Aspergillopepsin I - Aspergillopepsin I

Aspergillopepsin I
Identifikátory
EC číslo3.4.23.18
Číslo CAS9025-49-4
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Aspergillopepsin I (ES 3.4.23.18, Kyselina proteáza Aspergillus, Kyselina proteináza Aspergillus, Aspargillus aspartátová proteináza, Kyselinová proteináza Aspergillus awamori, Aspergillus carboxyl proteinase, karboxylová proteináza, Aspergillus kawachii aspartátová proteináza, Kyselinová proteináza Aspergillus saitoi, aspartátová proteináza pepsinového typu, Kyselinová proteináza Aspergillus niger, sumizym AP, proktáza P, denapsin, denapsin XP 271, proktáza) je enzym.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

Hydrolýza proteinů se širokou specificitou. Obecně upřednostňuje hydrofobní zbytky v P1 a P1 ', ale také přijímá Lys v P1, což vede k aktivaci trypsinogen. Nesráží mléko

Tento enzym se nachází v řadě Aspergillus druh.

Viz také

Reference

  1. ^ Kovaleva GG, Shimanskaya MP, Stepanov VM (listopad 1972). "Místo připojení inhibitoru diazoacetylu na kyselou proteinázu Aspergillus awamori - analog penicillopepsinu a pepsinu". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 49 (4): 1075–81. doi:10.1016 / 0006-291x (72) 90322-1. PMID  4565799.
  2. ^ Morihara K, Oka T (srpen 1973). "Srovnávací specificita mikrobiálních kyselých proteináz pro syntetické peptidy. 3. Vztah s jejich schopností aktivovat trypsinogen.". Archivy biochemie a biofyziky. 157 (2): 561–72. doi:10.1016/0003-9861(73)90675-9. PMID  4581238.
  3. ^ Davidson R, Gertler A, Hofmann T (duben 1975). "Aspergillus oryzae acid proteinase. Čištění a vlastnosti a tvorba pi-chymotrypsinu". The Biochemical Journal. 147 (1): 45–53. doi:10.1042 / bj1470045. PMC  1165373. PMID  239702.
  4. ^ Chang WJ, Horiuchi S, Takahashi K, Yamasaki M, Yamada Y (listopad 1976). „Struktura a funkce kyselých proteáz. VI. Účinky specifických inhibitorů kyselých proteáz na kyselé proteázy z Aspergillus niger var. Macrosporus.“ Journal of Biochemistry. 80 (5): 975–81. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a131385. PMID  12156.
  5. ^ Tanaka N, Takeuchi M, Ichishima E (prosinec 1977). "Čištění kyselé proteinázy z Aspergillus saitoi a stanovení specificity peptidové vazby". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymologie. 485 (2): 406–16. doi:10.1016/0005-2744(77)90176-0. PMID  21699.
  6. ^ Ostoslavskaya VI, Kotlova EK, Stepanov VM, Rudenskaya GH, Baratova LA, Belyanova LP (1976). „Aspergillopepsin F-A karboxylová proteináza z Aspergillus foetidus". Bioorg. Khim. 5: 595–603.
  7. ^ Panneerselvam M, Dhar SC (1981). "Studie o specificitě peptidové vazby a základních skupinách kyselé proteinázy z Aspergillus fumigatus". Italian Journal of Biochemistry. 30 (3): 207–16. PMID  7024192.
  8. ^ Ostoslavskaya VI, Revina LP, Kotlova EK, Surova IA, Levin ED, Timokhima EA, Stepanov VM (1986). "Primární struktura aspergillopepsinu A, aspartátové proteinázy z Aspergillus awamori. IV. Aminokyselinová sekvence enzymu ". Bioorg. Khim. 12: 1030–1047.
  9. ^ Yagi F, Fan J, Tadera K, Kobayashi A (1986). "Čištění a charakterizace karboxylové proteinázy z Aspergillus kawachii". Agric. Biol. Chem. 50 (4): 1029–1033. doi:10,1271 / bbb1961.50.1029.
  10. ^ Majima E, Oda K, Murao S, Ichishima E (1988). „Srovnávací studie o specifičnosti několika fungálních aspartátových a kyselých proteináz vůči tetradekapeptidu reninového substrátu“. Agric. Biol. Chem. 52 (3): 787–793. doi:10,1271 / bbb1961.52.787.

externí odkazy