NAD (P) + transhydrogenáza (specifická pro Si) - NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific)
| NAD (P)+ transhydrogenáza (Si-charakteristický) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.6.1.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 9014-18-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v biochemie, NAD (P)+ transhydrogenáza (Si-charakteristický) (ES 1.6.1.1 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- NADPH + NAD+ NADP+ + NADH
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou NADPH a NAD+, zatímco jeho dva produkty jsou NADP+ a NADH. Tento enzym se účastní metabolismus nikotinátu a nikotinamidu. Zaměstnává jednoho kofaktor, FAD.
Fyziologická funkce
Si-specifická transhydrogenáza je rozpustný protein nacházející se v některých Gammaproteobakterie a grampozitivní bakterie. Enterobacteriaceae je známo, že mají jak rozpustné, tak a membránově vázaná transhydrogenáza.[1] V živých buňkách tento enzym primárně pracuje ve směru konzumujícím NADPH a produkujícím NADH, jako fyziologický poměr NADPH / NADP+ je mnohem vyšší než poměr NADH / NAD+.[1] Jeho hlavní funkce in vivo je reoxidace přebytečného NADPH.[2]
Nomenklatura
Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně ti, kteří působí na NADH nebo NADPH s NAD + nebo NADP + jako akceptorem. The systematické jméno tohoto enzymu je NADPH: NAD + oxidoreduktáza (Si-charakteristický). Mezi další běžně používaná jména patří transhydrogenáza bez vazby na energii, NAD (P) + transhydrogenáza (specifická pro B) a rozpustná transhydrogenáza.
Starší literatura často používá nejednoznačné názvy, jako je pyridin-nukleotid-transhydrogenáza, transhydrogenáza, NAD (P) + transhydrogenáza, nikotinamid-nukleotid-transhydrogenáza, NADPH-NAD + transhydrogenáza, pyridin-nukleotid-transferáza nebo NADPH-NAD + oxidoreduktáza, které mohou stejně platit i pro běžnější NAD (P)+ transhydrogenáza (Re/Si-charakteristický).
Reference
- ^ A b Cao Z, Song P, Xu Q, Su R, Zhu G (červenec 2011). "Nadměrná exprese a biochemická charakterizace rozpustné pyridinové nukleotidové transhydrogenázy z Escherichia coli". Mikrobiologické dopisy FEMS. 320 (1): 9–14. doi:10.1111 / j.1574-6968.2011.02287.x. PMID 21545646.
- ^ Sauer U, Canonaco F, Heri S, Perrenoud A, Fischer E (únor 2004). „Rozpustné a na membránu vázané transhydrogenázy UdhA a PntAB mají odlišné funkce v metabolismu NADPH Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (8): 6613–9. doi:10,1074 / jbc.M311657200. PMID 14660605.
Další čtení
- You KS (1985). "Stereospecificita pro nikotinamidové nukleotidy v enzymatických a chemických reakcích přenosu hydridů". CRC kritické recenze v biochemii. 17 (4): 313–451. doi:10.3109/10409238509113625. PMID 3157549.
