ALOX15B - ALOX15B

ALOX15B
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	4NRE
Identifikátory
Aliasy	ALOX15B, 15-LOX-2, arachidonát 15-lipoxygenáza, typ B, arachidonát 15-lipoxygenáza typ B
Externí ID	OMIM: 603697 MGI: 1098228 HomoloGene: 886 Genové karty: ALOX15B
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 17 (lidský)
Konec	8,049,134 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	69,197,843 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů železa; • vazba iontů vápníku; • aktivita dioxygenázy; • vazba kovových iontů; • aktivita arachidonátu 8 (S) -lipoxygenázy; • aktivita 13S-lipoxygenázy linolátu; • aktivita oxidoreduktázy; • aktivita oxidoreduktázy, působící na jednotlivé dárce se zabudováním molekulárního kyslíku, začlenění dvou atomů kyslíku; • vazba lipidů; • aktivita arachidonátu 15-lipoxygenázy;
Buněčná složka	• intracelulární; • extracelulární exosom; • vnější složka membrány; • cytosol; • buněčné jádro; • membrána; • cytoskelet; • buněčná membrána; • cytoplazma;
Biologický proces	• apoptotický proces; • metabolický proces kyseliny linolové; • negativní regulace růstu; • metabolismus lipidů; • pozitivní regulace diferenciace keratinocytů; • negativní regulace buněčného cyklu; • vývoj prostaty; • lipoxygenázová cesta; • proces biosyntézy hepoxilinu; • pozitivní regulace diferenciace pěnových buněk z makrofágů; • negativní regulace buněčné migrace; • pozitivní regulace signální dráhy receptoru aktivovaného proliferátorem peroxisomu; • regulace diferenciace epiteliálních buněk; • oxidačně-redukční proces; • negativní regulace buněčné proliferace; • metabolický proces kyseliny arachidonové;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	247
	11688
	ENSG00000179593
	ENSMUSG00000020891
	O15296
	O35936
	NM_001141; NM_001039130; NM_001039131
	NM_009661
	NP_001034219; NP_001034220; NP_001132
	NP_033791
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Arachidonát 15-lipoxygenáza typu II je enzym že u lidí je kódován ALOX15B gen.^[5]^[6] ALOX15B, také známý jako 15-lipoxygenáza-2 (15-LO-2 nebo 15-LOX-2), se odlišuje od své příbuzné oxygenázy, ALOX15 nebo 15-lipoxygenáza-1.

Funkce

Tento gen kóduje člena rodiny lipoxygenáz strukturně příbuzných nehemických železných dioxygenáz podílejících se na produkci hydroperoxidů mastných kyselin. 15-LOX-2 má 38-39% identitu aminokyselinové sekvence s lidským 15-LOX-1 a 12-lipoxygenáza a 44% identita aminokyselinové sekvence s člověkem 5-lipoxygenáza.^[5] 15-LOX-2 převádí kyselina arachidonová téměř výlučně do S stereoizomer kyseliny 15-hydroperoxyikosatetraenové, který se běžně redukuje na S stereoizomer Kyselina 15-hydroxyeikosatetraenová všudypřítomnou buňkou peroxidázy; méně účinně metabolizuje kyselinu linolovou a přeměňuje tuto mastnou kyselinu na S stereoizomer 13-hydroperoxyoktadekadienové kyseliny, který se rovněž rychle redukuje na S stereoizomer z Kyselina 13-hydroxyoktadekadienová.^[5] Gen ALOX15B je lokalizován v klastru příbuzných genů a pseudogenu, který se rozprostírá na přibližně 100 kilobázích na krátkém rameni chromozomu 17. Alternativně byly popsány sestřihové varianty transkriptu kódující různé izoformy.^[6]

Viz také

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000179593 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020891 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b ^C Brash AR, Boeglin WE, Chang MS (červen 1997). „Objev druhé 15S-lipoxygenázy u lidí“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 94 (12): 6148–52. doi:10.1073 / pnas.94.12.6148. PMC 21017. PMID 9177185.
^ ^A ^b „Entrez Gene: ALOX15B arachidonát 15-lipoxygenáza, typ B“.

externí odkazy

Člověk ALOX15B umístění genomu a ALOX15B stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Další čtení

Sigal E, Grunberger D, Highland E, Gross C, Dixon RA, Craik CS (březen 1990). "Exprese klonované lidské retikulocytové 15-lipoxygenázy a imunologické důkazy, že 15-lipoxygenázy různých buněčných typů jsou příbuzné". The Journal of Biological Chemistry. 265 (9): 5113–20. PMID 2318885.
Kilty I, Logan A, Vickers PJ (listopad 1999). „Diferenciální charakteristiky lidských 15-lipoxygenázových isozymů a nová sestřihová varianta 15S-lipoxygenázy“. European Journal of Biochemistry / FEBS. 266 (1): 83–93. doi:10.1046 / j.1432-1327.1999.00818.x. PMID 10542053.
Krieg P, Marks F, Fürstenberger G (květen 2001). „Genový klastr kódující lidské lipoxygenázy typu epidermis na chromozomu 17p13.1: klonování, fyzické mapování a exprese“. Genomika. 73 (3): 323–30. doi:10.1006 / geno.2001.6519. PMID 11350124.
Tang S, Bhatia B, Maldonado CJ, Yang P, Newman RA, Liu J, Chandra D, Traag J, Klein RD, Fischer SM, Chopra D, Shen J, Zhau HE, Chung LW, Tang DG (květen 2002). „Důkaz, že arachidonát 15-lipoxygenáza 2 je regulátorem negativního buněčného cyklu v normálních buňkách epitelu prostaty“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (18): 16189–201. doi:10,1074 / jbc.M111936200. PMID 11839751.
Xu XC, Shappell SB, Liang Z, Song S, Menter D, Subbarayan V, Iyengar S, Tang DG, Lippman SM (2003). „Snížená exprese 15S-lipoxygenázy-2 ve vzorcích a buňkách rakoviny jícnu a upregulace in vitro inhibitorem cyklooxygenázy-2, NS398“. Neoplazie. 5 (2): 121–7. doi:10.1016 / s1476-5586 (03) 80003-9. PMC 1502398. PMID 12659684.
Bhatia B, Maldonado CJ, Tang S, Chandra D, Klein RD, Chopra D, Shappell SB, Yang P, Newman RA, Tang DG (červenec 2003). „Subcelulární lokalizace a tumor-supresivní funkce 15-lipoxygenázy 2 (15-LOX2) a jejích sestřihových variant“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (27): 25091–100. doi:10,1074 / jbc.M301920200. PMID 12704195.
Tang S, Bhatia B, Zhou J, Maldonado CJ, Chandra D, Kim E, Fischer SM, Butler AP, Friedman SL, Tang DG (září 2004). „Důkazy, že Sp1 pozitivně a Sp3 negativně regulují androgen, přímo nereguluje expresi genů funkčního supresoru 15-lipoxygenázy 2 (15-LOX2) v normálních lidských epitelových buňkách prostaty“. Onkogen. 23 (41): 6942–53. doi:10.1038 / sj.onc.1207913. PMID 15247906.
Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, Sakakibara Y, Chiba J, Mizushima-Sugano J, Nakai K, Sugano S (září 2004). „Porovnání sekvencí lidských a myších genů odhaluje homologní blokovou strukturu v promotorových oblastech“. Výzkum genomu. 14 (9): 1711–8. doi:10,1101 / gr. 2435604. PMC 515316. PMID 15342556.
Limor R, Kaplan M, Sawamura T, Sharon O, Keidar S, Weisinger G, Knoll E, Naidich M, Stern N (březen 2005). „Angiotensin II zvyšuje expresi lektinem okysličeného lipoproteinového receptoru s nízkou hustotou v buňkách lidského vaskulárního hladkého svalstva cestou závislou na lipoxygenáze“. American Journal of Hypertension. 18 (3): 299–307. doi:10.1016 / j.amjhyper.2004.09.008. PMID 15797645.
Subbarayan V, Xu XC, Kim J, Yang P, Hoque A, Sabichi AL, Llansa N, Mendoza G, Logothetis CJ, Newman RA, Lippman SM, Menter DG (březen 2005). „Inverzní vztah mezi expresí genu 15-lipoxygenázy-2 a PPAR-gama v normálním epitelu ve srovnání s epitelem tumoru“. Neoplazie. 7 (3): 280–93. doi:10.1593 / neo.04457. PMC 1501140. PMID 15799828.
Jiang WG, Watkins G, Douglas-Jones A, Mansel RE (duben 2006). „Redukce izoforem 15-lipoxygenázy (15-LOX) -1 a 15-LOX-2 u lidského karcinomu prsu“. Prostaglandiny, leukotrieny a esenciální mastné kyseliny. 74 (4): 235–45. doi:10.1016 / j.plefa.2006.01.009. PMID 16556493.
Subbarayan V, Krieg P, Hsi LC, Kim J, Yang P, Sabichi AL, Llansa N, Mendoza G, Logothetis CJ, Newman RA, Lippman SM, Menter DG (září 2006). „Regulace genu 15-lipoxygenázy-2 jejím produktem 15- (S) -hydroxyeikosatetraenová kyselina prostřednictvím mechanismu negativní zpětné vazby, který zahrnuje gama receptor aktivovaný proliferátorem peroxisomu“. Onkogen. 25 (44): 6015–25. doi:10.1038 / sj.onc.1209617. PMID 16682954.
Lesueur F, Bouadjar B, Lefèvre C, Jobard F, Audebert S, Lakhdar H, Martin L, Tadini G, Karaduman A, Emre S, Saker S, Lathrop M, Fischer J (duben 2007). „Nové mutace v ALOX12B u pacientů s autozomálně recesivní vrozenou ichtyózou a důkazem genetické heterogenity na chromozomu 17p13“. The Journal of Investigative Dermatology. 127 (4): 829–34. doi:10.1038 / sj.jid.5700640. PMID 17139268.

Tento článek o gen na lidský chromozom 17 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000179593 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020891 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[Brash_1997-5] A ^b ^C Brash AR, Boeglin WE, Chang MS (červen 1997). „Objev druhé 15S-lipoxygenázy u lidí“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 94 (12): 6148–52. doi:10.1073 / pnas.94.12.6148. PMC 21017. PMID 9177185.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: ALOX15B arachidonát 15-lipoxygenáza, typ B“.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Oxidoreduktázy: monooxygenázy (ES 1.13)
1.13.11: dva atomy kyslíku	lipoxygenáza: Arachidonát 5-lipoxygenáza Arachidonát 12-lipoxygenáza /ALOX12 Arachidonát 8-lipoxygenáza Arachidonát 15-lipoxygenáza /ALOX15 Linoleát 11-lipoxygenáza jiná dioxygenáza: Katechol dioxygenáza Homogentisát 1,2-dioxygenáza Cystein dioxygenáza 4-Hydroxyfenylpyruvát dioxygenáza Indoleamin 2,3-dioxygenáza Chloritová dismutáza
1.13.12: jeden atom kyslíku	Luciferáza světlušek
1.13.99: jiný	Inositol oxygenáza

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )