M104207200. PMID 11438536.
- Lee J, Bedford MT (2002). „PABP1 identifikován jako substrát arginin methyltransferázy pomocí proteinových polí s vysokou hustotou“. EMBO Rep. 3 (3): 268–73. doi:10.1093 / embo-reports / kvf052. PMC 1084016. PMID 11850402.