Chinolinát syntáza - Quinolinate synthase - Wikipedia

Chinolinát syntáza
Identifikátory
EC číslo2.5.1.72
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Chinolinát syntáza (ES 2.5.1.72, NadA, QS, chinolinát syntetáza) je enzym s systematické jméno glyceron fosfát: iminosukcinát alkyltransferáza (cyklická).[1][2][3][4][5] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

glyceron fosfát + iminosukcinát pyridin-2,3-dikarboxylát + 2 H2O + fosfát

Tento protein železo-síra, který vyžaduje aktivitu [4Fe-4S].

Reference

  1. ^ Ollagnier-de Choudens S, Loiseau L, Sanakis Y, Barras F, Fontecave M (červenec 2005). „Chinolinát syntetáza, enzym železo-síra v biosyntéze NAD“ (PDF). FEBS Dopisy. 579 (17): 3737–43. doi:10.1016 / j.febslet.2005.05.065. PMID  15967443.
  2. ^ Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (červenec 2006). „První kroky v biosyntéze NAD u Arabidopsis začínají aspartátem a vyskytují se v plastidu“. Fyziologie rostlin. 141 (3): 851–7. doi:10.1104 / str. 106.081091. PMC  1489895. PMID  16698895.
  3. ^ Sakuraba H, Tsuge H, Yoneda K, Katunuma N, Ohshima T (červenec 2005). "Krystalová struktura NAD biosyntetického enzymu chinolinát syntázy". The Journal of Biological Chemistry. 280 (29): 26645–8. doi:10.1074 / jbc.C500192200. PMID  15937336.
  4. ^ Rousset C, Fontecave M, Ollagnier de Choudens S (srpen 2008). "Klastr [4Fe-4S] chinolinát syntázy z Escherichia coli: vyšetřování klastrových ligandů". FEBS Dopisy. 582 (19): 2937–44. doi:10.1016 / j.febslet.2008.07.032. PMID  18674537.
  5. ^ Saunders AH, Booker SJ (srpen 2008). „Regulace aktivity chinolinát syntázy Escherichia coli reverzibilní tvorbou disulfidové vazby“. Biochemie. 47 (33): 8467–9. doi:10.1021 / bi801135y. PMC  3319134. PMID  18651751.

externí odkazy