Sulfitreduktáza - Sulfite reductase

sulfitreduktáza
1aop SulfiteReductase.jpg
Krystalografická struktura sulfitreduktázy z E-coli.[1]
Identifikátory
EC číslo1.8.99.1
Číslo CAS37256-51-2
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Siřičitanové reduktázy (ES 1.8.99.1 ) jsou enzymy kteří se účastní metabolismus síry.[2] Katalyzují snížení z siřičitan na sirovodík a voda.[2][3] Elektrony pro reakci poskytuje disociální molekula kteréhokoli z nich NADPH, vázaný flaviny nebo ferredoxiny.[4]

TAK32− (siřičitan) + donor elektronů H2S (sirovodík) + oxidovaný donor + 3 H2Ó

Siřičitanové reduktázy, které patří do skupiny oxidoreduktáza rodina, se nacházejí v archaea, bakterie, houby, a rostliny.[5][6][7] Jsou seskupeny jako asimilační nebo disimilační sulfitreduktázy v závislosti na jejich funkci spektroskopické vlastnosti a jejich katalytické vlastnosti. Tento enzym se účastní selenoaminokyselina metabolismus a asimilace síry. Zaměstnává dva kovalentně spojené kofaktory - an shluk železné síry a a siroheme - které dodávají elektrony do substrátu prostřednictvím této vazby.[8]

The systematické jméno této třídy enzymů je sirovodík: akceptor oxidoreduktáza. Mezi další běžně používaná jména patří asimilační sulfitreduktáza, sulfitreduktáza asimilačního typu a sirovodík: (akceptor) oxidoreduktáza.

Reference

  1. ^ PDB: 1AOP​; Jeřáb BR, Siegel LM, Getzoff ED (Říjen 1995). "Sulfitreduktázová struktura při 1,6 A: vývoj a katalýza pro redukci anorganických aniontů". Věda. 270 (5233): 59–67. doi:10.1126 / science.270.5233.59. PMID  7569952.
  2. ^ A b Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (říjen 2010). "Reakční cyklus disimilační sulfitreduktázy z Archaeoglobus fulgidus". Biochemie. 49 (41): 8912–21. doi:10.1021 / bi100781f. PMID  20822098.
  3. ^ Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (září 2007). „Sulfitové snížení mykobakterií“. Journal of Bacteriology. 189 (18): 6714–22. doi:10.1128 / JB.00487-07. PMC  2045171. PMID  17644602.
  4. ^ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (leden 1973). „Snížený obsah nikotinamidu, adeninu, dinukleotid-fosfát-siřičitanovou reduktázu enterobakterií. I. Hemoflavoprotein z Escherichia coli: molekulární parametry a protetické skupiny“. The Journal of Biological Chemistry. 248 (1): 251–64. PMID  4144254.
  5. ^ Brychkova G, Yarmolinsky D, Ventura Y, Sagi M (srpen 2012). „Nový in-gel test a vylepšený kinetický test pro stanovení in vitro aktivity siřičitreduktázy v rostlinách“. Fyziologie rostlin a buněk. 53 (8): 1507–16. doi:10.1093 / ks / ks 084. PMID  22685081.
  6. ^ Yarmolinsky D, Brychkova G, Kurmanbayeva A, Bekturova A, Ventura Y, Khozin-Goldberg I, Eppel A, Fluhr R, Sagi M (srpen 2014). „Poškození sulfitreduktázy vede k časnému stárnutí listů u rajčat“. Fyziologie rostlin. 165 (4): 1505–1520. doi:10.1104 / pp.114.241356. PMC  4119034. PMID  24987017.
  7. ^ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (červenec 2005). „Siroheme- a [Fe4-S4] -dependentní NirA z Mycobacterium tuberculosis je siřičitá reduktáza s kovalentní vazbou Cys-Tyr v aktivním místě“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (29): 27319–28. doi:10,1074 / jbc.M502560200. PMID  15917234.
  8. ^ Crane BR, Getzoff ED (prosinec 1996). "Vztah mezi strukturou a funkcí pro sulfitreduktázy". Aktuální názor na strukturní biologii. 6 (6): 744–56. doi:10.1016 / S0959-440X (96) 80003-0. PMID  8994874.

Další čtení

  • Asada K (srpen 1967). "Čištění a vlastnosti sulfitreduktázy z listové tkáně". The Journal of Biological Chemistry. 242 (16): 3646–54. PMID  6038492.
  • Asada K, Tamura G, Bandurski RS (září 1969). „Sulfitreduktáza vázaná na methyl viologen ze špenátových listů“. The Journal of Biological Chemistry. 244 (18): 4904–15. PMID  5824566.
  • Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (prosinec 1967). „Izolace proteinu katalyzujícího redukci siřičitanu redukovanými viologenovými barvivy z Aspergillus nidulans“. Journal of Biochemistry. 62 (6): 756–66. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a128732. PMID  5589532.