Multikoptická oxidáza - Multicopper oxidase

Multikoptéra oxidáza (typ 2)
	aktivní lakasa z trametes versicolor v komplexu s 2,5-xylidinem
Identifikátory
Symbol	Cu-oxidáza_2
Pfam	PF07731
Pfam klan	CL0026
InterPro	IPR011706
SCOP2	1aoz / Rozsah / SUPFAM
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Multikoptéra oxidáza (typ 1)
	krystalové struktury e. coli laccase cueo v různých situacích vázání mědi
Identifikátory
Symbol	Cu-oxidáza
Pfam	PF00394
Pfam klan	CL0026
InterPro	IPR001117
STRÁNKA	PDOC00076
SCOP2	1aoz / Rozsah / SUPFAM
Membranome	253
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Multikoptéra oxidáza (typ 3)

krystalové struktury e. coli laccase cueo v různých situacích vázání mědi

Identifikátory

Symbol

Cu-oxidáza_3

Pfam klan

1aoz / Rozsah / SUPFAM

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

CM Více měděný polyfenol oxidoreduktázový lak

krystalová struktura proteinu cc_0490 z caulobacter crescentus, pfam duf152

Identifikátory

Symbol

Cu-oxidáza_4

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

V molekulární biologii multikoptické oxidázy jsou enzymy který oxidovat jejich Podklad přijetím elektrony v mononukleáři měděný střed a jejich přenos do centra trinukleární mědi; dioxygen váže do trinukleárního centra a po převodu čtyř elektrony, je snížena na dva molekuly z voda.^[1] Tam jsou tři spektroskopicky různá centra mědi nalezená v multikoptických oxidázách: typ 1 (nebo modrý), typ 2 (nebo normální) a typ 3 (nebo vázaný binuclear).^[2]^[3] Multikoptické oxidázy se skládají ze 2, 3 nebo 6 z nich homologní domény, které také sdílejí homologii s cupredoxiny azurin a plastocyanin. Strukturálně tyto domén skládají se ze záhybu podobného cupredoxinu, a beta sendvič skládající se ze 7 pramenů ve 2 beta listech uspořádaných do řeckého klíče beta-barel.^[4] Multikoptické oxidázy zahrnují:

Ceruloplasmin ES 1.16.3.1 (ferroxidáza ), 6 domén enzym nalezen v sérum z savci a ptactvo který oxiduje jinak anorganické a organické látky; exponáty interní sekvenční homologie to vypadá, že má vyvinul ze triplikace vazebné domény Cu podobné doméně lakázy a askorbát oxidázy.
Laccase ES 1.10.3.2 (urishiol oxidáza), 3-doménový enzym nalezený v houby a rostliny, které různě oxidují fenoly a diaminy. CueO je lakcase nalezený v Escherichia coli který se podílí na odporu mědi.^[4]
Askorbát oxidáza ES 1.10.3.3, 3-doménový enzym nalezený v vyšší rostliny.
Dusitan reduktáza ES 1.7.2.1, 2-doménový enzym obsahující měděná centra typu 1 a typu 2.^[5]^[6]

Kromě výše uvedeného enzymy existuje řada dalších bílkoviny které jsou podobné oxidům více mědi, pokud jde o struktura a sekvence, z nichž některé ztratily schopnost vázat měď. Patří mezi ně: protein mědi rezistence A (copA) z a plazmid v Pseudomonas syringae; doména A (vazba bez mědi) faktory srážení krve V (Fa V) a VIII (Fa VIII);^[7] droždí Fet3p (FET3) požadováno pro železný žehlička absorpce;^[8] droždí hypotetický protein YFL041w; a štěpné droždí homolog SpAC1F7.08.

Reference

^ Bento I, Martins LO, Gato Lopes G, Arménia Carrondo M, Lindley PF (listopad 2005). „Redukce dioxygenu oxidy mědi na více mědi; strukturální perspektiva“. Daltonské transakce (21): 3507–13. doi:10.1039 / b504806k. PMID 16234932.
^ Messerschmidt A, Huber R (leden 1990). "Modré oxidázy, askorbát oxidáza, lakáza a ceruloplazmin. Modelování a strukturní vztahy". Eur. J. Biochem. 187 (2): 341–52. doi:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x. PMID 2404764.
^ Ouzounis C, Sander C (únor 1991). „Strukturně odvozený sekvenční vzor pro detekci domén vázajících měď typu I ve vzdáleně příbuzných proteinech“. FEBS Lett. 279 (1): 73–8. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z. PMID 1995346. S2CID 10299194.
^ ^A ^b Roberts SA, Weichsel A, Grass G, Thakali K, Hazzard JT, Tollin G, Rensing C, Montfort WR (březen 2002). „Krystalová struktura a kinetika přenosu elektronů CueO, multikoptér oxidázy potřebné pro homeostázu mědi v Escherichia coli“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (5): 2766–71. doi:10.1073 / pnas.052710499. PMC 122422. PMID 11867755.
^ Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (říjen 2003). „Nové typy dvoudoménových oxidů více mědi: možné chybějící články v evoluci“. FEBS Lett. 553 (3): 239–44. doi:10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7. PMID 14572631. S2CID 85060706.
^ Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (říjen 2000). "Kovová koordinace a mechanismus multikoptické nitritreduktázy". Acc. Chem. Res. 33 (10): 728–35. doi:10.1021 / ar9900257. PMID 11041837.
^ Mann KG, Jenny RJ, Krishnaswamy S (1988). "Kofaktorové proteiny při sestavování a expresi komplexů enzymů srážejících krev". Annu. Biochem. 57: 915–56. doi:10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411. PMID 3052293.
^ Askwith C, Eide D, Van Ho A, Bernard PS, Li L, Davis-Kaplan S, Sipe DM, Kaplan J (leden 1994). „FET3 gen S. cerevisiae kóduje multikoptickou oxidázu potřebnou pro absorpci železného železa“. Buňka. 76 (2): 403–10. doi:10.1016/0092-8674(94)90346-8. PMID 8293473. S2CID 27473253.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001117

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR011706

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR011707

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR003730

[pmid16234932-1] Bento I, Martins LO, Gato Lopes G, Arménia Carrondo M, Lindley PF (listopad 2005). „Redukce dioxygenu oxidy mědi na více mědi; strukturální perspektiva“. Daltonské transakce (21): 3507–13. doi:10.1039 / b504806k. PMID 16234932.

[pmid2404764-2] Messerschmidt A, Huber R (leden 1990). "Modré oxidázy, askorbát oxidáza, lakáza a ceruloplazmin. Modelování a strukturní vztahy". Eur. J. Biochem. 187 (2): 341–52. doi:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x. PMID 2404764.

[pmid1995346-3] Ouzounis C, Sander C (únor 1991). „Strukturně odvozený sekvenční vzor pro detekci domén vázajících měď typu I ve vzdáleně příbuzných proteinech“. FEBS Lett. 279 (1): 73–8. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z. PMID 1995346. S2CID 10299194.

[pmid11867755-4] A ^b Roberts SA, Weichsel A, Grass G, Thakali K, Hazzard JT, Tollin G, Rensing C, Montfort WR (březen 2002). „Krystalová struktura a kinetika přenosu elektronů CueO, multikoptér oxidázy potřebné pro homeostázu mědi v Escherichia coli“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (5): 2766–71. doi:10.1073 / pnas.052710499. PMC 122422. PMID 11867755.

[pmid14572631-5] Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (říjen 2003). „Nové typy dvoudoménových oxidů více mědi: možné chybějící články v evoluci“. FEBS Lett. 553 (3): 239–44. doi:10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7. PMID 14572631. S2CID 85060706.

[pmid11041837-6] Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (říjen 2000). "Kovová koordinace a mechanismus multikoptické nitritreduktázy". Acc. Chem. Res. 33 (10): 728–35. doi:10.1021 / ar9900257. PMID 11041837.

[pmid3052293-7] Mann KG, Jenny RJ, Krishnaswamy S (1988). "Kofaktorové proteiny při sestavování a expresi komplexů enzymů srážejících krev". Annu. Biochem. 57: 915–56. doi:10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411. PMID 3052293.

[pmid8293473-8] Askwith C, Eide D, Van Ho A, Bernard PS, Li L, Davis-Kaplan S, Sipe DM, Kaplan J (leden 1994). „FET3 gen S. cerevisiae kóduje multikoptickou oxidázu potřebnou pro absorpci železného železa“. Buňka. 76 (2): 403–10. doi:10.1016/0092-8674(94)90346-8. PMID 8293473. S2CID 27473253.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]