Rhizopuspepsin - Rhizopuspepsin
Rhizopuspepsin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.4.23.21 | ||||||||
Číslo CAS | 2620497 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Rhizopuspepsin (ES 3.4.23.21, Aspartová proteináza Rhizopus, neurase, Kyselina proteáza Rhizopus, Kyselinová proteináza Rhizopus) je enzym.[1][2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Hydrolýza proteinů se širokou specificitou podobnou jako u pepsin A, raději hydrofobní zbytky na P1 a P1 '. Sráží mléko a aktivuje se trypsinogen.
Z zygomycete houba Rhizopus chinensis. Podobná endopeptidáza se nachází u R. niveus [2]. V peptidázové rodině Al (rodina pepsinu A).
Reference
- ^ Tsuru D, Hattori A, Tsuji H, Yamamoto T, Fukumoto J (1969). "Studie na plísňové proteázy. Část II. Substrátová specificita kyselé proteázy z Rhizopus chinensis". Agric. Biol. Chem. 33: 1419–1426. doi:10.1080/00021369.1969.10859482.
- ^ Kurono, Y .; Chidimatsu, M .; Horikoshi, K .; Ikeda, Y. (1971). „Izolace proteázy z a Rhizopus produkt". Agric. Biol. Chem. 35: 1668–1675. doi:10,1271 / bbb1961.35.1668.
- ^ Ohtsuru M, Tang J, Delaney R (1982). „Čištění a charakterizace izoenzymů rhizopuspepsinu z kapalné kultury Rhizopus chinensis“. International Journal of Biochemistry. 14 (10): 925–32. doi:10.1016 / 0020-711x (82) 90077-5. PMID 6751894.
- ^ Suguna K, Padlan EA, Smith CW, Carlson WD, Davies DR (říjen 1987). „Vazba redukovaného peptidového inhibitoru na aspartátovou proteinázu z Rhizopus chinensis: důsledky pro mechanismus účinku“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 84 (20): 7009–13. doi:10.1073 / pnas.84.20.7009. PMC 299218. PMID 3313384.
externí odkazy
- Rhizopuspepsin v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)