DTDP-4-dehydrorhamnóza 3,5-epimeráza - dTDP-4-dehydrorhamnose 3,5-epimerase - Wikipedia
| dTDP-4-dehydrorhamnóza 3,5-epimeráza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 rmlc p aeruginosa s dtdp-rhamnose | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | dTDP_sugar_isom | ||||||||
| Pfam | PF00908 | ||||||||
| Pfam klan | CL0029 | ||||||||
| InterPro | IPR000888 | ||||||||
| SCOP2 | 1epz / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| dTDP-4-dehydrorhamnóza 3,5-epimeráza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 5.1.3.13 | ||||||||
| Číslo CAS | 37318-39-1 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a dTDP-4-dehydrorhamnóza 3,5-epimeráza (ES 5.1.3.13 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- dTDP-4-dehydro-6-deoxy-D-glukóza dTDP-4-dehydro-6-deoxy-L-manóza
Tento enzym tedy jeden má Podklad, dTDP-4-dehydro-6-deoxy-D-glukóza a jeden produkt, dTDP-4-dehydro-6-deoxy-L-manóza.
Tento enzym patří do rodiny izomerázy, konkrétně ty racemázy a epimerázy jednající na sacharidy a deriváty. The systematické jméno této třídy enzymů je dTDP-4-dehydro-6-deoxy-D-glukóza 3,5-epimeráza. Mezi další běžně používaná jména patří dTDP-L-ramnóza syntetáza, dTDP-L-ramnóza syntetáza, thymidindifosfo-4-ketorhamnóza 3,5-epimeráza, TDP-4-ketorhamnóza 3,5-epimeráza, dTDP-4-dehydro-6-deoxy-D-glukóza 3,5-epimeráza, a TDP-4-keto-L-ramnóza-3,5-epimeráza. Tento enzym se účastní 3 metabolické cesty: metabolismus nukleotidových cukrů, biosyntéza streptomycinu, a biosyntéza polyketidové jednotky cukru.
Strukturální studie
The Krystalická struktura RmlC z Methanobacterium thermoautotrophicum byla stanovena za přítomnosti a nepřítomnosti a Podklad analog. RmlC je homodimer obsahující motiv středního želé, který se rozprostírá ve dvou směrech na delší beta-listy. Vazba z dTDP je stabilizován iontovými interakcemi s fosfát skupinou a kombinací iontových a hydrofobní interakce se základnou. The Aktivní stránky, který je umístěn ve středu želé role, je tvořen zbytky, které jsou konzervovaný ve všech známých RmlC sekvence homology. The Aktivní stránky je lemována několika nabitými zbytky a několika zbytky s vodíkové vazby potenciály, které společně tvoří potenciální síť pro vazbu substrátu a katalýza. Aktivní stránka je také lemována aromatické zbytky které poskytují příznivé prostředí pro základní část dTDP a potenciálně pro cukr skupina Podklad.[1]
Ke konci roku 2007, 14 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1 DZR, 1 DZT, 1EP0, 1EPZ, 1NXM, 1 NYNÍ, 1 NZC, 13:00, 1 RTV, 1UPI, 1WLT, 2B9U, 2IXC, a 2IXL.
Reference
- ^ Christendat D, Saridakis V, Dharamsi A, Bochkarev A, Pai EF, Arrowsmith CH, Edwards AM (srpen 2000). „Krystalová struktura 3,5-epimerázy dTDP-4-keto-6-deoxy-D-hexulózy 3,5 z Methanobacterium thermoautotrophicum v komplexu s dTDP“. J. Biol. Chem. 275 (32): 24608–12. doi:10,1074 / jbc.C000238200. PMID 10827167.
Další čtení
- Gaugler RW, Gabriel O (1973). "Biologické mechanismy podílející se na tvorbě deoxy cukrů VII. Biosyntéza 6-deoxy-L-talosy". J. Biol. Chem. 248 (17): 6041–9. PMID 4199258.
- Melo A, Glaser L (1968). „Mechanismus syntézy 6-deoxyhexózy. II. Konverze deoxythymidindifosfátu 4-keto-6-deoxy-D-glukózy na deoxythymidindifosfát L-ramnózu“. J. Biol. Chem. 243 (7): 1475–8. PMID 4384782.
| Tento izomeráza článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |