TENM3 - TENM3 - Wikipedia

TENM3
Identifikátory
AliasyTENM3, MCOPCB9, ODZ3, TNM3, Ten-m3, ten-3, teneurinový transmembránový protein 3, MCOPS15, TEN3
Externí IDOMIM: 610083 MGI: 1345183 HomoloGene: 22673 Genové karty: TENM3
Umístění genu (člověk)
Chromozom 4 (lidský)
Chr.Chromozom 4 (lidský)[1]
Chromozom 4 (lidský)
Genomic location for TENM3
Genomic location for TENM3
Kapela4q34.3-q35.1Start182,143,987 bp[1]
Konec182,803,024 bp[1]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

55714

23965

Ensembl

ENSG00000218336

ENSMUSG00000031561

UniProt

Q9P273

Q9WTS6

RefSeq (mRNA)

NM_001080477

NM_001145937
NM_011857

RefSeq (protein)

NP_001073946

n / a

Místo (UCSC)Chr 4: 182,14 - 182,8 MbChr 8: 48,23 - 48,84 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Teneurin-3, také známý jako Deset m3, Odz3, Ten-m / Odz3, Tenascinová molekula hlavní 3 nebo Teneurin transmembránový protein 3, je protein, který je u lidí kódován TENM3nebo ODZ3, gen.[5][6][7][8] Ten-m3 je ~ 300 kDa typu II transmembránový glykoprotein který je členem rodiny teneurin / Ten-m / Odz. The teneurin rodina se v současné době skládá ze čtyř členů: Ten-m1-Ten-m4. Deset ms je zachováno napříč oběma obratlovců a bezobratlý druh. Jsou vyjádřeny v odlišných, ale často vzájemně propojených oblastech rozvoje nervový systém a v některých neurálních tkáních. Stejně jako rodina Ten-m hraje Ten-m3 zásadní roli při regulaci propojení nervového systému, zejména v hledání axonů a synaptická organizace v motor a vizuální systém.[9][10] Mutace v TENM3/ODZ3 gen u lidí je spojován s očním stavem, mikroftalmie.[11]

Dějiny

Teneurin protein byl poprvé identifikován a charakterizován v Drosophila Baumgartner a Chiquet-Ehrismann na počátku 90. let.[5] Hledali homolog bezobratlých glykoproteinu extracelulární matrix tenascin-C dozvědět se více o jeho struktuře a funkci. Embryonální Drosophila cDNA knihovna byla prověřena pomocí polymerázová řetězová reakce (PCR) a primer odvozený od opakující se oblasti EGF kuřecího proteinu tenascin-C. Byly identifikovány dvě nové molekuly obsahující podobné repetice podobné tenascinu, které byly pojmenovány Ten-a pro „tenascin-like molecule příslušenství“ a Ten-m pro „tenascin-like molecule major“.[5][9] Přibližně ve stejnou dobu Levine et al.[6] také identifikoval Ten-m v Drosophila skríninkem na fosforylace tyrosinu na použití cDNA monoklonální protilátky. Tento gen však pojmenovali zvláštní Oz (Odz) po fenotypu neobvyklých párových pravidel zobrazeném v Odz mutant embrya, kde byl odstraněn každý lichý segment těla. Od objevu teneurinů v Drosophila, mnoho dalších laboratoří nezávisle popsalo homologní proteiny Ten-a a Ten-m / Odz u různých obratlovců. K těmto homologům obratlovců však byla přidělena různá jména, což komplikovalo nomenklaturu proteinů teneurinu.[9] Proteiny se nazývaly Ten-ms in zebrafish,[12] teneuriny v kuře,[13] Ten-m1-4, Odz1-4, Ten-m / Odz1-4, DOC4 in myš,[14][15] neurestin v krysa,[16] a teneurin nebo Odz v člověk.[17][7]Název teneurin vytvořil Minet et al. v roce 1999[7] z původního názvu Ten-a hlavní místo exprese proteinu v nervovém systému.

Struktura

Schematický diagram předpokládané struktury dvojice dimerizovaný myš teneurin molekuly. Extracelulární doména teneurinového proteinu se skládá z oblasti linkeru, oblasti Jako EGF opakuje se a cystein na druhém a pátém opakování pro dimerizaci a a kulová doména. Globulární doména se skládá z oblasti bohaté na cysteiny, pět NHL se opakuje, 26 YD opakování a TCAP. Intracelulární doména se skládá ze dvou polyprolin domény, dvě EF ruka -jako motivy a fosforylace tyrosinu stránky. Převzato z.[10][18]

Stejně jako rodina Ten-m je Ten-m3 velký typ II transmembránový glykoprotein který má molekulovou hmotnost ~ 300 kDa a je složen z ~ 2800 aminokyselin. Teneuriny jsou vysoce konzervované uvnitř i mezi druhy. Primární struktura nebo identita aminokyselinové sekvence proteinů mezi paralogy je ~ 60% identické a mezi ortology je ~ 90%, zatímco mezi obratlovci a Drosophila nebo C. elegans je identická pouze na 33–41%.[9]Všechny teneuriny, zejména u myší, jsou typu II transmembránové proteiny které se skládají z velké extracelulární C koncová doména ~ 2400 aminokyselinových zbytků, jedna transmembránová šroubovicová doména ~ 30 hydrofobní zbytky a intracelulární N koncová doména ~ 300 - 375 zbytků.[9] Extracelulární doména molekuly může podstoupit dimerizace.

Extracelulární doména

Extracelulární C terminální doména se skládá z oblasti linkeru, Jako EGF opakuje a pak a kulová doména. Linkerová oblast je tvořena ~ 200 aminokyselinovými zbytky a nachází se bezprostředně distálně od transmembránové domény. Následuje osm fylogeneticky konzervovaných opakování typu EGF typu tenascinu typu C, které se vyznačují jedinečně konzervativní náhradou jednoho cystein v opakováních 2 a 5 místo původních zbytků tyrosinu a fenylalaninu. Protože cysteiny jsou náchylné k tvorbě disulfidové vazby jednotlivé cysteiny na opakování molekuly teneurinu podobné EGF mohou usnadnit homofilní a heterofilní dimerizaci molekul rodiny teneurinu.[14]Distálněji je globulární doména sestávající z oblasti 700-800 aminokyselinových zbytků. Existuje 17 konzervovaných cysteinových zbytků, oblast NHL se opakuje, oblast 26 YD zbytku se opakuje a poté peptid asociovaný s teneurinem C (TCAP). Opakování YD jsou bohaté na N-vázané glykosylace a dříve byly hlášeny pouze v EU rhs prvek bakterií.[19][20]TCAP je výsledný peptid štěpením domnělého furin místo štěpení nalezeno okamžitě na N-konci TCAP. Místo štěpení furinem je bohaté na tyrosin zbytky a sestává ze 4 konzervovaných cysteinových zbytků. 4 cysteinové zbytky pomáhají při skládání bílkovin, nicméně chybí v Ten-m2 a Ten-m3. V TCAP je 41 aminokyselin, s výjimkou TCAP-3 z Ten-m3, který má 40.[21] TCAP ukazují strukturální homologii k CRF rodinná molekula a zdá se, že ovlivňuje růst neuritů a některá chování související se stresem a úzkostí.[9][10]

Intracelulární doména

N terminální intracelulární doména (ICD) se skládá ze dvou prolin - bohaté oblasti v polovině nejblíže k transmembránové doméně, dvě EF ruka - podobné motivy blízko středu a řada konzervovaných fosforylace tyrosinu stránky. Úseky bohaté na prolin jsou typickými vazebnými místy pro SH3 proteiny, které mohou regulovat intracelulární signální dráhu teneurinu.[22]

Interakce

Teneuriny jsou homofilní adhezní molekuly, které se specificky vážou na další molekuly rodiny teneurinů na sousedních buňkách. The NHL Doména na extracelulární doméně teneurinů působí jako homofilní rozpoznávací místo pro zprostředkování této specifické vazby. Tato interakce usnadňuje růst neuritů a sílu adheze potřebnou k zastavení růstu.[19] The dimerizace extracelulárních domén molekul teneurinu může vést k proteolytické štěpení ICD. Slabý signál jaderné lokalizace v ICD Ten-m3 usnadňuje translokaci ICD do jádra.[23][18]TCAP z extracelulární domény molekuly teneurinu mohou po navázání na adhezní rodinu tvořit intercelulární adhezivní komplex Receptor spojený s G-proteinem latrofilin, která se podílí na migraci gamet a morfologii pohlavních žláz.[24]

Výraz

Molekuly teneurinu jsou prominentně exprimovány ve výrazných, ale často se překrývajících populacích neuronů, zejména během embryonálního vývoje. Jsou také exprimovány v některých neuronálních tkáních, které regulují tvorbu obrazců a místa buněčné migrace. Některé výrazy Ten-m3 se mohou vyskytovat v gradientu od nejvyšší k nejnižší.[25][9]

Embryonální výraz

V den 7.5 u myší embryonální vývoj (E7.5), in situ hybridizace ukazuje Deset m3 exprese mRNA na neurální ploténka, zejména v nervové záhyby. U E8.5, Deset m3 je vyjádřena na kaudální hodnotě přední mozek, střední mozek region a struktury mimo CNS, včetně hltanové oblouky a ušní váčky. U E9,5 a 10,5 Deset m3 výraz sahá od telencephalon do středního mozku a také na hltanové oblouky, ušní váčky, přední somity a pupeny končetin. Mezi těmito fázemi Deset m3 a Ten-m4 jsou vyjádřeny v komplementárních vzorcích v mozku, což naznačuje doplňkovou funkci během vývoje. V E12.5, Deset m3 je vyšší ve středním mozku ve srovnání s kaudální diencephalon a mícha. Rovněž se vyjadřuje společně s Ten-m4 v prvním, druhém a třetím hltanovém oblouku. V E15.5, Deset m3 je vyjádřen v předním mozku a obličeji mezenchymu, ale chybí ve střední a zadní mozek. Vyjadřuje se to také ve vyvíjejících se poduškách vousů v myši.[12][25]

Dospělý výraz

U 6týdenní dospělé myši Deset m3 je vyjádřen společně s dalšími třemi Deset m mRNA na zrnité vrstvě zubatý gyrus a stratum pyramidale v hipokampus. Je exprimován relativně slabě v zrnité vrstvě a v stratum lacunosum moleculare, ale je silně exprimován v podpole CA2 a slabě v podpole CA1 hipokampu. Imunologické barvení Ten-m3 však vykazuje slabou expresi proteinu v celém hipokampu, s výjimkou stratum lacunosum moleculare. Deset m3 mRNA je prominentně koexprimována s Deset m2 a Ten-m4 v Purkyňově buněčné zóně mozeček. Deset m3 proteinu je exprimováno v Purkinjeho buněčné zóně, molekulárních a zrnitých vrstvách a v bílá hmota mozečku. Všechny Ten-m mRNA jsou exprimovány prominentně mezi vrstvami II a VI mozek.[25]

Gradientní výraz

The Deset m3 gen, spolu s Deset m2 a Ten-m4, je vyjádřen v celém textu neokortex v nízkém rostrálním až vysoce kaudálním a ve vysokém dorzálně-mediálním až nízkém ventrálně-laterálním gradientu od E15,5 do P2.[26] U myši E17 Deset m3 mRNA je exprimována v parafascikulární thalamové jádro, podoblast thalamus a v striatum ve vysokém dorzálně-kaudálním až nízkém ventrálně-rostrálním gradientu. Skvrny této exprese lze stále pozorovat u myší po prvním týdnu po narození.[27][28] Podobně existuje odstupňovaný výraz Ten-m3 v vizuální cesta, zejména během embryonálního a časného postnatálního vývoje. Výraz je nejvyšší na hřbetě boční geniculate jádro (dLGN) a superior colliculus v oblasti, která topograficky odpovídá ventrální sítnici.[29][18]

Funkce

Získávání motorických dovedností

Ten-m3 hraje během raného vývoje důležitou roli při směrování topografické neurální projekce a formování thalamostriatálních obvodů, což je rozhodující pro získávání motorických dovedností. Molekula deset m3 je první, u které se uvádí, že reguluje konektivitu v thalamostriatální dráze. Desetm3 vede některé axonové projekce z dorzálních oblastí parafascikulárního jádra (PF) thalamu do dorzálních oblastí striata. Tím se mezi dvěma strukturami vytvoří topografické mapování s vysokou hřbetní až nízkou ventrální gradientou. U deseti m3 nulových mutantních myší jsou tyto projekce rozptýlené a ektopicky se promítají do více ventrálních a mediálních oblastí ve striatu. Kromě toho nulové mutantní myši vykazují opožděné získávání motorických dovedností v úloze akcelerujícího rotoru.[28]

Binokulární vidění

v in vivo studie na obratlovcích, Ten-m3 působí během počátečního vývoje jako naváděcí molekula specifická pro oko. Funkční binokulární vidění vyžaduje správnou projekci ipsilaterálních axonů z sítnice na hřbetní boční geniculate jádro (dLGN) a primární vizuální kůra (V1) a do superior colliculus (SC). Deset m3 usnadňuje retinotopický mapování ipsilaterálních axonů z ventrotemporálu gangliové buňky sítnice, které kódují vizuální vstup z dalekohledu zorné pole, na dorsomediální dLGN a na rostromediální SC. Imunologické barvení odhaluje shluk vysoké exprese proteinu Ten-m3 v oblastech zapojených do tohoto ipsilaterálního mapování. U deseti m3 nulových mutantních myší jsou tyto projekce redukovány a ektopické projekce jsou ventrolaterálně rozšířeny podél dLGN a kaudomediálně v SC z obou očí. Aberantní vychýlení ipsilaterálních axonů z obou očí má za následek deficity binokulárního vidění. Desetm3 nulových mutantních myší si vedlo horší než divoký typ (WT) v testech chování binokulárních vizuálních funkcí, jako je vertikální umístění a vizuální test útesu. Inaktivace vstupů z jednoho oka (tj. Inaktivace binokulárního vidění) však obnovila vizuální chování na úroveň podobnou WT myším za binokulárních podmínek.[29][18]

Peptidové funkce spojené s Teneurinem C

Peptid štěpený z C terminálu Ten-m3, TCAP-3, stimuluje produkci tábor a množení neuronů. Může zvýšit expresi svého genu při vysokých koncentracích, ale zmírnit expresi při nízkých koncentracích.[21]TCAP-1 z Ten-m1, dalšího člena rodiny Ten-m, moduluje stresové a úzkostné chování. TCAP-1 zvyšuje akustiku překvapivá odpověď u krysy s nízkou úzkostí, ale snižuje reakci u krysy s vysokou úzkostí při injekci do bazolaterální amygdala. Rovněž inhibuje senzibilizace reakce při injekci do boční komory.[30]

Propojení nemoci

Případová studie uvádí rodinu s autosomálně recesivní colobomatous mikroftalmie u dvou dětí rodičů třetích bratranců. Tento vývojový stav má za následek malé oči a je s ním spojen coloboma. PCR analýza identifikovala homozygotní nulovou mutaci, která má být v ODZ3 gen, který je důležitý pro časně se vyvíjející oko.[11]

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000218336 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031561 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b C Baumgartner S, Chiquet-Ehrismann R (březen 1993). "Tena, gen Drosophila příbuzný tenascinu, vykazuje selektivní lokalizaci transkriptu". Mechanismy rozvoje. 40 (3): 165–76. doi:10.1016/0925-4773(93)90074-8. PMID  7684246. S2CID  38892756.
  6. ^ A b Levine A, Bashan-Ahrend A, Budai-Hadrian O, Gartenberg D, Menasherow S, Wides R (květen 1994). „odd Oz: Nový gen pro párový pár Drosophila“. Buňka. 77 (4): 587–98. doi:10.1016/0092-8674(94)90220-8. PMID  7514504. S2CID  32035939.
  7. ^ A b C Minet AD, Rubin BP, Tucker RP, Baumgartner S, Chiquet-Ehrismann R (červen 1999). „Teneurin-1, homolog obratlovců genu Drosophila pair-rule, ten-m, je neuronální protein s novým typem domény vázající heparin.“ Journal of Cell Science. 112 (Pt 12): 2019–32. PMID  10341219.
  8. ^ „Entrez Gene: TENM3 teneurin transmembránový protein 3“. Citováno 2017-10-22.
  9. ^ A b C d E F G Tucker RP, Chiquet-Ehrismann R (únor 2006). „Teneuriny: konzervovaná rodina transmembránových proteinů zapojených do mezibuněčné signalizace během vývoje“. Vývojová biologie. 290 (2): 237–45. doi:10.1016 / j.ydbio.2005.11.038. PMID  16406038.
  10. ^ A b C Young TR, Leamey CA (květen 2009). "Teneuriny: důležité regulátory nervových obvodů". International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 41 (5): 990–3. doi:10.1016 / j.biocel.2008.06.014. PMID  18723111.
  11. ^ A b Aldahmesh MA, Mohammed JY, Al-Hazzaa S, Alkuraya FS (listopad 2012). „Homozygotní nulová mutace v ODZ3 způsobuje u lidí mikroftalmii“. Genetika v medicíně. 14 (11): 900–4. doi:10.1038 / gim.2012.71. PMID  22766609.
  12. ^ A b Mieda M, Kikuchi Y, Hirate Y, Aoki M, Okamoto H (září 1999). "Rozdělená exprese zebrafish ten-m3 a ten-m4, homologů genu Drosophila ten (m) / lichý Oz, v centrální nervové soustavě". Mechanismy rozvoje. 87 (1): 223–7. doi:10.1016 / S0925-4773 (99) 00155-0. PMID  10495292.
  13. ^ Rubin BP, Tucker RP, Martin D, Chiquet-Ehrismann R (prosinec 1999). „Teneuriny: nová rodina povrchových proteinů neuronových buněk u obratlovců, homologní s produktem Drosophila Pair-Rule Gene Ten-m“. Vývojová biologie. 216 (1): 195–209. doi:10,1006 / dbio.1999,9503. PMID  10588872.
  14. ^ A b Oohashi T, Zhou XH, Feng K, Richter B, Mörgelin M, Perez MT, Su WD, Chiquet-Ehrismann R, Rauch U, Fässler R (květen 1999). „Myš Ten-m / Odz je nová rodina dimerních transmembránových proteinů typu II vyjádřených v mnoha tkáních“. The Journal of Cell Biology. 145 (3): 563–77. doi:10.1083 / jcb.145.3.563. PMC  2185078. PMID  10225957.
  15. ^ Wang XZ, Kuroda M, Sok J, Batchvarova N, Kimmel R, Chung P, Zinszner H, Ron D (červenec 1998). "Identifikace nových stresem indukovaných genů po proudu od chopu". Časopis EMBO. 17 (13): 3619–30. doi:10.1093 / emboj / 17.13.3619. PMC  1170698. PMID  9649432.
  16. ^ Otaki JM, Firestein S (srpen 1999). „Neurestin: Předpokládaná transmembránová molekula implikovaná ve vývoji neuronů“. Vývojová biologie. 212 (1): 165–81. doi:10.1006 / dbio.1999.9310. PMID  10419693.
  17. ^ Ben-Zur T, Wides R (květen 1999). „Mapování homologů Drosophila odd Oz (odz): Doc4 / Odz4 na myší chromozom 7, Odz1 na myší chromozom 11; a ODZ3 na lidský chromozom Xq25“. Genomika. 58 (1): 102–3. doi:10.1006 / geno.1999.5798. PMID  10331952.
  18. ^ A b C d Leamey CA, Sawatari A (listopad 2014). „Teneuriny: noví hráči v generaci vizuální topografie“. Semináře z buněčné a vývojové biologie. 35: 173–9. doi:10.1016 / j.semcdb.2014.08.007. PMID  25152333.
  19. ^ A b Beckmann J, Schubert R, Chiquet-Ehrismann R, Müller DJ (červen 2013). „Dešifrování teneurinových domén, které usnadňují buněčné rozpoznávání, adhezi mezi buňkami a růst neuritů pomocí jednobuněčné silové spektroskopie založené na mikroskopii atomové síly“. Nano dopisy. 13 (6): 2937–46. doi:10.1021 / nl4013248. PMID  23688238.
  20. ^ Minet AD, Chiquet-Ehrismann R (říjen 2000). „Fylogenetická analýza genů pro teneurin a srovnání s prvky přesmyku hot spot E. coli“. Gen. 257 (1): 87–97. doi:10.1016 / S0378-1119 (00) 00388-7. PMID  11054571.
  21. ^ A b Qian X, Barsyte-Lovejoy D, Wang L, Chewpoy B, Gautam N, Al Chawaf A, Lovejoy DA (červen 2004). „Klonování a charakterizace peptidu asociovaného s C-koncem teneurinu (TCAP) -3 z hypotalamu dospělého pstruha duhového (Oncorhynchus mykiss)“. Obecná a srovnávací endokrinologie. 137 (2): 205–16. doi:10.1016 / j.ygcen.2004.02.007. PMID  15158132.
  22. ^ Nunes SM, Ferralli J, Choi K, Brown-Leudi M, Minet AD, Chiquet-Ehrismann R (duben 2005). „Intracelulární doména teneurinu-1 interaguje s MBD1 a CAP / ponsinem, což vede k subcelulární distribuci a translokaci do jaderné matrice“. Experimentální výzkum buněk. 305 (1): 122–32. doi:10.1016 / j.yexcr.2004.12.020. PMID  15777793.
  23. ^ Tucker RP, Beckmann J, Leachman NT, Schöler J, Chiquet-Ehrismann R (březen 2012). „Fylogenetická analýza teneurinů: zachované vlastnosti a předky premetazoů“. Molekulární biologie a evoluce. 29 (2): 1019–29. doi:10.1093 / molbev / msr271. PMC  3278476. PMID  22045996.
  24. ^ Lovejoy DA, Pavlović T (listopad 2015). "Role teneurinů, teneurin C-terminálně asociované peptidy (TCAP) v reprodukci: klinické perspektivy". Hormonová molekulární biologie a klinické vyšetřování. 24 (2): 83–90. doi:10.1515 / hmbci-2015-0032. PMID  26485751. S2CID  35441943.
  25. ^ A b C Zhou XH, Brandau O, Feng K, Oohashi T, Ninomiya Y, Rauch U, Fässler R (srpen 2003). „Myší geny Ten-m / Odz vykazují zřetelné, ale překrývající se expresní vzorce během vývoje a v dospělém mozku“. Vzory genového výrazu. 3 (4): 397–405. doi:10.1016 / S1567-133X (03) 00087-5. PMID  12915301.
  26. ^ Li H, Bishop KM, O'Leary DD (říjen 2006). „Potenciální cílové geny EMX2 zahrnují Odz / Ten-M a další genové rodiny s důsledky pro kortikální vzorování.“ Molekulární a buněčná neurověda. 33 (2): 136–49. doi:10.1016 / j.mcn.2006.06.012. PMID  16919471. S2CID  24032841.
  27. ^ Leamey CA, Glendining KA, Kreiman G, Kang ND, Wang KH, Fassler R, Sawatari A, Tonegawa S, Sur M (leden 2008). „Diferenční genová exprese mezi senzorickými neokortikálními oblastmi: potenciální role pro Ten_m3 a Bcl6 ve vzorcích vizuálních a somatosenzorických cest“. Mozková kůra. 18 (1): 53–66. doi:10.1093 / cercor / bhm031. PMID  17478416.
  28. ^ A b Tran H, Sawatari A, Leamey CA (leden 2015). „Glykoprotein Ten-m3 zprostředkovává topografii a tvorbu thalamostriátových projekcí z parafascikulárního jádra u myší“. European Journal of Neuroscience. 41 (1): 55–68. doi:10.1111 / ejn.12767. PMID  25406022. S2CID  28180602.
  29. ^ A b Leamey CA, Merlin S, Lattouf P, Sawatari A, Zhou X, Demel N, Glendining KA, Oohashi T, Sur M, Fässler R (září 2007). „Ten_m3 reguluje oční specifické vzory ve vizuální cestě savce a je vyžadován pro binokulární vidění“. PLOS Biology. 5 (9): e241. doi:10.1371 / journal.pbio.0050241. PMC  1964777. PMID  17803360.
  30. ^ Wang L, Rotzinger S, Al Chawaf A, Elias CF, Barsyte-Lovejoy D, Qian X, Wang NC, De Cristofaro A, Belsham D, Bittencourt JC, Vaccarino F, Lovejoy DA (únor 2005). „Teneurinové proteiny mají karboxyterminální sekvenci s neuromodulační aktivitou“. Molekulární výzkum mozku. 133 (2): 253–65. doi:10.1016 / j.molbrainres.2004.10.019. PMID  15710242.

Další čtení