Heme A - Heme A

Heme A
Heme a.svg
Haem-a-in-cyctochrome-c-oxidase-PDB-1OCR-3D-SF-A.png
Jména
Ostatní jména
Železo cytoporfyrin IX, formilporfyrin
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChemSpider
PletivoHeme + a
Vlastnosti
C49H56Ó6N4Fe
Molární hmotnost852.837
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
šekY ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

Heme A (nebo haem A) je heme, a koordinační komplex skládající se z a makrocyklický ligand zvaný a porfyrin, chelátování atom železa. Heme A je a biomolekula a je přirozeně produkován mnoha organismy. Hem A, který se v roztoku často jeví jako dichroický zelený / červený, je strukturním příbuzným heme B, součást hemoglobin, červený pigment v krvi.

Vztah k jiným hemům

Hem A se liší od heme B v tom a methyl boční řetěz v kruhové poloze 8 se oxiduje na a formyl skupina a hydroxyethylfarnesylová skupina, an isoprenoid řetěz, byl připojen k vinyl postranní řetězec v poloze kruhu 2 tetrapyrrolu železa heme. Hem A je podobný heme o, v tom, že oba mají tento farnezylový přídavek v poloze 2, ale hem O nemá formyl skupina v poloze 8, stále obsahující methylovou skupinu. Správná struktura hemu A, založená na NMR a IR experimentech redukované formy Fe (II) hemu, byla publikována v roce 1975.[1] Struktura byla potvrzena syntézou dimethylesteru formy neobsahující železo.[2]

Dějiny

Hém A byl poprvé izolován německým biochemikem Otto Warburg v roce 1951 a ukázal se jím jako aktivní složka integrální membrány metaloprotein cytochrom c oxidáza.[3]

Stereochemie

Konečná strukturální otázka přesné geometrické konfigurace prvního uhlíku v poloze 3 kruhu v kruhu I, uhlík vázaný na hydroxylovou skupinu, byla nedávno publikována jako chirální S konfigurace.[4]

Stejně jako hem B je hem A často připojen k apoproteinu prostřednictvím souřadnicové vazby mezi hemovým železem a konzervovaným aminokyselinovým postranním řetězcem. V důležitém respiračním proteinu cytochrom c oxidáza (CCO) tento ligand 5 pro hem A v kyslíkovém reakčním centru je histidylová skupina.[5] Pro mnoho lidí je to běžný ligand hemeproteiny počítaje v to hemoglobin a myoglobin.

Hem a v cyctochrome c oxidase, vázaný dvěma zbytky histidinu (zobrazeno růžově)
Hem A v cytochromu část cychochrom c oxidázy, vázaná dvěma histidin zbytky (zobrazené růžově)[6]

Příkladem metaloproteinu, který obsahuje hem A, je cytochrom c oxidáza. Tento velmi komplikovaný protein obsahuje hem A na dvou různých místech, každé s jinou funkcí. Železo hemu A z cytochrom a je hexacoordinated, který je vázán s 6 dalšími atomy. Železo hemu A z cytochrom a3 je někdy vázán 5 dalšími atomy, přičemž šesté místo je k dispozici pro vazbu dioxygenu (molekulární kyslík ).[6] Tento enzym navíc váže 3 měď, hořčík, zinek a několik iontů draslíku a sodíku. Předpokládá se, že dvě skupiny hemu A v CCO si snadno vyměňují elektrony mezi sebou, ionty mědi a úzce související protein cytochrom c.

Oba formyl skupina a isoprenoid Předpokládá se, že postranní řetězec hraje důležitou roli při zachování energie redukující kyslík o cytochrom c oxidáza. Předpokládá se, že CCO je zodpovědný za zachování energie redukce dioxygenu čerpáním protonů do mezimembránového mitochondriálního prostoru. Předpokládá se, že formyl i hydroxyethylfarnesyl skupiny hemu A hrají důležitou roli v tomto kritickém procesu, jak je publikoval vlivná skupina S. Yoshikawa.[7]

Viz také

Reference

  1. ^ Caughey, W.S .; Smythe, G.A .; O'Keefe, D.H .; Maskasky, J. E.; Smith, M.L. (1975). "Hem A cytochrom c oxidázy". Journal of Biological Chemistry. 250 (19): 7602–7622. PMID  170266.
  2. ^ Battersby, Alan R .; McDonald, Edward; Thompson, Mervyn; Chaudhry, Irshad A .; Clezy, Peter S .; Fookes, Christopher J. R .; Hai, Ton That (1985). „Izolace, krystalizace a syntéza dimethylesteru porfyrinu a, prostetické skupiny prosté cytochrom c oxidasy bez železa“. Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 1: 135. doi:10.1039 / P19850000135.
  3. ^ Warburg, O; Gewitz H. S. (1951). „Cytohämin aus Herzmuskel“. Zeitschrift für Physiologische Chemie. 288 (1): 1–4. doi:10.1515 / bchm2.1951.288.1.1. PMID  14860765.
  4. ^ Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T .; Aoyama; Yao; Muramoto; Shinzawa-Itoh; Yoshikawa; Tsukihara (2005). „Absolutní konfigurace hydroxyfarnesylethylové skupiny hemu A, stanovená rentgenovou strukturní analýzou cytochrom c oxidázy hovězího srdce metodami použitelnými při rozlišení 2,8 Angstromu“. Acta Crystallographica D. 61 (10): 1373–1377. doi:10.1107 / S0907444905023358. PMID  16204889.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  5. ^ Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S .; Shimokata; Katayama; Shimada; Muramoto; Aoyama; Mochizuki; Shinzawa-Itoh; Yamashita; Yao; Ishimura; Yoshikawa (2003). „Hem s nízkou rotací cytochrom c oxidázy jako hnací prvek procesu čerpání protonů“. PNAS. 100 (26): 15304–15309. Bibcode:2003PNAS..10015304T. doi:10.1073 / pnas.2635097100. PMC  307562. PMID  14673090.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  6. ^ A b Yoshikawa, S .; Shinzawa-Itoh, K .; Nakashima, R .; Yaono, R .; Yamashita, E .; Inoue, N .; Yao, M .; Fei, M. J .; et al. (1998). „Redoxní vázané krystalové strukturní změny v oxidaci cytochromu c hovězího srdce“. Věda. 280 (5370): 1723–1729. doi:10.1126 / science.280.5370.1723. PMID  9624044.
  7. ^ Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H .; Katayama; Murayama; Suematsu; Tsukihara; Muramoto; Aoyama; Yoshikawa; Shimada (2007). „Cesta protonu čerpající cytochrom c oxidázu srdce hovězího srdce“. PNAS. 104 (10): 4200–4205. Bibcode:2007PNAS..104.4200S. doi:10.1073 / pnas.0611627104. PMC  1820732. PMID  17360500.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)