FMN reduktáza - FMN reductase

FMN reduktáza Riboflavin mononukleotid reduktáza
Identifikátory
EC číslo1.5.1.29
Číslo CAS64295-83-6
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, an FMN reduktáza (ES 1.5.1.29 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

FMNH2 + NAD (P) + FMN + NAD (P) H + H+

3 substráty tohoto enzymu jsou FMNH2, NAD+, a NADP+, zatímco jeho 4 produkty jsou FMN, NADH, NADPH, a H+.

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně ty, které působí na skupinu CH-NH dárců s NAD + nebo NADP + jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je FMNH2: NAD (P) + oxidoreduktáza. Mezi další běžně používaná jména patří NAD (P) H-FMN reduktáza, NAD (P) H-dependentní FMN reduktáza, NAD (P) H: FMN oxidoreduktáza, NAD (P) H: flavin oxidoreduktáza, NAD (P) H2 dehydrogenáza (FMN), NAD (P) H2: FMN oxidoreduktáza, SsuE, riboflavin mononukleotid reduktáza, flavin mononukleotid reduktáza, riboflavin mononukleotid (redukovaný nikotinamid adenin dinukleotid, (fosfát)) reduktáza, flavin mononukleotid reduktáza, a riboflavin mononukleotid reduktáza.

Reference

  • Duane W, Hastings JW (1975). "Flavin mononukleotid reduktáza světelných bakterií". Mol. Buňka. Biochem. 6 (1): 53–64. doi:10.1007 / BF01731866. PMID  47604.
  • Fisher J, Spencer R, Walsh C (1976). „Enzymem katalyzované redoxní reakce s analogy flavinu 5-deazariboflavin, 5-deazariboflavin 5'-fosfát a 5-deazariboflavin 5'-difosfát, 5 'vedou k 5'-adenosinesteru." Biochemie. 15 (5): 1054–64. doi:10.1021 / bi00650a016. PMID  3207.
  • Tu SC, Becvar JE, Hastings JW (1979). „Kinetické studie mechanismu bakteriální NAD (P) H: flavin oxidoreduktázy“. Oblouk. Biochem. Biophys. 193 (1): 110–6. doi:10.1016/0003-9861(79)90013-4. PMID  222213.
  • Liu M, Lei B, Ding Q, Lee JC, Tu SC (1997). "Vibrio harveyi NADPH: FMN oxidoreduktáza: příprava a charakterizace rovnováhy apoenzymu a monomer-dimer". Oblouk. Biochem. Biophys. 337 (1): 89–95. doi:10.1006 / abbi.1996.9746. PMID  8990272.
  • Lei B, Tu SC (1998). "Mechanismus sníženého přenosu flavinů z Vibrio harveyi NADPH-FMN oxidoreduktázy na luciferázu". Biochemie. 37 (41): 14623–9. doi:10.1021 / bi981841 +. PMID  9772191.
  • Tang CK, Jeffers CE, Nichols JC, Tu SC (2001). "Flavinová specificita a podjednotková interakce Vibrio fischeri obecně NAD (P) H-flavin oxidoreduktáza FRG / FRáza I". Oblouk. Biochem. Biophys. 392 (1): 110–6. doi:10.1006 / abbi.2001.2396. PMID  11469801.
  • Ingelman M, Ramaswamy S, Niviere V, Fontecave M, Eklund H (1999). "Krystalová struktura NAD (P) H: flavin oxidoreduktáza z Escherichia coli". Biochemie. 38 (22): 7040–9. doi:10,1021 / bi982849m. PMID  10353815.
  • Eichhorn E, van der Ploeg JR, Leisinger T (1999). "Charakterizace dvousložkové alkansulfonátmonooxygenázy z Escherichia coli". J. Biol. Chem. 274 (38): 26639–46. doi:10.1074 / jbc.274.38.26639. PMID  10480865.