Nitroxid-reduktáza - Nitrous-oxide reductase

reduktáza oxidu dusného
Krystalová struktura reduktázy oxidu dusného od P. Denitrificans.png
Identifikátory
EC číslo1.7.2.4
Číslo CAS55576-44-8
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a reduktáza oxidu dusného také známý jako dusík: akceptor oxidoreduktáza (N2O-tváření) je enzym který katalyzuje poslední krok bakteriálního denitrifikace, snížení o oxid dusičitý na dinitrogen.[1][2]

N2O + 2 redukovaný cytochom C ⇌ N2 + H2O + 2 cytochrom C

Hraje zásadní roli v prevenci uvolňování silného skleníkový plyn do atmosféry.

Funkce

N2O je anorganický metabolit prokaryotický buňka během denitrifikace. Tím pádem, denitrifikátory tvoří hlavní skupinu N2Ó producenti, s rolemi, které hrají také nitrifikátoři, methanotrofní bakterie, a houby. Mezi nimi mají schopnost převést N pouze denitrifikační prokaryoty2O až N2.[3] Převod N2O do N2 je posledním krokem úplného procesu denitrifikace dusičnanů a je autonomní formou dýchání. N2O je generován v denitrifikační buňce aktivitou dýchání NO reduktáza.[4] Některá mikrobiální společenství mají pouze schopnost N2O redukce na N2 a nemá další denitrifikační cesty, takové komunity jsou známé jako reduktory oxidu dusného.[5] Některé denitrifikátory nemají úplnou denitrifikaci s konečným produktem N2Ó[6]

Struktura

Nitroxid-reduktáza je a homodimer který se nachází v bakteriální periplazmě. Rentgenové struktury enzymů z Pseudomonas nautica a Paracoccus denitrificans odhalili, že každá podjednotka (MW = 65 kDa) je organizována do dvou domén.[7] Jedna doména podobná cupredoxinu obsahuje binuclear měděný protein známý jako CuA.

Druhá doména zahrnuje 7 čepelí vrtule β-listů který obsahuje katalytické místo zvané CuZ, což je tetranukleární sulfid mědi shluk.[8] Vzdálenost mezi CuA a CuZ center v rámci jedné podjednotky je větší než 30Å, vzdálenost, která vylučuje fyziologicky relevantní rychlosti uvnitř podjednotky elektronový přenos. Tyto dvě podjednotky jsou však orientovány „od hlavy k patě“ tak, že CuA centrum v jedné podjednotce leží jen 10 Å od CuZ centrum ve druhém zajišťuje, že páry redoxních center v opačných podjednotkách tvoří katalyticky kompetentní jednotku.[9] CuA centrum může podstoupit jeden elektron redox změna, a proto má funkci podobnou té ve známé aa3-typ cytochrom C oxidázy (ES 1.9.3.1 ) kde slouží k příjmu elektronu z rozpustných cytochromů C.[10]

Inhibitory

Acetylén je nejšpecifičtější inhibitor nitrous-oxid reduktáza.[11] Mezi další inhibitory patří azid anion,[12] thiokyanát, kysličník uhelnatý, jodid, a kyanid.[13]

Reference

  1. ^ Schneider, Lisa K .; Wüst, Anja; Pomowski, Anja; Zhang, Lin; Einsle, Oliver (2014). „Kapitola 8. Žádná smějící se záležitost: Výroba skleníkového plynu oxidu dusného a oxidu dusného redukční oxidem dusným". V Peter M.H. Kroneck a Martha E. Sosa Torres (ed.). Kovem řízená biogeochemie plynných sloučenin v životním prostředí. Kovové ionty v biologických vědách. 14. Springer. 177–210. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_8. PMID  25416395.
  2. ^ Berks BC, Ferguson SJ, Moir JW, Richardson DJ (prosinec 1995). "Enzymy a související systémy přenosu elektronů, které katalyzují respirační redukci oxidů dusíku a oxyaniontů". Biochim. Biophys. Acta. 1232 (3): 97–173. doi:10.1016/0005-2728(95)00092-5. PMID  8534676.
  3. ^ Bothe H (2006). Biologie dusíkatého cyklu. Elsevierova věda. ISBN  978-0-444-52857-5.
  4. ^ Zumft WG (leden 2005). "Oxid dusnatý reduktázy prokaryot s důrazem na respirační, hem-měď oxidázy typu". J. Inorg. Biochem. 99 (1): 194–215. doi:10.1016 / j.jinorgbio.2004.09.024. PMID  15598502.
  5. ^ Domeignoz-Horta, Luiz A .; Spor, Aymé; Bru, David; Breuil, Marie-Christine; Bizouard, Florian; Léonard, Joël; Philippot, Laurent (2015-09-24). „Rozmanitost N2O reduktory jsou důležité pro N2NA2 poměr denitrifikace konečného produktu napříč ročním a celoročním systémem pěstování “. Hranice v mikrobiologii. 6: 971. doi:10.3389 / fmicb.2015.00971. ISSN  1664-302X. PMC  4585238. PMID  26441904.
  6. ^ http://hdl.handle.net/10919/48086
  7. ^ Haltia T, Brown K, Tegoni M, Cambillau C, Saraste M, Mattila K, Djinovic-Carugo K (leden 2003). „Krystalová struktura reduktázy oxidu dusného z Paracoccus denitrificans při rozlišení 1,6 A“. Biochem. J. 369 (Pt 1): 77–88. doi:10.1042 / BJ20020782. PMC  1223067. PMID  12356332.
  8. ^ Pomowski, A., Zumft, W. G., Kroneck, P. M. H., Einsle, O., „N2O binding at a [lsqb] 4Cu: 2S copper-síra cluster in nitrous oxide reductase“, Nature 2011, 477, 234. doi:10.1038 / příroda10332
  9. ^ Rasmussen T, Brittain T, Berks BC, Watmough NJ, Thomson AJ (listopad 2005). „Tvorba komplexu cytochrom-c-nitroxid-reduktáza je pro redukci N2O u Paracoccus pantotrophus povinná“ (PDF). Dalton Trans (21): 3501–6. doi:10.1039 / b501846c. PMID  16234931.
  10. ^ Hill BC (duben 1993). "Pořadí nosičů elektronů v reakci cytochrom c oxidázy s kyslíkem". J. Bioenerg. Biomembr. 25 (2): 115–20. doi:10.1007 / bf00762853. PMID  8389744. S2CID  45975377.
  11. ^ Balderston WL, Sherr B, Payne WJ (duben 1976). „Blokování redukcí oxidu dusného acetylenem u Pseudomonas perfectomarinus“. Appl. Environ. Microbiol. 31 (4): 504–8. doi:10.1128 / AEM.31.4.504-508.1976. PMC  169812. PMID  1267447.
  12. ^ Matsubara, T; Mori T (prosinec 1968). „Studie denitrifikace. IX. Oxid dusný, jeho výroba a redukce na dusík“. J. Biochem. 64 (6): 863–71. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a128968. PMID  5718551.
  13. ^ Kristjansson JK, Hollocher TC (leden 1980). "První praktický test na rozpustnou oxid dusný reduktázu denitrifikačních bakterií a částečnou kinetickou charakterizaci". J. Biol. Chem. 255 (2): 704–7. PMID  7356639.