S100A1 - S100A1

S100A1
Protein S100A1 PDB 1k2h.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyS100A1, S100, S100-alfa, S100A, S100 protein vázající vápník A1, S100 protein vázající vápník A1
Externí IDOMIM: 176940 MGI: 1338917 HomoloGene: 4566 Genové karty: S100A1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 1 (lidský)
Chr.Chromozom 1 (lidský)[1]
Chromozom 1 (lidský)
Genomické umístění pro S100A1
Genomické umístění pro S100A1
Kapela1q21.3Start153,627,926 bp[1]
Konec153,632,039 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE S100A1 205334 na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

6271

20193

Ensembl

ENSG00000160678

ENSMUSG00000044080

UniProt

P23297

P56565

RefSeq (mRNA)

NM_006271

NM_011309

RefSeq (protein)

NP_006262

NP_035439

Místo (UCSC)Chr 1: 153,63 - 153,63 MbChr 3: 90,51 - 90,51 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

S100A1, také známý jako S100 protein vázající vápník A1 je protein který je u lidí kódován S100A1 gen.[5][6] S100A1 je vysoce vyjádřen v srdeční a kosterní sval a lokalizuje do Z-disky a sarkoplazmatické retikulum. S100A1 se ukázal jako účinný kandidát na genová terapie léčit poinfarkt myokardu srdeční tkáň.

Struktura

S100A1 je členem Rodina S100 proteinů exprimovaných v srdeční sval, kosterní sval a mozek,[7] s nejvyšší hustotou při Z-řádky a sarkoplazmatické retikulum.[8] S100A1 obsahuje 4 EF ruka vápník -vazba motivy v dimerizované formě,[9] a mohou existovat buď jako hetero nebo homodimer. Homodimer S100A1 má vysokou afinitu (nanomolární rozsah nebo přísnější) a je formován skrz hydrofobní balení svazku 4 šroubovice typu X vytvořeného mezi šroubovicemi 1, 1 ', 4 a 4'. Proteinová nukleární magnetická rezonanční spektroskopie strukturní informace o homodimerní formě tohoto proteinu ukazují, že každý monomer je spirálovitý a obsahuje dva EF-ruční smyčky vázající vápník; jeden v N-konec a kanonický EF ruka v C-konec mít vyšší vápník afinita (disociační konstanta přibližně 20 mikromolárních). Dva EF ruka domény sousedí navzájem ve trojrozměrném prostoru a jsou navzájem propojeny prostřednictvím krátkého spojení beta list regionu (zbytky 27–29 a 68–70).

Po navázání vápníku je šroubovice 3 S100A1 relativně antiparalelní s spirála 4 být zhruba kolmý. Tato konformační změna se liší od většiny EF ruce, v tom se pohybuje vstupní šroubovice, nikoli výstupní šroubovice. Tato konformační změna odhaluje velkou hydrofobní kapsu mezi šroubovicí 3, 4 a pantovou oblastí S100A1, která je zapojena prakticky do všech vápník -závislé interakce cílového proteinu. Tyto biofyzikální vlastnosti se zdají být dobře zachovány v celé rodině proteinů S100. Helix 3, 4 a pantová oblast jsou nejrozbíhavějšími oblastmi mezi jednotlivými proteiny S100, a proto je pravděpodobné, že sekvence těchto oblastí je klíčová při jemném doladění vazby cíle závislé na vápníku proteiny S100.[10] S-Nitrosylace S100A1 při Cys 85 reorganizuje konformaci S100A1 na C-terminál spirála a spojovací článek spojující tyto dva EF ruka domén.[11]

Nejpřesnější struktura řešení s vysokým rozlišením lidského proteinu apo-S100A1 (přístupový kód PDB: 2L0P) byla stanovena pomocí NMR spektroskopie v roce 2011.[12]

Geny S100 zahrnují alespoň 19 členů, které jsou umístěny jako shluk na chromozomu 1q21.[13][14]

Funkce

Proteiny S100 jsou lokalizovány v cytoplazma a / nebo jádro širokého spektra buněk a podílí se na regulaci řady buněčných procesů, jako je buněčný cyklus postup a diferenciace. Tento protein může fungovat při stimulaci Ca2+-indukovaný Ca2+ uvolňování, inhibice mikrotubul montáž a inhibice protein kináza C. -zprostředkovaný fosforylace.

S100A1 je exprimován během vývoje v primitivním srdci v embryonálním dni 8 v úrovních, které jsou podobné mezi nimi atria a komory. Jak vývoj postupuje až do embryonálního dne 17.5, exprese S100A1 se posune na nižší úroveň v atria a vyšší úrovně v komorové myokard.[15]

Ukázalo se, že S100A1 je regulátorem kontraktility myokardu. Nadměrná exprese S100A1 prostřednictvím adenovir genový přenos u dospělých králíků kardiomyocyty nebo srdečně omezený myší transgenní S100A1 srdeční kontraktilní výkon zvyšováním sarkoplazmatická retikulární vápník přechodné jevy a absorpce, které mění vápník citlivost a kooperativnost myofibrily, vylepšování SERCA2A činnost a zvyšování uvolňování vápníku indukované vápníkem.[16][17][18] Konkrétně S100A1 zvyšuje zisk vazba excitace-kontrakce[19] a snižuje frekvenci jiskření vápníku[20] v kardiomyocyty. Vylepšení Kalciový kanál typu L. transsarcolemmal vápník Ukázalo se, že příliv S100A závisí na protein kináza A.[21] Účinky S100A1 na proteiny myofilamentu mohou být Titin; Ukázalo se, že S100A1 interaguje s oblastí PEVK Titin v vápník -závislým způsobem a jeho vazba snižuje sílu v testu motility in vitro, což naznačuje, že S100A může modulovat Titin - pasivní napětí na bázi před systola.[22][23] U myší s ablací genu S100A1 (S100A1 - / -) došlo k srdeční rezervě beta adrenergní stimulace byl narušen, vykazoval snížený rychlost kontrakce a relaxační rychlost, stejně jako snížená vápník citlivost. S100A1 - / - však eventuální neukazoval srdeční hypertrofie nebo dilatace komory u starších myší.[24]

Na zvířecích modelech onemocnění S100A1 protein Bylo prokázáno, že úrovně byly změněny v pravá komora hypertrofovaný tkáň v modelu Plicní Hypertenze;[25] několik typů tkání (mozek, kosterní sval a srdeční sval ) v modelu diabetes mellitus I. typu;[26] S100A1 byl prokázán jako regulátor základního genetického programu srdeční hypertrofie, v tom S100A1 inhibuje alfa1 adrenergní stimulace z hypertrofický geny, včetně MYH7, ACTA1 a S100B.[27] V modelu krysy z infarkt myokardu, intrakoronární S100A1 adenovir přenos genů obnoven sarkoplazmatická retikulární vápník přechodné a zátěžové, normalizované intracelulární sodík koncentrace, zvrátila patologickou expresi fetálního genového programu, obnovila dodávku energie, normalizovala kontrakční funkci, zachovala inotropní rezervu a snížila srdeční hypertrofie 1 týden poinfarkt myokardu.[28][29] Na podporu adenovir experimenty byly podrobeny transgenní nadměrně exprimující myši S100A1 infarkt myokardu vykazovala zachovanou kontraktilní funkci, zrušena apoptóza, zachováno sarkoplazmatické retikulum vápník cyklistika a beta adrenergní signalizace prevence z srdeční hypertrofie a srdeční selhání, stejně jako prodloužené přežití ve vztahu k netransgenním kontrolám.[30][31]

S100A1 byl také identifikován jako nový regulátor endoteliální buňka postischemický angiogeneze, protože pacienti s ischemií končetin vykazovali downregulaci exprese S100A1 v hypoxické tkáni.[32][33]

v melanocytární buňky, může být exprese genu S100A1 regulována MITF.[34]

Klinický význam

S100A1 prokázal účinnost v proveditelnosti při léčbě srdeční selhání příznaky u velkých, preklinických modelů a lidských kardiomyocytů,[35][36] a je tedy velkým příslibem pro klinické studie.[37][38][39][40][41][42][43]

Snížená exprese tohoto proteinu byla zahrnuta v kardiomyopatie,[44] a asistenční zařízení levé komory Terapie na bázi neobnovuje hladiny S100A1 u pacientů.[45] S100A1 se ukázal jako slibný jako časný diagnostický biomarker pro akutní ischémie myokardu, vykazující v lidské plazmě zřetelný časový průběh po ischemické události ve srovnání s tradičními markery kreatinkináza, CKMB a troponin I..[46][47] Tato extracelulární skupina S100A1 s uvolněním poranění byla zkoumána na novorozeneckých myších kardiomyocyty a bylo prokázáno, že brání apoptóze cestou závislou na ERK1 / 2, což naznačuje, že uvolňování S100A1 z poškozených buněk je mechanismem vnitřní přežití životaschopného myokardu.[48] S100 také prokázal slib jako biomarker pro nekontrolovanou hyperoxickou reoxygenaci během kardiopulmonální bypass u kojenců s cyanotické srdeční onemocnění[49] a u dospělých.[50] Ukázalo se, že přenos genu S100A1 do upravené tkáně srdce zvyšuje kontraktilní výkonnost tkáňových implantátů, což naznačuje, že S100A1 může být účinný při usnadnění substituční terapie srdeční tkáně srdeční selhání pacientů.[51] Je však ještě třeba určit klinickou účinnost této strategie Pentamidin,[10] Amlexanox, Olopatadin, Cromolyn, a Propanolol,[10] je známo, že se váží na S100A1, i když jejich afinity jsou často ve středním mikromolárním rozmezí.

Interakce

S100 interaguje s

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000160678 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000044080 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ „Entrez Gene: S100A1 S100 protein vázající vápník A1“.
  6. ^ Morii K, Tanaka R, Takahashi Y, Minoshima S, Fukuyama R, Shimizu N, Kuwano R (únor 1991). "Struktura a přiřazení chromozomů lidských genů S100 alfa a beta podjednotky". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 175 (1): 185–91. doi:10.1016 / S0006-291X (05) 81218-5. PMID  1998503.
  7. ^ Engelkamp D, Schäfer BW, Erne P, Heizmann CW (říjen 1992). „S100 alfa, CAPL a CACY: molekulární klonování a analýza exprese tří proteinů vázajících vápník z lidského srdce“. Biochemie. 31 (42): 10258–64. doi:10.1021 / bi00157a012. PMID  1384693.
  8. ^ Maco B, Mandinova A, Dürrenberger MB, Schäfer BW, Uhrík B, Heizmann CW (2001). „Ultrastrukturální distribuce proteinu vázajícího S100A1 Ca2 + v lidském srdci“. Fyziologický výzkum. 50 (6): 567–74. PMID  11829317.
  9. ^ Marenholz I, Heizmann CW, Fritz G (říjen 2004). "Proteiny S100 u myší a lidí: od vývoje k funkci a patologii (včetně aktualizace nomenklatury)". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 322 (4): 1111–22. doi:10.1016 / j.bbrc.2004.07.096. PMID  15336958.
  10. ^ A b C Wright, NT; Cannon, BR; Zimmer, DB; Weber, DJ (1. května 2009). "S100A1: Struktura, funkce a terapeutický potenciál". Současná chemická biologie. 3 (2): 138–145. doi:10.2174/2212796810903020138. PMC  2771873. PMID  19890475.
  11. ^ Lenarčič Živković, M; Zaręba-Kozioł, M; Zhukova, L; Poznański, J; Zhukov, I; Wysłouch-Cieszyńska, A (23. listopadu 2012). „Posttranslační S-nitrosylace je endogenní faktor jemně dolaďující vlastnosti lidského proteinu S100A1“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (48): 40457–70. doi:10.1074 / jbc.m112.418392. PMC  3504761. PMID  22989881.
  12. ^ Nowakowski M, Jaremko Ł, Jaremko M, Žukov I, Belczyk A, Bierzyński A, Ejchart A (květen 2011). "Struktura NMR roztoku a dynamika lidského proteinu apo-S100A1". Journal of Structural Biology. 174 (2): 391–9. doi:10.1016 / j.jsb.2011.01.011. PMID  21296671.
  13. ^ Donato R (červenec 1999). „Funkční role proteinů S100, proteiny vázající vápník typu EF-ruka“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1450 (3): 191–231. doi:10.1016 / s0167-4889 (99) 00058-0. PMID  10395934.
  14. ^ Wicki R, Schäfer BW, Erne P, Heizmann CW (říjen 1996). "Charakterizace lidských a myších cDNA kódujících S100A13, nového člena rodiny proteinů S100". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 227 (2): 594–9. doi:10.1006 / bbrc.1996.1551. PMID  8878558.
  15. ^ Kiewitz R, Lyons GE, Schäfer BW, Heizmann CW (prosinec 2000). "Transkripční regulace S100A1 a exprese během vývoje myšího srdce". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1498 (2–3): 207–19. doi:10.1016 / s0167-4889 (00) 00097-5. PMID  11108964.
  16. ^ A b Most P, Remppis A, Pleger ST, Löffler E, Ehlermann P, Bernotat J, Kleuss C, Heierhorst J, Ruiz P, Witt H, Karczewski P, Mao L, Rockman HA, Duncan SJ, Katus HA, Koch WJ (září 2003 ). „Transgenní nadměrná exprese Ca2 + vázajícího proteinu S100A1 v srdci vede ke zvýšení in vivo kontraktilní výkonnosti myokardu“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (36): 33809–17. doi:10,1074 / jbc.M301788200. PMID  12777394.
  17. ^ Remppis A, Most P, Löffler E, Ehlermann P, Bernotat J, Pleger S, Börries M, Reppel M, Fischer J, Koch WJ, Smith G, Katus HA (2002). „Malý EF-ruční Ca2 + vazebný protein S100A1 zvyšuje kontraktilitu a Ca2 + cyklování v srdečních myocytech potkanů“. Základní výzkum v kardiologii. 97 Suppl 1 (7): I56–62. doi:10,1007 / s003950200031. PMID  12479236. S2CID  25461816.
  18. ^ Most P, Bernotat J, Ehlermann P, Pleger ST, Reppel M, Börries M, Niroomand F, Pieske B, Janssen PM, Eschenhagen T, Karczewski P, Smith GL, Koch WJ, Katus HA, Remppis A (listopad 2001). "S100A1: regulátor kontraktility myokardu". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 98 (24): 13889–94. Bibcode:2001PNAS ... 9813889M. doi:10.1073 / pnas.241393598. PMC  61137. PMID  11717446.
  19. ^ Kettlewell S, Most P, Currie S, Koch WJ, Smith GL (prosinec 2005). „S100A1 zvyšuje zisk vazby excitace a kontrakce v izolovaných králičích komorových kardiomyocytech“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 39 (6): 900–10. doi:10.1016 / j.yjmcc.2005.06.018. PMID  16236309.
  20. ^ Völkers M, Loughrey CM, Macquaide N, Remppis A, DeGeorge BR, Wegner FV, Friedrich O, Fink RH, Koch WJ, Smith GL, Most P (únor 2007). „S100A1 snižuje frekvenci jiskření vápníku a mění jejich prostorové charakteristiky v permeabilizovaných dospělých komorových kardiomyocytech“. Buněčný vápník. 41 (2): 135–43. doi:10.1016 / j.ceca.2006.06.001. PMID  16919727.
  21. ^ Reppel M, Sasse P, Piekorz R, Tang M, Roell W, Duan Y, Kletke A, Hescheler J, Nürnberg B, Fleischmann BK (říjen 2005). „S100A1 zvyšuje proud Ca2 + typu L v komorových kardiomyocytech myší a novorozenců potkanů“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (43): 36019–28. doi:10,1074 / jbc.M504750200. PMID  16129693.
  22. ^ A b Yamasaki R, Berri M, Wu Y, Trombitás K, McNabb M, Kellermayer MS, Witt C, Labeit D, Labeit S, Greaser M, Granzier H (říjen 2001). „Interakce titin-aktin v myším myokardu: pasivní modulace napětí a její regulace pomocí vápníku / S100A1“. Biofyzikální deník. 81 (4): 2297–313. Bibcode:2001BpJ .... 81,2297Y. doi:10.1016 / S0006-3495 (01) 75876-6. PMC  1301700. PMID  11566799.
  23. ^ Fukushima, H; Chung, CS; Granzier, H (2010). "Závislost titin-izoformy interakce titin-aktin a její regulace pomocí S100A1 / Ca2 + v myokardu s kůží". Journal of Biomedicine & Biotechnology. 2010: 727239. doi:10.1155/2010/727239. PMC  2855102. PMID  20414336.
  24. ^ Du XJ, Cole TJ, Tenis N, Gao XM, Köntgen F, Kemp BE, Heierhorst J (duben 2002). „Zhoršená reakce srdeční kontraktility na hemodynamický stres u myší s deficitem S100A1“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (8): 2821–9. doi:10.1128 / mcb.22.8.2821-2829.2002. PMC  133731. PMID  11909974.
  25. ^ Ehlermann P, Remppis A, Guddat O, Weimann J, Schnabel PA, Motsch J, Heizmann CW, Katus HA (únor 2000). "Regulace pravé komory Ca (2+) vázajícího proteinu S100A1 u chronické plicní hypertenze". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1500 (2): 249–55. doi:10.1016 / s0925-4439 (99) 00106-4. PMID  10657594.
  26. ^ Zimmer DB, Chessher J, Wilson GL, Zimmer WE (prosinec 1997). "Exprese S100A1 a S100B a cílové proteiny u diabetu typu I". Endokrinologie. 138 (12): 5176–83. doi:10.1210 / endo.138.12.5579. PMID  9389498.
  27. ^ Tsoporis JN, Marks A, Zimmer DB, McMahon C, Parker TG (leden 2003). „Protein myokardu S100A1 hraje roli při udržování normální genové exprese v srdci dospělého.“ Molekulární a buněčná biochemie. 242 (1–2): 27–33. doi:10.1023 / A: 1021148503861. PMID  12619862. S2CID  12957638.
  28. ^ Most P, Pleger ST, Völkers M, Heidt B, Boerries M, Weichenhan D, Löffler E, Janssen PM, Eckhart AD, Martini J, Williams ML, Katus HA, Remppis A, Koch WJ (prosinec 2004). „Kardiální adenovirový transport genu S100A1 zachraňuje selhávající myokard“. The Journal of Clinical Investigation. 114 (11): 1550–63. doi:10,1172 / JCI21454. PMC  529280. PMID  15578088.
  29. ^ Pleger ST, Remppis A, Heidt B, Völkers M, Chuprun JK, Kuhn M, Zhou RH, Gao E, Szabo G, Weichenhan D, Müller OJ, Eckhart AD, Katus HA, Koch WJ, Most P (prosinec 2005). „Genová terapie S100A1 zachovává in vivo srdeční funkce po infarktu myokardu“. Molekulární terapie. 12 (6): 1120–9. doi:10.1016 / j.ymthe.2005.08.002. PMID  16168714.
  30. ^ Most P, Seifert H, Gao E, Funakoshi H, Völkers M, Heierhorst J, Remppis A, Pleger ST, DeGeorge BR, Eckhart AD, Feldman AM, Koch WJ (září 2006). „Hladiny proteinu S100A1 v srdci určují kontraktilní výkon a sklon k srdečnímu selhání po infarktu myokardu“. Oběh. 114 (12): 1258–68. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.622415. PMID  16952982.
  31. ^ Pleger ST, Most P, Boucher M, Soltys S, Chuprun JK, Pleger W, Gao E, Dasgupta A, Rengo G, Remppis A, Katus HA, Eckhart AD, Rabinowitz JE, Koch WJ (květen 2007). „Stabilní genová terapie AAV6-S100A1 specifická pro myokard vede k záchraně chronického funkčního srdečního selhání“. Oběh. 115 (19): 2506–15. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.671701. PMID  17470693.
  32. ^ Descamps, B; Madeddu, P; Emanueli, C (4. ledna 2013). „S100A1: Nová a základní molekulární složka pro postischemickou angiogenezi“. Výzkum oběhu. 112 (1): 3–5. doi:10.1161 / circresaha.112.281022. PMC  3616364. PMID  23287450.
  33. ^ Most, P; Lerchenmüller, C; Rengo, G; Mahlmann, A; Ritterhoff, J; Rohde, D; Goodman, C; Busch, CJ; Laube, F; Heissenberg, J; Pleger, ST; Weiss, N; Katus, HA; Koch, WJ; Peppel, K (4. ledna 2013). „Nedostatek S100A1 zhoršuje postischemickou angiogenezi prostřednictvím narušené funkce proangiogenních endoteliálních buněk a regulace syntázy oxidu dusnatého“. Výzkum oběhu. 112 (1): 66–78. doi:10.1161 / circresaha.112.275156. PMC  3760372. PMID  23048072.
  34. ^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (prosinec 2008). "Nové cíle MITF identifikované pomocí dvoustupňové strategie DNA microarray". Výzkum pigmentových buněk a melanomu. 21 (6): 665–76. doi:10.1111 / j.1755-148X.2008.00505.x. PMID  19067971. S2CID  24698373.
  35. ^ Brinks, H; Rohde, D; Voelkers, M; Qiu, G; Pleger, ST; Herzog, N; Rabinowitz, J; Ruhparwar, A; Silvestry, S; Lerchenmüller, C; Mather, PJ; Eckhart, AD; Katus, HA; Carrel, T; Koch, WJ; Most, P (23. srpna 2011). „Geneticky cílená terapie S100A1 zvrací dysfunkci selhávajících kardiomyocytů u člověka“. Journal of the American College of Cardiology. 58 (9): 966–73. doi:10.1016 / j.jacc.2011.03.054. PMC  3919460. PMID  21851887.
  36. ^ Pleger, ST; Shan, C; Ksienzyk, J; Bekeredjian, R; Boekstegers, P; Hinkel, R; Schinkel, S; Leuchs, B; Ludwig, J; Qiu, G; Weber, C; Raake, P; Koch, WJ; Katus, HA; Müller, Úř. Věst. Most, P (20. července 2011). „Kardiální genová terapie AAV9-S100A1 zachraňuje post-ischemické srdeční selhání v preklinickém velkém zvířecím modelu“. Science Translational Medicine. 3 (92): 92ra64. doi:10.1126 / scitranslmed.3002097. PMC  4095769. PMID  21775667.
  37. ^ Belmonte, SL; Margulies, KB; Blaxall, BC (23. srpna 2011). „S100A1: Další krok k terapeutickému vývoji pro srdeční selhání“. Journal of the American College of Cardiology. 58 (9): 974–6. doi:10.1016 / j.jacc.2011.04.032. PMID  21851888.
  38. ^ Rohde, D; Brinks, H; Ritterhoff, J; Qui, G; Ren, S; Most, P (květen 2011). „Genová terapie S100A1 pro srdeční selhání: nová strategie na pokraji klinických studií“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 50 (5): 777–84. doi:10.1016 / j.yjmcc.2010.08.012. PMID  20732326.
  39. ^ Rohde, D; Ritterhoff, J; Voelkers, M; Katus, HA; Parker, TG; Most, P (říjen 2010). „S100A1: mnohostranný terapeutický cíl při kardiovaskulárních onemocněních“. Journal of Cardiovascular Translational Research. 3 (5): 525–37. doi:10.1007 / s12265-010-9211-9. PMC  2933808. PMID  20645037.
  40. ^ Kraus, C; Rohde, D; Weidenhammer, C; Qiu, G; Pleger, ST; Voelkers, M; Boerries, M; Remppis, A; Katus, HA; Most, P (říjen 2009). „S100A1 v kardiovaskulárním zdraví a nemocech: překlenutí propasti mezi základní vědou a klinickou terapií“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 47 (4): 445–55. doi:10.1016 / j.yjmcc.2009.06.003. PMC  2739260. PMID  19538970.
  41. ^ Ritterhoff, J; Most, P (červen 2012). "Cílení na S100A1 při srdečním selhání". Genová terapie. 19 (6): 613–21. doi:10.1038 / gt.2012.8. PMID  22336719. S2CID  22951165.
  42. ^ Kairouz, V; Lipskaia, L; Hajjar, RJ; Chemaly, ER (duben 2012). „Molekulární cíle v genové terapii srdečního selhání: současné kontroverze a translační perspektivy“. Annals of the New York Academy of Sciences. 1254 (1): 42–50. Bibcode:2012NYASA1254 ... 42K. doi:10.1111 / j.1749-6632.2012.06520.x. PMC  3470446. PMID  22548568.
  43. ^ Zouein, FA; Booz, GW (2013). „Genová terapie zprostředkovaná AAV pro srdeční selhání: zvýšení kontraktility a manipulace s vápníkem“. F1000Prime Reports. 5: 27. doi:10.12703 / p5-27. PMC  3732072. PMID  23967378.
  44. ^ Remppis, A; Greten, T; Schäfer, BW; Hunziker, P; Erne, P; Katus, HA; Heizmann, CW (11. října 1996). "Změněná exprese proteinu S100A1 vázajícího Ca (2 +) v lidské kardiomyopatii". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1313 (3): 253–7. doi:10.1016/0167-4889(96)00097-3. PMID  8898862.
  45. ^ Bennett, MK; Sweet, WE; Baicker-McKee, S; Looney, E; Karohl, K; Mountis, M; Tang, WH; Špaček, RC; Moravec, CS (červenec 2014). „S100A1 při selhání lidského srdce: nedostatečné zotavení po podpoře pomocného zařízení levé komory“. Oběh: Srdeční selhání. 7 (4): 612–8. doi:10.1161 / circheartfailure.113.000849. PMC  4102621. PMID  24842913.
  46. ^ Kiewitz, R; Acklin, C; Minder, E; Huber, PR; Schäfer, BW; Heizmann, CW (11. srpna 2000). „S100A1, nový marker pro akutní ischemii myokardu“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 274 (3): 865–71. doi:10,1006 / bbrc.2000.3229. PMID  10924368.
  47. ^ Rohde, D; Schön, C; Boerries, M; Didrihsone, I; Ritterhoff, J; Kubatzky, KF; Völkers, M; Herzog, N; Mähler, M; Tsoporis, JN; Parker, TG; Linke, B; Giannitsis, E; Gao, E; Peppel, K; Katus, HA; Most, P (15. května 2014). „S100A1 se uvolňuje z ischemických kardiomyocytů a signalizuje poškození myokardu prostřednictvím Toll-like receptoru 4“. EMBO Molekulární medicína. 6 (6): 778–94. doi:10,15252 / emmm.201303498. PMC  4203355. PMID  24833748.
  48. ^ Most, P; Boerries, M; Eicher, C; Schweda, C; Ehlermann, P; Pleger, ST; Loeffler, E; Koch, WJ; Katus, HA; Schoenenberger, CA; Remppis, A (28. listopadu 2003). „Extracelulární protein S100A1 inhibuje apoptózu ve ventrikulárních kardiomyocytech aktivací extracelulární signálně regulované proteinkinázy 1/2 (ERK1 / 2)“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (48): 48404–12. doi:10,1074 / jbc.m308587200. PMID  12960148.
  49. ^ Matheis, G; Abdel-Rahman, U; Braun, S; Wimmer-Greinecker, G; Esmaili, A; Seitz, U; Bastanier, CK; Moritz, A; Hofstetter, R (říjen 2000). „Nekontrolovaná reoxygenace iniciováním kardiopulmonálního bypassu je spojena s vyšším obsahem proteinu S100 u pacientů s cyanotickými a acyanotickými účinky.“ Hrudní a kardiovaskulární chirurg. 48 (5): 263–8. doi:10,1055 / s-2000-7879. PMID  11100757.
  50. ^ Brett, W; Mandinová, A; Remppis, A; Sauder, U; Rüter, F; Heizmann, CW; Aebi, U; Zerkowski, HR (15. června 2001). "Translokace proteinu vázajícího vápník S100A1 (1) během operace srdce". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 284 (3): 698–703. doi:10.1006 / bbrc.2001.4996. PMID  11396958.
  51. ^ Remppis, A; Pleger, ST; Most, P; Lindenkamp, ​​J; Ehlermann, P; Schweda, C; Löffler, E; Weichenhan, D; Zimmermann, W; Eschenhagen, T; Koch, WJ; Katus, HA (duben 2004). „Přenos genu S100A1: strategie k posílení umělých srdečních štěpů“. The Journal of Gene Medicine. 6 (4): 387–94. doi:10,1002 / jgm.513. PMID  15079813. S2CID  30629576.
  52. ^ Landar A, Caddell G, Chessher J, Zimmer DB (září 1996). "Identifikace cílového proteinu S100A1 / S100B: fosfoglukomutáza". Buněčný vápník. 20 (3): 279–85. doi:10.1016 / S0143-4160 (96) 90033-0. PMID  8894274.
  53. ^ A b Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  54. ^ Deloulme JC, Assard N, Mbele GO, Mangin C, Kuwano R, Baudier J (listopad 2000). „S100A6 a S100A11 jsou specifické cíle proteinu S100B vázajícího vápník a zinek in vivo“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (45): 35302–10. doi:10,1074 / jbc.M003943200. PMID  10913138.
  55. ^ Yang Q, O'Hanlon D, Heizmann CW, Marks A (únor 1999). „Demonstrace tvorby heterodimeru mezi S100B a S100A6 v kvasinkovém dvouhybridním systému a lidském melanomu“. Experimentální výzkum buněk. 246 (2): 501–9. doi:10.1006 / excr.1998.4314. PMID  9925766.
  56. ^ Wang G, Rudland PS, White MR, Barraclough R (duben 2000). „Interakce in vivo a in vitro proteinu S100 indukujícího metastázy, S100A4 (p9Ka) se S100A1“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (15): 11141–6. doi:10.1074 / jbc.275.15.11141. PMID  10753920.
  57. ^ Holakovská B, Gryčová L, Jirku M, Sulc M, Bumba L, Teisinger J (květen 2012). „Kalmodulin a protein S100A1 interagují s N koncem kanálu TRPM3“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (20): 16645–55. doi:10.1074 / jbc.M112.350686. PMC  3351314. PMID  22451665.
  58. ^ Wright, NT; Prosser, BL; Varney, KM; Zimmer, DB; Schneider, MF; Weber, DJ (26. září 2008). „S100A1 a kalmodulin soutěží o stejné vazebné místo na receptoru ryanodinu“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (39): 26676–83. doi:10.1074 / jbc.m804432200. PMC  2546546. PMID  18650434.
  59. ^ Prosser, BL; Hernández-Ochoa, EO; Schneider, MF (říjen 2011). "S100A1 a regulace kalmodulinu receptoru ryanodinu v příčně pruhovaném svalu". Buněčný vápník. 50 (4): 323–31. doi:10.1016 / j.ceca.2011.06.001. PMC  3185186. PMID  21784520.
  60. ^ A b Kiewitz R, Acklin C, Schäfer BW, Maco B, Uhrík B, Wuytack F, Erne P, Heizmann CW (červen 2003). „Interakce S100A1 závislá na Ca2 + se sarkoplazmatickým retikulem Ca2 + -ATPáza2a a fosfolambanem v lidském srdci“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 306 (2): 550–7. doi:10.1016 / s0006-291x (03) 00987-2. PMID  12804600.
  61. ^ Most P, Boerries M, Eicher C, Schweda C, Völkers M, Wedel T, Söllner S, Katus HA, Remppis A, Aebi U, Koch WJ, Schoenenberger CA (leden 2005). „Zřetelná subcelulární lokalizace proteinu vázajícího se na Ca2 + S100A1 odlišně moduluje Ca2 + -cyklování v komorových potkaních kardiomyocytech“. Journal of Cell Science. 118 (Pt 2): 421–31. doi:10.1242 / jcs.01614. PMID  15654019.
  62. ^ Prosser, BL; Wright, NT; Hernãndez-Ochoa, EO; Varney, KM; Liu, Y; Olojo, RO; Zimmer, DB; Weber, DJ; Schneider, MF (22. února 2008). „S100A1 se váže na místo vázající kalmodulin receptoru ryanodinu a moduluje vazbu excitace a kontrakce kosterního svalstva“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (8): 5046–57. doi:10.1074 / jbc.m709231200. PMC  4821168. PMID  18089560.

Další čtení

externí odkazy